Основы физической, коллоидной и биологической химии. Курс лекций

3.2. КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ, ИХ СТРОЕНИЕ И НОМЕНКЛАТУРА

По характеру радикала их делят на ациклические (производные жирногоряда) ициклические(производныеароматическогоряда).

В биохимии название аминокислот принято обозначать первыми тремя буквами, например, глицин – гли.

I. Ациклические – по количеству СООН и NН2 групп подразделяются на:

Моноаминокарбоновые

NН2–СН2–СООН L-глицин (гли)

СН3–|СН–СООН L-аланин (ала)

NН2

а) оксиаминокислоты

СН2–|СН–СООН

NН2

21

СН3 NН2

Моноаминодикарбоновые

СООН–СН2–СН| –СООН L-аспарагиновая кислота (асп) NН2

СООН–СН2–СН2–СН| –СООН L-глютаминовая кислота (глю) NН2

22

NН2

ОН

б) гетероциклические

СН2–СН| –СООН L-триптофан (три)

NН2 NH

N СН2–СН| –СООН L-гистидин (гис) NН2

NH

23

Иминокислоты содержат не амино-, а иминогруппу (=NH).

Н2С СН2 L-пролин (про) Н2С СН–СOOH

NH

3.3. СТРУКТУРА БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ

Аминокислоты соединяются друг с другом пептидной связью –CO–NH–. Две аминокислоты образуют дипептид, три – трипептид, четыре – тетрапептид и т. д., более 10 – полипептид, а свыше 50 – уже белок.

Первичной структурой называется последовательность чередования аминокислот в полипептидной цепочке:

N-конец считают началом полипептидной цепочки, а С-конец – её окончанием.

Вторичной структурой называется свертывание полипептид-

ной цепочки в спираль, третичной (трёхмерной) структурой –

упаковка полипептидной цепи в болеекомпактную форму, четвертичной структурой – объединение нескольких полипептидных цепочек (третичных структур) в одну молекулу. Например: у Нв – четыре полипептидных цепочки.

Типы связей в молекуле белка: Ковалентные (химические) связи:

1) пептидная –CO–NH– образуется в результате соединения групп –NH2 и –COOH соседних аминокислот по схеме (R1 и R2 – остатки аминокислот):

24

2) дисульфидная (–S–S–) образуется путем соединения двух остатков цистеина и отщепления Н2 по схеме:

Нековалентные (не химические связи): 1) водородная образуется за счёт карбонильных –СО и имино –NН групп соседних полипептидных цепей; 2) ионная – за счёт ионных групп; 3) неполярная – за счёт гидрофобных взаимодействий (рис. 2).

25

Форма белковой молекулы ассиметрична. Глобулярная –

форма, близкая к шарообразной; фибриллярная – близкая к нитевидной.

3.4.ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ

1.Белки – это высокомолекулярные соединения (ВМС).

2.При растворении в воде они образуют гидрофильные коллоиды.

3.За счет диссоциации групп –СООН и –NН2 в р-ре белков возникают кислотно-щелочные свойства и электрический заряд (являются амфотерными электролитами).

«Кислые» белки содержат больше –СООН групп, в р-ре проявляют свойства слабой кислоты и при рН = 7 несут отрицательный заряд. Например: альбумины и глобулины. Схема:

ПриизменениирН(приподкислении) у«кислых» белковуменьшается отрицательный заряд до 0, а затем увеличивается положительный заряд (перезарядка) по схеме:

при рН 1………………. 7 …………………..14 +………...0…… – ……………………__

При подщелачивании – растет отрицательный заряд.

У «щелочных» белков при подкислении растет положительный заряд, а при подщелачивании положительный заряд уменьшается до 0, а затем растет отрицательный заряд (перезарядка) по схеме:

при рН 1………………….7………………14 +………………….+…0…………..__

Значение рН, при котором молекула белка находится в изоэлектрическом состоянии (заряд = 0), называется изоэлектрической точкой (ИЭТ) белка (табл. 2). В ИЭТ р-р не устойчив, и белок часто выпадает в осадок.

26

Диализ белков – очистка р-ра белка от низкомолекулярных в-в (солей, углеводов) в сосудах из полупроницаемых мембран. Например: гемодиализ при накоплении в крови азотистых в-в (в аппаратах «искусственная почка»).

Осаждение белков: 1) обратимое – «высаливание» в концентрированных р-рах нейтральных солей – (NН4)2SО4, Nа2SО4, NаСl за счет разрушения гидратной оболочки. При добавлении воды осадок растворяется; 2) необратимое – денатурация белков под влиянием: а) нагреваниявыше70 о С, б) добавлениясильныхкислот и щелочей, ТХУ; в) солей тяжелых металлов и др.

Некоторые белки при изменении температуры и рН способны восстановить активность – ренатурировать.

Белок обнаруживается в р-ре биуретовой пробой.

3.5. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

Простые белки (протеины) содержат только аминокислоты. К ним относятся:

Сложные белки содержат протеины и небелковую (простетическую) группу. К ним относятся:

27

Краткая характеристика простых белков (протеинов):

1.Альбумины – М. 15–70 тыс. Да (кДа), растворяются в воде,

осаждаются насыщенным р-ром (NH4)2SO4. ИЭТ = 4–6. Содержат до 15 % лейцина и мало глицина. Альбумины сыворотки крови, молока, мышц, яиц и др.

2.Глобулины – М. 70–150 кДа, не растворяются в воде, осаж-

даются полунасыщенным р-ром (NH4)2SO4. ИЭТ = 6–7. Встречаются вместе с альбуминами.

3.Гистоны – М. 10–30 кДа, растворяются в воде. Содержат до 30 % лизина, аргинина и гистидина. ИЭТ = 9–12.

4.Протамины – М. 5 кДа, растворяются в воде. ИЭТ = 11–12. «Щелочные» белки, гистоны и протамины с ДНК (РНК) образуют нуклеопротеиды в ядрах клеток.

5.Проламины – растворяются в 70 %-ном спирте, содержат много пролина.

6.Глютелины – растворяются в 0,2 %-ной щелочи. Содержат много глютаминовой кислоты. Проламины и глютелины – растительные белки.

7.Протеиноиды (склеропротеины):

а) коллаген – белок соединительной ткани. При кипячении превращается в желатин.

б) эластин – белок связок; в) кератин – белок эпидермиса, шерсти, рогов, копыт

(не растворяется в воде, кислотах, щелочах); г) фиброин – белок шёлка.

Краткая характеристика сложных белков:

1.Хромопротеины – содержат окрашенную простетическую группу (Нв, миоглобин, хлорофилл).

2.Фосфопротеины – содержат остаток фосфорной кислоты. Например: казеиноген молока, овоальбумин (вителлин) в яичном желтке.

3.Гликопротеины – содержат углеводы и их производные. (муцин слюны содержит гиалуроновую кислоту).

4.Липопротеины – содержат липиды (α-ЛПВП – липопротеиды высокой плотности. β-ЛПНП – липопротеиды низкой плотности). Растворяются в воде.

5.Металлопротеины – содержат Fe, Cu, Zn и др.

6.Нуклеопротеины – содержат РНК и ДНК.

28

3.6. СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ

Нуклеиновые кислоты – высокомолекулярные биополимеры, состоящие из мононуклеотидов, которые содержат три компонента:

1)азотистые основания (пуриновые) – аденин (А) и гуанин (Г) и пиримидиновые – цитозин (Ц), тимин (Т), урацил (У);

2)углеводы (Д-рибоза или Д-дезоксирибоза);

3)остаток фосфорной кислоты.

Нуклеозид – соединение азотистого основания с углеводом. Например, аденин-Д-рибоза (аденозин) (рис. 3).

Нуклеозид

Нуклеотид

Рис. 3. Строение нуклеозида и нуклеотида

Нуклеотид– соединениеазотистогооснования, углеводаифосфорной кислоты, например, аденин-Д-рибоза – фосфорная кислота (адениловая кислота или аденозинмонофосфорная кислота – АМФ).

Нуклеотиды соединяются в цепочку ковалентно фосфодиэфирной связью от –ОН третьего углеродного атома пентозы к –ОН фосфорной кислоты. Например:

29