Основы физической, коллоидной и биологической химии. Курс лекций

Энергия кормов усваивается у животных не полностью. Так, у травоядных потеря составляет до 40 %, а у лошадей – до 50 % при использовании грубых кормов. При скармливании концентратов потери у жвачных составляют до 10 %, а у лошадей – до 40 %.

1.2.СВОЙСТВА ДИСПЕРСНЫХ СИСТЕМ

ИРАСТВОРОВ БИОПОЛИМЕРОВ

Ворганизме животного содержится в среднем около 66 % воды, и большинство процессов и биохимических реакций идет в водных р-рах.

Растворы – это системы из двух и более компонентов, из которых один преобладает и называется растворителем, а другой равномерно распределён в нём и называется растворённым в-вом. Их классификация:

1) газообразные (например, воздух);

2) жидкие (морская вода);

3) твёрдые (сплавы металлов).

Диффузия – самопроизвольное движение частиц растворённого в-ва среди молекул растворителя. Скорость её увеличивается с повышением температуры и концентрации растворённого в-ва, но уменьшается при повышении размеров частиц и вязкости.

Осмос– этоодностороннеедвижениемолекулрастворителячерез полупроницаемую мембрану от чистого растворителя в р-р или из р-ра с меньшей концентрацией. Такие мембраны пропускают молекулы растворителя и низкомолекулярных в-в, но не пропускают низкомолекулярных в-в. Например: оболочки клеток, стенки сосудов или кишечника, целлофан. Перемещение растворителя приосмосеприводиткувеличениюобъемажидкостиипоявлению осмотического давления. Осмотическое давление равно тому гидростатическому давлению, которое необходимо приложить, чтобы осмос прекратился. Определяется с помощью осмометра.

Объединенныйзаконосмотическогодавления(Вант-Гоффа).

Вразбавленных р-рах неэлектролитов осмотическое давление (Р) прямо пропорционально молярной концентрации (С), универсальной газовой постоянной (R) и абсолютной температуре (Т):

Росм = CRТ.

Одномолярные растворы при одинаковой температуре имеют одинаковое осмотическое давление и называются изотони-

11

ческими, с меньшим осматическим давлением – гипотонически-

ми, с большим – гипертоническими.

В крови животных часть осмотического давления, обусловленного наличием белков, называется онкотическим.

Криоскопический метод определения осмотического давления

основан на измерении разницы температуры замерзания р-ра и чистого растворителя ( t). Эта разница прямо пропорциональна криоскопической константе (Ккр) растворителя и молярной концентрации раствора.

t = КкрС.

Криоскопическая константа показывает, на сколько граду-

сов понижается температура замерзания р-ра по сравнению с чистым растворителем при растворении в 1 л 1 моля в-ва. Для воды

Ккр= 1,86 оС.

Формуладляопределенияосмотическогодавленияр-ракриоско- пическим методом следующая:

Росм = tRТ/Ккр.

Биологическое значение осмоса. В крови и тканях с помощью почек поддерживается постоянное осмотическое давление: 0,7– 0,8 МПа (7–8 атм.). Такое же осмотическое давление имеет 0,9 % р-р хлорида натрия – физиологический р-р.

Гемолиз– набухание(тургор) ираспадклеток(например, эритроцитов) в гипотонических р-рах. Плазмолиз – сморщивание клеток в ги- пертоническихр-рах. Черезоболочкувклеткупроникаютводаипита- тельныев-ва(эндоосмос) ивыделяютсяпродуктыобмена(экзоосмос).

В медицине и ветеринарии наиболее часто применяют гипертонические растворы для лечения инфицированных ран, глаукомы, в качестве солевых слабительных. Эти р-ры применяют также при засолке овощей, рыбы, мяса.

1.3.ВОДОРОДНЫЙ ПОКАЗАТЕЛЬ

ИЕГО БИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ

Электролитическая диссоциация – самопроизвольный рас-

пад электролита на электрически заряженные частицы (ионы) в р-ре. Ионы, несущие положительный заряд, называются катионами, а несущие отрицательный заряд – анионами.

12

Вода диссоциирует на ионы в весьма слабой степени. Произведение молярных концентраций водородных (Сн+) и гидроксильных (Сон–) ионов в воде и водных р-рах есть величина постоянная, численно равная 1 · 10–14 г ион/л, и называется ионным про-

изведением воды:

Сн+ · Сон– = Кв = 1 · 10–14 г ион/л.

Сн+ = Сон– при 25 оС.

Если Сн+ = Сон– – среданейтральная, Сн+ < Сон– – среда щелочная,

Сн+ > Сон– – среда кислая.

Водородный показатель (рН) – это условная величина, численно равная отрицательному десятичному логарифму концентрации (активности) водородных ионов (рН = – lg Cн+). Сумма рН и рОН всегда равна 14.

Шкала рН

Определяют рН колориметрическим методом с помощью

индикаторов – в-в, изменяющих окраску при изменении рН, например фенолфталеин, лакмус или универсальный индикатор. Электрометрический метод основан на измерении ЭДС в р-ре с помощью приборов – рН-метров или ионометров.

Биологическое значение рН. Животные нуждаются в под-

держании постоянства рН в крови и тканях (у животных 7,2– 7,95, в среднем – 7,4; у человека – 7,36). Сдвиг рН на 0,3–0,4 приводит к заболеванию, а на 1,0 – несовместимо с жизнью. Ацидоз – сдвиг рН в кислую сторону, алкалоз – сдвиг рН в щелочную сторону.

Скорость и направление химических реакций (активность ферментов) напрямую зависят от рН. Например, пепсин проявляет наибольшую активность при рН = 1–2; трипсин – 7,4–8;

13

амилаза слюны – 6–7. Реакция мочи у травоядных – щелочная, у плотоядных – кислая, а у всеядных – кислая или щелочная в зависимости от характера кормления.

1.4. БУФЕРНЫЕ СИСТЕМЫ

Буферными растворами называются р-ры, способные стойко поддерживать значение рН при разбавлении или добавлении небольших количеств кислот и щелочей.

Буферные системы бывают следующих типов: смесь слабой

смесь солей кислот и щелочей кислого и основного характера

( КН2РО4 – фосфатная).

К2НРО4

Буферным действием обладают также белки.

БуфернаясмесьподдерживаетрНпостояннымтолькоприусловии, что количество прибавляемых кислот и щелочей не превышает определенной величины. Предел, в котором проявляется буферное действие системы, называется буферной емкостью. Она выражается количеством грамм-эквивалентов (г-Э) сильной кислоты или основания, которое необходимо добавить к 1 л буферной смеси, чтобы изменить значение ее рН на единицу.

Величина буферной емкости зависит от концентрации компонентов смеси, а значение рН – от соотношения их молярных концентраций.

14

Биологическое значение буферных систем. Буферные си-

стемы, поддерживают постоянное значение рН в крови и тканях. К внеклеточным буферам относятся: бикарбонатная система (до 75 %), фосфатная (до 25 %), белковая (до 5 %).

Буферная емкость крови называется резервной щелочностью, ее выражают количеством мл СО2, которое содержится в 100 мл плазмы крови в виде бикарбонатов. На гемоглобиновую буферную систему приходится до 65 % буферной емкости крови.

Буферные р-ры применяются при гистохимических, бактериологических исследованиях, в биотехнологии, при получении аминокислот, витаминов, ферментов.

Вопросы для самоконтроля

1.Что изучает физическая химия?

2.Охарактеризуйте понятия энергетики и кинетики химических процессов в организме.

3.Что такое водородный показатель, буферные системы и в чем заключается их биологическое значение?

2.ОСНОВЫ КОЛЛОИДНОЙ ХИМИИ

2.1. СВОЙСТВА КОЛЛОИДНЫХ СИСТЕМ

Коллоиднаяхимия– этонаукаоколлоидныхр-рах, котораяизучает физико-химические свойства гетерогенных, высокодисперсных и высокомолекулярных соединений.

Гетерогенными (неоднородными) называют системы, в которых группа молекул одного в-ва распределена среди молекул другого (например, эмульсия).

Гомогенными (однородными) называют системы, в которых молекулы одного в-ва распределены среди молекул другого (например, р-р глюкозы).

Дисперсными называют системы, в которых одно раздробленное в-во (дисперсная фаза) равномерно распределено в массе другого (дисперсионная среда) (табл. 1).

15

Свойства коллоидных систем (растворов): 1. Их частицы размером 1–100 микрометров. 2. Они проходят через бумажный фильтр, но не проходят через полупроницаемую мембрану. 3. Частицы не видны в световой микроскоп, но видны в электронный. 4. Эти р-ры прозрачные, но опалесцируют (за счёт дифракции света) и дают конус Тиндаля. Опалесценция характерна только для коллоидных р-ров. 5. Они относительно устойчивые, но со временем разрушаются («стареют»).

По отношению к растворителю их делят на: 1) гидрофобные – частицы отталкивают молекулы воды (например, р-р AgI), 2) гидрофильные – частицы притягивают молекулы воды (например, р-ры белков).

Золь– этожидкийколлоидныйр-р. Гель– этор-рввидестудня.

Строение частиц гидрофобных коллоидов (на примере AgI).

В центре – ядро (AgI), на нем ионы йода образуют адсорбционный слой ионов (I–), а вокруг движутся ионы калия (K+), образующие диффузионный слой (рис. 1). Все в целом называется ми-

целлой.

Рис. 1. Строение частицы гидрофобного коллоида

Устойчивость гидрофобных коллоидов объясняется наличием только одинакового электрического заряда частиц. Устойчивость гидрофильных коллоидов выше и объясняется наличием и заряда, и гидратной оболочки.

16

2.2. КОАГУЛЯЦИЯ КОЛЛОИДОВ

Коагуляция – это объединение коллоидных частиц и выпадение их в осадок (седиментация) или всплывание (элюция).

У гидрофобных коллоидов коагуляция наступает при нейтрализации электрического заряда электролитами, когда наступает изоэлектрическое состояние. Все электролиты в большой концентрации вызывают коагуляцию.

Правило «валентности-значности» (Шульце – Гарди): коа-

гуляцию вызывает ион электролита, противоположно заряженный поотношениюкколлоиднойчастице, ичемвышееговалентность, тем выше коагулирующее действие.

Взаимнаякоагуляциянаступаетприсмешиванииколлоидных р-ров с разными зарядами частиц.

Коллоидная защита – повышение устойчивости гидрофобных коллоидов при добавлении к ним гидрофильных. Например, в крови циркулирует холестерин, мочевая кислота и другие нерастворимые в воде в-ва под коллоидной защитой белков. При нарушении этой защиты возникают почечные и печеночные камни.

Гидрофильные коллоиды – это высокомолекулярные соединения, содержащие гидрофильные группы: –СООН, –ОН, –СО,

–СО–NН– и др. К ним относятся: белки, нуклеиновые кислоты, крахмал, гликоген и др.

Свойства гидрофильных коллоидов: это гомогенные систе-

мы, имеющие высокую устойчивость, обладающие большой вязкостью, способные образовывать гели (студни) и набухать.

Вязкость(внутреннеетрение) – сопротивлениегазовижид-

костей действию внешних сил, вызывающих их течение. Она зависит от температуры, размера частиц и молекул жидкости, возрастает при увеличении давления и уменьшается с увеличением температуры. Вязкость жидкости измеряется вискозиметром.

Относительная вязкость – отношение вязкости исследуемой жидкости к вязкости чистого растворителя. Например, для крови лошади, коровы, свиньи она составляет 5–6, у собаки – 4,7–5,5.

Вязкость крови резко возрастает при атеросклерозе, сахарном диабете, инфаркте миокарда, венозных тромбозах, а уменьшается – при заболеваниях печени.

Гели – это коллоиды, теряющие текучесть при объединении частиц в виде сети, ячейки которой остаются заполненными растворителем. Набухание – это поглощение жидкости гелями и увели-

17

чение их объема. При этом возникает давление набухания. Пептизация – процесс, обратный коагуляции, когда гель переходит в золь. Синерезис – это сжатие геля с выделением растворителя.

«Высаливание» – это обратимое осаждение частиц гидрофильных коллоидов при добавлении концентрированных р-ров нейтральных солей – (NН4)2SО4; Nа2SО4; NаCl, которое сопровождается разрушениемгидратнойоболочки. Придобавлениирастворителя(воды) гидратнаяоболочкавосстанавливаетсяиосадокрастворяется.

Получение коллоидных р-ров. Конденсационные методы

основаны на объединении ионов, атомов и молекул до размеров коллоидной частицы. Например, при добавлении спиртового р-ра канифоли к воде, при реакциях гидролиза (Fe(OH)3), двойного обмена двух солей (AgI). Дисперсные методы основаны на раздроблении крупных частиц до размеров коллоидной с помощью коллоидных мельниц, ультразвука.

Биологическое значение коллоидов. В организме животных имеютсязоли(плазма, лимфа, пищеварительныесоки) игели(цитоплазма клеток, хрящи, стекловидное тело глаза). Набухание отмечается при воспалении тканей, укусах насекомых. Секреция молока – это пример чередования процессов набухания и синерезиса.

2.3. ПОВЕРХНОСТНОЕ НАТЯЖЕНИЕ В ЖИДКОСТЯХ

Это выражение сил сцеплением молекул в-ва в поверхностном слое раздела фаз. Обозначают поверхностное натяжение σ (сигма) и выражают величиной работы, которую необходимо произвести для уменьшения поверхности раздела на 1 м2 (Дж/м2).

Поверхностное натяжение системы (ЕS) определяют, умножив избыток свободной энергии (σ) на 1 м2 поверхности жидкости (S):

ЕS = σ · S.

Поверхностное натяжение всегда стремится к минимуму. В-ва, уменьшающие поверхностное натяжение жидкости, наз.

поверхностно-активными (ПАВ). Для воды это спирты, органи-

ческие кислоты, эфиры (в т. ч. жиры), мыло, стиральные порошки и др. В-ва, не изменяющие поверхностное натяжение жидкости, на- зываютсяповерхностно-неактивными. Дляводы– этосоли, углеводы. Определяют поверхностное натяжение сталагмометрическим (капельным) методом с помощью приборов сталагмометров.

18

Биологическое значение поверхностного натяжения. Плаз-

ма крови, пищеварительные соки и другие биологические жидкости имеют меньшее поверхностное натяжение, чем у воды. Это облегчает течение обменных процессов. Желчные кислоты снижают поверхностное натяжение жира, что облегчает его эмульгирование и переваривание (гидролиз).

2.4. ВИДЫ АДСОРБЦИИ

Адсорбция – это накопление одного в-ва (адсорбтив) в поверхностном слое другого в-ва (адсорбент). Адсорбентами являются пористые или волокнистые в-ва: древесный уголь, бумага, вата, марля, гидроксид железа. Абсорбция – проникновение адсорбтива во внутренние слои адсорбента. Хемосорбция – химическая реакция между адсорбтивом и адсорбентом. Например: СаО + СО2СаСО3. Десорбция– удалениеадсорбтивасповерхностиадсорбента.

Величина адсорбции: 1. Повышается при увеличении массы и поверхности адсорбента. 2. Зависит от их зарядов – хорошо адсорбируются разноименно заряженные адсорбент и адсорбтив. 3. С повышением температуры адсорбция снижается, а хемосорбция – увеличивается. 4. Быстрее адсорбция идет из разбавленных р-ров. 5. ЕслирастворительПАВ, тоонадсорбируетсяпервым. Адсорбенты которые адсорбируют только ионы – называют иониты (катиониты извлекают катионы, а аниониты – анионы). Иониты используются для очистки сахара, молока от ионов Са и др.

Избирательная адсорбция – это разделение в-в, основанное на различной скорости их адсорбции. Применяется в химических анализах.

Биологическоезначениеадсорбции. Ееприменяютдляочист-

ки воды, поглощения газов и ядов в пищеварительном тракте, поглощения ядовитых газов в противогазах, а также в ферментативных реакциях и хроматографии.

Вопросы для самоконтроля

1.Что изучает коллоидная химия?

2.Каковы основные свойства дисперсных систем?

3.Охарактеризуйте основные свойства коллоидных систем.

4.В чем заключается биологическое значение коллоидов?

5.Раскройте понятия «поверхностное натяжение» и «адсорбция». В чем их биологическое значение?

19

3. БИОХИМИЯ ЖИВОТНЫХ

Биохимия – наука о химическом составе живых организмов и химических процессах, в них протекающих.

3.1. ХИМИЯ БЕЛКОВ И НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ

Белки – высокомолекулярные, азотсодержащие органические в-ва, которые при гидролизе распадаются на аминокислоты.

Функции: 1) структурная – до 75 % сухого в-ва клетки; 2) регуляторная – ферменты, гормоны; 3) транспортная – Нв переносит кислород; 4) защитная– иммунныебелки; 5) генетическая– нуклеопротеиды содержат РНК, ДНК.

В организме животных белков 18–24 % в сырой массе и 45– 50 % – в сухом в-ве. Элементарный состав белков (в %): С – 53;

О2 – 23; N2 – 16; Н2 – 7; S и Р – по 1.

Гидролиз белков: а) кислотный – кипятят с 6N НСl сутки; б) щелочной – кипятят с 4N NаОН 8 ч; в) ферментативный – смесью ферментов.

Содержание аминокислот в гидролизате определяют с помощью анализа: хроматографического, химического, микробиологического.

Аминокислоты – производные карбоновых кислот, у которых водород в α-положении замещен на аминогруппу (NН2).

Физические свойства аминокислот: белые кристаллические порошки, растворяющиеся в воде. Их р-ры обладают оптическимисвойствами(вращаютплоскостьполяризованноголуча, причем 10 – влево, 10 – вправо). За счет асимметрического углеродного атома есть аминокислоты L- и D-ряда. У животных в белках толь-

ко L-аминокислоты!

Химические свойства аминокислот: 1. Обладают амфотерно-

стью – реагируют с кислотами и щелочами с образованием солей. 2. Образуют амиды (например, аспарагин) за счет присоединения NН3. 3. Участвуют в реакциях декарбоксилирования (–СО2). 4. Участвуют в реакциях дезаминирования (–NН3). 5. Соединяясь, образуют пептиды. 6. Реагируя с формальдегидом, теряют амфотерность, что позволяет их титровать щелочью (формоловое титрование). 7. Разлагаются азотистой кислотой с выделением азота.

Цветные реакции с аминокислотами: 1) с нингидрином – фиолетовое окрашивание; 2) реакция Миллона – обнаруживают тирозин (красный цвет); 3) ксантопротеиновая – обнаруживают циклические аминокислоты (желтая окраска).

20