Березан О.В. Органічна хімія

§79. Амінокислоти. Білки

Амінокислоти — це органічні сполуки, що містять карбоксильну –СООН та аміногрупу –NH2.

Крім зазначених критеріїв, амінокислоти відрізняються: а) будовою карбонового ланцюга:

розгалужені, нерозгалужені;

насичені, ненасичені;

ациклічні, циклічні, ароматичні;

б) наявністю і розміщенням галогенів та інших характеристичних груп:

гідроксильної –OH,

сульфанільної –SH,

метилсульфанільної –SCH3,

дисульфідної –S–S–,

амідної (пептидної) тощо;

в) відношенням кількості карбоксильних та аміногруп (які визначають рН речовини́):

кислі (кількість карбоксильних більша за кількість аміногруп);

нейтральні (кількість карбоксильних дорівнює кількості аміногруп);

оснóвні (кількість карбоксильних менша за кількість аміногруп);

г) полярністю зв’язків бічних ланцюгів (полярні, неполярні); д) замінністю для людського організму (замінні, незамінні) тощо.

Номенклатура найпростіших ациклічних амінокислот, які мають по одній карбоксильній та аміногрупі, допускає використання як систематичних, так і традиційних назв з позначенням локантів буквами грецького алфавіту α, β, γ, δ, ε тощо. Слід мати на увазі, що перелік локантів починають з найближчого до карбоксильної групи атома Карбону:

140

142

Вісім амінокислот (триптофан, лейцин, ізолейцин, лізин, метіонін, фенілаланін, трео-

нін, валін) належать до незамінних. Їх людина одержує винятково з їжею, вони не синтезуються в організмі людини (для кожного виду тварин існує свій список незамінних амінокислот). Деякі замінні амінокислоти організм виробляє недостатньо, отже, їх синтез також має доповнюватись надходженням зовні.

§80. Властивості амінокислот, отримання, застосування

Амінокислоти — це безбарвні кристалічні речовини, добре розчинні у воді, гірше — в органічних розчинниках. Мають високі температури плавлення. Одні амінокислоти не мають смаку, інші — солодкі на смак (гліцин) або гіркі. Амінокислоти — типові амфотерні сполуки: реагують і з основами, і з кислотами.

Реакції з одночасною участю карбоксильної та аміногрупи

143

Отримання амінокислот

1.Унаслідок гідролізу білків одержують суміші різних амінокислот, залишки яких входять до складу цього білка. У промислових масштабах гідролізу піддають відходи м’ясної галузі (кров, роги, копита). Гідролізом білків отримують цистеїн, лейцин, ізолейцин.

2.Дія амоніаку на солі α-галогенокарбонових кислот:

Процес можна відтворити й одним рівнянням:

→ + HCl або

→ + NH4Cl

Застосування амінокислот

1.Синтез капрону (поліаміду), з якого виготовляють надзвичайно міцне й еластичне волокно і тканину, плівку, електроізолятори, деталі механізмів тощо.

2.Медична практика: 6-аміногексанову (ε-амінокапронову) кислоту застосовують як кровоспинний засіб, γ-аміномасляну кислоту (ГАМК) — як транквілізатор.

3.Деякі синтетичні амінокислоти використовують для підгодівлі тварин.

§81. Білки

Білки — це складні високомолекулярні природні сполуки (біополімери), побудовані із залишків α-амінокислот, з’єднаних у певній послідовності пептидними зв’язками.

Білки можна розглядати як поліпептиди, тобто аміди, що утворилися внаслідок взаємодії карбоксильних і аміногруп амінокислот і які мають молекулярну масу більшу за 10 000 Да. В усіх видів живих організмів нашої планети налічується близько 1010–1012 різних білків. Кожен з них має свою, лише йому притаманну, послідовність амінокислотних залишків, просторову будову і, відповідно, функцію.

Будова

Виділяють чотири рівні структурної організації білків. Первинна структура білка — це поліпептидний ланцюг; функції білка визначає саме послідовність амінокислот (так звані «консервативні мотиви»). Вторинна структура білка — це локальне упорядкування фрагмента поліпептидного ланцюга, яке стабілізоване водневими зв’язками, що виникає між групами та . Буває у вигляді α-спіралі, β-листа та інших форм. Третинна структура білка — це специфічна просторова орієнтація поліпептидного ланцюга, стабілізована завдяки:

ковалентним зв’язкам (дисульфідним місткам –S–S–);

144

сольовим місткам, іншим іонним зв’язкам (зокрема, між карбоксильними –СООН та аміногрупами –NH2);

водневим зв’язкам;

Четвертинна структура білка — це структура, що виникає внаслідок взаємодії кількох білкових молекул, які називають субодиницями. Поєднання кількох субодиниць, що разом виконують спільну функцію, називають білковим комплексом. Наприклад, молекула білка крові гемоглобіну містить чотири субодиниці, які називають поліпептидними ланцю-

гами α1, α2, β1 і β2.

Класифікація

1.За хімічним складом: прості (протеїни) — гідролізуються до амінокислот; складні (протеїди) — унаслідок гідролізу крім амінокислот утворюють речовини небілкової природи: вуглеводи, фосфатну кислоту, нуклеїнові кислоти тощо.

2.За фізіологічними функціями: каталітичні, структурні, захисні, регуляторні, сигнальні, транспортні, запасні, рецепторні, моторні.

3.За формою: фібрілярні (четвертинна структура має форму джгута); глобулярні (четвертинна структура має форму клубка).

Номенклатура

1.Назви поліпептидів (дипептидів, трипептидів тощо) утворюють з назв амінокислот, що входять до їхнього складу. При цьому всі амінокислоти в пептиді, за винятком останньої, що має вільну карбоксильну групу, змінюють у закінченні назви букву «н» на «л» (гліцил-аланін, гліцил-аланіл-цистеїн).

2.Деякі білки мають історичні назви. Наприклад, глобулярний білок крові, який має склад (C738H1166O208N195S2Fе)4, — це гемоглобін (від гр. αіμα — кров і лат. globus — куля).

Хімічні властивості білків

1.Наявність в амінокислотних ланках білків груп –СООН та –NН2 зумовлює взаємодію і з основами, і з кислотами, тобто амфотерність.

2.Денатура́ція — руйнування вторинної та третинної структур білка під дією температури (>60 °С), радіації, сильних кислот, лугів, солей важких металічних елементів, сильного струшування та інших чинників. Процес необоротний.

3.Гідро́ліз — руйнування первинної структури білка з утворенням амінокислот під дією лугів, кислот, ферментів:

→ H2N–СН2–СООН + +

4. Кольорові реакції (здійснюють для аналітичного виявлення білків):

а) біуре́това реакція свідчить про наявність пептидних зв’язків: унаслідок дії на білок лугу та кількох крапель розчину купрум(ІІ) сульфату виникає характерне фіолетове забарвлення;

б) ксантопротеїнова́ реакція — унаслідок дії нітратної кислоти на білок, що містить бензенові ядра (амінокислоти — тирозин, триптофан, фенілаланін), виникає жовте забарвлення, яке внаслідок додавання лугу змінюється на жовтогаряче.

145

Значення білків

Найважливіший клас органічних сполук. Разом із цукрами, жирами та нуклеїновими кислотами білки є невіддільною складовою всіх живих організмів.

1.Білки — складова їжі тварин і людини. У травній трубці вони гідролізують до амінокислот, які всмоктуються ворсинками тонкої кишки, звідти кров’ю розносяться до тканин організму і зокрема — до печінки, де відбувається синтез власних білків. Частина їх використовується на енергетичні потреби організму: приблизно 15 % енергії на добу людина отримує завдяки розщепленню білків.

2.Білки — це основний будівельний матеріал тваринних клітин, вони надають форму клітинам та органелам, беруть участь в утворенні міжклітинної речовини.

3.Білки — це ферменти (біологічні каталізатори), які беруть участь у безлічі біохімічних реакцій (відомо близько 4000 реакцій), значно прискорюючи їх (до 1017 разів).

4.Білки виконують захисні функції (фізичний, хімічний та імунний захист).

5.Білки беруть участь у регуляції складних внутрішньоклітинних процесів, прийнятті сигналів (цитоплазматичні та мембранні білкові рецептори, які приймають різноманітні сигнали) та їх передачі (гормони, цитокіни).

6.Білки забезпечують транспорт простих і складних сполук крізь клітинну мембрану та між тканинами організму.

7.Білки виконують моторні функції, забезпечуючи скорочення м’язів, рух клітин, органел, активний та спрямований внутрішньоклітинний транспорт речовин.

§82. Поняття про нуклеїнові кислоти

Молекули нуклеїнових кислот (НК) містять атоми Карбону, Гідрогену, Нітрогену і Фосфору (у вигляді залишку ортофосфатної кислоти). Також молекули НК містять нітрогеновмісні гетероциклічні сполуки, які називають азотистими основами. У молекулі НК азотиста основа сполучена з моносахаридом, цей фрагмент називають нуклеозúдом. Нуклеозид, сполучений із залишком ортофосфатної кислоти, утворює нуклеотúд. Нуклеотиди є мономерними ланками полімерного ланцюга НК.

Розрізняють два типи нуклеїнових кислот: рибонуклеїнові (РНК) і дезоксирибонуклеїнові (ДНК) залежно від того, який з моносахаридів вони містять:

Крім того, до складу нуклеїнових кислот входять гетероциклічні основи (пуринові або піримідинові). РНК містить:

146

§84. Це варто знати та вміти

Знати особливості електронної будови амінокислот; розуміти біполярну будову молекули амінокислоти; уміти пояснювати, чому розчини різних амінокислот можуть виявляти нейтральне, лужне або кисле середовище.

Знати класифікацію амінокислот, їхню номенклатуру.

Знати хімічні властивості амінокислот, чітко розподіляючи їх на три групи: а) реакції аміногрупи; б) реакції карбоксильної групи;

в) реакції за участю обох характеристичних груп.

Уміти здійснити якісне виявлення аміноетанової кислоти з-поміж органічних речовин інших класів.

Знати визначення пептидів, пептидної (амідної) групи, поліпептидів (білків), протеїдів (складних білків).

Знати методи отримання амінокислот та пептидів.

Знати визначення первинної, вторинної, третинної, четвертинної структур білка. Розуміти, що таке денатурація білка та під впливом яких факторів вона здійснюється.

Знати якісні реакції для виявлення білків (біуретову та ксантопротеїнову), уміти їх здійснювати, розв’язуючи експериментальні задачі.

Висловлювати міркування про хімічні властивості амінокислот, знаючи їхню будову.

Розуміти генетичний зв’язок між класами органічних речовин; уміти запропонувати шлях синтезу певної α-амінокислоти з найпростіших органічних речовин (метану, етину, етену) та неорганічних речовин (алюміній карбіду, кальцій карбонату, вуглецю і водню).

Уміти розв’язувати задачі на:

написання стехіометричних схем та їх використання для проведення розрахунків;

визначення складу аміну чи амінокислоти;

визначення складу сумішей, що містять амінокислоту та інші органічні речовини.

Практичні завдання

701. Назвіть за систематичною номенклатурою речовини, мають формули

703.Назвіть продукти реакції, що утворяться внаслідок гідролізу сполуки, яка має хімічну формулу .

704.Напишіть рівняння реакцій, які потрібно здійснити для одержання: а) α-амінопропіонової кислоти з пропену; б) метилового естеру амінетанової кислоти з метану; в) α-аміномасляної кислоти з етану.

705.Напишіть рівняння реакцій, які доводять амфотерність валіну (2-аміно-3-метил- бутанової кислоти).

148

706. Установіть невідомі речовини та напишіть рівняння реакцій, за якими відбуваються такі перетворення:

а) пропанова кислота → А → α-амінопропіонова кислота → дипептид α-амінопропіо- нової кислоти;

707.Як здійснити такі перетворення?

а) гексан → анілін → феніламоній хлорид; б) метан → метанамін → азот;

в) вапняк → бутан → бутанова кислота → 2-амінобутанова кислота → бутиловий естер α-аміномасляної кислоти;

г) азот → метанамін → азот; д) етин → анілін → феніламоній бромід;

е) вуглець → пентан → α-аміновалеріанова кислота → етиловий естер α-амінова- леріанової кислоти.

708.Напишіть рівняння хімічних реакцій, за якими можна здійснити такі перетворення: а) вуглець → феніламоній сульфат; б) метан → 2,4,6-трибромоанілін;

в) пропан → пропіловий естер 2-аміногексанової кислоти; г) вапняк → α-амінопропіонова кислота;

д) алюміній карбід → бутан → дипептид α-аміномасляної кислоти.

709.Напишіть рівняння реакцій, за якими можна здійснити перетворення: а) вуглець → етиловий естер аміноетанової кислоти; б) метан → метиловий естер α-аміномасляної кислоти.

710.Напишіть рівняння реакцій, за якими можна здійснити перетворення:

б) етин → етиловий естер аміноетанової кислоти.

711.Установіть невідомі речовини та напишіть рівняння реакцій, за якими можна здійснити такі перетворення:

а) метан → А → Б → Г → С3Н8 → нітропропан → пропанамін → пропанамоній хлорид; б) кам’яне вугілля → α-амінопропіонова кислота; в) алюміній карбід → метан → А → Б → Г → Д → 2,4,6-трибромоанілін; г) вапняк → α-аміномасляна кислота.

712.Розчином лугу з масовою часткою натрій гідроксиду 30 % нейтралізували 2,5 моль α-амінопропіонової кислоти. Установіть масу використаного розчину лугу.

713.Напишіть напівструктурні формули ізомерів амінопентанової кислоти. Укажіть їхні назви за систематичною номенклатурою.

714.Яку кількість речовини естеру одержали внаслідок взаємодії 58,4 г гліцину з 140 г розчину етанолу з масовою часткою спирту 30 %, якщо його вихід становив 90 %?

715.До водного розчину аміноетанової кислоти із вмістом кислоти 1,2 моль долили 200 г розчину натрій гідроксиду з масовою часткою лугу 0,4. Яка маса солі утворилася?

716.Яку масу гліцину потрібно використати для одержання 7,21 г етилового естеру гліцину, якщо вихід продукту реакції становить 70 %?

149