1 курс / Биохимия / Все лекции по биохимии

Миофибриллы обладают способностью сокращаться лишь при наличии в среде определенных концентраций ионов кальция. В цитозоле покоящихся клеток концентрация Са2+

очень низка (менее 10-5 моль). В саркоплазматическом

ретикулуме (СР) – существенно выше (около 10~-3 моль).

Высокая концентрация Са2+в CP поддерживается Са2+ -АТФ- азами и специальным белком кальсеквестрином, который прочно связывает ионы Са2+.

Переносу потенциала действия на CP индивидуальной

миофибриллы способствуют поперечные трубочки Т- системы (трубчатые впячивания клеточной мембраны), находящиеся в тесном контакте с индивидуальными миофибриллами.

Деполяризация плазматической мембраны передается

через Т-трубочки, что приводит к открытию Са2+-каналов. Ионы Са2+ выбрасываются из CP в пространство между филаментами актина и миозина до уровня >10-5 моль.

Выброс Са2+запускает механизм процесса сокращения

миофибрилл.

В расслабленной скелетной мышце комплекс

тропонина с тропомиозином препятствует взаимодействию миозиновых головок с

актином.

Быстро поступивший в цитоплазму Са2+ связывается с С-субъединицей тропонина. Это приводит к конформационной перестройке в тропонине и тропонин-тропомиозиновый комплекс разрушается. На молекуле актина освобождается участок связывания с миозином. Это инициирует цикл мышечного сокращения.

Механизм мышечного сокращения

Сокращение мышечных волокон обусловлено продольным скольжением толстых миозиновых и тонких актиновых филаментов относительно друг друга (модель весельной лодки).

Толстые нити миозина скользят по тонким нитям актина за

счет перемещения головок миозина. Если с миозином не

связана молекула АТФ, то головка миозина связывается с глобулой фибриллярного актина. Если миозин связывает молекулу АТФ и гидролизует ее до АДФ и фосфата, происходит циклическая серия конформационных

изменений, при которых миозин высвобождает одну

субъединицу F-актина и связывает следующую за ней.

Химизм мышечного сокращения

Этот шаг состоит из следующих четырех стадий:

1.Молекула миозина связывает АТФ, и актомиозиновый комплекс распадается:

(МА)+АТФ→(М-АТФ)+А.

2.Молекула АТФ гидролизуется:

(М-АТФ) → (М*-АДФ-Фн), вызывая конформационные изменения в белке, в результате чего головка миозина поворачивается и меняет свою ориентацию относительно нити актина.

3. Затем между головкой миозина и следующим мономерным звеном актина, расположенным ближе к Z-диску, возникает слабая связь. От миозина отщепляется фосфат:

(М*-АДФ-Фн)+А→(М*-АДФ-А)+Фн, образовавшийся при гидролизе АТФ.

4. Это сопровождается новыми конформационными изменениями в молекуле миозина, приводящими к более прочному взаимодействию миозина с актином:

(М*-АДФ-А)→(МА)+АДФ.

Головка миозина приходит в исходное состояние, так что в результате «хвост» миозина смещается относительно актина в сторону Z-диска, и происходит освобождение АДФ. В результате каждого такого цикла совершается работа, эквивалентная 3–4 пН (пиконьютон), и толстая нить миозина смещается относительно тонкой нити 5–10 нм. Актомиозиновый комплекс существует до тех пор, пока не происходит связывание АТФ.

Креатинкиназная реакция

В спокойном состоянии креатинфосфат вновь синтезируется из креатина (т.е. происходит обратная реакция).

Саркоплазматические белки

Миоглобин

Миоальбумин

Глобулины (глобулярные белки)

Миогеновая фракция

(ферменты гликолиза, ЦТК, пентозофосфатного цикла)