1 курс / Биохимия / Все лекции по биохимии

Химический состав мышечной ткани

 Минеральные вещества 1%

Белки мышц

Белки миофибрилл

Тропонин

α- и β-актинины 10%

Строение миозина

В миозине различают фибриллярную часть, состоящую из двух переплетенных спиралей, каждая из которых имеет на

одном конце глобулярную «головку». В физиологических

условиях (оптимальные pH, температура, концентрация солей) молекулы миозина спонтанно взаимодействуют между собой своими стержневыми участками ("конец в конец", "бок

в бок") с помощью слабых типов связей. Взаимодействуют

только стержни, головки остаются свободными. Головка миозина обладает Са2+-зависимой АТФ-азной активностью и связывается с F-актином.

Строение

миозиновой

нити

Образование актина

Мономерный актин (G-актин) — это глобулярный белок с молекулярной массой 43 кДа, составляет 25% общей массы всего мышечного белка. При физиологической условиях в присутствии магния G-актины объединяются (подвергаются нековалентной полимеризации), образуется нерастворимый двойной спиральный филамент – F-актин.

Сборка тонкого филамента

G-актин

Тропониновый комплекс

Тропонин Т (ТпТ) связывается с тропомиозином;

Тропонин I (ТпI) ингибирует взаимодействие между F-актином и миозином и связывается с другими компонентами тропонина;

Тропонин С (ТпС) – кальций-связывающий белок (сходен по строению с кальмодулином). Может связывать четыре молекулы кальция. Способен связываться с другими компонентами тропонина.

Механизм мышечного сокращения

Сокращением мышечного волокна управляют двигательные нейроны, которые выделяют

нейромедиатор ацетилхолин в нервномышечные синапсы. Ацетилхолин диффундирует через синаптическую щель и взаимодействуют с холинэргическими рецепторами плазматической мембраны мышечных клеток. Открываются трансмембранные ионные каналы, происходит деполяризация клеточной мембраны. Потенциал действия быстро распространяется по всем направлениям, возбуждая все мышечные клетки. Цикл сокращения мышечного волокна реализуется в течение нескольких миллисекунд.