50) Классификация белков

-по форме молекул (глобулярные или фибриллярные);

-по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные и др.);

-по химическому строению (наличие или отсутствие небелковой части);

-по локализации в клетке (ядерные, цито-плазматические, лизосомальные и др.);

-по локализации в организме (белки крови, печени, сердца и др.);

-по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные);

-по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с Т_1/2 менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, Т_1/2 которых исчисляют неделями и месяцами);

-по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).

Классификация белков по химическому строению

Простые белки.Некоторые белки содержат в своём составе только полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков. Их называют "простые белки". Примером простых белков - гистоны; в их составе содержится много аминокислотных остатков лизина и аргинина, радикалы которых имеют положительный заряд.

2. Сложные белки. Очень многие белки, кроме полипептидных цепей, содержат в своём составе небелковую часть, присоединённую к белку слабыми или ковалентными связями. Небелковая часть может быть представлена ионами металлов, какими-либо органическими молекулами с низкой или высокой молекулярной массой. Такие белки называют "сложные белки". Прочно связанная с белком небелковая часть носит название простетической группы.

Классификации по функциям белков

-Каталлитическая( Ферменты) –Сократительная(миозин, тубулин)

-Структурные(коллаген, эластин)

-Регуляторные(Кальмодулин) –Защитные(иммуноглобулины)

-Транспортные(Альгумин) –Резервные(все)

51)Физико-химические свойства белков

Для белков характерны следующие физико-химические свойства:

1. Растворимость. Она зависит от аминокислотного состава белка и природы растворителя. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины

2. Ионизация. Заряд белковой молекулы обусловлен реакцией среды и соотношением ионогенных групп в белковой молекуле.

3. Гидратация. Молекула белка дифильна, в ней имеются гидрофильные и гидрофобные группы, причем гидрофильные в большинстве нативных белков находятся на поверхности, а гидрофобные внутри белковой молекулы.

4. Способность белков к денатурации. Под денатурацией белка понимают нарушение нативной конформации белковой молекулы, приводящее к уменьшению или полной потере ее растворимости, изменению других физико-химических свойств, утрате специфической биологической активности. 

5. Ренатурация- это обратный переход молекулы биополимера, направление  белка или нуклеиновой к-ты, из денатурированного (неактивного) состояния в нативное (биологически активное). Если при денатурации белка физико-химич. изменения связаны с переходом полипептидной цепи из плотно упакованного (упорядоченного) состояния в беспорядочное, то при Ренатурации проявляется способность белков к самоорганизации, путь который предопределён последовательностью аминокислот в полипептидной цепи

Факторы, определяющие стабильность белковых растворов:

• наличие зарядов в белковой молекуле. Одноименные заряды способствуют растворимости белка, т.к. препятствуют соединению молекул и выпадению в осадок.

• Наличие гидратной оболочки, препятствующей объединению белковых молекул.

Для осаждения белка, его необходимо лишить этих двух факторов устойчивости. Методом осаждения белка является высаливание - осаждение белка с помощью нейтральных солей. В полунасыщенном растворе (NH4)2-SO4 осаждаются глобулины, а в насыщенном - альбумины.

После удаления осаждающего фактора, белки переходят в растворённое состояние