2. Ферментні препарати.

Ферментні препарати, каталізатори білкової природи представляють собою очищені і концентровані продукти, які містять відповідні ферменти (ензими) чи комплекс ферментів, характерних для біологічних середовищ і організмів – продуцентів. Вони являються важливим в технологіях харчових продуктів і застосовуються для їх інтенсифікації підвищення якості продуктів харчування.

Ферменти дозволяють покращити і модифікувати технологію, знизити витрати і отримати нові продукти. Це один з найбільш ефективних і перспективних способів удосконалення технологічних процесів.

Номенклатура ферментів

У відповідності з міжнародною номенклатурою і типами реакцій, які каталізуються ними ензими поділяються на шість основних груп:

• оксидоредуктази – клас ферментів, які каналізують окислювально – відновні реакції;

• трансферази – ферменти, які переносять різноманітні хімічні групіровки;

• гідролази – ферменти, які каналізують реакції розщеплення внутрішньо молекулярних зв’язків, які протікають з приєднанням води в точці розщеплення;

• ліази – ферменти, які усувають радикали не гідролітичним шляхом з утворенням подвійних зв’язків;

• ізомерази – клас ферментів, які каналізують взаємні перетворення ізомерів;

• лігази – ферменти, які каналізують приєднання один до одного дві молекули при розщеплені пірофосфатного зв’язку в АТФ чи подібної речовини.

Ензим позначається префіксом ЕС.

Фактори, які впливають на реакції ферментації

На активність ферментів, а відповідно, і на швидкість реакцій ферментативного каталізу впливають різні фактори. До числа основних відносяться:

• концентрація і доступність субстрату;

• концентрація ферменту;

• рН середовища;

• тривалість процесу;

• наявність інгібіторів чи активаторів.

Кількість ферментів, які вносяться завжди відносно не велика. Для більшості харчових застосувань швидкість реакцій пропорційна концентрації ферменту.

Вплив температури на ферменти подвійне. Для більшості хімічних реакцій швидкість реакції з підвищенням температури збільшується за рахунок кінетичної енергії реагентів. До критичної температури ферменти поводять себе аналогічно, вище критичної – починається уповільнення швидкості процесу. Тому температура процес ферментації конче необхідна. При підвищених температурах швидкості реакції і денатурації ферментів однаково великі.

В більшості випадків температура оптимізується з урахуванням обох реакцій. Температура також використовується для стабілізації ферментів відносно інших факторів.

Абсолютною є залежність активності ферментів від величини рН. При цьому для одних ферментів діапазон оптимальних значень рН вузький, а для інших – широкий. Стабільність ферментів також залежить від рН. Навіть обмежені зміни рН можуть несприятливо виявлятися на реакції, що каталізуються ферментами. В зв’язку з чим обґрунтованим являється введення ферментів в реакційну масу тільки після того, як буду достигнуто потрібне значення рН.

Важливим фактором в реакції ферментації являється час. Для реакції ферментативного каталізу першого порядку швидкість реакції з часом уповільнюється, так як зменшується доступність субстрату. Такі реакції ферментативного каталізу потребують достатньо багато часу для її завершення.

Хімічні речовини, здатні надавати тормозний вплив на реакцію ферментації, отримали назву «інгібітори», В якості таких речовин можуть надходити метали (мідь, залізо, кальцій)чи з’єднання із субстратів. В залежності від виду впливу інгібітори поділяються на п’ять груп:

• конкуруючі;

• не конкуруючі;

• змішані;

• специфічні;

• неспецифічні.

Деякі речовини здатні, навпаки, активувати і стабілізувати ферменти. В зв’язку з цим в складі ферментних препаратів можуть міститися деякі хімічні речовини з числа харчових продуктів (хлорид калію, фосфат натрію, гліцерин і ін.), які введені для стандартизації активності і підвищення стабільності. Деякі види ферментних препаратів випускаються в вигляді іммобілізованих, нанесених на твердий чи колоїдний носій.