Контрольні питання

1 .За якою ознакою білки поділяються на прості та складні?

2. Перелічте основні групи простих білків.

3. Перелічте основні групи складних білків.

4. Які речовини небілкової природи надходять до складу нуклеопротеїдів? За допомогою яких реакцій можна підтвердити їх наявність?

5. Які білки надходять до складу нуклеопротеїдів? За допомогою якої реакції можна підтвердити їх наявність?

2. Ферменти

ІІ.1. Визначення, хімічна природа та будова ферментів.

Ферменти — біологічні каталізатори білкової природи.

Розділ біохімії, що вивчає біологічні каталізатори білкової природи, називається ензимологією.

Ферментативні реакціїї мають деякі особливості. На відміну від каталізаторів неорганічної природи ферменти «працюють» у «м'яких» умовах: при атмосферному тиску, при температурі 30-40°С, при значенні рН-середовища близькому до нейтрального. Швидкість ферментативного каталізу набагато вище, ніж небіологічного. Єдина молекула ферменту може каталізувати від тисячі до мільйона молекул субстрату за 1 хвилину. Така швидкість недосяжна для каталізаторів неорганічної природи.

За будовою ферменти поділяються на прості (однокомпонентні) і складні (двокомпонентні). Простий фермент складається тільки з білкової частини; до складу складного ферменту входить білкова і небілкова складові. Інакше складний фермент називають холоферментом. Білкову частину в його складі називають апоферментом, а небілкову — коферментом.

За хімічною будовою коферменти поділяються на такі групи: аліфатичного ряду (глутатіон, ліпоєва кислота); ароматичного ряду (вітаміни групи К), гетероциклічного ряду (похідні піридоксину, вітаміну В₁, фолієвої кислоти, нуклеозидів та нуклеотидів, АТФ та інші).

Більшість коферментів є похідними вітамінів. Але коферментні функції виконують і інші сполуки, наприклад, трипептид глутатіон.

Особливістю складних ферментів є те, що окремо апофермент і кофермент не володіють каталітичною активністю.

У складі як простого, так і складного ферменту, виділяють субстратний, алостеричний і каталітичний центри.

Каталітичний центр простого ферменту являє собою унікальне сполучення декількох амінокислотних залишків, розташованих на різних ділянках поліпептидного ланцюга. Утворення каталітичного центра відбувається одночасно з формуванням третинної структури білкової молекули ферменту. Найчастіше до складу каталітичного центра простого ферменту входять залишки серину, цистеїну, тирозину, гістидину, аргініну, аспарагінової і глутамінової кислот.

Субстратний центр простого ферменту — це ділянка білкової молекули ферменту, що відповідає за зв'язування з субстратом. Субстратний центр виразно називають «якірною площадкою», де субстрат прикреплюється до ферменту за рахунок різних взаємодій між визначеними бічними радикалами амінокислотних залишків і відповідних груп молекули субстрату. Субстрат з ферментом зв'язується за допомогою іонних взаємодій, водневих зв'язків; іноді субстрат і фермент зв'язуються ковалентно. Гідрофобні взаємодії також грають значну роль при зв'язуванні субстрату з ферментом. В простих ферментах субстратний центр може збігатися з каталітичним; тоді говорять про активний центр ферменту. Так, активний центр амілази - ферменту, що гідролізує α-1,4-глікозидні зв`язки в молекулі крохмалю, – представлений залишками гістидину, аспарагінової кислоти і тирозину; ацетилхолінестерази, що гідролізує складноефірні зв`язки в молекулі ацетилхоліну, - залишками гістидину, серину, тирозину і глутамінової кислоти. В активному центрі карбоксипептидази А, що гідролізує визначені пептидні зв`язки в молекулі білка, локалізовані залишки аргініну, тирозину і глутамінової кислоти.

Алостеричний центр являє собою частку молекули ферменту, у результаті приєднання до якої деяких низькомолекулярних речовин змінюється третинна структура білкової молекули ферменту, що спричиняє зміну його активності. Алостеричний центр є регуляторним центром ферменту.

У складних ферментах роль каталітичного центра виконує кофермент, що зв'язується з апоферментом у визначеній ділянці. Поняття субстратного й алостеричного центрів для складного ферменту і для простого аналогічні.