Дисахариди.

Дисахариди утворюються в результаті реакції конденсації між двома моноцукрами, зазвичай гексозами.

Загальна формула - С12Н22О11.

Зв'язок між двома моносахаридами називають глікозидним зв’язком. Здебільшого він утворюється між 1 та 4 С атомами сусідніх моносахаридних одиниць(1,4-глікозидний зв'язок). Цей процес може повторюватись нескінчене число раз в результаті чого утворюються гігантські молекули полісахаридів. Після того як моносахаридні одиниці з’єдналися одна з одною, їх називають залишками. Таким чином, мальтоза складається із двох залишків глюкози.

Серед дисахаридів найбільш широко розповсюджені мальтоза, лактоза і сахароза.

Глюкоза + Глюкоза = Мальтоза

Глюкоза + Галактоза =Лактоза

Глюкоза + Фруктоза = Сахароза

Глюкоза + Глюкоза = Трегалоза

Мальтоза утворюється із крохмалю в процесі його перетравлення( наприклад в організмі тварин чи при проростанні насіння) під дією ферментів, які називаються амілазами.

Мальтоза – це солодовий цукор. Розщеплення мальтози до глюкози відбувається під дією ферменту - мальтази.

Лактоза або молочний цукор міститься тільки в молоці, головне джерело енергії для малят ссавців.

Сахароза або тростинний цукор –це той цукор, який ми звичайно вживаємо в їжу. Деякі рослини накопичують сахарозу у великій кількості,

наприклад, цукровий буряк і цукрова тростина.

Трегалоза – міститься в гемолімфі членистоногих, у грибах і багатьох водоростях.

Фізичні властивості ті ж, що й в моноцукрів.

Що до хімічних то відновлюючі властивості мають: мальтоза і лактоза.

Полісахариди.

Полісахариди – це полімери моносахаридів. Полімери пентоз – пентозани, а полімери гексоз - гексозани. Полімери побудовані із залишків глюкози – глюкозами.

Загальна формула Сх(Н2O)y.

Значення: полісахариди часто являються резервом їжі та енергії (крохмаль та глікоген), а також використовуються в якості будівельних матеріалів ( целюлоза, хітин).

Полісахариди зручні в якості запасних речовин, оскільки:

- великі розміри молекул роблять їх практично нерозчинними у воді, а отже, вони не здійснюють на клітину, ні хімічної, ні осмотичної дії;

- їх ланцюги можуть компактно згортатись;

- при необхідності вони легко можуть бути перетворені в цукри.

Крохмаль.

Крохмаль – полімер глюкози. У рослин крохмаль служить головним запасом «горючого», і його не буває у тварин, у яких його функції виконує глікоген. Молекули крохмалю складаються із двох компонентів: амілози і амілопектину. Крохмаль запасається в клітинах у вигляді крохмальних зерен у пластидах листків, а також в органах рослин, що запасають поживні речовини ( бульби картоплі, насінини злаків, бобових тощо).

Глікоген.

Глікоген – це еквівалент крохмалю, котрий синтезується в тваринному організмі, це теж резервний полісахарид, побудований із залишків глюкози; зустрічається глікоген і в клітинах багатьох грибів.

В хребетних тварин глікоген в основному міститься головним чином в печінці і в м’язах, тобто в місцях високої метаболічної активності, де він служить джерелом глюкози, яка використовується в процесі дихання.

В клітинах глікоген відкладається у вигляді крихітних гранул, які здебільшого бувають зв’язані з гладкою ендоплазматичною сіткою.

Целюлоза.

Теж є полімером глюкози. В целюлозі міститься біля 90 % вуглецю, що знаходиться в рослинах, і по загальній своїй масі целюлоза на Землі займає перше місце серед всіх органічних речовин.

Практично всю целюлозу містять рослини, хоча вона зустрічається також у деяких нижчих безхребетних і в одного класу грибів – Ооміцетів. Целюлози так багато на Землі тому що, у всіх рослин з неї побудовані клітинні стінки( 20-40%) .

Будова целюлозних волокон робить їх добре пристосованими до цієї ролі. Вони являють собою довгі ланцюги – приблизно із 10 000 тисяч залишків глюкози. З кожного ланцюга назовні виступає багато –ОН груп. Ці групи направлені в усі сторони і утворюють водневі зв’язки з сусідніми ланцюгами, що забезпечує дуже міцне поперечне зшивання всіх ланцюгів. Ланцюги об’єднані один з одним, утворюючи мікрофібрили, а

мікрофібрили в більш крупні структури – макрофібрили. Макрофібрили розташовуючись шарами занурені в цементуючий матрикс, що складається з інших вуглеводів. При всій своїй міцності ці шари легко пропускають воду і розчинені в ній речовини.

Крім того, що целюлоза є одним із структурних компонентів рослинних клітин, вона служить також їжею для деяких тварин, бактерій, грибів.

Фермент целюлаза. Який розщеплює целюлозу до глюкози, досить рідко зустрічається в живій природі. Тому більшість тварин, в тому числі і людина. Не можуть використовувати целюлозу, хоча вона являє собою безцінне джерело глюкози. Однак у жуйних тварин, наприклад корови, в кишечнику мешкають симбіотичні бактерії котрі розщеплюють целюлозу.

Із целюлози виготовляють хлопчатобумажні тканини і папір.

Хітин.

Хітин по своїй структурі теж близький до целюлози; це теж структурний полісахарид.

Хітин зустрічається у більшості грибів, де він відіграє опорну функцію в клітинних стінках завдяки своїй волокнистій структурі; а також у деяких груп тварин (особливо у членистоногих) в якості важливого компоненту їх зовнішнього покриву.

Каллоза.

Каллоза - аморфний полімер глюкози. Що зустрічається в різних частинах рослини, і часто утворюється в ньому у відповідь на пошкодження чи несприятливу дію.

Інулін.

Це полімер фруктози. Інулін відіграє роль резервної речовини в коренях і бульбокоренях рослин, наприклад, жоржин.

Пектин.

Пектин є матриксом клітинної стінки у рослин. Часто утворює гелі ( використовується як желатинозна речовина).

Муреїн.

Муреїн - відіграє роль структурного компоненту в клітинній стінці прокаріот.

Полісахариди можуть також утворювати комплекси з іншими органічними речовинами, наприклад, білки + вуглеводи = глікопротеїди; ліпіди + вуглеводи = гліколіпіди.

Ліпіди.

Ліпіди – це жири і жироподібні речовини. Більшість з них неполярні, а отже і гідрофобні. У воді вони не розчинні і збираються краплями або утворюють емульсії.

Ліпіди - це нерозчинні у воді органічні речовини, але розчинні в органічних розчинниках-ефірі, хлороформі і бензолі.

Деякі з ліпідів мають і полярні і неполярні ділянки. Такі ліпіди особливо легко утворюють емульсії завдяки взаємодії полярних ділянок з водою. Аби перевести неполярні ліпіди в емульсію, досить зв’язати з їхніми молекулами якісь інші полярні молекули. Саме це й відбувається в травному тракті людини та інших хребетних при емульгації (перетворенні на емульсію) ліпідів жовчними кислотами. У молоці ліпіди знаходяться у вигляді емульсії.

Справжні ліпіди (жири) - це складні ефіри жирних кислот і будь-якого спирту.

Складним ефіром називається продукт реакції між кислотою і спиртом:

етерифікація

Кислота + Спирт = Складний ефір + Вода.

Компоненти ліпідів.

Жирні кислоти.

Жирні кислоти містять в своїй молекулі кислотну групу – СООН( карбоксильну групу). «Жирними» їх називають тому, що деякі їх компоненти входять до складу жирів.

Загальна формула жирних кислот має такий вигляд: R-COOH, де – R – атом водню чи радикал – типу –СН3, - С2Н5 і т.д.;кожен наступний член цього ряду відрізняється від попереднього на одну групу –СН2.

В ліпідах радикал R представлений довгим ланцюгом вуглецевих атомів. Більша часина жирних кислот містить парну кількість атомів С, від 14 до22.(здебільшого 16-18). Вуглецеві хвости молекул визначають властивості ліпідів, в тому числі і нерозчинність ліпідів у воді, оскільки вони гідрофобні.

Інколи в жирних кислотах є одна чи декілька подвійних зв’язків (С=С), наприклад в олеїновій кислоті. В такому випадку жирні кислоти, а також ліпіди котрі їх містять називаються ненасиченими. Жирні кислоти і ліпіди, в молекулах яких немає подвійних зв’язків, називаються ненасиченими.

Ненасичені жирні кислоти плавляться при більш низьких температурах, ніж насичені. Ненасичена жирна кислота, наприклад, Олеїнова кислота (С17Н33СООН)– основний компонент оливкового масла – при звичайних температурах буває рідкою (Т пл.=13,4), тоді як насичені жирні кислоти :наприклад, Пальмітинова(С15Н31СООН) і Стеаринова( С17Н35СООН) (Тпл.=63,1 і Тпл=69,6) при таких температурах залишаються твердими.

Спирти

Більша частина ліпідів –це складні ефіри спирту гліцеролу. Їх називають тому гліцеридами.

Утворення ліпідів (тригліцеридів):

О О

ǁ ǁ

СН2ОН + НО-С- R1 СН2 -О-С –R1

|

|

О О

ǁ ǁ

СНОН + НО-С- R2 = СН2 -О-С –R2 + 3H2O

| |

О О

ǁ ǁ

СН2ОН + НО-С- R3 СН2 -О-С –R3

ГЛІЦЕРОЛ ТРИ ЖИРНІ ЛІПІД ( ТРИАЦИЛГЛІЦЕРОЛ)

КИСЛОТИ

Зв’язок - ефірний.

Властивості і функції триацилгліцеролів (тригліцеридів).

Триацилгліцероли - найпоширеніші з ліпідів, що зустрічаються у природі. Їх прийнято ділити на жири і олії в залежності від того, чи залишаються вони твердими при 20 °С

(жири) чи мають при цій температурі рідку консистенцію ( олії). Температура плавлення ліпіду тим нижча, чим більша доля в ньому ненасичених жирних кислот.

Тригліцериди неполярні, і в результаті практично нерозчинні у воді. Їх густина нижча, ніж у води, тому у воді вони спливають.

Функції.

Основна функція – є енергетичним депо (при розчепленні 1г жиру до вуглекислого газу і води утворюється 38,9 кДж енергії) . В організмі тварин, що впадають в сплячку, накопичується перед сплячкою зайвий жир. У хребетних жир накопичується ще й під шкірою - в підшкірній жировій клітковині, де він служить також для теплоізоляції. Особливо виражений підшкірний жировий шар у ссавців, які мешкають в холодному кліматі, і в першу чергу у водних ссавців, наприклад у китів (« китовий жир»), у яких він відіграє і іншу роль - сприяє плавучості.

В рослинах звичайно накопичуються олії, а не жири. Насіння, плоди і хлоропласти часто дуже багаті на олії, а деяке насіння, наприклад, насіння кокосової пальми, сої і соняшника, служать сировиною для отримання олій промисловим методом.

Жири джерело ендогенної води , одним із продуктів окислення жиру є вода (з 1г.жиру утворюється 1,1г води). Ця метаболічна вода дуже важлива для деяких жителів пустелі, наприклад, для кенгурового пацюка, жир, котрий вона запасає використовується власне із цією ціллю.

Різноманітність ліпідів.

Фосфоліпіди. До ліпідів, у яких окрім жирних кислот з гліцерилом зв’язані й інші сполуки, належать фосфоліпіди. Вони відрізняються від жирів тим що одна гідроксильна група гліцеролу зв’язана в них не з жирною кислотою, а і з залишком фосфорної кислоти (Н3РО4).

Молекула складається із гідрофільної «головки», котрою служить фосфатна група і двох вуглецевих «хвостів» – залишки жирних кислот.

Функції:

Фосфоліпіди є компонентами клітинних мембран.

Воски. Воски – це складні ефіри жирних кислот і довго ланцюгових спиртів.

Функції.

Використовуються у рослинних і тваринних організмів в якості водовідштовхуючого покриття:

• утворюють додатковий захисний шар на кутикулі епідермісу деяких органів вищих рослин, наприклад листків, плодів та насінні ( в основному у ксерофітів);

• покривають шкіру, шерсть і пір’я;

• входять до складу зовнішнього хітинового скелету тварин.

З воску бджоли будують соти.

Стероїди. Це ліпіди котрі не містять жирних кислот.

Функції.

Жовчні кислоти, наприклад холева кислота. Входять до складу жовчі.

Солі жовчних кислот сприяють емульгуванню і солебілізації ліпідів в процесі їх перетравлення.

Статеві гормони (прогестерон, естроген, тестостерон, андрогени), гормони кори наднирників (кортикостероїди, наприклад альдостерон, кортикостерон, кортизон).

Вітамін D при його нестачі розвивається рахіт.

Серцеві глікозиди наперстянки які використовують при серцевих захворюваннях.

Терпени. Терпении також не містять жирних кислот.

Функції.

Це речовини від яких залежить аромат ефірних масел рослин, наприклад ментол в м’яти, камфора тощо.

Гібереліни –ростові гормони рослин.

Фітол, що входить до складу хлорофілу та вітаміну К.

Холестерол . Каротиноїди. Каротиноїди -пігменти. Натуральний каучук.

Ліпопротеїди = ліпіди + білки.

Функції.

З ліпопротеїдів складаються мембрани.

В формі ліпопротеїдів переносяться з кров’ю і лімфою ліпіди – це транспортна форма ліпідів.

Гліколіпіди =вуглеводи + ліпіди.

Функції.

Компоненти клітинних мембран, особливо в мієліновій оболонці нервових волокон і на поверхні клітин, а також компоненти мембран хлоропластів.

Білки.

Білки – це високомолекулярні речовини, полімери, мономерами яких є амінокислоти.

Амінокислоти.

У самій назві амінокислот відображено наявність у їхньому складі аміногрупи (-NH2) та кислотної (карбоксильної) групи (-СООН). Різні амінокислоти мають однакову будову сталої частини і різну – мінливої (радикала).

Загальна формула амінокислот: NH2- CH- COOH

|

Rn ( де n=1-20)

В клітинах та тканинах зустрічається більше 170 різних амінокислот. В складі білкових молекул знайшли лише 26; типовими компонентами білків можна вважати лише 20 амінокислот, які відрізняються своїми радикалами.

Рослини синтезують з неорганічних речовин всі необхідні їм амінокислоти з більш простих речовин. На відміну від них тварини в тому числі і людина не можуть синтезувати всі амінокислоти, які їм потрібні; частину з них вони повинні отримувати в готовому вигляді, тобто х їжею.

Такі амінокислоти називають незамінні.

Всі амінокислоти котрі синтезуються в організмі людини і тварин називаються замінними.

В організмі людини не синтезуються або синтезуються в недостатній кількості 8 амінокислот-тобто вони і будуть для людини незамінні: валін, лейцин, ізолейцин, треонін, лізин, метіонін, фенілаланін, триптофан.

Для дітей крім названих 8, незамінними амінокислотами також є :аргінін та гістидин.

Нестача незамінних амінокислот може спричинити важкі хвороби. Незамінні амінокислоти містяться в молочних продуктах, яйцях, рибі, м’ясі, а також у сої, бобах тощо. Ці амінокислоти синтезуються також бактеріями, які є у кишечнику людини. Коли людина приймає антибіотики, мікрофлора кишечнику гине, і при незбалансованій дієті можлива нестача незамінних амінокислот.

Більша частина амінокислот містять одну карбоксильну групу і одну аміногрупу; такі амінокислоти називають нейтральними.

Мінлива частина –радикал, має різну будову, і власне вона визначає унікальні властивості кожної окремої амінокислоти.

Наприклад, основні амінокислоти, мають більше, ніж одну аміногрупу (власне радикал містить теж аміногрупу), а також кислі амінокислоти, що мають більше, ніж одну карбоксильну групи (радикал-містить карбоксильну групу).

Властивості амінокислот.

Амінокислоти – це безбарвні кристалічні тверді речовини. Вони розчинні у воді і нерозчинні в органічних розчинниках. В нейтральних водних розчинах вони існують у вигляді біполярних іонів (цвіттеріонів) і поводять себе, як амфотерні сполуки, тобто проявляють властивості і основ і кислот.

Амфотерна природа амінокислот істотна в біологічному значенні, так як вона означає, що амінокислоти здатні в розчинах діяти, як буфери перешкоджати зміні pH. Це зумовлено тим, що при підвищенні рН вони виступають в ролі донорів Н- іонів, а при зниженні – в ролі акцепторів цих іонів.

Амінокислоти здатні утворювати різні типи хімічних зв’язків, що дуже важливо для формування структури білкових молекул.

Пептидний зв'язок.

Пептидний зв'язок - це зв'язок, який утворюється в результаті взаємодії аміногрупи однієї амінокислоти з карбоксильної групою наступної амінокислоти і супроводжується виділення молекули води. Реакція, що супроводжується виділенням води, називається реакцією конденсації , а ковалентний азот-вуглецевий зв’язок – пептидним зв’язком.

Сполука, що утворюється в результаті конденсації двох амінокислот, являє собою дипептид. На одному її кінці знаходиться вільна аміногрупа, а на іншому - вільна аміногрупа. Завдяки цьому дипептид може приєднувати до себе інші амінокислоти. Якщо таким чином приєднається багато амінокислот, то утворюються поліпептиди.

Утворення дипептидів в результаті конденсації двох амінокислот:

NH2 – CH – COOH + NH2 – CH – COOH = NH2 – CH – |CO -- NH| – CH – COOH + H2O

| | | |

R1 R2 R1 R2

пептидний

зв'язок

Пептидний зв'язок має транс – конфігурацію, тобто: О і Н знаходяться в різних площинах.

О

||

- C – N - транс – конфігурація

|

H

Білки.

Білки – це складні органічні сполуки, це ланцюги, побудовані з амінокислот; це макромолекули, Мr яких коливається від декількох тисяч до декількох мільйонів.

В природних білках зустрічаються 20 різних амінокислот.

Потенційно різноманітність білків безмежна, оскільки кожному білку властива своя особлива амінокислотна послідовність, генетично обумовлена, тобто закодована в ДНК клітини, що синтезує даний білок.

Білків в клітині більше, ніж інших речовин; на їх вміст припадає більше 50% сухої маси клітини.

Білки важливі компоненти їжі тварин і можуть перетворюватись в їх організмі як в жир так і в вуглеводи.

Велика різноманітність дозволяє білкам виконувати в організмі багато функцій, як структурних, так і метаболічних :

• будівельна ( входять до складу клітинних структур і зокрема мембран );

• каталітична чи ферментативна(наприклад: рибонуклеаза, трипсин тощо);

• рухова (скоротливі білки, наприклад : актин, міозин);

• захисна (антитіла є білковими речовинами, наприклад: інтерферон, імуноглобуліни та антибіотики: антипоксантин, пеніцилін);

• захист від крововтрат ( фібриноген, протромбін);

• сигнальна - рецепторна ( наприклад, зорові пігменти: опсин, родопсин);

• транспортна ( транспортні білки крові –сироваточний альбумін-служить для транспорту жирних кислот і ліпідів крові;дихальні пігменти, зокрема гемоглобін, гемоцианін, міоглобін);;

• регуляторна (білки гістони);

• запасні (казеїн молока, яєчний альбумін);

• токсини (ботулітичний, дифтерійний токсин, яд змії);

• структурна (кератин-шкіра, пір’я, нігті, волосся, копита; колаген-компонент сполучної тканини, кісток, сухожилок, хряща;еластин-еластична сполучна тканина –зв’язки, білки оболонки вірусів-утворюють капсид);

• опорна (осеїн, колаген, еластин);

• гуморальна ( більшість гормонів має білкову природу);

• енергетична (при розщепленні 1г білка вивільняється 17, 6 кДж енергії) тощо.

Структура білків.

Кожному білку властива своя особлива геометрична форма – конформація.

Первинна структура білкової молекули.

Під первинною структурою розуміють число і послідовність амінокислот з’єднаних між собою пептидним зв’язком в поліпептидний ланцюг.

Перші дослідження по виясненню амінокислотної послідовності білків були зроблені в Кембріджському університеті Ф. Сенгером, двічі нагородженого за свої роботи Нобелівською премією. Сенгер працював з гормоном інсуліном, і це був перший білок, для якого вдалося визначити амінокислотну послідовність. Робота зайняла 10 років (1944- 1954). В молекулу інсуліну входить 51 амінокислота, Мr=5733. молекула складається з двох поліпептидних ланцюгів, що утримуються дисульфід ними містками.

В організмі людини більше 10 000 різних білків, і всі вони побудовані з тих же 20 стандартних амінокислот.

Амінокислотна послідовність зумовлює специфічність білкової молекули і визначає її функції.

В свою чергу ця амінокислотна послідовність однозначно визначається нуклеотидною послідовністю ДНК.

Заміна одної – єдиної молекули даного білка може різко змінити його функції, як це спостерігається, наприклад, при серповидно – клітинній анемії.

Частина поліпептидного ланцюга, яка демонструє первинну структуру:

R1 O H O R3 O H H H

| || | || | || | | |

NH2 ---C – C – N – C – C – N -- C – C – N – C – C – N – C – …. (COOH)

| | | | | | | || |

H H R2 H H H R4 O R5

N- КІНЕЦЬ С – КІНЕЦЬ

початок білкової молекули кінець білкової молекули

Вторинна структура білкової молекули.

Під вторинною структурою білкової молекули розуміють просторове розміщення поліпептидного ланцюга (первинної структури) у вигляді α – спіралі чи β-складчастого шару.

Ця структура стабілізується великою кількістю водневих зв’язків, які виникають між групами – СО та –NH , що знаходяться неподалік.

В α – спіралі в атом водню – NН групи однієї амінокислоти утворює такий зв'язок з атомом кисню –СООН групи іншої амінокислоти. Яка відстає від попередньої на 4 амінокислотних залишки. На один виток спіралі припадає 3,6 амінокислотні залишки. Теоретично всі – СО та –NH групи пептидних зв’язків можуть брати участь в утворенні водневих зв’язків, так що α – спіраль дуже стійка і тому досить поширена конформація.

Повністю α – спіральну конформацію, а отже і фібрилярну структуру має білок кератин. Це структурний білок волосся, шерсті, пір’я, нігтів, кігтів, рогів, копит, який також входить до складу шкіри хребетних тварин.

β-складчастого шар – це інший тип вторинної структури, в ньому поліпептидні ланцюги розташовані паралельно , але сусідні ланцюги мають антипаралельний напрям. Вони з’єднані за допомогою водневих зв’язків, які виникають між C = O- та NH- групами одного ланцюга і між C = O- та NH- групами сусіднього ланцюга, тобто структура є досить стабільна. Прикладом білку, який повністю представлений цією формою є шовк фіброїн, що виділяють шовковидільні залози гусениць тутового шовкопряда при формуванні коконів. Фіброїн володіє міцністю на розрив і не підлягає розтягу, але така організація поліпептидних ланцюгів робить шовк дуже гнучкими.

Багато білків мають як α-, так β- ділянки, у деяких можливий перехід від α-, до α-, так β структури і навпаки. Так у кучерявому людському волоссі переважає β-кератин. Але якщо помити голову миючим засобом, то β-кератин частково переходить у α –кератин.

Третинна структура білкової молекули.

У більшості білків молекули закручені у грудку своєрідним способом, формуючи таким чином компактну глобулу (клубок). Отже,

Під третинною структурою білкової молекули розуміють просторове розміщення α – спіралі в компактну глобулу.

Третинна структура стабілізується зв’язками трьох типів, які виникають між радикалами: іонними, водневими і дисульфідними, а також гідрофобними взаємодіями.

Зв’язки, що стабілізують третинну структуру.

| |

C =O ------------------------H-N водневий зв'язок між амінокислотами

| |

----O-H --------------------O=C водневий зв'язок між R групами амінокислот

| |

|---S________________ S-- | дисульфід ний місток між сірковмісними амінокислотами

| _ + |

|--COO H3N--| іонний зв'язок між зарядженими групами ланцюга

| |

|---R R---| гідрофобні взаємодії між неполярними R групами

В кількісному відношенні найбільш важливі гідрофобні взаємодії; білок при цьому «упаковується» таким чином, щоб його гідрофобні бокові ланцюги були заховані всередину молекули, тобто захищені від контакту з водою, а гідрофільні бокові ланцюги навпаки, знаходились на зовні.

Таким чином, виходячи із поняття вторинної і третинної структури можна розглянути класифікацію білків по їхній структурі, а саме:

Фібрилярні білки (нитчаста структура):

Характеристика:

• для них найважливішою є вторинна структура(третинна майже зовсім не виражена);

• не розчинні уводі;

• відрізняються міцною механічною міцністю;

• довгі паралельні поліпептидні ланцюги, з’єднанні один з одним паралельними зшивками, утворюють довгі волокна чи багатошарові структури.

Функції:

• виконують в клітинах і в організмі структурні функції , наприклад в складі сполучної тканини; до цієї групи відносяться колаген (сухожилки, міжклітинна речовина волокнистої та кісткової сполучної тканини), міозин (сарком ери м’язів), фібриїн (шовк, павутина), кератин (волосся, роги, нігті, пір’я тощо).

Глобулярні білки ( клубок):

Характеристика:

• формують третинну структуру, у вигляді якої проявляють функціональну активність;

• поліпептидні ланцюги згорнуті в компактну глобулу;

• розчинні у воді, легко утворюють колоїдні суспензії.

Функції:

• каталітична, виконують функції ферментів;

• антитіла (глобуліни сироватки крові проявляють імунологічну активність);

• гуморальна (деякі гормони, наприклад інсулін;

• відіграють важливу роль в протоплазмі, утримуючи в ній воду та інші речовини;

• сприяють підтриманню молекулярної організації протоплазми.

Проміжні – фібрилярної природи, але розчинні у воді. Наприклад, фібриноген, який перетворюється в нерозчинний фібрин при згортанні крові.

Четвертинна структура білкової молекули.

Багато білків з особливо складною будовою складаються із декількох поліпептидних ланцюгів, що утримуються разом за рахунок гідрофобних взаємодій, а також за допомогою водневих і іонних зв’язків.

Під четвертинною структурою білкової молекули розуміють спосіб поєднання кількох поліпептидних ланцюгів.

Прикладом четвертинної структури є білок –гемоглобін, який складається з 4 поліпептидних ланцюгів білка – глобіну (кожен з них дещо нагадує міоглобін і містить гем). Деякі віруси, наприклад вірус тютюнової мозаїки, має білкову оболонку – капсид, що складається із багатьох поліпептидних ланцюгів, упакованих високо впорядкованим методом.