- •2. Четвертичная структура белков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащих белков - гемоглобина и миоглобина.
- •3. Физико-химические свойства белков и их классификация. Потребность в белках. Азотистый баланс. Белковая недостаточность. Квашиокор.
- •5. Основные свойства белковых фракций крови и значение их определения для диагностики. Методы исследования. Эмбриоспецифические белки и их значение. Энзимодиагностика.
- •6. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные. Представления о структуре фибриллярных белков. Коллаген как основной белок соединительной ткани.
- •7. Хромопротеины, важнейшие представители, строение и роль в организме. Типы гемоглобинов и их изменение в процессе онтогенеза. Гемоглобинопатии.
- •9. Вторичная структура днк и рнк. Комплементарность азотистыx оснований.
- •10. Денатурация и ренативация днк. Гибридизация днк-днк и днк-рнк.
- •13. Витамин b1, его строение и медико-биологическое значение.
- •14. Тиаминпирофосфат, его строение и биологическая роль.
- •15. Биотин и витамин в12. Роль этих витаминов в биосинтезах.
- •Рекомендуемая суточная норма потребления
- •19. Биотин, его химическое строение и роль в клеточном метаболизме.
- •23.Фолиевая кислота, ее строение и биологическая роль.
- •Симптомы дефицита
- •25. Роль биотина и витамина b12 в клеточном метаболизме.
- •30. Витамин а, его химическое строение и роль в обмене веществ клеток. Основные пищевые источники витамина а.
- •32.Аскорбиновая кислота. Строение и физиологические функции.
- •33. Токоферолы, их строение и биологическая роль. Представление об антиоксидантах.
- •34. Витамины е и к, их химическое строение и медико-биологическое значение.
- •35. История открытия и изучения ферментов. Особенности ферментативного катализа.
- •37. Современные представления о механизмах действия ферментов. Мультиферментные комплексы на примере структуры синтазы жирных кислот.
- •58. Окислительное декарбоксилирование пвк. Химизм процесса и его биологическое значение
Рекомендуемая суточная норма потребления
Физиологическая потребность для взрослых — 50 мкг/сутки. Для детей — от 10 до 50 мкг/сутки в зависимости от возраста. Верхний допустимый уровень потребления не установлен
16. Особенности строения НАДФ+ и его роль в метаболизме.
НАДФ+ и НАД
никотианмид обр. в печени из триптофана. Витамин РР - предш коферментов НАД и НАДФ, входящих в состав дегидрогеназ и редуктаз. Молек.НАД предст. собой динуклеотид, постр. из аденинрибонуклеотида и никотинамидрибонуклеотида (последний отвеч. за проявл. каталитич. акт-ти), связ-х фосфоангидридным мостиком, а НАДФ имеет третий остаток фосфорной к-ты в полож. 2' рибозы аденилового нуклеотида. Спос-ть НАД и НАДФ переносить электроны и протоны от окисляемого субстрата к другому акцептору обесп-т выполнение этими коферм. важной биол. ф-ции в процессе клеточ. дыхания.Перен. эл. в процессах, связ. с извлечением энергии из поступ. в орг-м молек.
НАДФН-донор Н в р-циях синт жир. к-т, холестерина, стер. горм., детокс. антиб., коферменты р-ций, спос-х возникновению актив. форм О2 в фагоцитах.
НАДФ - аллостреич регул ферм. энерг. обм., ферм. ц. Кребса. р-ций глюконеогенеза.
17. Строение ФАД и его роль в клеточном метаболизме.
его струк. эл. - рибофлавин (В2), фосфолирование к-го происх. в энтероцитах кишеч., печени, эритр-х. Постр. из изоаллоксазина и рибитола и 2 ост. фосф. к-ты. Явл. коферм. оксидаз, перен. эл. с окисл. субстр. на О2. Явл. промежут. переносчиками эл. и прот. в дых. цепи, вх. в сост. сукцинатдегидрогеназного комплекса, катализир. р-ции окисления жир. к-т в
18. Фосфопиридоксаль и его роль в клеточном метаболизме. Представление о реакциях трансаминирования.
произв. В6) Струк. особ. - наличие формильной гр.. необх. для формир. ковал. связи с аминокислотойи фосфат. гр., благодаря к-й коэнзим удерж. в активном центре фермента. Ковал. присоед. аминок-ты к пиридоксальфосфату в акт. ц. ферм.Трансаминирование - пренос а-аминогруппы с аминоксилоты на а-кетокислоту. Р-ции катализ. ферм. аминотрансферазы, коферм. к-х служит пиридоксальфосфат.
Пиридоксальфосфат явл. простетич. гр. декарбоксилазы аминокислот.
Кофермент аминотрансфераз, синтетаз, гидроксилаз и других ферментов, уч. в метаб. аминок-т; особенно важна его роль в метаб. триптофана, глицина, серина, глутамата. Пиридоксальфосфат необходим также для синтеза предшественника гема . Кроме того, он стабилизирует структуру мышечной фосфорилазы (в составе этого фермента сосредоточена значительная часть запасов витамина В6).
19. Биотин, его химическое строение и роль в клеточном метаболизме.
Молекула биотина состоит из имидазолового (А) и тиофенового (В) колец. Гетероцикл можно рассматривать как тиофеновое кольцо, связанное с уреидной группировкой. Приведенная структура биотина была подтверждена полным его химическим синтезом. В молекуле имеется три асимметрических атома углерода, что обусловливает существование 8 стереоизомеров.
Биотин играет важную роль в обмене веществ в целом и, особенно, в качестве кофермента. При попадании в организм биотин служит коферментом карбоксилаз, оказывает инсулиноподобное действие и принимает участие в процессе глюконегенеза, вследствие чего способствует стабилизации содержания глюкозы в крови, улучшает питание головного мозга и функционирование нервной системы. Он необходим для активации витамина С, формирует часть некоторых ферментных комплексов и необходим для нормализации роста и функций организма. Биотин является синергистом других витаминов группы В – фолиевой кислоты, пантотеновой кислоты, цианокобаламина. Биотин способствует образованию жирных кислот, поддерживает метаболизм аминокислот и углеводов, нормальное функционирование потовых желез, нервной ткани, костного мозга, мужских семенных желез, клеток кожи и волос, минимизирует симптомы дефицита цинка.
20. Биотин, его строение и биологические функции.
Биотин хорошо растворим в воде и спирте, трудно растворим в эфире, углеводородах парафинового ряда и несколько лучше в циклогексане, бензоле, галогенизированных углеводородах, спиртах и кетонах (ацетон). Биотин устойчив к действию ультрафиолетовых и рентгеновых лучей. Он разрушается под влиянием перекиси водорода, соляной кислоты, едких щелочей, формальдегида и сернистого газа. Он не изменяется под действием молекулярного кислорода, серной кислоты, гидро-ксиламина. В ультрафиолетовых лучах для биотина не обнаружено специфического поглощения.
21. Пантотеновая кислота, ее строение и роль в метаболизме.
антидерматитный фактор, витамин группы В; по химической природе — дипептид, состоящий из остатков аминокислоты b-аланина и пантоевой кислоты. В клетках животных и растений П. к. входит в состав кофермента А (KoA), принимающего участие в важнейших реакциях обмена веществ. Суточная потребность человека в П. к. (5—10 мг) удовлетворяется при нормальном смешанном питании, так как П. к. содержится в очень многих продуктах животного и растительного происхождения (дрожжи, икра рыб, печень крупного рогатого скота, яичный желток, зелёные части растений, молоко, морковь, капуста и т. д.). П. к. синтезируется также кишечной флорой. Недостаток П. к. в организме приводит к нарушениям обмена веществ, на основе которых развиваются дерматиты, депигментация и потеря волос, шерсти или перьев, прекращение роста, истощение, изменения в надпочечниках и нервной системе, а также расстройства координации движений, функций сердца и почек, желудка, кишечника.
П. к. применяют в медицине для устранения атонии кишечника после операций на желудочно-кишечном тракте, её кальциевую соль — для лечебных целей.
Пантотеновая кислота, попадая в организм, превращается в пантетин, который входит в состав кофермента А, который играет важную роль в процессах окисления и ацетилирования. Кофермент А — одно из немногих веществ в организме, участвующее в метаболизме и белков, и жиров, и углеводов.
Пантонетовая кислота требуется для обмена жиров, углеводов, аминокислот, синтеза жизненно важных жирных кислот, холестерина, гистамина, ацетилхолина, гемоглобина.