5. Основные свойства белковых фракций крови и значение их определения для диагностики. Методы исследования. Эмбриоспецифические белки и их значение. Энзимодиагностика.

общий белок – 64-85 г/л • альбумины – 35-50 г/л • α1 глобулины – 3,5-6,5% • α2 глобулины – 6,9-10,5% • β глобулины – 7,3-12,5% • γ глобулины – 12,8-19%

Общий белок: Сильное понижение (Недостаточность функции печени) Альбумины: Пониж ур (Болезни печени и почек, м б Новообразования) Глобулины:Альфа-1-глобулины: Повыш ур (возможна Патология паренхимы печени, Острые воспалит проц, Опухоли)Альфа-2-глобулины: Повыш ур (возможны Забол, связ с вовлечением в патологич проц соединит ткани (коллагенозы, аутоиммунные заболевания, ревматические забол), возможен Цирроз печени) Бета-глобулины: Повышение уровня (возможна Механическая желтуха), Сниже ур (возможны Злокачеств новообразования) Гамма-глобулины: Повыш ур (Хронич активный гепатит, возможен Цирроз печени), Пониж ур (возможны Иммунодефицитные сост)

ЭФ-анализ — разд. белков в соотв. с их электрофоретич. подвиж. для анализа комп. смеси, разд. на фракции.

Рефрактометрический анализ — необх. для опр. общего белка, осн. на принципе измер. пок. преломления света. проходящего через окрыш. соединения.

эмбриоспецифические белки-появляются в организме лишь во время беременности, когда концентрация эстрогенов и прогестинов в крови возрастает на один-два порядка. Синтез некоторых специфических белков, стационарно присутствующих в крови в высоких концентрациях (10~"e-10 M), также взаимосвязан с беременностью. Показано, что у некоторых видов и, в частности, у человека, синтез КСГ, ССГ и ТСГ при беременности резко возрастает, в результате чего концентрация этих белков и, следовательно, их связывающая способность увеличиваются в 2-5 раз и более. Эксперименты показали, что усиление синтеза этих белков во время беременности обусловлено, по-видимому, повышением концентрации в крови эстрогенов. Очевидно, часто встречающиеся половые различия в концентрации этих белков в значительной мере обусловлены различиями в концентрации андрогенов и эстрогенов у особей мужского и женского пола.

Энзимодиагностика (энзим[ы] + греч. diagnostikos способный распознавать) методы диагностики болезней, патологических состояний и процессов, основанные на определении активности энзимов (ферментов) в биологических жидкостях. В особую группу выделяются иммуноферментные диагностические методы, состоящие в применении антител, химически связанных с каким-либо ферментом, для определения в жидкостях веществ, образующих с данными антителами комплексы антиген — антитело.

6. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные. Представления о структуре фибриллярных белков. Коллаген как основной белок соединительной ткани.

В любом жив организме содерж тысячи б, выполн раз­н ф-и. У члка более 50000 индивид б. Эволю­ция отобрала те варианты структур, кот способны поддерживать единст­в конфигурацию активного центра, а этовозможно толь­ко если нативное сост б хар-ся единств стабильной конформацией. Б различ первичн структурой, конформацией, кот полностью завис от аминокислотной последов-сти пептидной цепи, и ф-ми. Б имеет индивид форму (глобуляр­ную, фибриллярную), массу, продолжит-ть жизни в кл; некот б м содержать небелковую часть.

Глобулярным б свойственна сферич (глобулярная) форма, они отлич высокоупорядоченной конформацией и обычно несут в клетке динамические ф-ии., внутрь глобулы собраны гидрофобные ра­дикалы, образующ гидрофобное ядро, а на поверхности экспонированы гид­рофильные остатки, обеспеч хорошую раствор-ть глобулярных б. К глоб. б относ почти все ферменты, at, неко­т гормоны (инсулин) и транспортные б.

Фибриллярные б хар-ся вытянутой нитевидной структурой, они устойчивы, нераствор в воде и разбавленных солевых р-ах. Эти б - основные структурные элементы соединит тк.

По своему составу б раздел на :

Простые белки содержат в своем составе только полипептидные цепи. При гидролизе они дают аминок-ы и не образ никаких др орга­нич илинеорганич прод (альбумины, глобулины облад кис­лым характером); протамины, гистоны (облад основным характером).

Сложные белки (холопротеины) состоят из белковой части (апопротеина) и небелковой части (простетическая группа). Простетическая группа - ионы ме­таллов или органич мол, присоедин-ся к б слабыми или ковалентными связями.

Структура фибриллярных белков обладает особенным св-м - в фор­мир-и их пространственной структуры участв, кроме слабых связей, ковалентные непептидные связи, тогда как в глобулярных белках основн вклад, стабилизирующий конформацию мол, вносят слабые взаимод. К фибриллярным бм относятся коллагены, альфа-кератин и эластин.

Самыми распространенными белками организма являются коллагены - се­мейство родственных фибриллярных белков, секретируемых клетками соедини­тельной ткани и образующих во внеклеточном матриксе полимеры - фибриллы коллагена.

Строение коллагена имеет ряд особенностей.

. Одну третью чь аминокислот состава представляет глицин одну десятую -пролин, а также гидроксипролин и гидроксилизин.

Коллаге́н — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т. п.) и обеспечивающий ее прочность и эластичность. Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген[3]. Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка. Молекулярная масса коллагена около 300 кДа, длина 300 нм, толщина 1,5 нм.