1. Уровни организации белковых молекул. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка и их краткая характеристика Аминокислотный состав белков, пептидная связь и ее физико-химическая характеристика. Б. представл собой сложные полипептиды,аминок-ты в кот связаны пептидн связми,образ-мися при взаимод Альфа-карбоксильных и Альфа-аминогрупп аминок-т.

К дипептиду могут присоедин др аминок-ты, образуя три-, тетра-, пентапептид и т д вплоть до образ крупн полипептида.Последоват-сть расположения аминок-т в полипептиде предстал собой первичную структуру белка. Всего сущ 4 уровня структурной организации белка- первичная, вторичн, тетичн, четвертичная структура. Структура большинства белков сост из 3 уровней.

Первич. структ. белков-линейная послед-ть аминок-т ост-в в полипептид. цепи. уник., генетич. детерминир., им. неб. число дисульфид. св., опр-т пространств. конформ. белковой молек.

Вторич. струк. белка — простр. структ. полипептид. цепи, обусл-ая водородными св. образ-ми функц-ми гр. пептидного остова. a-спирал. струк. пепт. цепь обр. спираль, на каждый виток 3,6 аминок. ост. водород. св. возн. между С=О и NH гр. пепт. св. через 4 аминок. ост. b-складчатые струк. стабилиз. множ. водород. св. между атомами пепт. гр.

линейн. уч-в одной или разных полипепт. цепей. Паралл. или антипаралл. складч. слои. Беспорядочные клубки с нерег. струк. необх. для компактиз. белков. молек.

Третич. струк. белка — обр. в рез-те взаимод. между радикалами аминок-т. Нативная струк. белка. Гидрофоб. взаимод. между неполяр радик., ионные и водор. св. между гидрофил. гр. радик. аминок-т. ковал. дисульф. св. между цистеиновыми. ост.

Четвертич струк. - простр. распол нек. полипепт. цепей объедин. гидрофоб.. ионными, водород. взаимод. Простр. и химич. соотв. между пов-ми субъединиц — комплиментарность. Актив. гр. радик. аминок-т на контакт. уч-ке 1 субъед. обр. слабые хим. св. с актив. гр. радик. на контакт. уч-ке др. субъед. с выс. специф., искл. ошибки в формир. четверт. струк.

Белки-высокомолекулярные биологич полимеры,составленные из 21 разл мономера- альфа аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью. Если аминокислотн цепь содержит менее 10-20 остатков аминокислот, ее наз- пептидом, если более –полипептидом. Полипептиды сост из 50 и более аминокислотных остатков, наз – белками. Общ форм. аминок-т:Пептидные связи соедин аминогруппу одной аминок-ты с карбоксильной гр др аминок-ты. (т о - образование полимера).

Пепт. сязи оч. прочные,для их разруш вне организма требуются выс температуры и давл, сильно кислая или сильно щелочная среда и длит время.В клетках ораганизма пепт связи разры-ся протеолитич ферментами.Вращение вокруг связи C-N треб больш затрат Э. и затруднено. Пепт цепь имеет одно направление и два разн конца – N-конец несет свободную аминогр первой аминок-ты (начало белк цепи) и C-конец несет карбокс гр последнего аминокисл остатка.

2. Четвертичная структура белков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащих белков - гемоглобина и миоглобина.

четвертичная структура-пространственная ориентация нескольких полипептидных цепей, облад. собственной первичной, вторичн или третичной структурой, с образ макромолекулярного образования.

У олигомерных Б появл св-ва,отсутствующие у мономерных Б. Формирование четвертичн структуры ведет к усложнению фу-ии,появл возможность регуляции этих фу-ий. При взаимод одного из протомеров со специфич лигандом происх конформационные изменения всего олигомерного Б и меняется сродсто остальных протомеров к лигандам.

Напр олигомерный белок гемоглобн,сост из 4 протомеров - родственен миоглобину, глбулярному Б,сост из 1 полипепт цепи. Вторичн и третичн структура этих Б имеетмного общего, несмотря на различия в первин структуре. Миоглобин и кажд субъединица гемоглобина содержит 8 Альфа-спиральных участков,образ глобулу и связанных с небелковой частью- геном, в центре кот наход железо Fe. Гидрофобные части генма окружены гидрофобнымирадикалами аминокислотн остатков,кроме Гис F8 и Гис E7,располаг-ся с двух сторон от плоскости гемма.

Миоглобин депонир кислород в красных мыш волокнах и освобожд его при интенсивной мыш работе,после чего кислород использ для получ Э, необход мышцам. Ф-ии гемоглобина сложнее,главная- транспорт кислорода из легких в ткани, т е связывание кислорода в лугких и его диссоциация в капиллярах ткани.

Миоглобин и гемоглобин представляют собой белки, соединенные с железосодержащим пигментом – гемом³  (рис. 2). Белковая часть миоглобина содержит около 2500 атомов углерода, азота, кислорода, водорода и серы, соединенных друг с другом в длинную цепь, образующую своего рода корзинку вокруг группы гема. Все 2500 атомов молекулы миоглобина подчинены единственному атому железа, расположенному в центре гема, они обеспечивают обратимое взаимодействие железа с молекулами кислорода. Два белка – гемоглобин¹  и миоглобин – часто называют дыхательными ферментами (рис. 1). Оба этих вещества выполняют роль переносчиков при дыхании: гемоглобин – основной компонент красных кровяных телец²  (эритроцитов), переносящих по артериям кислород из легких к тканям; миоглобин – красный белок в мышцах, принимающий кислород от гемоглобина и хранящий его там до того момента, когда он потребуется для окисления пищевых веществ. Эти процессы в организме сопряжены с одновременным переносом углекислого газа, переправляемого из тканей в легкие, в основном в виде бикарбоната. Перенос бикарбоната и углекислого газа идет также при содействии гемоглобина.

Было установлено, что гем приобретает способность переносить кислород лишь при условии, если его окружает и защищает специфический белок – глобин (сам по себе гем не связывает кислород). Обычно при соединении кислорода с железом один или более электронов необратимо переходят с атомов железа на атомы кислорода. Иными словами, происходит химическая реакция. Экспериментально было доказано, что миоглобин и гемоглобин обладают уникальной способностью обратимо связывать O2 без окисления гемового Fe²⁺ в Fe³⁺. Таким образом, процесс дыхания, который на первый взгляд кажется столь простым, на самом деле осуществляется благодаря взаимодействию многих видов атомов в гигантских молекулах чрезвычайной сложности. Проблемой молекулярного механизма дыхания, а в связи с этим выяснением строения гемоглобина и миоглобина на протяжении долгого времени занимались английские ученые М.Перутц и Дж.Кендрю. Взаимодействие указанных соединений с субстратом – кислородом – было детально выяснено прежде всего на основе рентгеноструктурного анализа высокого разрешения.