![](/user_photo/2706_HbeT2.jpg)
- •Содержание
- •Билет №1
- •2. Определение катаболизма. Катаболизм и анаболизм. Стадии катаболизма биомолекул в организме.
- •Билет№2.
- •1.Ферменты. Специфичность ферментов. Активный центр фермента.
- •2.Экзергонические и эндергонические биохимические реакции. Роль атф и других макроэргических фосфатов в сопряжении экзергонических процессов и эндергонических процессов.
- •3.Пути внутриклеточного метаболизма глюкозы. Гликолиз и глюконеогенез. Обратимые и необратимые реакции.
- •Билет №3
- •1.Регуляция активности ферментов. Проферменты. Изоферменты. Ингибиторы ферментов.
- •2.Реакции биологичемкого окисления.Типы реакций( дегидрогеназные, оксидазные, оксигеназные. Их биологическое значение.
- •3 Цитохромы Катализируют окисление веществ путем отдачи электронов Гемовое железо в одном из цитохромов имеется так же атом меди.
- •Билет№4
- •1.Ферментативный катализ
- •2.Митохондриальный транспорт
- •3.Аэробное окисление пирувата (окислительное декарбоксилирование пировиноградной кты).
- •Билет№5
- •1.Кинетика ферментативного катализа. Уравнение Михаэлиса-Ментен. Уравнение Лайнуивера-Берка.
- •2.Окислительное фосфорилирование. Пункты сопряжения окисления и фосфорилирования. Атф-синтетаза митохондрий.
- •3 Субъединицы (γ,δ,ε) способствуют целостности атф-синтазы
- •3.Полное окисление глюкозы. Энергетический баланс
- •Билет№6
- •1.Аллостерические ферменты. Ингибиторы и активаторы аллостерических ферментов. Аллостерические центры.
- •Деградация жирных кислот: β-окисление
- •Билет№7
- •1.Опять ферменты
- •2. Ингибиторы и разъединители транспорта электронов окислительного фосфорилирования
- •3.Глюконеогенез
- •Билет №8
- •1. Витамины
- •2. Микросомальная цепь транспорта электронов
- •3. Глюкозолактонный цикл
- •1. Витамин в2
- •3.Гипергликемия
- •Билет 10
- •Билет 11
- •1. Витамин в6(пиридоксин, пиридоксаль, пиридоксамин)
- •3 Существуют три источника аминокислот в клетке – поступление из крови, распад собственных внутриклеточных белков и синтез заменимых аминокислот.
- •Билет 12
- •1.Биотин
- •2. Нарушение обмена гликогена
- •3. Существуют три источника аминокислот в клетке – поступление из крови, распад собственных внутриклеточных белков и синтез заменимых аминокислот.
- •Билет 13. Фолиевая кислота. Биологическая роль. Пути поступления в организм. Коферментная функция.
- •2.Катаболизм триацилглицеролов. Реакции, механизм регуляции активности триглицеридлипазы. Нейрогуморальная регуляция липолиза (адреналин, глюкагон, инсулин).
- •3.Трансаминирование амк. Аминотрансферазы. Отдельные аминотрансферазы. Реакции. Биохимическое значение трансаминирования амк.
- •Билет 14
- •1.Витамин в12. Биологическая роль. Пути попадания в организм. Коферментная функция.
- •3.Пути превращения аммиака в организме человека. Механизмы обезвреживания аммиака.
- •Билет №15
- •1.Витамин с.
- •2.Окисление пальмитиновой кослоты.
- •3.Биосинтез мочевины.
- •Билет №16
- •1.Витамин а.
- •2.Окисление ненасыщенных жирных кислот.
- •3.Превращение безазотистого скелета ак
- •Билет №17
- •1.Витамин д
- •2. Биосинтез высших жирных кислот.
- •3. Метаболизм ак с разветвленной цепью.
- •Билет №25 Репликация днк
- •Свойства процесса репликации:
- •Желчные кислоты
- •Стероидные гормоны
- •2.Специализированные пути метаболизма цикл. А,к- фенилаланина и тирозина.. Заболевания, связанные с нарушением обмена фенилаланина и тирозина.
- •3.Биосинтез гема
- •Билет 19
- •2.Биосинтез пуриновых нуклеотидов
- •3.Основные закономерности генетического кода. Адапторная гипотеза ф. Крика и её развитие в wobble-гипотезе.
- •Билет №20
- •2. Кинетика ферменативного катализа. График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата при постоянной концентрации фермента.
- •Билет №21
- •Транскрипционные факторы: Механизмы действия тф , связавающиеся с днк, могут влиять на транскрипцию генов через несколько механизмов:
- •Билет№22
- •Билет 23
- •2. Полное окисление глюкозы. Энергетический баланс полного окисления глюкозы.
- •Билет№24
- •1.Антибиотические вещества, подавляющие синтез белка
- •24.2 Функционирование малат-аспартатного и глицерофосфатного шунта.
- •Билет №26
- •3. Окисление капроновой кислоты
- •Билет №27
- •Репликация
- •Билет 28
- •Билет29
- •29.2.Метаболизм аминокислот
- •Билет №30
- •1.Особенности молекулярной организации и экспрессии генома эукариот (экзоны, интроны, сплайсинг)
- •2.Образование кетоновых тел и их утилизация.
- •3.Цикл трикарбоновых кислот. Реакции
3.Основные закономерности генетического кода. Адапторная гипотеза ф. Крика и её развитие в wobble-гипотезе.
Генетический код — свойственный всем живым организмам способ кодирования аминокислотной последовательности белков при помощи последовательности нуклеотидов.
Основные его свойства:
1) Триплетность — значащей единицей кода является сочетание трёх нуклеотидов (триплет, или кодон). 2)Непрерывность — между триплетами нет знаков препинания, то есть информация считывается непрерывно. 3) Неперекрываемость — один и тот же нуклеотид не может входить одновременно в состав двух или более триплетов (не соблюдается для некоторых перекрывающихся генов вирусов, митохондрий и бактерий, которые кодируют несколько белков, считывающихся со сдвигом рамки). 4) Однозначность (специфичность) — определённый кодон соответствует только одной аминокислоте. 5) Вырожденность (избыточность) — одной и той же аминокислоте может соответствовать несколько кодонов.
6) Универсальность — генетический код работает одинаково в организмах разного уровня сложности — от вирусов до человека. 7) Помехоустойчивость — мутации замен нуклеотидов, не приводящие к смене класса кодируемой аминокислоты, называют консервативными; мутации замен нуклеотидов, приводящие к смене класса кодируемой аминокислоты, называют радикальными.
С помощью таблицы генетического кода можно обнаружить, каким кодоном какая аминокислота кодируется. Например, из нее видно, что кодоном ЦАА кодируется глицерин, а кодоном АЦЦ – треонин (для РНК). На месте стоп-кодонов стоят прочерки. Обычно, скобками обозначаются нуклеотиды ДНК, а без скобок – РНК.
Билет №20
1.Синтез белка на РНК.Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислоты в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс. Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют важную роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле. Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организме не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть из них поступает с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются прибиосинтезе белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии. Универсальный способ: рибосомный синтез Белки синтезируются живыми организмами из аминокислот на основе информации, закодированной в генах. Каждый белок состоит из уникальной последовательности аминокислот, которая определяется нуклеотидной последовательностью гена, кодирующего данный белок. Генетический код составляется из трёхбуквенных «слов», называемых кодонами; каждый кодон отвечает за присоединение к белку одной аминокислоты: например, сочетание АУГ соответствует метионину. Поскольку ДНК состоит из четырёх типов нуклеотидов, то общее число возможных кодонов равно 64; а так как в белках используется 20 аминокислот, то многие аминокислоты определяются более чем одним кодоном. Гены, кодирующие белки, сначала транскрибируются в последовательность нуклеотидов матричной РНК (мРНК) белками РНК-полимеразами. У прокариот мРНК может считываться рибосомами в аминокислотную последовательность белков сразу после транскрипции, а у эукариот она транспортируется из ядра в цитоплазму, где находятся рибосомы. Скорость синтеза белков выше у прокариот и может достигать 20 аминокислот в секунду[22]. Процесс синтеза белка на основе молекулы мРНК называется трансляцией. Во время начальной стадии биосинтеза белков, инициации, обычно метиониновый кодон узнаётся малой субъединицей рибосомы, к которой при помощи белковых факторов инициации присоединена метиониновая транспортная РНК (тРНК). После узнавания стартового кодона к малой субъединице присоединяется большая субъединица и начинается вторая стадия трансляции — элонгация. При каждом движении рибосомы от 5' к 3' концу мРНК считывается один кодон путём образования водородных связей между тремя нуклеотидами (кодоном) мРНК и комплементарным ему антикодоном транспортной РНК, к которой присоединена соответствующая аминокислота. Синтез пептидной связи катализируется рибосомальной РНК (рРНК), образующей пептидилтрансферазный центр рибосомы. Рибосомальная РНК катализирует образование пептидной связи между последней аминокислотой растущего пептида и аминокислотой, присоединённой к тРНК, позиционируя атомы азота и углерода в положении, благоприятном для прохождения реакции. Ферменты аминоацил-тРНК-синтетазы присоединяют аминокислоты к их тРНК. Третья и последняя стадия трансляции, терминация, происходит при достижении рибосомой стоп-кодона, после чего белковые факторы терминации гидролизуют последнюю тРНК от белка, прекращая его синтез. Таким образом, в рибосомах белки всегда синтезируются от N- к C-концу