- •Содержание
- •Билет №1
- •2. Определение катаболизма. Катаболизм и анаболизм. Стадии катаболизма биомолекул в организме.
- •Билет№2.
- •1.Ферменты. Специфичность ферментов. Активный центр фермента.
- •2.Экзергонические и эндергонические биохимические реакции. Роль атф и других макроэргических фосфатов в сопряжении экзергонических процессов и эндергонических процессов.
- •3.Пути внутриклеточного метаболизма глюкозы. Гликолиз и глюконеогенез. Обратимые и необратимые реакции.
- •Билет №3
- •1.Регуляция активности ферментов. Проферменты. Изоферменты. Ингибиторы ферментов.
- •2.Реакции биологичемкого окисления.Типы реакций( дегидрогеназные, оксидазные, оксигеназные. Их биологическое значение.
- •3 Цитохромы Катализируют окисление веществ путем отдачи электронов Гемовое железо в одном из цитохромов имеется так же атом меди.
- •Билет№4
- •1.Ферментативный катализ
- •2.Митохондриальный транспорт
- •3.Аэробное окисление пирувата (окислительное декарбоксилирование пировиноградной кты).
- •Билет№5
- •1.Кинетика ферментативного катализа. Уравнение Михаэлиса-Ментен. Уравнение Лайнуивера-Берка.
- •2.Окислительное фосфорилирование. Пункты сопряжения окисления и фосфорилирования. Атф-синтетаза митохондрий.
- •3 Субъединицы (γ,δ,ε) способствуют целостности атф-синтазы
- •3.Полное окисление глюкозы. Энергетический баланс
- •Билет№6
- •1.Аллостерические ферменты. Ингибиторы и активаторы аллостерических ферментов. Аллостерические центры.
- •Деградация жирных кислот: β-окисление
- •Билет№7
- •1.Опять ферменты
- •2. Ингибиторы и разъединители транспорта электронов окислительного фосфорилирования
- •3.Глюконеогенез
- •Билет №8
- •1. Витамины
- •2. Микросомальная цепь транспорта электронов
- •3. Глюкозолактонный цикл
- •1. Витамин в2
- •3.Гипергликемия
- •Билет 10
- •Билет 11
- •1. Витамин в6(пиридоксин, пиридоксаль, пиридоксамин)
- •3 Существуют три источника аминокислот в клетке – поступление из крови, распад собственных внутриклеточных белков и синтез заменимых аминокислот.
- •Билет 12
- •1.Биотин
- •2. Нарушение обмена гликогена
- •3. Существуют три источника аминокислот в клетке – поступление из крови, распад собственных внутриклеточных белков и синтез заменимых аминокислот.
- •Билет 13. Фолиевая кислота. Биологическая роль. Пути поступления в организм. Коферментная функция.
- •2.Катаболизм триацилглицеролов. Реакции, механизм регуляции активности триглицеридлипазы. Нейрогуморальная регуляция липолиза (адреналин, глюкагон, инсулин).
- •3.Трансаминирование амк. Аминотрансферазы. Отдельные аминотрансферазы. Реакции. Биохимическое значение трансаминирования амк.
- •Билет 14
- •1.Витамин в12. Биологическая роль. Пути попадания в организм. Коферментная функция.
- •3.Пути превращения аммиака в организме человека. Механизмы обезвреживания аммиака.
- •Билет №15
- •1.Витамин с.
- •2.Окисление пальмитиновой кослоты.
- •3.Биосинтез мочевины.
- •Билет №16
- •1.Витамин а.
- •2.Окисление ненасыщенных жирных кислот.
- •3.Превращение безазотистого скелета ак
- •Билет №17
- •1.Витамин д
- •2. Биосинтез высших жирных кислот.
- •3. Метаболизм ак с разветвленной цепью.
- •Билет №25 Репликация днк
- •Свойства процесса репликации:
- •Желчные кислоты
- •Стероидные гормоны
- •2.Специализированные пути метаболизма цикл. А,к- фенилаланина и тирозина.. Заболевания, связанные с нарушением обмена фенилаланина и тирозина.
- •3.Биосинтез гема
- •Билет 19
- •2.Биосинтез пуриновых нуклеотидов
- •3.Основные закономерности генетического кода. Адапторная гипотеза ф. Крика и её развитие в wobble-гипотезе.
- •Билет №20
- •2. Кинетика ферменативного катализа. График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата при постоянной концентрации фермента.
- •Билет №21
- •Транскрипционные факторы: Механизмы действия тф , связавающиеся с днк, могут влиять на транскрипцию генов через несколько механизмов:
- •Билет№22
- •Билет 23
- •2. Полное окисление глюкозы. Энергетический баланс полного окисления глюкозы.
- •Билет№24
- •1.Антибиотические вещества, подавляющие синтез белка
- •24.2 Функционирование малат-аспартатного и глицерофосфатного шунта.
- •Билет №26
- •3. Окисление капроновой кислоты
- •Билет №27
- •Репликация
- •Билет 28
- •Билет29
- •29.2.Метаболизм аминокислот
- •Билет №30
- •1.Особенности молекулярной организации и экспрессии генома эукариот (экзоны, интроны, сплайсинг)
- •2.Образование кетоновых тел и их утилизация.
- •3.Цикл трикарбоновых кислот. Реакции
Билет№2.
1.Ферменты. Специфичность ферментов. Активный центр фермента.
Ферментами называются белки, обладающие каталитическими свойствами. В природе существуют как простые, так и сложные ферменты. Первые целиком представлены полипептидными цепями и при гидролизе распадаются исключительно на аминокислоты. Такими ферментами (простые белки) являются гидролитические ферменты, в частности пепсин, трипсин, папаин, уреаза, лизоцим, рибонуклеаза, фосфатаза и др. Большинство природных ферментов относится к классу сложных белков, содержащих, помимо полипептидных цепей, какой-либо небелковый компонент (кофактор), присутствие которого является абсолютно необходимым для каталитической активности. Кофакторы могут иметь различную химическую природу и различаться по прочности связи с полипептидной цепью. К основным свойствам ферментов как биокатализаторов относят: 1.Высокая активность. 2. Специфичность – способность катализировать превращение субстрата или одного типа связи. Высокая специфичность обусловлена конформационной и электростатической комплементарностью между молекулами субстрата и фермента и уникальной структурной организацией активного центра, который состоит из субстратсвязывающего участка( отвечает зв связывание субстрата) и каталитического участка( отвечает за выбор пути хим. превращения субстрата).Различают такие виды специфичности: 1)абсолютная субстратная -ферменты действуют только на 1-н определенный субстрат. Пример, уреаза, сукцинатДГ. 2)групповая специфичность- фермент действует на 1 тип связей(напр., пептидную, эфирную, гликозидную). Пример, липазы, фосфатазы, гексокиназы. 3) стереоспецифичность – фермент действует на 1-н вид оптического изомера и не действует на другой. Она обеспечена цис- и трансизомерией. Например, дрожжи сбраживают D- глюкозу, и не действуют на L- глюкозу.4) каталитическая специфичность – фермент катализирует превращение присоединенного субстрата по одному из возможных путей. 3. Термолабильность. Чем выше Т°, тем медленнее протекает реакция.(З-н Ван Гоффа). Для показателя возрастания скорости химической реакции используют температурный коэффициент ВанзГоффа Q10, который указывает на возрастание скорости реакции при повышении Т° на 10°С. Оптимум температуры для ферментов 37-40°, высокая активность 50-60°, выше этого показателя происходит денатурация, ниже 20°-ингибирование. При ингибировании и денатурации сильно снижается ферментативная активность. 4. Зависимость активности ферментов от pH. Каждый фермент проявляет максимальную активность при определенном значении pH. Это значение называется оптимальным pH (для ферментов от 6 до 8). При pH оптимуме между ферментом и субстратом существует наилучшая пространственная и электростатическая комплементарность, которая обеспечивает их связывание, образование фермент – субстратного комплекса и дальнейшего его превращения.
Активный центр ф – область молекулы фермента, в которой происходит связывание и превращение субстрата. В простых ферментах активный центр формируется за счет аминокислотных остатков. В формировании актив центра сложных ферментов принимают участие не только аминокислотные остатки, но и небелковая часть (кофермент, простет группа). В активном центре различают каталитический центр, непосредственно вступающий в хим взаимодействие с субстратом, и субстрат-связывающий центр, который обеспечивает специфическое сродство к субстрату и формирование его комплекса с ферментом. Актив центр преимущественно располагается в углублении белковой молекулы. Строение актив центра обуславливает специфичность ферментов – способность катализировать превращение одного субстрата (или группы близкородственных суб-тов) или одного типа связи. Субстратсвязывающий участок активного центра определяет абсолютную и групповую субстратную специфичность, стереоспецифичность, каталитический участок определяет специфичность пути превращения.
Любые воздействия, приводящие к нарушению третичной структуры, приводят к искажению или разрушению структуры актив центра и соответственно потере ферментов каталитических свойств. Если удается восстановить нативную трехмерную структуру белка-фермента, то восстанавливается и его каталитическая активность.