- •Содержание
- •Билет №1
- •2. Определение катаболизма. Катаболизм и анаболизм. Стадии катаболизма биомолекул в организме.
- •Билет№2.
- •1.Ферменты. Специфичность ферментов. Активный центр фермента.
- •2.Экзергонические и эндергонические биохимические реакции. Роль атф и других макроэргических фосфатов в сопряжении экзергонических процессов и эндергонических процессов.
- •3.Пути внутриклеточного метаболизма глюкозы. Гликолиз и глюконеогенез. Обратимые и необратимые реакции.
- •Билет №3
- •1.Регуляция активности ферментов. Проферменты. Изоферменты. Ингибиторы ферментов.
- •2.Реакции биологичемкого окисления.Типы реакций( дегидрогеназные, оксидазные, оксигеназные. Их биологическое значение.
- •3 Цитохромы Катализируют окисление веществ путем отдачи электронов Гемовое железо в одном из цитохромов имеется так же атом меди.
- •Билет№4
- •1.Ферментативный катализ
- •2.Митохондриальный транспорт
- •3.Аэробное окисление пирувата (окислительное декарбоксилирование пировиноградной кты).
- •Билет№5
- •1.Кинетика ферментативного катализа. Уравнение Михаэлиса-Ментен. Уравнение Лайнуивера-Берка.
- •2.Окислительное фосфорилирование. Пункты сопряжения окисления и фосфорилирования. Атф-синтетаза митохондрий.
- •3 Субъединицы (γ,δ,ε) способствуют целостности атф-синтазы
- •3.Полное окисление глюкозы. Энергетический баланс
- •Билет№6
- •1.Аллостерические ферменты. Ингибиторы и активаторы аллостерических ферментов. Аллостерические центры.
- •Деградация жирных кислот: β-окисление
- •Билет№7
- •1.Опять ферменты
- •2. Ингибиторы и разъединители транспорта электронов окислительного фосфорилирования
- •3.Глюконеогенез
- •Билет №8
- •1. Витамины
- •2. Микросомальная цепь транспорта электронов
- •3. Глюкозолактонный цикл
- •1. Витамин в2
- •3.Гипергликемия
- •Билет 10
- •Билет 11
- •1. Витамин в6(пиридоксин, пиридоксаль, пиридоксамин)
- •3 Существуют три источника аминокислот в клетке – поступление из крови, распад собственных внутриклеточных белков и синтез заменимых аминокислот.
- •Билет 12
- •1.Биотин
- •2. Нарушение обмена гликогена
- •3. Существуют три источника аминокислот в клетке – поступление из крови, распад собственных внутриклеточных белков и синтез заменимых аминокислот.
- •Билет 13. Фолиевая кислота. Биологическая роль. Пути поступления в организм. Коферментная функция.
- •2.Катаболизм триацилглицеролов. Реакции, механизм регуляции активности триглицеридлипазы. Нейрогуморальная регуляция липолиза (адреналин, глюкагон, инсулин).
- •3.Трансаминирование амк. Аминотрансферазы. Отдельные аминотрансферазы. Реакции. Биохимическое значение трансаминирования амк.
- •Билет 14
- •1.Витамин в12. Биологическая роль. Пути попадания в организм. Коферментная функция.
- •3.Пути превращения аммиака в организме человека. Механизмы обезвреживания аммиака.
- •Билет №15
- •1.Витамин с.
- •2.Окисление пальмитиновой кослоты.
- •3.Биосинтез мочевины.
- •Билет №16
- •1.Витамин а.
- •2.Окисление ненасыщенных жирных кислот.
- •3.Превращение безазотистого скелета ак
- •Билет №17
- •1.Витамин д
- •2. Биосинтез высших жирных кислот.
- •3. Метаболизм ак с разветвленной цепью.
- •Билет №25 Репликация днк
- •Свойства процесса репликации:
- •Желчные кислоты
- •Стероидные гормоны
- •2.Специализированные пути метаболизма цикл. А,к- фенилаланина и тирозина.. Заболевания, связанные с нарушением обмена фенилаланина и тирозина.
- •3.Биосинтез гема
- •Билет 19
- •2.Биосинтез пуриновых нуклеотидов
- •3.Основные закономерности генетического кода. Адапторная гипотеза ф. Крика и её развитие в wobble-гипотезе.
- •Билет №20
- •2. Кинетика ферменативного катализа. График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата при постоянной концентрации фермента.
- •Билет №21
- •Транскрипционные факторы: Механизмы действия тф , связавающиеся с днк, могут влиять на транскрипцию генов через несколько механизмов:
- •Билет№22
- •Билет 23
- •2. Полное окисление глюкозы. Энергетический баланс полного окисления глюкозы.
- •Билет№24
- •1.Антибиотические вещества, подавляющие синтез белка
- •24.2 Функционирование малат-аспартатного и глицерофосфатного шунта.
- •Билет №26
- •3. Окисление капроновой кислоты
- •Билет №27
- •Репликация
- •Билет 28
- •Билет29
- •29.2.Метаболизм аминокислот
- •Билет №30
- •1.Особенности молекулярной организации и экспрессии генома эукариот (экзоны, интроны, сплайсинг)
- •2.Образование кетоновых тел и их утилизация.
- •3.Цикл трикарбоновых кислот. Реакции
3.Трансаминирование амк. Аминотрансферазы. Отдельные аминотрансферазы. Реакции. Биохимическое значение трансаминирования амк.
Под трансаминированием подразумевают реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NH2—) от аминокислоты на α-кетокислоту без промежуточного образования аммиака.
Реакции трансаминирования являются обратимыми и, как выяснилось позже, универсальными для всех живых организмов. Эти реакции протекают при участии аминотрансфераз. Теоретически реакции трансаминиро-вания возможны между любой амино- и кетокислотой, однако наиболее интенсивно они протекают в том случае, когда один из партнеров представлен дикарбоновой амино- или кетокислотой. Все трансаминазы (как и декарбоксилазы аминокислот) содержат один и тот же кофермент – пиридоксальфосфат. Для реакций трансаминирования харак -терен общий механизм. Специфичность трансаминаз обеспечивается белковым компонентом. Ферменты трансаминирования катализируют перенос NH2-группы не на α-кетокислоту, а сначала на кофермент пиридоксаль-фосфат. Образовавшееся промежуточное соединение (шиффово основание) подвергается внутримолекулярным превращениям (лабилизация α-водо-родного атома, перераспределение энергии связи), приводящим к освобождению α-кетокислоты и пиридоксаминфосфата; последний на второй стадии реакции реагирует с любой другой α-кетокислотой, что через те же стадии образования промежуточных соединений (идущих в обратном направлении) приводит к синтезу новой аминокислоты и освобождению пиридоксальфосфата. Опуская промежуточные стадии образования шиф-фовых оснований, обе стадии реакции трансаминирования можно представить в виде общей схемы:
В связи с тем что во всех пиридоксалевых ферментах (включая транс-аминазы) карбонильная группа кофермента (—СНО) оказалась связанной с ε-аминогруппой лизина белковой части, в классический механизм реакции трансаминирования А.Е. Браунштейн и Э. Снелл внесли следующее дополнение. Оказалось, что взаимодействие между субстратом, т.е. L-амино-кислотой (на рисунке – аспартат), и пиридоксальфосфатом происходит не путем конденсации с выделением молекулы воды, а путем реакции замещения, при которой NH2-группа субстрата вытесняет ε-NН2-группу лизина в молекуле ферментного белка, что приводит к формированию пиридоксальфосфатного комплекса.
Аминотрансферазы (трансаминазы) — ферменты, катализирующие межмолекулярный перенос аминогруппы от соответствующих аминокислот на a‑кетокислоты (2‑оксокислоты) с образованием новых кето- и аминокислот без образования свободного аммиака, в качестве кофермента используется витамин В6 (пиридоксин). Эти ферменты играют центральную роль в обмене белков, осуществляя окислительное дезаминирование аминокислот опосредованно через глутаминовую кислоту. Образующаяся глутаминовая кислота дезаминируется глутаматдегидрогеназой с освобождением свободного аммиака и 2‑оксоглутаровой кислоты. В организме человека наибольшее значение имеют две аминотрансферазы: аспартатаминотрансфераза (АСТ или АсАТ) (L‑аспартат:2‑оксоглутарат-аминотрансфераза, КФ 2.6.1.1.) и аланинаминотрансфераза (АЛТ или АлАТ), (L‑аланин:2‑оксоглутарат-аминотрансфераза, КФ 2.6.1.2.). В клинической практике чаще всего определяют именно активность этих двух ферментов. Существует также другое название указанных ферментов: для АСТ — глутаматоксалоацетатаминотрансфераза (ГОАТ), для АЛТ — глутаматпируватаминотрансфераза (ГПАТ). Ниже приведены реакции, катализируемые этими ферментами:
2-Оксоглутарат + Аспартат ↔ Глутамат + Оксалоацетат
2-Оксоглутарат + Аланин ↔ Глутамат + Пируват
Наибольшая активность АСТ обнаружена в миокарде, затем в порядке убывания в печени, скелетных мышцах, головном мозге, почках. Активность фермента в миокарде в 10000 раз выше, чем в сыворотке крови. Фермент является димером, имеет изоферменты: положительно заряженный митохондриальный с ММ=93 кД и отрицательно заряженный цитозольный с ММ=92 кД. Активность АЛТ максимальна в печени, среди других органов убывает в последовательности: поджелудочная железа, сердце, скелетные мышцы, селезенка, легкие. Фермент также имеет цитозольный и митохондриальный изоферменты, однако последний содержится в минимальном количестве и нестабилен. Избирательная тканевая локализация позволяет считать трансаминазы маркерными ферментами: АСТ для миокарда, АЛТ для печени. Соотношение активности аминотрансфераз позволяет судить о глубине повреждения клеток: АЛТ преимущественно локализована в цитоплазме, АСТ — в цитоплазме и в митохондриях.
Константа равновесия ферментативной реакции трансаминирования приблизительно равна 1, то есть направление протекания процесса переноса аминогруппы определяется концентрацией субстратов и продуктов в клетке. Одна и та же реакция трансаминирования может протекать в разных направлениях в разных частях клетки. Следовательно трансаминирование служит как для анаболизма, так и для катаболизма аминокислот, то есть является амфиболическим процессом.
Лизин и треонин не участвуют в реакциях трансаминирования.
Продуктами чаще всего являются аланин, аспарагин и глутамат, так как соответствующие им кетокислоты образуются в процессе метаболизма углеводов. Трансаминирование играет важную роль в процессах мочевинообразования, глюконеогенеза, путях образования новых аминокислот. Трансаминирование аминокислот с образованием глутаминовой кислоты в сочетании с ёё дезаминированием НАД(Ф)-зависимой глутаматдегидрогеназой называется непрямым дезаминированием аминокислот (трансдезаминирование).