Белки молока
На долю основного белка молока — казеина приходится около 80% всех белков. Второй по количеству (до 7—12%) белок молока — β-лактоглобулин. Кроме этого, в молоке содержатся α-лактоальбумин (до 2—5%), сывороточный альбумин (0,8—1,4 %), в небольшом количестве (до 1—2,5 %) эвглобулин (истинный глобулин) и псевдоглобулин.
Казеин — специфический белок молока; по своему составу является фосфоропротеидом. Известны четыре типа казеина: α-, β-, γ- и χ-казеин, которые представлены в молоке в соотношении 50:30:5:15% от суммарного белка казеина. Разные типы казеина отличаются между собой по молекулярной массе, количеству фосфорной кислоты в них, а χ-казеин еще и содержанием в нем углеводного компонента, состоящего из глюкозамина и сиаловой кислоты.
В молоке молекулы казеина образуют мицеллы глобулярной формы. Каждая мицелла содержит в себе все виды казеина и состоит из 7000—8000 полипептидных цепей, соединенных между собой катионами Са2+. На периферии мицелл расположен х-казеин, выполняющий роль защитного коллоида. Фермент реннин (сычужный фермент), который добавляется к молоку при изготовлении сыров, отщепляет от χ-казеина гликомакропептид, после чего нарушается структура мицелл и происходит створаживание молока. Причиной створаживания является то, что χ-казеин, потеряв под действием фермента гидрофильный гликомакропептид, образует нерастворимые соли с ионами Са2+ даже в нейтральной среде, чего не происходит при нативном состоянии белка в молоке.
Казеин характеризуется высокой биологической ценностью благодаря содержанию в его составе полного набора аминокислот. Кроме этого, в казеине содержится от 0,1 до 1 % фосфора, связанного сложноэфирной связью с остатками серина, входящими в молекулу белка. С казеином соединен также в большом количестве кальций. Все это обусловливает высокие питательные качества казеина для растущего организма.
Синтез казеина осуществляется в молочной железе из доставляемых в нее кровью аминокислот и фосфатов. Для этой же цели в железе используются и сывороточные альбумины, которые вначале гидролизуются до аминокислот, а уже последние вовлекаются в процессы биосинтеза белка. Протеосинтез в молочной железе осуществляется так же, как и в других тканях.
β-Лактоглобулин. После осаждения казеина (при подкислении молока или под действием реннина) остается сыворотка. В ней наряду с другими веществами содержатся растворимые белки. Один из них — β-лактоглобулин. Он относится к альбуминам, так как растворяется в полунасыщенном растворе (НN4)2SО4 и характеризуется высоким содержанием =SH групп. При нагревании молока до 70 °С и выше часть сульфгидрильных групп отщепляется в виде сероводорода, что придает кипяченому молоку специфический запах. Нагревание молока также сопровождается изменением пространственной структуры сывороточных белков, в результате чего возникают дополнительные дисульфидные связи, в их молекулах наступает коагуляция.
β-Лактоглобулин придает молоку определенные физико-химические свойства. Так, в денатурированном состоянии этот белок адсорбируется на мицеллах казеина и предохраняет молоко от свертывания при его сгущении. В денатурированном состоянии он также препятствует створаживанию молока, поэтому молоко, предназначенное для получения творога, нельзя перегревать.
Синтез β-лактоглобулина происходит в молочной железе из аминокислот, доставляемых в железу кровью.
α-Лактоальбумин. Этот белок с молекулярной массой 16500 и изоэлектркческой точкой при рН = 5,1 составляет 2—5 % всех белков молока. Он является субъединицей лактозосинтетазы секретирующих клеток молочной железы. В молоке содержится и сывороточный альбумин. Он мало чем отличается от аналогичного белка крови, т. е. синтез его происходит не в молочной железе, а в других органах.
Глобулины. В целом их количество не превышает 1,5—3,0 °/о от всех белков молока. В их составе можно выделить эвглобулин (М-252 000) и псевдоглобулин (М-289 000). Глобулины преформированы в крови, и роль молочной железы состоит в том, чтобы перенести их в состав молока, хотя не исключено, что часть иммуноглобулинов синтезируется в молочной железе лимфоидными элементами.
Наряду с описанными белками в молоке обнаруживаются белки жировых шариков. Они окутывают каждый жировой шарик тончайшей оболочкой и предохраняют их от спонтанного склеивания. В оболочку жировых шариков наряду с белками входят также фосфатиды и стерины. В молоке всегда присутствуют в небольшом количестве белки-ферменты: пероксидаза, каталаза, липаза, щелочная фосфатаза и др. Они попадают в молоко из крови или являются составными частями отторгающихся клеток секреторного эпителия. Ферменты в молоке могут быть и микробного происхождения. Их активность всегда повышена при низком санитарном качестве молока и при маститах.
Из изложенного следует, что основная масса белков молока синтезируется в молочной железе и только небольшое их количество является реформированным в крови. Роль железы в последнем случае сводится к тому, чтобы отобрать уже готовые белки из крови и перенести их в состав молока. Синтез молочных белков происходит на рибосомах и завершается на эндоплазматической сети альвеолярных клеток, где они приобретают характерную для них пространственную структуру и собираются в гранулы.
В качестве исходного материала при синтезе молочных белков используются аминокислоты и полипептиды крови, белки крови и паренхимы молочной железы, а также аминокислоты, синтезируемые в самой молочной железе.