Причины высокой каталитической активности.

Фермент поддерживает микроокружение субстрата в активном центре в состоянии отличном от его состояния в водной среде. Располагает реагирующие атомы в правильной ориентации и на необходимом расстоянии друг от друга, чтобы обеспечить оптимальное протекание реакции. За счет кооперативного взаимодействия субстрата и нескольких остатков аминокислот в активном центре фермент снижает энергию активации данной реакции.

Субстратная специфичность

Структура активного центра фермента комплементарна структуре субстрата, т.е. соответствует ему по 1) форме, 2) размерам и 3) способности взаимодействовать. Это является причинами высокой специфичности ферментов. Первоначально модель активного центра, предложенная Э.Фишером, трактовала взаимодействие субстрата и фермента по аналогии с системой «ключ-замок» – модель «жесткой матрицы». Однако эта модель объясняла лишь абсолютную субстратную специфичность.

Кошланд предложил модель индуцированного соответствия. Главная черта этой модели – гибкость каталитического центра. В модели Фишера каталитический центр считается заранее подготовленным под форму молекулы-субстрата. В модели Кошланда субстрат индуцирует конформационные изменения фермента, и лишь в результате этих аминокислотные остатки и другие группы фермента принимают пространственную ориентацию, необходимую для связи с субстратом и катализа. Эта модель позволяет объяснить относительную специфичность фермента.

Каждый фермент катализирует не любые из всех возможных путей превращения субстрата, а какое-либо одно. Это свойство называется специфичностью пути превращения.

Кинетика ферментативных реакций

Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата. Уравнение Михаэлиса-Ментен.Любую ферментативную реакцию схематично можно описать следующим образом:

Поведение многих ферментов при изменении концентрации субстрата описывает уравнение Михаэлиса-Ментен:

, где - скорость ферментативной реакции, - максимальная скорость ферментативной реакции при полном насыщении фермента субстратом, – константа Михаэлиса, – концентрация субстрата. - константа образования фермент-субстратного комплекса ES, - константа диссоциации фермент-субстратного комплекса ES.

В лияние концентрации субстрата на скорость ферментативной реакции, описываемое этим уравнением, можно изобразить графически:

равна концентрации субстрата при скорости ферментативной реакции, равной половине максимальной скорости и характеризует сродство данного фермента к тому или иному субстрату. Некоторые ферменты требуют высокой концентрации субстрата для достижения скорости, равной максимальной, другие (например, гексокиназа) достигают при очень низкой концентрации субстрата. - скорость реакции при 25⁰С, оптимальном значении рН, полном насыщении фермента субстратом. - число оборотов фермента, т.е. число молекул субстрата, которое превращает одна молекула фермента за 1 минуту.

Например:

карбоксиангидраза 36000000

-амилаза 1100000

фосфоглюкомутаза 1240