- •Аминокислоты Аминокислотный состав белков
- •Строение и классификация аминокислот
- •Стереоизомерия.
- •Н езаменимые аминокислоты
- •Пищевая ценность белков
- •Биологические функции белков
- •Структурная организация белковых молекул
- •Классификация белков по растворимости
- •Физико-химические свойства белков
- •Первичная структура белков
- •Конформация пептидных цепей в белках
- •Третичная структура белков
- •Силы, стабилизирующие третичную структуру белка.
- •Четвертичная структура белка.
- •Ферменты
- •Особенности ферментов как биокатализаторов
- •Классификация ферментов по типу катализируемой реакции и номенклатура ферментов
- •Активный центр ферментов
- •Причины высокой каталитической активности.
- •Субстратная специфичность
- •Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры
- •Зависимость скорости ферментативной реакции от рН
- •Влияние активаторов и ингибиторов на активность ферментов
- •Обратимое конкурентное ингибирование аналогами субстрата
- •Обратимое неконкурентное ингибирование
- •Необратимое ингибирование
- •Единицы ферментативной активности ферментов
- •Регуляция ферментативной активности
- •Регуляция количества фермента путем регуляции скорости его синтеза и распада
- •Превращение ферментов в активные формы
- •Регуляция активности ферментов путем их ковалентной модификации
- •Аллостерическая регуляция
- •Ингибирование по принципу обратной связи
- •Углеводы Общая характеристика и классификация.
- •Моносахариды
- •Цикло-оксо-таутомерия
- •Химические свойства
- •Дисахариды
- •Полисахариды
- •Классификация и основные структурные компоненты омыляемых липидов.
- •Высшие жирные кислоты – это карбоновые кислоты, насыщенные или ненасыщенные, выделенные из жиров путем гидролиза. Для их строения характерны следующие основные особенности:
- •Нейтральные липиды
- •Триацилглицериды
- •Неомыляемые липиды
- •Витамины
- •Водорастворимые витамины Тиамин (витамин в1)
- •Рибофлавин (витамин в2)
- •Ниацин (никотинамид, никотиновая кислота, витамин рр)
- •Пантотеновая кислота
- •Пиридоксин (пиридоксаль, пиридоксамин, витамин в6)
- •Биотин (витамин н)
- •Фолиевая кислота
- •Витамин в12
- •Аскорбиновая кислота (витамин с)
- •Жирорастворимые витамины Витамин а
- •Биохимические функции витамина а Регуляция экспрессии генов
- •Витамин а и акт зрения
- •Гипервитаминоз и гиповитаминоз
- •Витамин д (кальциферол)
- •Витамин е (токоферолы)
- •Витамин к (нафтохиноны)
- •Биоэнергетика. Основные понятия и определения Особенности живых организмов как объектов для термодинамических исследований
- •Сопряжение экзергонических процессов с эндергоническими
- •Макроэргические соединения
- •Фазы освобождения энергии из питательных веществ
- •Роль высокоэнергетических фосфатов в улавливании энергии. Клеточное дыхание
- •Биосинтез вжк в тканях
- •Гниение аминокислот, обезвреживание продуктов гниения
- •Метаболизм аминокислот
- •Пути обезвреживания аммиака
- •Глюконеогенез
Третичная структура белков
определяется взаимодействием боковых заместителей пептидной цепи. Для фибриллярных белков трудно выделить общие закономерности в образовании третичных структур. Что касается глобулярных белков, то такие закономерности существуют, и мы их рассмотрим. Третичная структура глобулярных белков образуется путем дополнительного складывания пептидной цепи, содержащей -структуры, -спирали и нерегулярные участки, так , что гидрофильные боковые группы аминокислотных остатков оказываются на поверхности глобулы, а гидрофобные боковые группы спрятаны вглубь глобулы, иногда образуют гидрофобный карман.
Силы, стабилизирующие третичную структуру белка.
Электростатическое взаимодействие между разно заряженными группами, крайний случай - ионные взаимодействия.
Водородные связи, возникающие между боковыми группами полипептидной цепи.
Гидрофобные взаимодействия.
Ковалентные взаимодействия (образование дисульфидной связи между двумя остатками цистеина с образованием цистина). Образование дисульфидных связей приводит к тому, что удаленные области полипептидной молекулы сближаются и фиксируются. Дисульфидные связи разрушаются под действием восстановителей. Это свойство используется для химической завивки волос, которые почти полностью представляют собой белок кератин, пронизанный дисульфидными связями. Характер пространственной укладки определяется аминокислотным составом и чередованием аминокислот в полипептидной цепи (первичной структурой). Следовательно, каждый белок имеет только одну пространственную структуру, соответствующую его первичной структуре. Небольшие изменения конформации белковых молекул происходят при взаимодействии с другими молекулами. Эти изменения порой играют огромную роль при функционировании белковых молекул. Так, при присоединении молекулы кислорода к гемоглобину несколько изменяется конформация белка, что приводит к эффекту кооперативного взаимодействия при присоединении остальных трех молекул кислорода. Такое изменение конформации в лежит в основе теории индуцирующего соответствия при объяснении групповой специфичности некоторых ферментов.
Кроме ковалентной дисульфидной все остальные связи, стабилизирующие третичную структуру, являются по своей природе слабыми и легко разрушаются. При разрыве большого числа связей, стабилизирующих пространственную структуру белковой молекулы, упорядоченная уникальная для каждого белка конформация нарушается, при этом часто теряется биологическая активность белка. Такое изменение в пространственном строении называется денатурацией.
Способность к специфическим взаимодействиям как основа биологической активности белков
В основе функционирования белка лежит его способность к взаимодействию с каким-либо другим веществом - лигандом. Лигандом может быть как низкомолекулярное вещество, так и макромолекула, в том числе и другой белок. Лиганд присоединяется к определенному участку глобулярной молекулы - активному центру. Активный центр формируется в ходе образования третичной структуры белка, поэтому при денатурации белка (когда разрушается его третичная структура) белки теряют свою активность. Специфичность взаимодействия белка и лиганда объясняется комплиментарностью пространственной структуры активного центра и молекулы лиганда. Взаимодействие между белком P и лигандом L описывается уравнениями:
P + L PL
Ксв определяет сродство белка к данному лиганда, чем больше Ксв, тем больше сродство.