Н езаменимые аминокислоты

Из 20 аминокислот, входящих в состав белков, 9 являются незаменимыми: гистидин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин, лизин, лейцин, изолейцин. Еще 2 а.к.: цистеин, тирозин – могут образовываться из незаменимых аминокислот. Качество белков (пищевая ценность) определяется соотношением доли незаменимых аминокислот к общему числу аминокислот. Белки яиц и молока обладают высокой пищевой ценностью. Высококачественные белки содержит также мясо, а растительные белки характеризуются относительным дефицитом некоторых аминокислот. Например, в зернах кукурузы и злаков мало триптофана и лизина, а в бобовых – метионина. Белковая недостаточность приводит к заболеванию квашиоркор: задержка роста, малокровие, поражение печени и почек.

Пищевая ценность белков

В то время как растения и микроорганизмы могут синтезировать все аминокислоты, млекопитающие утратили способность к синтезу примерно половины из 20 аминокислот. Поэтому незаменимые аминокислоты должны поступать с пищей. К незаменимым аминокислотам относятся гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин. Ежедневно взрослому человеку рекомендуется употреблять 54 г белков, но при этом подразумевается, что в пищу должны входить разнообразные белки растительного и животного происхождения, причем 12 г из 54 г должны составлять незаменимые аминокислоты. Питательная ценность или качество белка зависят от двух факторов: от аминокислотного состава белка и от усвояемости белка. Некоторые белки содержат полный набор незаменимых аминокислот. Другие, особенно растительные (белки злаков), содержат не все незаменимые аминокислоты и, кроме того, не полностью перевариваются, так как белковая часть зерна защищена целлюлозной оболочкой. Питательные свойства белков характеризуются двумя параметрами: химической ценностью и биологической ценностью. В первом случае сравнивают аминокислотный состав белков после их гидролиза с аминокислотным составом белков молока. Мерой биологической ценности служит величина обратно пропорциональная количеству данного белкового продукта для поддержания азотистого баланса, то есть состояния при котором количество поступающего в организм азота равно количеству выводимого азота. Если в белке есть все незаменимые аминокислоты в достаточном количестве, то биологическая ценность белка принимается равной 100. Если белок не содержит совсем какой-нибудь незаменимой аминокислоты, то биологическая ценность такого белка будет равна 0.

По кислотно-основным свойствам аминокислоты разделяют на три группы.

Н ейтральные аминокислоты не содержат в радикале R дополнительных кислотных или основных центров, способных к ионизации в водной среде. В кислой среде они существуют в виде однозарядного катиона и являются двухосновными кислотами по Бренстеду. Как видно на примере аланина, изоэлектрическая точка у нейтральных аминокислот не равна 7, а лежит в интервале 5,5 – 6,3.

-Аминокислоты, содержащие одну аминогруппу и одну карбоксильную группу, кристаллизуются из нейтральных водных растворов в виде биполярных ионов (цвиттерионов).

Аминокислоты могут вести себя как кислоты (доноры протонов)

и как основания (акцепторы протонов):

Данные равновесия можно количественно описать константами диссоциации К₁ и К₂ или их отрицательными десятичными логарифмами:

В зависимости от рН в растворе могут наблюдаться следующие равновесия: pI=1/2(2,34+9,69)=6,01

Основные аминокислоты содержат в радикале R дополнительный основный центр. К ним относятся лизин, гистидин и аргинин. В кислой среде они существуют в виде дикатиона и являются трехосновными кислотами. Изоэлектрическая точка основных аминокислот, как видно на примере лизина, лежит в области рН выше 7. pI= ½(9,0+10,05)=9,74

Кислые аминокислоты содержат в радикале R дополнительный кислотный центр. К ним относятся аспаргиновая и глутаминовая кислоты. В кислой среде они существуют в виде катиона и являются трехосновными кислотами. Изоэлектрическая точка этих аминокислот лежит в области рН много ниже 7.

pI= ½(2,09+3,86)=2,77

Тирозин и цистеин содержат в боковых радикалах слабые кислотные центры, способные к ионизации при высоких значениях рН.

Важное значение имеет тот факт, что при физиологическом значении рН (~7) ни одна аминокислота не находится в изоэлектрической точке. В организме все аминокислоты ионизированы, что обеспечивает им хорошую растворимость в воде.

Большинство белков по аминокислотному составу отличаются не очень резко. Но некоторые белки с особыми свойствами отличаются и аминокислотным составом. Так, белок соединительной ткани коллаген на 1/3 построен из остатков глицина, около 1/5 на ост. пролина и оксипролина. Именно такой состав аминокислот позволяет готовой молекуле белка образовывать прочные олигомерные структуры - фибриллы. Фибриллы коллагена превосходят по прочности стальную проволоку равного поперечного сечения. При кипячении в воде нерастворимый коллаген превращается в желатину - растворимую смесь полипептидов. Необычный аминокислотный состав коллагена определяет его низкую питательную ценность. В состав связок и соединительной ткани стенок сосуда входит белок - эластин. Эластин богат остатками лизина. Четыре боковые группы лизина сближаются друг с другом и ферментативным путем превращаются в десмозин. Таким путем полипептидные цепи эластина могут объединяться в системы, способные обратимо растягиваться во всех направлениях.

В хромосомах содержатся положительно заряженные белки гистоны, примерно на 1/3 построенные из остатков лизина и аргинина. Положительный заряд молекулы белка позволяет образовывать прочные комплексы с отрицательно заряженными молекулами нуклеиновых кислот.

Белки

Белки или протеины (что в переводе с греческого означает «первые» или «важнейшие»), количественно преобладают над всеми макромолекулами, присутствующими в живой клетке, и составляют более половины сухого веса большинства организмов. Представления о белках как о классе соединений сформировались в XVII-XIX вв. В этот период из разнообразных объектов живого мира (семена и соки растений, мышцы, кровь, молоко) были выделены вещества, обладающие сходными свойствами: они образовывали вязкие растворы, свертывались при нагревании, при горении ощущался запах паленой шерсти и выделялся аммиак. Поскольку все эти свойства ранее были известны для яичного белка, то новый класс соединений назвали белками. После появления в начале XIX вв. Более совершенных методов анализа веществ определили элементный состав белков. В них обнаружили С, Н, О, N, S. К концу XIX вв. Из белков было выделено свыше 10 аминокислот. Исходя из результатов изучения продуктов гидролиза белков, немецкий химик Э.Фишер (1852-1919) предположил, что белки построены из аминокислот.

В результате работ Фишера стало ясно, что белки представляют собой линейные полимеры -аминокислот, соединенных друг с другом амидной (пептидной) связью, а все многообразие представителей этого класса соединений могло быть объяснено различиями аминокислотного состава и порядка чередования разных аминокислот в цепи полимера.

Первые исследования белков проводились со сложными белковыми смесями, например: с сывороткой крови, яичным белком, экстрактами растительных и животных тканей. Позже были разработаны методы выделения и очистки белков, такие как осаждение, диализ, хроматография на целлюлозных и других гидрофильных ионообменниках, гельфильтрация, электрофорез. Более подробно рассмотрим эти методы на лабораторной работе и семинарском занятии.

На современном этапе основными направлениями изучения белков являются следующие:

1. изучение пространственной структуры индивидуальных белков;

2. изучение биологических функций разных белков;

3. изучение механизмов функционирования индивидуальных белков (на уровне отдельных атомов, атомных групп молекулы белка).

Все эти этапы взаимосвязаны, ведь одна из основных задач биохимии как раз и состоит в том, чтобы понять, каким образом аминокислотные последовательности разных белков дают им возможность выполнять различные функции.