- •Аминокислоты Аминокислотный состав белков
- •Строение и классификация аминокислот
- •Стереоизомерия.
- •Н езаменимые аминокислоты
- •Пищевая ценность белков
- •Биологические функции белков
- •Структурная организация белковых молекул
- •Классификация белков по растворимости
- •Физико-химические свойства белков
- •Первичная структура белков
- •Конформация пептидных цепей в белках
- •Третичная структура белков
- •Силы, стабилизирующие третичную структуру белка.
- •Четвертичная структура белка.
- •Ферменты
- •Особенности ферментов как биокатализаторов
- •Классификация ферментов по типу катализируемой реакции и номенклатура ферментов
- •Активный центр ферментов
- •Причины высокой каталитической активности.
- •Субстратная специфичность
- •Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры
- •Зависимость скорости ферментативной реакции от рН
- •Влияние активаторов и ингибиторов на активность ферментов
- •Обратимое конкурентное ингибирование аналогами субстрата
- •Обратимое неконкурентное ингибирование
- •Необратимое ингибирование
- •Единицы ферментативной активности ферментов
- •Регуляция ферментативной активности
- •Регуляция количества фермента путем регуляции скорости его синтеза и распада
- •Превращение ферментов в активные формы
- •Регуляция активности ферментов путем их ковалентной модификации
- •Аллостерическая регуляция
- •Ингибирование по принципу обратной связи
- •Углеводы Общая характеристика и классификация.
- •Моносахариды
- •Цикло-оксо-таутомерия
- •Химические свойства
- •Дисахариды
- •Полисахариды
- •Классификация и основные структурные компоненты омыляемых липидов.
- •Высшие жирные кислоты – это карбоновые кислоты, насыщенные или ненасыщенные, выделенные из жиров путем гидролиза. Для их строения характерны следующие основные особенности:
- •Нейтральные липиды
- •Триацилглицериды
- •Неомыляемые липиды
- •Витамины
- •Водорастворимые витамины Тиамин (витамин в1)
- •Рибофлавин (витамин в2)
- •Ниацин (никотинамид, никотиновая кислота, витамин рр)
- •Пантотеновая кислота
- •Пиридоксин (пиридоксаль, пиридоксамин, витамин в6)
- •Биотин (витамин н)
- •Фолиевая кислота
- •Витамин в12
- •Аскорбиновая кислота (витамин с)
- •Жирорастворимые витамины Витамин а
- •Биохимические функции витамина а Регуляция экспрессии генов
- •Витамин а и акт зрения
- •Гипервитаминоз и гиповитаминоз
- •Витамин д (кальциферол)
- •Витамин е (токоферолы)
- •Витамин к (нафтохиноны)
- •Биоэнергетика. Основные понятия и определения Особенности живых организмов как объектов для термодинамических исследований
- •Сопряжение экзергонических процессов с эндергоническими
- •Макроэргические соединения
- •Фазы освобождения энергии из питательных веществ
- •Роль высокоэнергетических фосфатов в улавливании энергии. Клеточное дыхание
- •Биосинтез вжк в тканях
- •Гниение аминокислот, обезвреживание продуктов гниения
- •Метаболизм аминокислот
- •Пути обезвреживания аммиака
- •Глюконеогенез
Превращение ферментов в активные формы
Ф ерментативная активность может регулироваться путем превращения неактивного профермента в активную форму. Чтобы перейти в такую форму, профермент должен подвергнуться ограниченному протеолизу, сопровождающемуся конформационными изменениями; при этом происходит либо открытие активного центра, либо его формирование. Синтез в форме проферментов характерен для пищеварительных ферментов, а также ферментов системы свертывания крови и системы фибринолиза.
Регуляция активности ферментов путем их ковалентной модификации
Обратимое изменение каталитической активности ферментов может осуществляться путем ковалентного присоединения фосфатной группы (преобладает у млекопитающих) и ли нуклеотида (преобладает у бактерий). Ферменты, подверженные ковалентной модификации, которая сопровождается изменением их активности, называют обратимо модифицируемыми ферментами. Обратимо модифицируемые ферменты могут находиться в двух состояниях, одно из которых характеризуется высокой, а другое - низкой каталитической эффективностью. В зависимости от конкретного случая более активным катализатором может быть либо фосфо-, либо дефосфофермент.
Фосфорилирование протекает соответственно по остаткам серина и тирозина. Фосфорилирование и дефосфорилирование катализируется протеинкиназами и протеинфосфотазами. Активность протеинкиназ регулируется с помощью белковых ингибиторов.
Аллостерическая регуляция
Последовательность реакций синтеза сложного природного соединения из простых называется анаболическим путем, а последовательность реакций его распада - катаболическим путем. Катаболические и анаболические пути одного итого же вещества не совпадают полностью. Как правило, биохимические реакции, различающиеся в катаболическом и анаболическом путях, катализируются ключевыми аллостерическими ферментами, которые называют также регуляторными. Благодаря существованию таких ферментов возможно независимое регулирование процессов синтеза и распада.
А ллостерические ферменты помимо активного центра имеют еще специфический регуляторный центр (аллостерический центр), с которым могут специфически связываться некоторые соединения, способные активировать или ингибировать ферменты (аллостерические модификаторы или эффекторы).
Аллостерические ферменты, как правило, состоят из 2-х или более субъединиц. Одна субъединица имеет активный (каталитический) центр, а другая - регуляторный. На рисунке представлена схема аллостерического ингибирования фермента:
В отсутствии аллостерического ингибитора субстрат присоединяется к активному центру и происходит реакция. Если в среде есть аллостерический ингибитор, то он присоединяется к регуляторному центру, что ведет к изменению конформации регуляторной субъединицы, а затем - каталитической субъединицы. В результате активность фермента снижается.
К инетика аллостерических ферментов не подчиняется уравнению Михаэлиса-Ментен. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата носит сигмоидальный (S-образный) характер.
Ингибирование по принципу обратной связи
И нгибирование фермента, катализирующего одну из реакций в цепи, конечным продуктом этой цепи называют ингибированием по принципу обратной связи. В цепи реакций биосинтеза D из A, катализируемой ферментами Е1, Е2, Е3, при высоких концентрациях D обычно наблюдается ингибирование превращения А в В. D действует как отрицательный аллостерический эффектор фермента, или ингибитор, действующий по принципу обратной связи. В кинетическом плане ингибирование по принципу обратной связи может быть конкурентным, неконкурентным.
Коферментами многих ферментов являются производные водорастворимых витаминов.