Первичная структура белков

Первичной структурой белка называют состав и последовательность аминокислотных остатков в белковой молекуле. Аминокислоты в белке связаны пептидными связями. Пептидная связь имеет транс-конфигурацию, в которой боковые радикалы аминокислотных остатков наиболее удалены друг от д Один конец цепи, на котором находится аминокислота со свободной аминогруппой, называют N-концом. Другой конец, на котором находится аминокислота со свободной карбоксильной группой, называют С-концом. Пептиды принято записывать и называть, начиная с N-конца. Все молекулы данного индивидуального белка идентичны по аминокислотному составу, последовательности аминокислотных остатков и длине полипептидной цепи. Даже небольшие изменения первичной структуры могут значительно изменять свойства белка.

Конформация пептидных цепей в белках

Термин конформация используют для описания пространственного расположения в органической молекулы замещающих групп, способных свободно изменять свое положение в пространстве без разрыва каких бы то ни было связей. Пептидная цепь обладает значительной гибкостью. В результате внутри цепочечных взаимодействий она приобретает определенную пространственную структуру (конформацию). В белках различают два уровня пространственной организации для одной полипептидной цепи: вторичную и третичную структуры белка. Для белков, содержащих несколько полипептидных цепей, возможно, рассматривают пространственную укладку этих цепей относительно друг друга - четвертичную структуру белка.

Вторичная структура белков - это укладка белковой молекулы в пространстве без учета влияния боковых заместителей. Выделяют два типа вторичной структуры: -спираль и - структуру (складчатый слой). Остановимся более подробно на рассмотрении каждого типа вторичной структуры. -Спираль представляет из себя правую спираль с одинаковым шагом, равным 3,6 аминокислотных остатков. -Спираль стабилизируется внутримолекулярными водородными связями, возникающими между атомами водорода одной пептидной связи и атомами кислорода четвертой по счету пептидной связи.

Боковые заместители расположены перпендикулярно плоскости -спирали. Т.о. свойства данного белка определяются свойствами боковых групп аминокислотных остатков: входящих в состав того или иного белка. Если боковые заместители гидрофобны, то и белок, имеющий структуру -спираль гидрофобен. Примером такого белка является белок кератин, из которого состоят волосы.

В результате получается, что - спираль пронизана водородными связями и является очень устойчивой структурой. При образовании такой спирали работают две тенденции:

• молекула стремится к минимуму энергии, т.е. к образованию наибольшего числа водородных связей;

• из-за жесткости пептидной связи сблизиться в пространстве могут лишь первая и четвертая пептидные связи.

В складчатом слое пептидные цепи располагаются параллельно друг другу, образуя фигуру, подобную листу, сложенному гармошкой. Пептидных цепей, взаимодействующих между собой водородными связями, может быть большое количество. Расположены цепи антипараллельно. Чем больше пептидных цепей входит в состав складчатого слоя, тем прочнее молекула белка. В структуре одного белка могут находиться участки -структур, -спиралей и нерегулярные участки. На нерегулярных участках пептидная цепь может сравнительно легко изгибаться, менять конформацию, в то время, как спираль и складчатый слой представляют собой достаточно жесткие структуры. Содержание -структур и -спиралей в разных белках неодинаково.