Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:

Роб_зош_укр

.PDF
Скачиваний:
204
Добавлен:
16.04.2019
Размер:
976.73 Кб
Скачать

1.4. Запишіть схему якісної реакції на пептидний зв язок.

2. Рівні

структури 2.1.Що називають первинною структурою білків?

білкових

молекул.

2.2.Види вторинної структури та типи зв язків, що її стабілізують.

2.3.За рахунок яких зв язків утворюється третинна структура білків та які її різновиди існують?

2.4. Дати характеристику четвертинної структури білків на прикладі будови гемоглобіну.

3.

Фізико-хімічні 3.1. Перерахуйте фізико-хімічні властивості білків.

властивості білків.

3.2.Що таке денатурація? Види денатурації білка.

51

 

 

 

3.3.Що таке осадження білка? Фактори осадження. Види

 

 

 

осадження.

 

 

 

 

4.

Якісний

та

4.1. Перерахувати якісні реакції на амінокислоти та білки; пояснити

кількісний

склад

їх практичне значення.

білкових молекул.

 

 

 

 

5.

Методи виділення

5.1. Яким є перший етап виділення білків з біологічних об’єктів?

білків.

 

Опишіть коротко цей метод.

 

 

 

5.2. Що таке фракціонування білків? Як воно відбувається?

 

 

 

6.

Електрофорез,

6.1. На яких властивостях білків базується метод:

діаліз білків.

 

а) електрофорезу;

 

 

 

б) діалізу. Опишіть ці методи. Яке їх значення?

 

 

 

 

52

7. Функції білків в

7.1. Які функції та біологічну роль виконують білки в організмі.

організмі.

Наведіть приклади.

 

 

 

Практична робота

Протокол № 5.

Дата:

Тема: Структурна організація білків. Фізико-хімічні властивості білків. Розчинність, осадження, діаліз, електрофорез білків. Денатурація.

Назва експерименту

 

Рівняння реакції

Умови

Спостере

Висновок

 

 

 

 

 

 

 

 

ження

 

1

2

 

 

 

 

3

4

5

6

1

Біуретова

реакція

на

 

 

 

 

 

пептидний зв язок.

 

 

 

 

 

 

Принцип

 

 

метода:

 

 

 

 

 

Біуретова

реакція

є

 

 

 

 

 

якісною

на

виявлення

 

 

 

 

 

пептидних зв язків (не

 

 

 

 

 

менше двох), з являється

 

 

 

 

 

рожево-фіолетове

 

 

 

 

 

 

 

забарвлення

під

дією

 

 

 

 

 

гідроксиду міді (ІІ) в

 

 

 

 

 

лужному

середовищі

при

 

 

 

 

 

кімнатній температурі.

 

 

 

 

 

Хід роботи: В пробірку

 

 

 

 

 

вміщують

10

краплин

 

 

 

 

 

розчину білка, 6 краплин

 

 

 

 

 

розчину NaOH та 1-2

 

 

 

 

 

краплини розчину CuSO4.

 

 

 

 

 

Перемішують

 

 

та

 

 

 

 

 

спостерігають

за

змінами

 

 

 

 

 

забарвлення.

 

 

 

 

 

 

 

2

Реакції

 

осадження

 

 

 

 

 

білків.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Принцип метода: При дії

 

 

 

 

 

сильних

неорганічних,

 

 

 

 

 

органічних кислот, лугів,

 

 

 

 

 

солей важких

металів та

 

 

 

 

 

сульфату

амонію білки

 

 

 

 

 

осаджуються

з розчинів.

 

 

 

 

 

Зворотнім

є

осадження

 

 

 

 

 

лише сульфатом

амонію

 

 

 

 

 

(осад розчиняється).

 

 

 

 

 

 

Хід роботи: В 7 пробірок

 

 

 

 

 

вміщують по 10 краплин

 

 

 

 

53

 

розчину білка та додають

 

 

 

 

 

 

 

по

2

 

краплини

 

 

 

 

 

 

 

осаджуючих

агентів

 

 

 

 

 

 

 

(різних в різні пробірки):

 

 

 

 

 

 

 

азотної

кислоти, соляної

 

 

 

 

 

 

 

кислоти,

трихлороцтової

 

 

 

 

 

 

 

кислоти,

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

сульфосаліцилової

 

 

 

 

 

 

 

 

кислоти,

 

 

гідроксиду

 

 

 

 

 

 

 

натрію, сульфату амонію,

 

 

 

 

 

 

 

ацетату

 

 

свинця.

 

 

 

 

 

 

 

Спостерігають

 

за

 

 

 

 

 

 

 

утворенням

осаду.

Для

 

 

 

 

 

 

 

перевірки

 

зворотності

 

 

 

 

 

 

 

осадження

додають

по 2

 

 

 

 

 

 

 

мл дистильованої води.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Тестові завдання

1. Якими зв’язками формується первинна

B. Розташування поліпептидного ланцюга у

структура білкових молекул?

просторі.

 

A. Пептидними.

 

 

C. Конформація поліпептидного ланцюга.

 

B. Водневими.

 

 

D. Об’єднання протомерів.

 

C. Іонними.

 

 

 

E. Субодиницю.

 

D. Гідрофобними.

 

 

 

 

 

 

 

 

E. Фосфодиефірними.

6. Вторинна структура білка – це:

 

 

 

 

 

 

 

A. Конформація поліпептидного ланцюга.

2. Яким типом зв’язків формується вторинна

B. Об’єднання протомерів.

структура білків?

 

 

 

C. Олігомерний білок.

 

A. Водневими.

 

 

D. Два поліпептидних ланцюги у вигляді α-

 

B. Пептидними.

 

 

спіралі.

 

C. Іонними.

 

 

 

E. Послідовність амінокислотних залишків.

 

D. Гідрофобними.

 

 

 

 

 

 

 

 

E. Складноефірними.

7. Гемоглобін дорослої людини має складається

 

 

 

 

 

 

 

переважно з:

3. Якими зв’язками не формується третинна

 

A. Двох α- та двох β-субодиниць.

структура білкових молекул?

 

B. Двох α- та однієї β-субодиниці.

 

A. Пептидними.

 

 

 

C. Двох α- та двох γ-субодиниць.

 

B. Водневими.

 

 

 

D. Чотирьох β-субодиниць.

 

C. Іонними.

 

 

 

 

E. Чотирьох α-субодиниць.

 

D. Дисульфідними.

 

 

 

 

 

 

E. Складноефірними.

8. Що означає ефект „кооперативності” при

 

 

 

 

 

 

 

утворенні з гемоглобіну оксигемоглобіну?

4. Якими типами зв’язків не формується

A. Зниження швидкості приєднання кожної

четвертинна структура білків?

наступної молекули кисню.

 

A. Пептидними.

 

 

B. Збільшення швидкості приєднання кожної

 

B. Дисульфідними.

наступної молекули кисню.

 

C. Йонними.

 

 

C. Збереження швидкості приєднання кожної

 

D. Гідрофобними.

 

 

наступної молекули кисню.

 

E. Водневими.

 

 

D. Швидкість приєднання першої та другої

5. Первинна структура білка являє собою:

молекул кисню спочатку збільшується, а потім

A. Послідовне з’єднання амінокислотних

зменшується.

залишків у поліпептидному ланцюзі.

E. Блокується приєднання наступної молекули

 

 

 

 

 

 

 

кисню.

54

9. При утворенні з гемоглобіну оксигемоглобіну кисень приєднується до:

A. Іону заліза у складі ГЕМа. B. Глобіну.

C. Метинової групи між пірольними кільцями. D. Пірольного кільця.

E. Мембрани еритроцита.

10. Більшість білків здатна утворювати: A. Колоїдні розчини.

B. Сольові розчині.

C. Нейтральні розчини. D. Істині розчини.

E. Тверді розчини.

11. Зворотнє осадження білків з їх водних розчинів можливо досягти при дії на них:

A. Сульфату амонію. B. Сульфату заліза (ІІІ). C. Азотної кислоти.

D. Сірчаної кислоти.

E. Соляної кислоти.

12. До складу простетичної групи глікопротеїдів входять:

A. Вуглеводи. B. Ліпіди.

C. Фосфатна кислота.

D. Нуклеїнові кислоти. E. Катіони металів.

13. Причиною осадження білків з їх водних розчинів є:

A. Втрата заряду молекули білка.

B. Поява заряду молекули білка.

C. Поява додаткових аміногруп. D. Втрата аміногруп.

E. Поява додаткових карбоксильних груп.

14. Процес відтворення природної макроструктури білка називається:

A. Ренатурація.

B. Реструкція. C. Гідроліз. D. Амоноліз.

E. Денатурація.

15. Незворотнє осадження білків з їх водних розчинів можна спостерігати при дії на них:

A. Сульфосаліцилової кислоти.

B. Сульфату амонію.

C. Сульфату натрія.

D. Хлориду натрію.

E. Води.

16. Денатурація білка – це:

A. Втрата біологічних властивостей. B. Поява заряду.

C. Поява оптичних властивостей. D. Поява гідратної оболонки.

E. Втрата аміногруп.

17. Денатурація білка супроводжується: A. Осадженням білка.

B. Утворенням колоїдних розчинів. C. Появою оптичних властивостей. D. Втратою оптичних властивостей. E. Появою заряду.

18. Дією якого реагенту не можна денатурувати білок?

A. Сульфату амонію. B. Сульфату міді.

C. Сульфосаліцилової кислоти. D. Ацетату свинця.

E. Азотної кислоти.

19. Який параметр білкових молекул не змінюється при їх денатурації?

A. Первинна структура.

B. Вторинна структура.

C. Третинна структура. D. Біологічні властивості. E. Розчинність.

20. Перший білок, структура якого була розшифрована, це:

A.Інсулін.

B.Альбумін.

C.Гемоглобін.

D.Глюкагон.

E.Фібрил.

21. Яка реакція дозволяє відрізнити білок від пептиду?

A. Біуретова.

B. Осадження. C. Нінгідринова. D. Серенсена. E. Міллона.

55

Завдання для контролю рівня знань

Варіант А.

1.Види вторинної структури та типи зв язків, що її забезпечують.

2.Фізико-хімічні властивості білків у розчинах.

3.Записати реакцію утворення пептиду ала-вал-глу. Навести кольорову реакцію на пептидний зв’язок (вказати колір).

Варіант Б.

1.За рахунок яких зв язків утворюється третинна структура білків та які її різновиди існують? Види зв’язків, що її стабілізують.

2.Що таке денатурація? Види денатурації білка. Яким способом перевіряється зворотність денатурації?

3.Написати реакцію гідролізу трипептиду ліз-мет-фен. Якою кольоровою реакцією визначають фенілаланін (вказати колір)?

Структури сполук, які необхідно знати:

Структура трипептиду

R1

 

 

H

 

 

O

R3

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

O

 

 

 

 

N

 

 

 

 

N

 

 

 

H2N

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

N-кінцева

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

С-кінцева

α-амінокислота

O

R2

 

 

H

 

OH

α-амінокислота

пептидний зв’язок

Перелік питань з даної теми до підготовки контрольної роботи №1

1.Структурна організація білків. Типи зв′язків, що формують різні рівні структури білків.

2.Фізико-хімічні властивості білків: денатурація. Перелічити фактори, які її викликають.

3.Осадження білків: види та фактори, що їх викликають.

4.Кислотно-основні властивості білків. Ізоелектрична точка. Електрофорез.

5.Функції білків в організмі людини.

6.Реакція утворення глутатіону (γ-глу-цис-глі). Якою кольоровою реакцією визначають цистеїн (вказати колір)? Біологічна роль глутатіону.

7.Записати реакцію утворення трипептиду арг-цис-глу. Якою кольоровою реакцією визначають цистеїн (вказати колір)?

8.Написати реакцію утворення трипептиду глу-фен-ліз. Якою кольоровою реакцією визначають фенілаланін (вказати колір)?

9.Записати реакцію утворення пептиду ала-вал-глу. Навести кольорову реакцію на пептидний зв’язок (вказати колір).

10.Будова трипептиду вал-ліз-фен. Якісна реакція на пептидний зв′язок (вказати колір).

11.Написати утворення трипептиду: ала-ліз-глу. Якісна реакція на пептидні зв′язки (вказати колір).

56

12.Написати реакцію гідролізу трипептиду ліз-мет-фен. Якою кольоровою реакцією визначають фенілаланін (вказати колір)?

Література

Основна:

1.Губський Ю. І. Біоорганічна хімія, В.: «Нова книга», 2004, С. 303-320.

2.Зіменковський Б. С., Музиченко В. А. Біоорганічна хімія, К.: «Медицина», 2014, С. 205216.

Додаткова:

3.Тюкавкина Н. А., Бауков Ю. И. Биоорганическая химия, М. : «ГЭОТАР-Медиа», 2015, С.

243-250.

4.Черних В.П., Зіменковський Б. С. Органічна хімія, Х.: Вид-во НФаУ, 2008, С. 669-678.

57

Змістовий модуль 3. Вуглеводи: моно-, дита полісахариди.

Тема заняття 6. Класифікація вуглеводів. Моносахариди: будова, хімічні властивості та біологічне значення.

Цілі заняття:

Сформувати знання класифікації, номенклатури, будови, стереоізомерії та хімічних властивостей моносахаридів як основи для структурної організації політа олігосахаридів, розуміння їх метаболічних перетворень в організмі;

складати схеми будови моносахаридів, їх конформаційну будову; вміти пояснювати явище таутомерії, мутаротації вуглеводів;

вміти пояснити утворення внутрішнього напівацеталю моносахаридів та синтез глюкуронової кислоти;

набути практичних навичок якісного виявлення моносахаридів в біологічних рідинах;

провести лабораторне дослідження, висновки та спостереження оформити у вигляді протоколу.

Теоретичні питання

1.Класифікація моносахаридів за: а) кількістю вуглецевих атомів;

б) наявністю альдегідної або кето-груп.

2.Стереоізомерія моносахаридів.

3.Структура глюкози, галактози, манози, фруктози, рибози та дезоксирибози в ланцюгових формах.

4.Утворення циклічних форм моносахаридів (фуранозні та піранозні цикли) та запис їх формулами Коллі-Толленса та Хеуорса.

5.Цикло-оксо-таутомерія глюкози. Оптична активність - та -форм.

6.Конфігурація - та -форм глюкози та їх співвідношення в водних розчинах. Причини переважання -глюкопіранози в стані динамічної рівноваги.

7.Хімічні властивості моносахаридів:

а) реакції за участю відкритих форм:

-відновлення: утворення багатоатомних спиртів.

-окислення: утворення гліконових, глікарових і глікуронових кислот. б) реакції за участю циклічних форм:

-утворення . O-, N- глікозидів

-утворення складних ефірів (взаємодія моносахаридів з фосфатною кислотою

8.Ідентифікація моносахаридів ( взаємодія з реактивами Толленса, Фелінга і Троммера, реакція Селиванова на кетози).

9.Медико-біологічне значення моносахаридів та їх функціональних похідних (аскорбінова кислота, галактозамін, глюкозамін, нейрамінова кислота, глюконат кальцію).

 

Завдання для самопідготовки

 

 

Завдання

Вказівки до завдання

1. Стереоізомерія.

1.1.Як визначити належність до L- або D-ряду стереоізомерів

 

глюкози? Запишіть енантіомери глюкози проекційними формулами

 

Фішера.

 

 

58

1.2.Скільки стереоізомерів має глюкоза? Як обчислити їх кількість?

1.3.Дайте визначення поняттям: енантіомери, аномери, таутомери, діастереомери.

1.4.Написати - та -аномери D-глюкопіранози, D-галактопіранози, D-фруктофуранози, D-рибофуранози та D-дезоксирибофуранози формулами Хеуорса.

2.Реакційна 2.1. Запишіть рівняння реакцій відновлення, назвіть продукти

здатність

 

реакцій. Яке значення мають утворені продукти?

моносахаридів

за

а) D-глюкози;

відкритою формою.

 

59

б) D-фруктози.

2.2.Напишіть рівняння реакції окиснення D-глюкози різними за силою окисниками в кислому середовищі, назвіть продукти реакцій.

2.3. Яка з кислот (глюконова, глюкарова, глюкуронова) може існувати в циклічній формі? Наведіть її будову формулою Хеуорса. Яка біологічна роль уронових кислот?

2.4.Які властивості глюкози виявляються в реакціях Толленса, Троммера, Фелінга? Запишіть рівняння цих реакцій.

2.5. За допомогою якої реакції доводиться наявність в складі моносахаридів декількох спиртових гідроксигруп?

60

Соседние файлы в предмете Биохимия