Роб_зош_укр

1.3. Написати проекційні формули стереоізомерів: а) аланіну;

б) метионіну.

б) Написати рівняння реакції внутрішньомолекулярного дезамінування гістидину.

2.2. Записати рівняння реакцій декарбоксилювання а) триптофану, вказати ферменти та коферменти реакції;

б) глутамінової кислоти, вказати ферменти та коферменти реакції.

Назвіть продукти реакцій. До якої групи біологічних сполук вони відносяться, яку біологічну роль виконують?

41

2.3.Написати рівняння реакції трансамінування аланіну при його взаємодії з -кетоглутаровою кислотою. Назвати продукти, вказати ферменти та коферменти реакції.

2.4.Які реакції використовуються для кількісного визначення амінокислот?

2.5.Запишіть реакцію Серенсена для серину.

2.6.Запишіть реакцію Ван-Слайка для лізину.

Тема: Амінокислотний склад білків та пептидів. Дезамінування, декарбоксилування, трансамінування α-амінокислот. Кольорові реакції.

42

карбоксильної групи. При нагріванні з нінгідрином - амінокислоти окиснюються і розпадаються на альдегід, вуглекислий газ та аміак. Аміак реагує з іншою молекулою нінгідрину та з продуктом його відновлення з утворенням сполуки, яка забарвлює розчин в інтенсивний фіолетовосиній колір.

Хід роботи: В пробірку вміщують 10 краплин розчину гліцину та 1-2 краплини розчину нінгідрину, перемішують та нагрівають.

2Ксантопротеїнова реакція.

Принцип метода:

Ксантопротеїнова реакція характерна для виявлення бензольного ядра циклічних амінокислот– фенілаланіну, тирозину, триптофану. Ароматичне бензольне кільце амінокислот нітрується з утворенням нітросполук, що забарвлюють розчин у жовтий колір.

Хід роботи: В пробірку вміщують 10 краплин розчину білка, додають 2 краплини концентрованої азотної кислоти. Нагрівають та спостерігають за змінами забарвлення.

43

Завдання для контролю рівня знань.

Варіант А.

1.Написати рівняння реакції декарбоксилювання глутамінової кислоти. Назвати продукт реакції. Яку роль в організмі він відіграє?

2.Записати рівняння реакції утворення -глутатіону ( -глу-цис-глі). Біологічна роль цієї сполуки.

Варіант Б.

1.Записати рівняння реакції трансамінування між аланіном та -кетоглутаровой кислотою. Назвати продукти реакції, фермент та коферменти.

2.Записати структуру трипептиду глі-тре-глу. Якісні реакції на цей трипептид.

45

Полярні, гідрофільні α-амінокислоти

COOH

47

Позитивно заряджені (основні) α-амінокислоти

Перелік питань з даної теми до підготовки контрольної роботи № 1

1.Основні (позитивно заряджені) амінокислоти, структурні формули, їх біологічна роль. Написати утворення цвіттер-йону у водному розчині на прикладі лізину.

2.Кислі (негативно заряджені) амінокислоти, структурні формули, їх біологічна роль. Написати утворення цвіттер-йону у водному розчині на прикладі глутамінової кислоти.

3.Нейтральні (гідрофобні та гідрофільні) амінокислоти, структурні формули, їх біологічна роль. Написати утворення цвіттер-йону у водному розчині на прикладі аланіну.

4.Написати реакцію окисного дезамінування на прикладі глутамінової кислоти. Вказати ферменти та коферменти реакції. Біологічне значення продукту реакції.

5.Написати реакцію окисного дезамінування на прикладі аспарагінової кислоти. Вказати ферменти та коферменти реакції. Біологічне значення продукту реакції.

6.Написати реакцію окисного дезамінування на прикладі аланіну. Вказати ферменти та коферменти реакції. Біологічне значення продукту реакції.

7.Написати реакцію декарбоксилювання глутамінової кислоти та гістидину. Назвати ферменти та коферменти. Біологічна роль одержаних сполук.

8.Реакція трансамінування на прикладі аспарагінової та α-кетоглутарової кислот. Вказати ферменти та коферменти реакції. Назвати кінцеві продукти реакцій.

9.Реакція трансамінування на прикладі α-кетоглутарової кислоти та аланіну. Вказати ферменти та коферменти реакції. Назвати кінцеві продукти реакцій. Біологічне значення реакції трансамінування.

10.Поняття про біогенні аміни: реакції одержання гістаміну, біологічне значення.

11.Триптофан, його окиснювальне декарбоксилювання з утворенням серотоніну. Написати рівняння реакцій. Біологічне значення серотоніну.

48

Література

Основна:

1.Губський Ю. І. Біоорганічна хімія, В.: «Нова книга», 2004, С. 154-159, 283-302.

2.Зіменковський Б. С., Музиченко В. А. Біоорганічна хімія, К.: «Медицина», 2014, С. 194-205.

Додаткова:

3.Тюкавкина Н. А., Бауков Ю. И. Биоорганическая химия, М. : «ГЭОТАР-Медиа», 2015, С.226-242.

4.Черних В.П., Зіменковський Б. С. Органічна хімія, Х.: Вид-во НФаУ, 2008, С. 661-669.

49

Тема заняття 5. Структурна організація білків. Фізико-хімічні властивості білків. Розчинність, осадження, діаліз, електрофорез білків. Денатурація.

Цілі заняття:

Трактувати залежність хімічних, біологічних та фізико-хімічних властивостей білків від їх амінокислотного складу;

Класифікувати білки в залежності від складу їх молекул;

Аналізувати рівні структурної організації білкових молекул у контексті властивостей білків та їх ролі для організму людини;

Писати реакції утворення пептидного зв’язку в складі олігопептидів у вигляді хімічних рівнянь;

Аналізувати якісні реакції на амінокислоти для визначення складу білків та використовувати біуретову реакцію для кількісного визначення білків.

провести лабораторне дослідження, висновки та спостереження оформити у вигляді протоколу.

Теоретичні питання

1.Утворення та структура пептидного зв’язку.

2.Елементарний склад білка.

3.Хімічні властивості пептидів в залежності від їх складу.

4.Рівні структурної організації білків та типи зв’язків, що їх визначають.

5.Класифікація білків в залежності від складу.

6.Фізико-хімічні властивості білків. Осадження. Денатурація.

7.Функції білків в організмі.

1.2.Написати реакцію одержання глутатіону ( -глу-цис-глі) та дати йому повну назву, яка біологічна роль даного трипептиду.

1.3. Таутомерні форми пептидного зв язку.

50