5. Принципы классификации белков. Характеристика простых белков. Характеристика гистонов и протаминов.

Альбумины и глобулины крови, их физико-химические свойства, функции.

1 .По функции выделяют:

1. Транспортные белки (гемоглобин  О2, альбумин жирные кислоты).

2. Каталитические (ферменты),

3. Регуляторные (гормоны).

4. Структурные (белки соединительной ткани, мембранные белки).

5. Защитные (антитела).

6. Сократительные (актин, миозин).

7. Рецепторные участвуют в образовании рецепторов.

2. По форме выделяют:

1. Глобулярные.

2. Фибриллярные белки

Просты́е белки́ — белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты.

Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы, растворимы в воде. К этой группе относятся все ферменты и БАВ.

Среди глобулярных белков можно выделить:

• альбумины — растворимы в воде в широком интервале рН ( 4 -8,5), осаждаются 70-100% раствором сульфата аммония;

• полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;

• гистоны — низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;

• протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;

• проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;

• глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.

Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).

сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты. Эти фрагменты в составе сложных белков называются «простетическими группами».

6. Хромопротеины. Строение и функции гемоглобина. Типы гемоглобинов. Миоглобин.

Хромопротеиды. К ним относится множество белков с металлсодержащей порфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции — гемопротеины, хлорофиллы.

Гемоглобин — это гемопротеин, с молекулярной массой около 60 тыс.дальтон, окрашивающий эритроцит в красный цвет после связывания молекулы O2 с ионом железа (Fe++). У мужчин в 1 л крови содержится 157 (140—175) г, у женщин — 138 (123—153) г. Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц гема, связанных с белковой частью молекулы — глобином, сформированной из полипептидных цепей. Главная функция гемоглобина состоит в переносе кислорода.

У плода содержится фетальный гемоглобин. Соединение гемоглобина с молекулой 02 называется оксигемоглобином. Оксигемоглобин, отдавший кислород, называется дезоксигемоглобином. Гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество CO₂ и освобождать его в лёгких. Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее, чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в геме до степени окисления +3 и образуется метгемоглобин (HbOH). Миоглоби́н — кислород-связывающий белок скелетных мышц и мышцы сердца. Миоглобин отвечает за транспорт кислорода в скелетных мышцах и в мышце сердца. Этот факт используется для определения диагноза инфаркта миокарда по появлению специфического «сердечного» изотипа миоглобина.