- •Экзаменационные вопросы/ответы на экзамен по биохимии для стоматологического факультета 2012 года
- •1. Биохимия, ее задачи. Значение биохимии для медицины. Современные биохимические методы исследования.
- •2. Аминокислоты, их классификация. Строение и биологическая роль аминокислот. Хроматография аминокислот.
- •Фолдинг белка. Шапероны.
- •4. Электро-химические свойства белков как основа методов их исследования. Электрофорез белков крови.
- •5. Принципы классификации белков. Характеристика простых белков. Характеристика гистонов и протаминов.
- •6. Хромопротеины. Строение и функции гемоглобина. Типы гемоглобинов. Миоглобин.
- •7. Углевод-белковые комплексы. Строение углеводных компонентов. Гликопротеины и их протеоглиганы.
- •8. Современные представления о структуре и функциях нуклеиновых кислот. Первичная и вторичная структуры днк. Строение мономеров нуклеиновых кислот
- •9. Ферменты, их химическая природа, структурная организация. Активный центр ферментов, его строение. Роль металлов в ферментативном катализе, примеры.
- •10. Коферменты и их функции в ферментативных реакциях. Витаминные коферменты. Примеры реакций с участием витаминных коферментов.
- •11. Номенклатура и классификация ферментов. Характеристика класса оксидоредуктаз. Примеры реакций с участием оксидоредуктаз
- •12. Современные представления о механизме действия ферментов. Стадии ферментативной реакции, молекулярные эффекты, примеры.
- •13. Ингибирование ферментов. Конкурентное и неконкурентное ингибирование, примеры реакций. Лекарственные вещества как ингибиторы ферментов.
- •3.Субстратное ингибирование
- •15. Обмен веществ и энергии. Этапы обмена веществ. Общий путь катаболизма. Катаболизм пирувата.
- •16. Цитратный цикл, его биологическое значение, последовательность реакций.
- •22. Сопряжение реакций цикла трикарбоновых кислот с дыхательной цепью ферментов. Написать эти реакции.
- •17.Современные представления о биологическом окислении. Над-зависимые дегидрогеназы. Строение окисленной и восстановленной форм над.
- •18. Компоненты дыхательной цепи и их характеристика. Фмн и фад-зависимые дегидрогеназы. Строение окисленной и восстановленной форм фмн.
- •20. Пути синтеза атф. Субстратное фосфорилирование (примеры). Молекулярные механизмы окислительного фосфорилирования (теория Митчелла). Разобщение окисления и фосфорилирования.
- •1.Мембрана митохондрий не проницаема для протонов.
- •2.Образуется протонный потенциал в процессе транспорта электронов и протонов.
- •3.Обратный транспорт протонов в матрикс сопряжен с образованием атф.
- •21. Потребность человека в белках. Незаменимые аминокислоты. Биологическая ценность белков. Роль белков в питании.
- •22.Превращение белков в органах пищеварительной системы.
- •23. Гниение белков и аминокислот в кишечнике. Пути образования продуктов гниения. Примеры.
- •24. Механизм обезвреживания продуктов гниения белков. Роль фафс и удф-гк в этом процессе (конкретные примеры).
- •25. Переаминирование и декарбоксилирование аминокислот. Химизм процессов, характеристика ферментов и коферментов. Образование амидов.
- •26.Декарбоксилирование аминокислот,роль витамина в6.Образование биогенных аминов
- •27. Дезаминирование аминокислот. Виды дезаминирования. Окислительное дезаминирование. Непрямое дезаминирование аминокислот на примере тирозина.
- •28. Синтез мочевины (орнитиновый цикл), последовательность реакций. Биологическая роль.
- •29. Особенности обмена пуриновых нуклеотидов. Их строение и распад. Образование мочевой кислоты. Подагра.
- •30.Генетический код
- •31. Механизмы репликации днк (матричный принцип, полуконсервативный способ). Условия, необходимые для репликации. Этапы репликации
- •32. Биосинтез рнк (транскрипция). Условия транскрипции.
- •33.Этапы транскрипции
- •34. Биосинтез белка. Этапы трансляции и их характеристика. Белковые факторы биосинтеза белка. Энергетическое обеспечение биосинтеза белка.
- •35. Строение оперона. Регуляция биосинтеза белка у прокариотов. Функционирование лактозного и гистидиновых оперонов.
- •36. Особенности и уровни регуляции биосинтеза белка у эукариотов. Амплификация генов, энхансерные и сайленсерные элементы.
- •38. Виды молекулярных мутаций и их метаболические последствия.
- •39. Основные углеводы организма человека, их строение и классификация, биологическая роль.
- •40. Роль углеводов в питании. Переваривание и всасывание углеводов в органах пищеварительной системы. Написать реакции. Непереносимость дисахаридов.
- •41. Биосинтез и распад гликогена в тканях. Биологическая роль этих процессов. Гликогеновые болезни.
- •42. Катаболизм глюкозы в анаэробных условиях. Химизм процесса, биологическая роль.
- •43. Катаболизм глюкозы в тканях в аэробных условиях. Гексозодифосфатный путь превращения глюкозы и его биологическая роль. Эффект Пастера.
- •44. Гексозомонофосфатный путь превращения глюкозы в тканях и его биологическая роль.
- •45. Пути образования глюкозы в организме. Глюконеогенез. Возможные предшественники, последовательность реакций, биологическая роль.
- •46. Характеристика основных липидов организма человека, их строение, классификация, суточная потребность и биологическая роль.
- •47. Биологическая ценность липидов пищи. Переваривание, всасывание и ресинтез липидов в органах пищеварительной системы.
- •48. Характеристика липопротеинов крови, их биологическая роль. Роль липопротеинов в патогенезе атеросклероза Коэффициент атерогенности крови и его клинико- диагностическое значение.
- •49. Окисление высших жирных кислот в тканях. Окисление жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов, энергетический эффект.
- •66. Окисление глицерина в тканях. Энергетический эффект этого процесса.
- •67. Биосинтез высших жирных кислот в тканях. Биосинтез жиров в печени и жировой ткани.
- •51. Холестерол. Его химическое строение, биосинтез и биологическая роль. Причины гиперхолестеринемии.
- •78. Витамин в6 и pp. Роль в обмене аминокислот, примеры реакций, строение.
- •82. Биотин, пантотеновая кислота, их роль в обмене веществ.
- •55. Механизм действия липофильных сигнальных молекул. Механизм действия nо. Действие сигнальных молекул через тирозинкиназные рецепторы. Принципы иммунноферментного анализа уровня сигнальных молекул.
- •57. Гормоны передней доли гипофиза, классификация, их химическая природа, участие в регуляции процессов метаболизма. Семейство пептидов проопиомеланокортина.
- •58. Гормоны задней доли гипофиза, место их образования, химическая природа, влияние на функции органов-мишеней.
- •59. Инсулин, схема строения, участие в регуляции метаболических процессов. Специфика в действии на рецепторы органов мишеней, инсулиноподобные факторы роста (ифр)
- •61. Тиреоидные гормоны, место их образования, строение, транспорт и механизм действия на метаболические процессы.
- •62. Тиреокальцитонин, паратиреоидный гормон. Химическая природа, участие в регуляции обмена веществ.
- •91. Глюкагон и соматостатин. Химическая природа. Влияние на обмен веществ.
- •63. Участие адреналина в регуляции обмена веществ. Место выработки. Структура адреналина,механизм его гормонального действия, метаболические эффекты.
- •64. Кортикостероидные гормоны. Структура, механизм действия, их роль в поддержании гомеостаза. Участие глюкокортикоидов и минералокортикоидов в обмене веществ.
- •65. Гормоны половых желез: эстрадиол и тестостерон, их строение, механизм действия и биологическая роль.
- •95. Простаноиды - регуляторы обмена веществ. Биологические эффекты простаноидов и химическая природа.
- •66. Межклеточный матрикс, его компоненты, функции. Характеристика коллагена, его строение. Полиморфизм коллагеновых белков.
- •67. Этапы синтеза и созревания коллагена. Роль ферментов и витаминов в этом процессе. Катаболизм коллагена.
- •68. Особенности строения и функции эластина. Неколлагеновые структурные белки: фибронектин и ламинин.
- •69. Гликозаминогликаны. Строение, функции.
- •70. Протеогликаны межклеточного матрикса, их состав, функции. Образование надмолекулярных комплексов. Метаболизм протеогликанов.
33.Этапы транскрипции
ОСНОВНЫЕ ЭТАПЫ ТРАНСКРИПЦИИ.
1. ИНИЦИАЦИЯ. Заключается в присоединении РНК-ПОЛИМЕРАЗЫ к ПРОМОТОРУ, что приводит к расхождению нитей ДНК. Импульсом к присоединению РНК-ПОЛИМЕРАЗЫ является присоединение ТВР-белка к TATA-боксу.
2. ЭЛОНГАЦИЯ (удлинение). Соединение РИБОНУКЛЕОЗИДМОНОНУКЛЕОТИДОВ и образование фосфодиэфирных связей между НУКЛЕОТИДАМИ с помощью РНК-ПОЛИМЕРАЗЫ, которая передвигается вдоль нити ДНК. Присоединение НУКЛЕТИДОВ идет в соответствии с принципом комплиментарности, только будут РИБОНУКЛЕОТИДЫ и - УМФ.
3. ТЕРМИНАЦИЯ (окончание).Заключается в том, что со стороны 3'-конца образованной РНК присоединяется множество (до 200 - 300) АДЕНИЛОВЫХ НУКЛЕОТИДОВ - поли А. Образуется точная копия гена. АДЕНИЛОВЫЕ НУКЛЕОТИДЫ защищают 3'-конец от действия ЭКЗОНУКЛЕАЗ. С 5'-конца образуется защита, так называемый «САР» (чаще всего УДФ). Эта образовавшаяся копия гена называется ТРАНСКРИПТ.
4. ПРОЦЕССИНГ (созревание).
Кепирование 5-конца
Формирование полиадениловой последовательности
СПЛАЙСИНГ - удаление интронов и соединение ЭКЗОНОВ между собой. Играет важную роль в эволюции организмов,
Альтернативный СПЛАЙСИНГ- из одной пре-иРНК образуется несколько ИРНК и соответственно несколько белков, что проявляется в разнообразии признаков у организмов.
34. Биосинтез белка. Этапы трансляции и их характеристика. Белковые факторы биосинтеза белка. Энергетическое обеспечение биосинтеза белка.
Трансляция - это перевод генетического текста М-РНК в последовательность аминокислот в белке. Характеристика белоксинтезирующего аппарата клетки.
1. МРНК - источник информации. Несоответствие числа транспортных РНК и числа кодонов (61) снимается за счёт возможности узнавания одной транспортной РНК нескольких кодонов данной аминокислоты. Транспортная РНК выполняет функцию АДАПТОРА между МРНК и белком.
Фермент синтеза комплекса транспортной РНК с аминокислотой - АМИНОАЦИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА (требует энергии АТФ). Белковые факторы: факторы ИНИЦИАЦИИ (ФИ) начала трансляции, факторы ЭЛОНГАЦИИ (ФЭ) - продолжатели, факторы ВЫСВОБОЖДЕНИЯ (R-факторы).
Ионы магния, как КОФАКТОРЫ.
АТФ, ГТФ - поддержка энергией.
Этапы трансляции:
1.РЕКОГНИЦИЯ (распознавание) - узнавание между аминокислотами и их транспортной
РНК.
2.АК + ТРНК аминоацил-т-РНК-синтетаза АК-ТРНК
АТФАМФ + ФФ МЕТИОНИЛ-ТРНК
РЕКОГНИЦИЯ происходит столько раз, сколько аминокислот входит в состав белка.
3. ИНИЦИАЦИЯ - начало процесса трансляции.
На этом этапе РИБОСОМА взаимодействует с МРНК и находит стартовый кодон. Малая её единица взаимодействует с МЕТИОНИЛ-ТРНК и образует инициирующий комплекс, способный распознавать стартовый кодон. Этому предшествует разделение РИБОСОМЫ с помощью ФИ-3. Образование инициирующего комплекса происходит с помощью ФИ-2. Затем инициирующий комплекс присоединяется к МРНК с 5'-конца. Узнаванию 5'-конца способствуют САР и САР-связывающие белки.
4. ЭЛОНГАЦИЯ (продолжение) протекает циклически в виде последовательной смены трёх фаз:
- присоединение следующей АМИНОАЦИЛ-ТРНК в соответствии со смыслом следующего кодона. Для процесса требуется энергия ГТФ и ФЭ-1 (проникновение в РИБОСОМУ). - ПЕПТИЗАЦИЯ. ПЕПТИДИЛТРАНСФЕРАЗА образует ПЕПТИДНУЮ связь между двумя аминокислотными остатками и одновременно разрушает сложноэфирную связь между первой аминокислотой и её ТРНК. В результате идёт образование растущего ПЕПТИДА в А-участке и высвобождение первой ТРНК
- ТРАНСЛОКАЦИЯ (перемещение).
При этом происходит перемещение РИБОСОМЫ на один кодон в направлении 3'-конца. При этом все остальные компоненты (МРНК, ТРНК) остаются на месте. Для процесса требуется энергия ГТФ и белковый ФЭ-2.
5. ТЕРМИНАЦИЯ (прекращение). Стоп -кодон распознаётся R-факторами (РЕЛИЗИНГ). Эти факторы высвобождают из связи компоненты белоксинтезирующего комплекса: РИБОСОМУ, МРНК, ПОЛИПЕПТИД. Помогает ПЕПТИДИЛТРАНСФЕРАЗА, отщепляющий транспортную РНК от образованного ПОЛИПЕПТИДА. Для ТЕРМИНАЦИИ нужна энергия АТФ. РИБОСОМА может повторно использоваться в трансляции. Матричная РНК или повторно используется в трансляции, или гидролизуется. ПОЛИПЕПТИД вступает в этап ПРОЦЕССИНГА белка.
6. ПРОЦЕССИНГ белка (созревание) совокупность химических модификаций ПОЛИПЕПТИДА, заканчивающихся формированием зрелой белковой молекулы. ПРОЦЕССИНГ белка может быть:
КОНТРАНСЛЯЦИОННЫЙ (во время трансляции)
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ.
Посттрансляционный процессинг. Виды химической модификации, фолдинг и адресование белков. Шапероны, прионы.
ПРОЦЕССИНГ включает в себя наивысшую точку - ФОЛДИНГ - сворачивание, обретение белком высших уровней пространственно-структурной организации, заканчивающееся формированием структурно и функционально зрелой молекулы.
ШАПЕРОНЫ - над молекулярные комплексы белковой природы, способствующие быстрому и правильному ФОЛДИНГУ. ШАПЕРОНЫ препятствуют приобретению белком неправильной конформации. Неудачный ФОЛДИНГ заканчивается появлением аномальных белков, которые должны быть элиминированы.
УБИКВИТИН белок, присутствующий в каждой клетке организма. Это «билет» на уничтожение аномального белка. Белок, меченый УБИКВИТИНОМ, разрушается в ПРОТЕОСОМАХ. В норме обеспечивается гомеостаз структуры белка, сохранение его нативной структуры. При заболеваниях образуются аномальные белки, которые не утилизируются - ПРИОНЫ -ПРОТЕИНОГЕННЫЕ, информативные частицы. Это продукты неправильного ФОЛДИНГА, которые, попадая в организм извне, трансформируют нормальные белки данного организма в виде цепной реакции. ПРИОННЫЕ белки не расщепляются в ЖКТ, а всасываются в неизменённом виде.
КОМПАРТМЕНТАЛИЗАЦИЯ БЕЛКОВ (механизмы адресования).
Белки должны быть правильно распределены в клетке или выделены из неё на экспорт. За этот процесс отвечает сигнальный участок - фрагмент аминокислотной последовательности синтезированного ПОЛИПЕПТИДА, содержащего условный адрес размещения белка. Преобладание гидрофильных аминокислот в сигнальном участке способствует проникновению белка в цитоплазму и выделение на экспорт. Синтезированные белки могут быть в виде над молекулярных комплексов (ШАПЕРОНЫ, ПРОТЕОСОМЫ, белки мокро трубочек).