Лекция № 16. Аминокислоты. Пептиды

План

1. Классификация аминокислот.

2. Строение, номенклатура, свойства аминокислот.

3. Полипептиды.

Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, содержащие одну или две карбоксильные и аминогруппы. По природе радикала различают алифатические и ароматические аминокислоты. По взаимному расположению функциональных групп выделяют α-, ß-, γ- и т.д. аминокислоты. Наибольшее значение среди аминокислот имеют α-аминокислоты, которые широко распространены в природе и, будучи составными частями белков, участвуют в процессах жизнедеятельности организмов. Из природных объектов выделено около 200 аминокислот, из белков - около двадцати, среди которых незаменимые аминокислоты: лизин, треонин, триптофан, метионин, фенилаланин, лейцин, изолейцин и валин.

Номенклатура. Названия алифатических аминокислот составляют по номенклатуре ИЮПАК, некоторые кислоты имеют тривиальные названия.

аминоэтановая 2-аминопропановая 3-аминопропановая

аминоуксусная α-аминопропионовая ß-аминопропионовая

глицин аланин

Изомерия. Для аминокислот характерны сруктурная и оптическая изомерия.

Структурная изомерия: а) изомерия углеродного скелета; б) изомерия положения аминогруппы (например, α- и ß-аминопропионовые кислоты).

Некоторые аминокислоты содержат асимметрический атом углерода и могут существовать в виде пары энантиомеров. Например,

α-аминокислота L-ряд D-ряд

S-конфиг. R-конфиг. S-конфиг. R-конфиг.

Большинство природных α-аминокислот принадлежит к стерическому L-ряду (S-конфигурация). Аминокислоты D-ряда обнаружены в некоторых антибиотиках.

Получение.

а) Аминирование галогензамещенных карбоновых кислот, применяется для получения аминокислот любого типа:

б) Присоединение аммиака к α, ß-непредельным карбоновым кислотам

(получения ß-аминокислот):

в) Образование и гидролиз аминонитрилов (получения α-аминокислот):

г) Восстановительное аминирование оксокислот:

д) Из оксимов циклических кетонов перегруппировкой Бекмана:

Метод используется для синтеза ε-аминокислот.

е) Восстановление нитроароматических кислот:

Химические свойства.

Аминокислоты дают реакции, характерные для карбоксильной и аминогрупп, проявляют специфические свойства, обусловленные наличием двух функциональных групп и их взаимным расположением.

а) Кислотно-основные свойства

Молекулы аминокислот имеют две функциональные группы, противоположные по характеру, кислую карбоксильную группу и основную аминогруппу, являются амфотерными соединениями. В кристаллическом состоянии существуют в виде внутренних солей, т.е. биполярных ионов:

Для ароматических аминокислот образование биполярных ионов менее характерно из-за меньшей основности аминогруппы.

Аминокислоты - нелетучие кристаллические вещества с высокими температурами плавления. Они нерастворимы в неполярных органических растворителях и растворимы в воде. Их молекулы обладают большими дипольными моментами.

Поведение биполярного иона в водных растворах:

в кислой среде аминокислоты присоединяют протон и существуют преимущественно в виде катионов

Н₃N⁺-R-COO^- + H⁺ ↔ Н₃N⁺-R-COOH,

в щелочной среде биполярный ион отдает протон и превращается в анион

Н₃N⁺-R-COO^- + OH^- ↔ Н₂N-R-COO^- + HOH.

Значение рН, при котором молекула аминокислоты находится в растворе в виде биполярного иона, называется изоэлектрической точкой. Для α-аминокислот рН ~ 6,1.

Диаминокарбоновые кислоты или аминодикарбоновые кислоты также образуют внутренние соли, но из-за присутствия второй амино- или карбоксильной группы сохраняют основную или кислую реакцию.

б) Реакции карбоксильной группы

Аминокислотам присущи характерные свойства карбоновых кислот - образование солей

,

сложных эфиров

,

образование галогенангидридов и ангидридов требует предварительной защиты аминогруппы, например ацилированием.

в) Реакции аминогруппы

Аминокислоты дают все реакции первичных аминов (см. «Амины») - взаимодействие с азотистой кислотой, алкилирование и ацилирование в щелочной среде.

г) Реакции с одновременным участием карбоксильной и аминогрупп:

1. образование пептидной связи

, полученное соединение называется дипептидом.

2. отношение к нагреванию α-аминокислот (образование дикетопиперазинов):

,

β-аминокислот (образование непредельных кислот):

Н₃N⁺-CH₂-CHR-COO^- → CH₂=CR-COOH + NH₃,

γ, δ, ε-аминокислот (образование циклических амидов - лактамов):

д) действие окислителей на α-аминокислоты сопровождается образованием альдегидов:

Пептиды. Петиды - это полиамиды - продукты поликонденсации, построенные из α-аминокислот. По числу аминокислотных остатков в молекуле пептида различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Пептиды, содержащие до 10 аминокислотных остатков, называют олигопептидами, более 10 аминокислотных остатков - полипептидами. Природные полипептиды, включающие более 100 аминокислотных остатков, называют белками.

Название пептида строят на основе тривиальных названий входящих в его состав аминокислотных остатков, которые перечисляют, начиная со свободной аминогруппы. При этом в названиях всех аминокислот, за исключением последней, суффикс «ин» заменяют на суффикс «ил».

Белки наряду с нуклеиновыми кислотами играют важную роль в живой природе. Число белков велико, разнообразны и их функции. Существуют простые белки (протеины) и сложные белки (протеиды),содержащие и небелковую часть.

Различают несколько уровней организации белковых макромолекул: первичная, вторичная, третичная и четвертичная.

Первичная структура - это полипептидная цепь с определенной последовательностью аминокислотных остатков.

Вторичная структура - это определенная пространственная форма полипептидной цепи: α-спираль и структура складчатого листа (β- структура). Вторичная структура образована водородными связями

N-Н...О=С.

Третичная структура характеризует пространственное расположение α-спирали или другой формы вторичной структуры.

Четвертичная структура характеризует ассоциацию нескольких полипептидных цепей.

Поскольку белки построены из молекул α-аминокислот, то они по химическим свойствам им подобны. Белки обладают амфотерными свойствами. Существуют качественные реакции, определяющие особенности в строении молекулы белка. Для белков характерно явление осаждения: обратимое осаждение или высаливание и необратимое осаждение или денатурация.

Знаете ли вы,что

- В 1820 году французский химик Анри Браконно в результате длительного нагревания кожи, сухожилий получил первую аминокислоту, сладкую на вкус - гликоколл (глицин).

-В 1838 году голландский химик Г. Мульдер обнаружил в составе этого соединения азот.

-В 1843 году Э Хорсфорд установил формулу этого вещества.

-п-Аминобензойная кислота (ПАБК) способствует росту микроорганизмов, является витамином, обеспечивающим нормальный обмен веществ, её сложные эфиры - анестетики (анестезин, новокаин).

-γ-Аминомасляная кислота (ГАМК) - принимает участие в метаболических процессах в головном мозге и является нейромедиатором.

-Глутаминовая кислота и ее соли используют в качестве пищевых добавок, усиливающих вкус и аромат продуктов. Впервые эти соединения из сушенных водорослей выделил в 1909 году японский ученый К. Икеда.

-Глицин используется в качестве лекарственного средства, укрепляющего организм и стимулирующего работу головного мозга.

-Аспартам - дипептид, синтетический заменитель сахара, слаще которого в 300 раз. Добавляют в газированные напитки, жевательную резинку; вызывает некоторые заболевания, нарушает обмен веществ.

-В 1963 году из отдельных аминокислот осуществлен синтез природного белка - инсулина (гормон поджелудочной железы, регулирует в организме содержание глюкозы в крови).