- •Модуль 4 обмен белков и нуклеиновых кислот занятие 1
- •Анализ желудочного сока
- •Література
- •Занятие 2
- •Количественное определение гистамина в крови по методу н.В. Климинкиной и с.И. Плитмана
- •Література
- •Определение активности аспартатаминотрансферазы (АсАт) в сыворотке крови по Кингу
- •Література
- •Занятие 4
- •Количественное определение мочевины и аммиака в биологических жидкостях
- •Литература
- •Занятие 5
- •Литература
- •Занятие 6
- •Определение содержания креатинина в биологических жидкостях
- •Литература
- •Занятие 7
- •Определение содержания мочевой кислоты в биологических жидкостях по методу Мюллера и Зейферта. Определение общего азота в моче по методу Кьельдаля.
- •Литература
- •Занятие 8
- •Литература
- •Занятие 9
- •Перечень вопросов к итоговому модульному контролю № 4
Література
1. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – С. 234-235, 240-242.
2. Губський Ю.І. Біологічна хімія. Підручник. – Київ-Вінниця: Нова книга, 2007. – С. 286-295.
3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П., Калинський М.І. Біохімія люди-ни: Підручник. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2002. – С. 406-407, 412-413.
4. Вороніна Л.М. та ін. Біологічна хімія. – Харків: Основа, 2000. – С. 332-333, 337-339.
5. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 431, 440-446.
6. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – С. 512-520.
7. Практикум з біологічної хімії / Бойків Д.П., Іванків О.Л., Коби-лянська Л.І. та ін./За ред. О.Я. Склярова. – К.: Здоров’я, 2002. – С.146-167.
8. Лабораторні та семінарські заняття з біологічної хімії: Навч. посібник для студентів вищих навч. закл. / Л.М. Вороніна, В.Ф. Десенко, А.Л. Загайко та ін. – Х.: Вид-во НФаУ; Оригінал, 2004. – С. 196-202.
ЗАНЯТИЕ 3
Тема: Дезаминирование и трансаминирование аминокислот. Определение активности трансаминаз в сыворотке крови.
Актуальность. Дезаминирование - это отщепление аминогруппы от аминокислот с обязательным образованием аммиака. Доказано существование четырех типов дезаминирования аминокислот: восстановительного, гидролитического, внутримолекулярного и окислительного. Реакция трансаминирования заключается в межмолекулярном переносе аминогруппы от аминокислоты на α-кетокислоту без промежуточного образования аммиака. В процессе реакции образуются новые амино- и α-кетокислоты. Реакции трансаминирования являются обратимыми и универсальными для всех живых организмов, катализируются ферментами аминотрансферазами (трансаминазами). Трансаминирование имеет большое значение для синтеза заменимых аминокислот и трансдезаминирования большинства аминокислот. Изучение реакций дезаминирования и трансаминирования позволит будущим врачам рационально использовать знания об обмене белков и аминокислот для анализа многочисленных его нарушений.
Цель. Выучить реакции дезаминирования и трансаминирования аминокислот в организме, их значение и механизм действия ферментов. Ознакомиться с методом определения активности аспартат- (АсАТ) и аланинаминотрансфераз (АлАТ) в сыворотке крови и его клинико-диагностическим значением.
ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ РАБОТЫ
ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ВОПРОСЫ
1. Основные пути дезаминирования аминокислот в организме.
2. Прямое и непрямое дезаминирование L-аминокислот. Механизм действия и роль оксидаз и глутаматдегидрогеназы. Клиническое значение определения активности глутаматдегидрогеназы в крови.
3. Дезаминирование аминокислот серина, треонина, цистеина та гастидина.
4. Трансаминирование, его роль в обмене аминокислот. Механизм действия аминотрансфераз. Роль витамина В6. Клиническое значение определения аминотрансфераз в крови.
5. Реакция трансаминирования между α-кетоглутаровой и аспарагиновой кислотами. Её значение. Исследование в клинике АсАТ.
6. Реакция трансаминирования между α-кетоглутаровой кислотой и аланином. Её значение. Исследование в клинике АлАТ.
7. Реакция восстановительного аминирования α-кетоглутаровой кислоты, её роль.
ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ
1. Какой фермент осуществляет дезаминирование глутамата?
А. Глутаматдегидрогеназа. |
D. Глутаминаза. |
В. γ-Глутамилтрансфераза. |
Е. Цистатионин-γ-лиаза. |
С. Глутаматдекарбоксилаза. |
|
2. Укажите, какая патология наиболее вероятна при увеличении в сыворотке крови активности аспартатаминотрансферазы?
А. Хронический гепатит. |
D. Сахарный диабет. |
В. Почечная недостаточность. |
Е. Инфаркт миокарда. |
С. Несахарный диабет. |
|
3. Укажите класс ферментов, к которому относится глутаматдегидрогеназа.
А.Трансферазы. В.Изомеразы. С. Лиазы. D. Оксидоредуктазы. Е. Лигазы.
4. Для диагностики некоторых заболеваний определяют активность трансаминаз в крови. Какой витамин входит в состав кофакторов этих ферментов?
А. В6. В. В2. С. В1. D. В3. Е. В12.
5. Какое соединение является акцептором аминогрупп в реакциях трансаминирования аминокислот?
А. Аргининосукцинат. С. Лактат. |
Е. Орнитин. |
В. α-Кетоглутарат. D. Цитруллин. |
|
6. По клиническим показателям пациенту назначен пиридоксальфосфат. Для коррекции каких процессов используется этот препарат?
А. Синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований.
В. Окислительного декарбоксилирования α-кетокислот.
С. Дезаминирования аминокислот.
D. Трансаминирования и декарбоксилирования аминокислот.
Е. Синтеза белка.
7. При гепатите, инфаркте миокарда в плазме крови больных резко увеличивается активность трансаминаз. Назовите возможную причину.
А. Повышение активности ферментов гормонами.
В. Повреждение мембран клеток и выход ферментов в кровь.
С. Недостаточность пиридоксина.
D. Увеличение скорости синтеза аминокислот в тканях.
Е. Увеличение скорости распада аминокислот в тканях.
8. Какая аминокислота подвергается наиболее интенсивно окислительному дезаминированию:
А. Лейцин. В. Валин. С. Глутамат. D. Серин. Е. Аспартат.
9. Какие продукты образуются при трансаминировании между α-кетоглутаратом и аланином?
А. Аспартат и лактат. |
С. Глутамат и пируват. |
В. Глутамат и лактат. |
D. Глутамин и аспарагин. |
ПРАКТИЧЕСКАЯ РАБОТА