Література

1. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – С. 390-395, 459-461.

2. Губський Ю.І. Біологічна хімія. Підручник. – Київ-Вінниця: Нова книга, 2007. – С. 294-295, 470-477, 573-576.

3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П., Калинський М.І. Біохімія людини: Підручник. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2002. – С. 400-406.

4. Вороніна Л.М. та ін. Біологічна хімія. – Харків: Основа, 2000. – С. 322-332.

5. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 411-431.

6. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – С. 460-469, 623-625.

7. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: ООО Медицинское информационное агентство, 1998. – С. 305-308.

8. Лабораторні та семінарські заняття з біологічної хімії: Навч. посібник для студентів вищих навч. закл. / Л.М. Вороніна, В.Ф. Десенко, А.Л. Загайко та ін. – Х.: Вид-во НФаУ; Оригінал, 2004. – С. 174-191.

Занятие 2

Тема: Тканевой протеолиз. Катепсины. Аминокислотный пул (фонд) тканей: источники и пути использования аминокислот. Общие реакции катаболизма аминокислот. Декарбоксилирование аминокислот. Биогенные амины: образование, биологическая роль, распад. Количественное определение гистамина в крови.

Актуальность. Ежесуточно в организме распадается приблизительно 400 г белков до аминокислот и столько же синтезируется. Эти процессы в разных тканях происходят с разной скоростью. Тканевой гидролиз белков с помощью тканевых протеиназ или катепсинов необходим не только для их обновления, а также для разрушения дефектных молекул, мобилизации эндогенных белков для энергетических нужд и др. Аминокислотный пул на треть состоит из продуктов энтерального обмена и на две трети - из продуктов распада эндогенных белков. В зависимости от физиологических потребностей организма аминокислоты пула используются в биосинтезе белков и пептидов, образовании биологически активных соединений, принимают участие в энергетическом обмене. В процессах катаболизма аминокислоты подвергаются декарбоксилированию, дезаминированию, трансаминированию (общие пути превращения). Изучение указанных аспектов позволит будущим врачам рационально использовать знания об обмене белков и аминокислот для анализа многочисленных его нарушений.

Цель. Ознакомиться с тканевым протеолизом, классификацией и механизмом действия катепсинов. Выучить пути поступления и использования пула свободных аминокислот в тканях. Усвоить главные пути превращения аминокислот, детально остановиться на процессах декарбоксилирования; охарактеризовать роль биогенных аминов (γ-аминомасляной кислоты, гистамина, серотонина, дофамина, норадреналина, адреналина и др.), ферменты их образования и разрушения. Ознакомиться с методом определения гистамина в крови и его клинико-диагностическим значением.

ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ РАБОТЫ

ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ВОПРОСЫ

1. Тканевой протеолиз. Действие, свойства и классификация катепсинов.

2. Схема основных путей поступления и использования аминокислотного пула тканей. Основные классы органических соединений, образованных из аминокислот.

3. Общие пути превращения аминокислот.

4. Декарбоксилирование аминокислот; характеристика декарбоксилаз, роль витамина В₆.

5. Биогенные амины: реакции образования, роль. Механизмы обезвреживания биогенных аминов с помощью моно- и диаминооксидаз.

6. Декарбоксилирование фенилаланина и тирозина, роль аминов.

7. Декарбоксилирование гистидина, роль амина.

8. Декарбоксилирование триптофана и 5-гидрокситриптофана, роль аминов.

9. Декарбоксилирование глутамата и аспартата, роль аминов.

10. Декарбоксилирование цистеина и цистеиновой кислоты, роль аминов.

ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ

1. Укажите продукты реакций декарбоксилирования аминокислот.

А. Ацетон + СО2. С. Глюкоза + СО2. В. Глицерин + СО2. D. Кетокислоти + СО2.

Е. Биогенные амины + СО2.

2. При декарбоксилировании глутамата в ЦНС образуется медиатор. Назовите его.

А. Аспарагин. В. Серотонин. С. Гистамин. D.Глутатион. Е. ГАМК.

3. Укажите биологическую роль серотонина - продукта декарбоксилирования 5-окситриптофана.

А. Ингибитор ферментов протеосинтеза.

В. Активатор ферментов глюконеогенеза.

С. Активатор ферментов гликолиза.

D. Активатор ферментов липолиза.

Е. Регулятор артериального давления и температуры тела.

4. Укажите биологическую роль биогенного амина, который образуется при декарбоксилировании глутамата.

А. Кофермент сложных ферментов.	D. Ингибитор липолиза.
В. Активатор протеосинтеза.	Е. Ингибитор глюконеогенеза.
С. Медиатор торможения ЦНС.

5. Укажите биологическую роль гистамина, продукта декарбоксилирования гистидина.

А. Активатор секреции желудочного сока.

В. Ингибитор секреции желудочного сока.

С. Активатор секреции бикарбонатов поджелудочной железой.

D. Ингибитор секреции бикарбонатов поджелудочной железой.

Е. Имеет бактерицидную активность.

6. Назовите биогенные амины, которые являются медиаторами торможения.

А. Дофамин.	D. γ-Аминомасляная кислота.
В. Гистамин.	Е. Таурин.
С. Серотонин.

7. В больницу доставили ребенка, 7 лет, в состоянии аллергического шока. В крови повышена концентрация гистамина. В результате какой реакции образуется это соединение?

А. Восстановления.	D. Дезаминирования.
В. Гидроксилирования.	Е. Декарбоксилирования.
С. Дегидрирования.

8. В организме человека есть пептид, в образовании которого принимает участие γ-карбоксильная группа глутаминовой кислоты. Назовите этот пептид.

А. Вазопрессин. В. Карнозин.	Е. Глутатион.
С. Ансерин. D. Окситоцин.

9. Какой пищевой продукт следует исключить из рациона при лечении антидепрессантами-ингибиторами МАО?

А. Говядину. В. Капусту. С. Картофель. D. Твердые сыры. Е. Яблоки.

10. При декарбоксилировании какой аминокислоты образуется β-аланин?

А. Глутамата. В. Аспартата. С. Валина. D. Лейцина. Е. Гистидина.

11. Психофармакологические препараты с антидепрессантным действием тормозят окислительное дезаминирование норадреналина и серотонина в митохондриях головного мозга путем ингибирования фермента:

А. Оксидаза L-аминокислот.	D. Глутаматдегидрогеназа.
В. Цитохромоксидаза.	Е. Оксидаза D-аминокислот.
С. Моноаминоксидаза.

ПРАКТИЧЕСКАЯ РАБОТА