Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
2.Білки харчової речовини.doc
Скачиваний:
41
Добавлен:
22.02.2016
Размер:
329.73 Кб
Скачать

ЛЕКЦІЯ №2

Білки харчової сировини

ПЛАН

  1. Класифікація білків.

  2. Білки злаків.

  3. Білки бобових і олійних культур.

  4. Білки плодів і овочів.

  5. Білки м’яса.

  6. Білки молока.

1. Білки – високомолекулярні органічні сполуки, нітрогенвмісні біополімери, побудовані з великої кількості залишків амінокислот, сполучених пептидним та іншими видами зв'язків. Свою назву білки дістали від яєчного білка, що з давніх-давен використовувався як харчовий продукт.

Класифікацію білків за їхньою розчинністю у різних речовинах запропонував Т.Осборн ще у 1907 році. При послідовній обробці досліджуваного продукту фракції білків послідовно екстрагують водою (такі білки називають альбумінами), 5-10% розчином NаСІ (глобуліни), 60-80% спиртом (проламіни) і 0,1-0,2% розчином NаОН (глютеліни). Склеропротеїни – нерозчинні білки, які містяться в оболонках і виконують в основному структурну функцію у комплексі з полісахаридами. Фракції білків відрізняються між собою амінокислотним складом, за яким судять про біологічну цінність білка харчової сировини.

2. Білки злаків. У порівнянні з еталоном білка для харчування людини білки злаків бідні на лізин, окрім овесу, ізолейцин окрім рису і сорго. Пшениця містить недостатньо треоніну і метіоніну, кукурудза – триптофану, білки жита, ячменю теж бідні на метіонін. Більш збалансовані за амінокислотним складом білки овесу, жита і рису.

Найбільш вивчені білки, які кількісно переважають у зернових це: гліадін і глютенін пшениці; зеїн кукурудзи; орізин рису; секалін жита; кафірин сорго; авенін овесу.

Основна кількість білків у зернівці припадає на ендосперм (65-75%), менше – на алейроновий шар (до 15,5%) і зародок (до 22%). Білки зародку й алейронового шару виконують в основному каталітичну функцію при проростанні зерна, вони представлені в основному альбумінами і глобулінами. Ці білки входять також до складу мембран, рибосом, мітохондрій переважно у складі нуклеопротеїдів, ліпопротеїдів, фосфопротеїдів. До 80% запасних білків ендосперма складають проламіни і глютеліни (табл. ).

Таблиця

Вміст білкових фракцій у зернових культурах

Культура

Азот фракцій (у %від білкового азоту)

Альбу

міни

Глобу

ліни

Проламіни

Глютеліни

Склеро протеїни

Пшениця

м ‘яка

5,2

12,6

35,6

28,2

8,7

Жито

24,5

13,9

31,1

23,3

7,2

Ячмінь

6,4

7,5

41,6

26,6

17,9

Кукурудза

9,6

4,7

29,9

40,3

15,5

Овес

7,8

32,6

14,3

33,5

11,8

Гречка

21,7

42,6

1,1

12,3

23,3

Рис

11,2

4,8

4,4

63,2

16,4

Білкові фракції зернових – це суміш компонентів, які схожі за фізико-хімічними властивостями, але відрізняються між собою за молекулярною масою, амінокислотним складом, швидкістю руху при електрофорезі, здатністю взаємодіяти між собою та з іншими речовинами. Наприклад, сорти фуражної мякої пшениці, на відміну від твердої, яка використовується в харчовій промисловості і кулінарії, містять 12-14 компонентів альбумінної водорозчинної фракції з молекулярною масою близько 11 і 20 кДа.

Найбільш вивчені, так звані, клейковинні білки пшениці – гліадін і глютенін, які мають велике значення для виробництва продукції з борошна. За допомогою іонообмінної хроматографії, гельхроматографії, електрофорезу та інших методів гліадінова фракція пшениці розділена на велику кількість компонентів, які умовно об’єднані за зменшенням їхньої електрофоретичної рухливості в кислому середовищі у 4 групи: α-, β-, γ- та ω-гліадіни. Кожна з цих фракцій складається з декількох компонентів, загальна кількість яких у пшениці складає від 40 до 50.

При визначених умовах електрофорезу (у ПААГ, у крохмальному гелі) електрофоретичний спектр розглядається як фенотипічна ознака виду і сорту пшениці.

Рис. Еталонний електрофоретичний спектр гліадіну пшениці

Еталонний спектр має 30 позицій, які розподіляються за фракціями так: α 01234567, β 1-5, γ 1-5, ω 1-12. Відповідно до цього еталону досліджується і записується гліадін різних сортів, що має велике значення для використання пшеничного борошна у виробництві різних продуктів харчування.

Більшість гліадінових білків складаються з одного поліпептидного ланцюга з молекулярною масою 30-45 кДа і внутрішньомолекулярними дисульфідними зв'зками. У меншій кількості виявлені білки з молекулярною масою 22, 25, 48, 57, 64-80 кДа.

–S–S– –S–S– –S–S–

Глютенін пшениці – більш гетерогенна фракція і складається з багатьох компонентів з молекулярною масою 50-3000 кДа. Цей білок без розриву дисульфідних зв'зків не рухається в гелі при електрофорезі. Причиною є те, що окрім внутрішньомолекулярного S-S зв‘яку, на кожний поліпептидний ланцюг припадає 2-3 дисульфідних зв’язки з сусідніми ланцюгами.

–S–S– –S–S– –S–S–

– S – S – – S – S –

Складністю при вивченні будови глютеніну була здатність білків до утворення полімерних структур. Більшість учених дійшли думки, що глютенін в основному складається з білкових субодиниць з молекулярною масою від 100 до 300 кДа. Частка високомолекулярних білків і одно ланцюгових молекул складає близько 20%.

Здатність білків клейковини утворювати полімерні структури є дуже важливою для виробництва продукції з борошна. Питання формування клейковинного комплексу до кінця не вияснене. Запропоновано декілька наступних гіпотез, але жодна з них не дає вичерпної відповіді на питання взаємозв’язку будови і пружно-еластичних властивостей пшеничного тіста. Глютеліни зернових культур, які утворюють клейковину мають лінійну структуру на відміну від розгалуженої у культур, які її не утворюють (овес, кукурудза). Еластичність виникає внаслідок здатності розтягнутих, поліпептидних ланцюгів повертатись до попереднього спіралевидного стану, а також внаслідок постійного зміщення (ковзання) лінійних молекул одна відносно одної. Відсутність пружно-еластичних властивостей вівсяного, кукурудзяного тіста обумовлена розгалуженим, трьохмірним способом з’єднання поліпептидних ланцюгів. Найбільш виражений вплив на якість клейковини має наявність 50-60% високомолекулярних субодиниць глютеліну з молекулярною масою близько 100 кДа. Взаємодія фракцій глютеліну, який надає клейковині міцність і пружність і гліадіну, що обумовлює еластичність, і здатність розтягуватись, створює клейковинний білковий полімер з властивими йому особливостями.

Властивості клейковинного комплексу залежать не лише від будови і взаємодії білкових фракцій. У структурі трьохвимірної сітки комплексу гліадіну і глютеліну окрім ковалентних дисульфідних зв'язків значну роль відіграють нековалентні: водневі, електростатичні, гідрофобні взаємодії. Висока реакційна здатність молекул білка сприяє взаємодії їх з ліпідами і вуглеводами, утворенню відповідно ліпопротеїнових і глікопротеїнових комплексів, які теж впливають на структуру і властивості клейковини. Загальновизнана гіпотеза: ліпопротеїн забезпечує листкову структуру тіста і процес «ковзання» між білковими пластинами.

Білки, які виконують функції ферментів, теж впливають на якість клейковини і виробів з тіста. Протеази, розщеплюючи білки, послаблюють клейковину. Ліпоксигеназа сприяє взаємодії продуктів окиснення жирних кислот з –SН групами білків і цим зміцнює клейковину. Помірна активність амілаз необхідна для бродіння і газоутворення.

За поживною цінністю серед злаків цінною є культура тритікале - гібрид пшениці (Triticum) і жита (Secale)), яка містить 11-22% білка і краще співвідношення амінокислот: більше лізину, метіоніну, ніж пшениця (табл. ).

Таблиця