БІОЛОГІЧНА ХІМІЯ: ТЕСТИ ТА СИТУАЦІЙНІ ЗАДАЧІ

НАВЧАЛЬНИЙ ПОСІБНИК

За редакцією

професора О.Я. Склярова

для студентів медичних вузів ІІІ- IV рівнів акредитації

УДК 612.–015

ББК 28.072я7

Б 63

Автори: Т.І. Бондарчук, Н.М. Гринчишин, Д.О. Климишин, Л.І. Кобилінська, Т.М. Макаренко, О.Є. Мазур, О.Я. Скляров, Ю.М. Федевич, І.С. Фоменко, О.П. Хаврона

РЕЦЕНЗЕНТИ:

• М.М. Корда доктор медичних наук, профессор, завідувач кафедри медичної біохімії та клініко-лабораторної діагностики Тернопільського державного медичного університету ім. Я.І.Горбачевського

• К.С. Непорада, доктор медичних наук, профессор, завідувач кафедри медичної, біологічної та біоорганічної хімії ВДНЗ України "Українська медична стоматологічна академія"

Навчальний посібник «Тести та ситуаційні задачі» (друге видання) підготовлений згідно програми для студентів медичного, стоматологічного та фармацевтичного факультетів. У посібнику використані та оновлені тести ліцензійного іспиту "Крок-1", наведені ситуаційні задачі та приклади хімічних перетворень для самостійної роботи студентів.

Для студентів вищих медичних закладів освіти ІІІ-IV рівнів акредитації.

Вступ

Програма підготовки студентів медиків та провізорів передбачає глибокий рівень знань з біологічної хімії, як однієї з фундаментальних дисциплін. Оцінка рівня знань студентів включає не тільки розуміння та засвоєння теоретичних питань та оволодіння практичними навичками, а й можливість студентів правильно відповідати на конкретно поставлені запитання у вигляді тестових завдань.

Посібник вміщує базові тести з ліцензійного іспиту "Крок-1", ситуаційні задачі та перетворення з основних розділів біохімії, при цьому значна увага приділена питанням клінічної біохімії. При підготовці посібника врахована специфіка навчання студентів медичного, стоматологічного та фармацевтичного факультетів.

Перевидання посібника зумовлено значним розширенням бази тестових завдань ліцензійного іспиту "Крок-1", сучасними підходами до структурування тестів, а також відповідності розділів посібника до розділів нового національного підручника з біохімії, який готується до публікації.

На допомогу студентам у кінці кожного розділу посібника подані відповіді на ситуаційні задачі, а також указані сторінки підручників, за якими можна обґрунтувати відповіді на тести. Автори урізноманітнили види тестів, що має полегшити засвоєння навчального матеріалу.

Колектив авторів висловлює вдячність рецензентам проф. М.М. Корді та проф. К.С. Непораді.

ЗМІСТ

ВСТУП

СПИСОК СКОРОЧЕНЬ

1. Біохімічні методи досліджень

2. ЕНЗИМИ: СТРУКТУРА, ВЛАСТИВОСТІ, КІНЕТИКА.

КОФАКТОРИ ТА КОФЕРМЕНТИ

3. ЗАГАЛЬНІ ЗАКОНОМІРНОСТІ ОБМІНУ. БІОЕНЕРГЕТИКА

4. ВУГЛЕВОДИ, ЇХНІ СТРУКТУРА ТА ФУНКЦІЇ.

ОБМІН ВУГЛЕВОДІВ В НОРМІ ТА ПРИ ПАТОЛОГІЇ

5. СТРУКТУРА, ВЛАСТИВОСТІ, МЕТАБОЛІЗМ ЛІПІДІВ

В НОРМІ ТА ПРИ ПАТОЛОГІЇ

6. СТРУКТУРА, ВЛАСТИВОСТІ, МЕТАБОЛІЗМ

АМІНОКИСЛОТ, ПРОСТИХ І СКЛАДНИХ БІЛКІВ

В НОРМІ ТА ПРИ ПАТОЛОГІЇ

6.1. Будова і властивості амінокислот і білків

6.2. Загальні шляхи обміну амінокислот

6.3. Специфічні шляхи обміну амінокислот

6.4. Біосинтез порфіринів. Порфірії.

7. СТРУКТУРА І МЕТАБОЛІЗМ НУКЛЕЇНОВИХ КИСЛОТ.

МАТРИЧНІ СИНТЕЗИ.

7.1. Структура і властивості нуклеїнових кислот

7.2.Синтез і розпад нуклеотидів

7.3.Біосинтез нуклеїнових кислот і білків

8. БІОХІМІЯ ЕНДОКРИННОЇ СИСТЕМИ

9. ВІТАМІНИ, ЇХ РОЛЬ В ОРГАНІЗМІ

9.1. Водорозчинні вітаміни

9.2. Жиророзчинні вітаміни

10. БІОХІМІЯ ПОРОЖНИНИ РОТА

10.1. Біохімія слини

10.2. Біохімія зуба

1. 11. ФУНКЦІОНАЛЬНА БІОХІМІЯ ТРАВНОГО ТРАКТУ

12. БІОХІМІЯ ПЕЧІНКИ. БІОТРАНСФОРМАЦІЯ

ЕНДОГЕННИХ ТА ЕКЗОГЕННИХ СПОЛУК

13. БІОХІМІЯ КРОВІ

13.1. Гемоглобін і його похідні

13.2. Білки та небілкові азотисті сполуки крові

13.3. Функції крові

13.4. Згортальна, антизгортальна та фібринолітична

система крові

13.5. Біохімія імунних процесів

14. БІОХІМІЯ СЕЧОВИДІЛЬНОЇ СИСТЕМИ

15. ОБМІН ВОДИ І МІНЕРАЛЬНИХ РЕЧОВИН

16. КИСЛОТНО-ОСНОВНИЙ ГОМЕОСТАЗ ОРГАНІЗМУ

17. БІОХІМІЯ М’ЯЗОВОЇ ТКАНИНИ

18. БІОХІМІЯ СПОЛУЧНОЇ ТКАНИНИ

19. БІОХІМІЯ НЕРВОВОЇ СИСТЕМИ

20. БІОХІМІЧНІ ПЕРЕТВОРЕННЯ

СПИСОК СКОРОЧЕНЬ

А – аденін

ААП – аланінамінопептидаза

АДФ – аденозиндифосфат

АКТГ – адренокортикотропний гормон

АлАТ – аланінамінотрансфераза

АМФ – аденозинмонофосфат

АсАТ – аспартатамінотрансфераза

АТФ – аденозиттрифосфат

ВІЛ – вірус імунодефіциту людини

Г – гуанін

Г-6-ФДГ – глюкозо-6-фосфатдегідрогеназа

ГАМК – гама-аміномасляна кислота

ГДФ – гуанозиндифосфат

гяРНК – гетерогенна ядерна РНК

(д)АДФ – (дезокси)аденозиндифосфат

(д)АМФ – (дезокси)аденозинтрифосфат

ДАО – діамінооксидаза

(д)АТФ – (дезокси)аденозинтрифосфат

(д)ГДФ – (дезокси)гуанозиндифосфат

(д)ГМФ – (дезокси)гуанозинмонофосфат

(д)ГТФ – (дезокси)гуанозинтрифосфат

ДНК – дезоксирибонуклеїнова кислота

ДНП – лезоксинуклеопротеїн

L-ДОФА – L-дфоксифенілаланін

(д)ЦДФ – (дезокси)цитидиндифосфат

(д)ЦМФ – (дезокси)цитидинмонофосфат

(д)ЦТФ – (дезокси)цитидинтрифосфат

ІМФ – інозинмонофосфат

іРНК – інформаційна рибонуклеїнова кислота

ЛГ – лютеїнізуючий гормон

ЛДГ – лактатдегідрогеназа

ЛПВЩ – ліпопротеїди високої щільності

ЛПДНЩ – ліпопротеїнидуже низької щільності

ЛПНЩ – ліпопротеїнинизької щільності

ЛППЩ – ліпопротеїди проміжної щільності

МАО – моноамінооксидаза

мРНК – матрична рибонуклеїнова кислота

МСГ – меланоцитстимулювальний гормон

НАД⁺ - нікотинамідаденіндинуклеотид окиснений

НАДН+Н⁺ - нікотинамідаденіндинуклеотид відновлений

НАДФ⁺ - нікотинамідаденіндинуклеотидфосфат окиснений

НАДФН+ Н⁺ - нікотинамідаденіндинуклеотидфосфат відновлений

ПАБК – параамінобензойна кислота

ПАЛФ – піридоксальфосфат

ПАМФ – піридоксамінфосфат

ПОЛ – пероксидне окиснення ліпідів

РНК – рибонуклеїнова кислота

РНП – рибонуклеопротеїн

рРНК – рибосомна рибонуклеїнова кислота

СТГ – соматотропний гормон

Т – тимін

ТГФК – тетрагідрофолієва кислота

ТДФ – тимідиндифосфат

ТМФ – тимідинмонофосфат

ТПФ – тіамінпірофосфат

тРНК – транспортна рибонуклеїнова кислота

ТТФ – тимідинтрифосфат

У – урацил

УДФ - уридиндифосфат

УДФГК – уридиндифосфоглюкуронова кислота

УМФ – уридинмонофосфат

УТФ – уридинтрифосфат

ФАД – флавінаденіндинуклеотид окиснений

ФАДН₂ – флавінаденіндинуклеотид відновлений

ФМН – флавінмононуклеотид

Ц – цитозин

цАМФ – циклічний аденозинмонофосфат

ЦНС – центральна нервова система

АВ – актуальні (істинні) бікарбонати (норма: 23 – 28 ммоль/л)

ВВ – буферні основи (норма: 42 – 52 ммоль/л)

ВD – дефіцит буферних основ (0 ± 2,3 ммоль/л)

BE – надлишок буферних основ (0 ± 2,3 ммоль/л)

eEF₂ – еукаріотичний фактор елонгації 2

eIF₂ – еукаріотичний фактор ініціації 2

Hb – гемоглобін

KoASH – коензим А

pO₂ – парціальний тиск кисню у крові (норма: 72 – 108 мм рт. ст. або 9,6 – 13,7 кПа)

pCO₂ – парціальний тиск вуглекислого газу у крові (норма: 35 – 45 мм рт. ст. або 4,7 – 6,0 кПа)

SB – стандартний бікарбонат (норма: 24 – 27 ммоль/л)

Розділ 1

БІОХІМІЧНІ МЕТОДИ ДОСЛІДЖЕНЬ

1. Наявність домішок в досліджуваних пробах біологічного матеріалу визначають методом тонкошарової хроматографії. Указати фізичну величину, яку визначають при цьому:

А. Коефіцієнт рухливості

В. Молекулярну масу

C. Оптичну густину

D. В’язкість

E. Спектр поглинання

2.Для кількісного розділення і визначення відносного вмісту кожної амінокислоти в гідролізаті білків використовують:

А. Розподільну хроматографію

В. Електрофорез

С. Іонообмінну хроматографію

D. Ультрацентрифугування

Е. Гель-фільтрацію

3. Для підтвердження діагнозу хворому призначено протеїнограму білків сироватки крові. Який метод можна використати для розділення білків?

А. Імуноелектрофорез

В. Полярографію

С. Імуноферментний аналіз

D. Хроматографію

Е. Інфрачервону спектрофотометрію

4. Лікар призначив пацієнту аналіз білкових фракцій крові. У лабораторії був використаний метод електрофорезу. Яка властивість білків дає змогу застосувати цей метод?

А. Наявність електричного заряду

В. Оптична активність

С. Високий онкотичний тиск

D. Здатність до набухання

Е. Висока в’язкість

5. Біологічна роль і функціональні властивості білків визначаються набором амінокислот, послідовністю їх розміщення та просторовою структурою їхніх молекул. Розрізняють чотири рівні структурної організації білків. Для вивчення третинної структури білків використовують:

А. Рентгеноструктурний аналіз

В. Спектрополяриметрію

С. Гідроліз

D. Інфрачервону спектрометрію

Е. Хроматографію

6. У сучасних біохімічних дослідженнях для діагностики спадкових захворювань, виявлення в організмі певних вірусів (у тому числі ВІЛ), ідентифікації особистості (генна дактилоскопія у судовій медицині) використовують так звану ДНК-діагностику. Який метод використовують з цією метою?

А. Полімеразної ланцюгової реакції

В. Електрофорезу

С. Хроматографії

D. Рентгеноструктурного аналізу

Е. Електронної мікроскопії

7. У фармацевтичній промисловості із біологічних рідин виділяють білки, які використовують як фармпрепарати при лікуванні. Укажіть, який метод можна використати для розділення виділених білків?

А. Гель-фільтрацію

В. Секвенування

С. Тонкошарову хроматографію

D. Гібридизацію

Е. Полярографію

8. У клініці для парентерального білкового харчування використовують фармпрепарати гідролізату білків. Повноцінність гідролізатів визначається за наявністю незамінних амінокислот. Укажіть, яким методом можна розділити суміш амінокислот?

А. Хроматографією

В. Імуноелектрофорезом

С. Полярографією

D. Інфрачервоною спектроскопією

Е. Імуноферментним аналізом

9. У практичній медицині використовують препарати гідролізатів білків і препарати окремих амінокислот. Яким методом можна розділити цю суміш амінокислот та білків?

А. Висолюванням

В. Радіоімунним методом

С. Електрофорезом

D. Мас-спектрометрією

Е. Хроматографією

10. Укажіть хроматографічні методи дослідження, які використовують у біохімічних дослідженнях:

А. Гель-фільтрацію

В. Радіоімунний аналіз

С. Флюоресцентний аналіз

D. Полярографію

Е. Імуноферментний аналіз

11. Важлива роль в організмі належить трипептиду глутатіону, який складається із залишку глутамінової кислоти, цистеїну та гліцину (γ-глутамілцистеїнілгліцин). Глутатіон бере участь в окисно-відновних реакціях, знешкодженні різноманітних пероксидів, ксенобіотиків, продуктів клітинного метаболізму. Яким методом можна визначити наявність SН-групи в глутатіоні?

А. Полярографією

В. Електрофорезом

С. Гель-фільтрацією

D. Хроматографією

Е. Фотоелектроколориметрією

12. У хворого з хронічним захворюванням нирок при загальному огляді виявлено набряки. Лікар назначив пацієнту аналіз білкових фракцій крові. У лабораторії був використаний метод електрофорезу. Яка властивість білків дає змогу застосувати цей метод?

А. Наявність електричного заряду

В. Здатність до набухання

С. Оптична активність

D. Високий онкотичний тиск

Е. Висока в’язкість

13. У діагностиці ВІЛ-інфекції використовують метод полімеразної ланцюгової реакції (ПЛР). Що лежить в основі ПЛР?

А. Ампліфікація генів

В. Рекомбінація генів

С.Транскрипція

D. Трансляція

Е. Розрізання геному

14. Для визначення молекулярної маси нових лікарських речовин білкової природи може бути використаний метод:

А. Гель-фільтрації

В. Ебуліоскопії

С. рН-метрії

D. Полярографії

Е. Калориметрії

15. Із гомогенатів тканин печінки, серця, скелетних м’язів тварини виділили декілька форм ферменту, які каталізують реакцію дегідрування субстрату. Яким методом можна розділити ці форми ферментів?

А. Електрофорезом

В.Спектрофотометрією

С. Центрифугуванням

D. Хроматографією

Е. Поляриметрією

16. Діагностична проба – це:

А. Проба біологічного матеріалу, що підлягає обробленню у процесі виконання дослідження

В. Проба, в якій у певній концентрації міститься хімічна речовина, що виступає об’єктом дослідження

С. Проба, що підлягає обробленню так само, як і дослідна, але не містить біологічний матеріал

D. Проба контрольного матеріалу, що підлягає обробленню так само, як і дослідна, для виявлення можливих помилок

Е. Усе перераховане

17. Контрольна проба – це:

А. Проба, що підлягає обробленню так само, як і дослідна, але не містить біологічний матеріал

В. Проба, в якій у певній концентрації міститься хімічна речовина, що виступає об’єктом дослідження

С. Проба біологічного матеріалу, що підлягає обробленню у процесі виконання дослідження

D. Проба контрольного матеріалу, що підлягає обробленню так само, як і дослідна, для виявлення можливих помилок і контролю якості роботи

Е. Усе перераховане

18. Стандартна проба – це :

А. Проба, в якій у певній концентрації міститься хімічна речовина, що виступає об’єктом дослідження

В. Проба біологічного матеріалу, що підлягає обробленню у процесі виконання дослідження

С. Проба, що підлягає обробленню так само, як і дослідна, але не містить біологічний матеріал

D. Проба контрольного матеріалу, що підлягає обробленню так само, як і дослідна, для виявлення можливих помилок і контролю якості роботи

Е. Усе перераховане

19. Специфічність методу – це:

А. Здатність методу точно визначати певний компонент у біологічній рідини

В. Якість вимірювань, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за різних умов

С. Якість вимірів, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за однакових умов

D. Якість вимірів, що вказує на дуже малу похибку результатів вимірювання

Е. Здатність методу виявляти найменшу кількість речовини у пробі

20. Чутливість методу – це:

А. Здатність методу виявляти найменшу кількість речовини у пробі

В. Якість вимірів, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за різних умов

С. Якість вимірів, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за однакових умов

D. Якість вимірів, що вказує на дуже малу похибку результатів вимірювання

Е. Здатність методу точно визначати певний компонент біологічної рідини

21. Відтворюваність результату – це:

А. Якість вимірів, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за різних умов

В. Здатність методу виявляти найменшу кількість речовини у пробі

С. Якість вимірів, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за однакових умов

D. Якість вимірів, що вказує на дуже малу похибку результатів вимірювання

Е. Здатність методу точно визначати певний компонент біологічної рідини

22. Правильність результату – це:

А. Якість вимірювань, що вказує на дуже низьку похибку результатів вимірювання

В. Якість вимірів, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за різних умов

С. Якість вимірів, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за однакових умов

D. Здатність методу виявляти найменшу кількість речовини у пробі

Е. Здатність методу точно визначати певний компонент біологічної рідини

23. Інформативність методу -це:

А. Здатність методу давати діагностично важливу інформацію

В. Якість вимірів, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за різних умов

С. Здатність методу виявляти найменшу кількість речовини в пробі

D. Якість вимірів, що вказує на дуже малу помилку результатів вимірювання

Е. Здатність методу точно визначати певний компонент біологічної рідини

24. За допомогою яких методів можна розділити ізоферменти лактатдегідрогенази?

1. Електрофорезу

2. Термічної інактивації

3. Використання аналогів коферментів

4. Використання інгібіторів

5. Усі відповіді правильні

25. Екстрагування білків включає:

А. Переведення білків субклітинних фракцій у розчинний стан за допомогою детергентів або сольових розчинів

В. Диференційне центрифугування тканинних гомогенатів

С. Руйнування тканинних і клітинних структур

D. Осадження білків висолюванням або за допомогою дегідратаційних агентів

Е. Усе перераховане

26. Назвіть принцип фотометричного методу визначення неорганічного Фосфору:

А. Неорганічний Фосфор з молібденовою кислотою утворює фосфорномолібденову кислоту, яка потім відновлюється до синього фосфорномолібденового комплексу

В. Неорганічний Фосфор з натрію гідросульфітом утворює забарвлену сполуку

С. Неорганічний Фосфор в лужному середовищі утворює синьо-фіолетове забарвлення з купруму сульфатом

D. Неорганічний Фосфор у лужному середовищі утворює забарвлену сполуку з мурексидом

Е. Неорганічний Фосфор утворює синьо-фіолетове забарвлення з реактивом Фелінга

27. Принцип біуретової реакції полягає в тому, що:

А. Білки реагують у лужному середовищі з купруму сульфатом з утворенням сполук, забарвлених у фіолетовий колір

В. При дії на азотисті сполуки лужного розчину гіпоброміту азот виділяється у вигляді газу. Залишок гіпоброміту визначають йодометрично

С. У лужному середовищі пікринова кислота взаємодіє з креатиніном з утворенням сполук оранжево-червоного забарвлення, яке вимірюють фотометрично

D. Фосфорно-вольфрамовий реактив відновлюється з утворенням комплексу

блакитного кольору

Е. При взаємодії сульфанілової кислоти з натрію нітритом утворюється діазофенілсульфонова кислота, яка утворює з досліджуваною речовиною сполуку рожево-фіолетового забарвлення

28. Назвіть метод, який використовують для розділення білкових сумішей:

А. Електрофорез

В. Рентгеноструктурний аналіз

С. Метод Лоурі

D. Гідроліз

Е. Біуретовий метод

29. Яку реакцію необхідно провести для підтвердження білкової природи інсуліну?

А. Біуретову

В. Фоля

С. Діазореакцію

D. Фелінга

Е. Ксантопротеїнову

30. Яку реакцію необхідно провести для виявлення сірки в інсуліні?

А. Фоля

В. Біуретову

С. Діазореакцію

D. Фелінга

Е. Ксантопротеїнову

31. Укажіть оптичні методи дослідження, які використовують у біохімічних дослідженнях:

А. Флюоресцентний аналіз

В. Афінна хроматографію

С. Радіоімунний аналіз

D. Полярографія

Е. Імуноферментний аналіз

32. На фармацевтичному підприємстві випускається розчин ферменту (фібринолізину) для внутрішньовенного введення. Який метод для очистки ферменту можна застосувати?

А. Діаліз

В. Електрофорез

С. Седиментацію

D. Імуноферментний аналіз

Е. Хроматографію

33. Тест-система для експрес-діагностики венеричних захворювань дає можливість виявити антиген збудника. Який метод дослідження найбільш доцільно використати для цього?

А. Імуноферментний аналіз

В. Адсорбційну хроматографію

С. Імуноелектрофорез

D. Спектрофлюориметрію

Е. Поляриметрію

34. У хворого збільшена щитоподібна залоза. Для встановлення діагнозу визначають рівень тиреоїдних гормонів у сироватці крові імуноферментним методом, який ґрунтується на визначенні:

А. Специфічності зв’язування антиген – антитіло

В. Здатності дифундувати з різною швидкістю

С. Осмотичного тиску

D. Інтенсивності флюоресценції

Е. Спектрів випромінювання

35. Під час лабораторного обстеження чоловіка 54 років встановлено, що загальний вміст білка в крові становить 62 г/л. Рівень білків у біологічних рідинах визначають фізичними та хімічними методами. До хімічних методів належить:

А. Метод Лоурі

В. Спектрофотометричний

С. Полярографічний

D. Рефрактометричний

Е. Метод Сенгера

36. Концентрацію досліджуваної речовини визначали флюорометричним методом, для цього вимірювали параметр:

А. Інтенсивність флюоресценції

В. Інтенсивність збудження

С. Молярний коефіцієнт поглинання

D. Квантовий вихід флюоресценції

Е. Товщину флюоресцентного шару

37. У біохімічній практиці використовують гель-фільтрацію – один із методів розділення речовин, який ґрунтується на тому, що молекули різних речовин здатні дифундувати в гелі з різною швидкістю. Цей метод можна використати для визначення:

А. Молекулярної маси

В. Заряду молекул

С. Швидкості осідання молекул

D. Буферної ємності розчину

Е. Розчинності речовин

38. У сучасних біохімічних дослідженнях для визначення функціональних груп білків (SH-, NH₂-, імідазольних груп), а також каталітичної активності ферментів використовують:

А. Полярографію

В. Електрофорез

С. Гель-фільтрацію

D. Хроматографію

Е. Фотоелектроколориметрію

39. Для визначення молекулярної маси нових лікарських речовин, а також оцінки ізотонічної концентрації, може бути використаний метод:

А. Седиментації

В. Полярографії

С. рН - метрії

D. Кріоскопії

Е. Калориметрії

40. При обстеженні пацієнта, хворого на СНІД. було отримано два позитивних результати імуноферментного аналізу (ІФА). Який метод слід використати для виключення псевдопозитивного результату ІФА?

А. Імуноблотинг

В. Радіоімунний аналіз

С. Люмінесцентний аналіз

D. Імунофлюоресценцію

Е. Молекулярну гібридизацію

41. Оптичні методи дослідження належать до найпоширеніших, які використовуються в біохімії. Це пов’язано з можливістю ідентифікувати речовини, визначати їх кількість. Серед перелічених методів укажіть оптичні:

А. Фотоелектроколориметрія

В. Полярографія

С. Хроматографія

D. Кондуктометрія

Е. Потенціометрія

42. Рівень гормонів у сироватці крові досліджують імуноферментним методом, який ґрунтується на визначенні:

А. Специфічності зв’язування комплексу антиген – антитіло

В. Здатності дифундувати з різною швидкістю

С. Осмотичного тиску

D. Інтенсивності флюоресценції

Е. Спектрів випромінювання

43. При обстеженні хворого встановлено підвищення в крові активності різних форм ферменту лактатдегідрогенази. За допомогою якого методу можна розділити ці форми?

А. Електрофорезу

В. Радіоізотопного

С. Центрифугування

D. Хроматографії

Е. Поляриметрії

44. Назвіть, на якому законі базується кількісний фотоелектроколориметричний метод аналізу?

А. Бугера – Ламберта – Бера

В. Гесса

С. Ома

D. Вант-Гоффа

Е. Фарадея

45. Для визначення молекулярної маси лікарських речовин, а також оцінки ізотонічної концентрації, може бути використаний метод:

А. Потенціометрії

В. Полярографії

С. рН -метрії

D. Кріоскопії

Е. Калориметрії

46. Укажіть електрохімічні методи дослідження, які використовують у біохімічних дослідженнях:

А. Полярографія

В. Афінна хроматографія

С. Мас-спектрометрія

D. Електрофорез

Е. Імуноферментний аналіз

47. Для кількісного визначення білка за методом Лоурі у біологічному матеріалі використовують фотоелектроколориметрію, яка грунтується на вимірюванні:

А. Оптичної густини

В. Коефіцієнта світлопоглинання

С. Довжини хвилі

D. Кута повертання

Е. Інтенсивності флюоресценції

48. Для виділення білка із біологічного матеріалу використали насичений розчин амонію сульфату. За допомогою якого методу можна очистити білок?

А. Діалізу

В. Ультрацентрифугування

С. Фільтрування

D. Хроматографії

Е. Електрофорезу

49. Для якісного полярографічного аналізу використовують фізико-хімічний параметр:

А. Потенціал півхвилі

В. Висоту хвилі

С. Час затримування

D. Стандартний електродний потенціал

Е. Питоме поглинання

50. При кількісному полярографічному аналізі концентрацію речовин визначають, використовуючи лінійну залежність:

А. Висота хвилі – концентрація

В. Потенціал – концентрація

С. Провідність – концентрація

D. Сила струму – концентрація

Е. Величина опору – концентрація

51. У пацієнта вміст альбумінів у плазмі крові в межах норми (45 г/л). Яким методом можна осадити ці білки із крові?

А. Висолюванням

В. Діалізом

С. Електрофорезом

D. Хроматографією

Е. Гель-фільтрацією

52. Ідентифікація досліджуваних компонентів методом газорідинної хроматографії проводиться з використанням фізико-хімічного параметра:

А. Часу затримування

В. Швидкості руху іонів

С. Потенціалу півхвилі

D. Питомого поглинання

Е. Потенціалу півхвилі

53. У пацієнта вміст глобулінів у плазмі крові в межах норми (30 г/л). Яким методом можна очистити ці білки?

А. Гель-фільтрацією

В. Висолюванням

С. Фотоелектроколориметричним

D. Хроматографією

Е. Ультрацентрифугуванням

54. У досліджуваній пробі міститься оптично активна речовина. Назвіть, яким експрес-методом можна її визначити:

А. Поляриметрією

В. Потенціометрією

С. Спектрофотометрією

D. Хроматографією

Е. Кондуктометрією

55. Висолювання – це зворотне осадження білків з розчину під дією:

А. Солей лужних металів

В. Концентрованих мінеральних кислот

С. Солей важких металів

D. Алкалоїдів

Е. Низької температури

56. Загальний вміст білків у нормі у сироватці крові становить 65 – 85 г/л. Яким методом можна осадити ці білки?

А. Висолюванням

В. Діалізом

С. Електрофорезом

D. Імуноферментним

Е. Гель-фільтрацією

57. Для вивчення біохімічних реакцій та окремих метаболітів, що локалізовані в певних клітинних компартментах, використовують метод диференційного центрифугування. Вкажіть склад фракції та маркерні ферменти, що виділяються цим методом за фактора седиментації 600 g:

1. Клітинні ядра; ДНК- та РНК-полімерази

2. Мітохондрії; ферменти ЦТК, біологічного окислення та окисного фосфорилювання

3. Лізосоми; кислі гідролази

4. Везикули ендоплазматичного ретикулума, рибосоми; ферменти окисного гідроксилування, біосинтезу білка

5. Розчинні ферменти цитозолю

58. За умов диференційного центрифугування у гомогенатах тканин виділено везикули ендоплазматичного ретикулума та рибосоми. Яка клітинна фракція може містити ці структури та за яких умов центрифугування є можливим їхнє розділення?

A. Мікросомальна; 100000 g

B. Ядерна; 600 g

C. Мітохондріальна; 10000 g

D. Лізосомальна; 12-16000 g

E. Супернатант

59. Для вивчення біохімічних реакцій та окремих метаболітів, що локалізовані в певних клітинних компартментах, використовують метод диференційного центрифугування. Вкажіть склад фракції та маркерні ферменти, що виділяються цим методом за фактора седиментації 12-16000 g:

1. Лізосоми; кислі гідролази

2. Мітохондрії; ферменти ЦТК, біологічного окислення та окисного фосфорилювання

3. Клітинні ядра; ДНК- та РНКполімерази

4. Везикули ендоплазматичного ретикулума, рибосоми; ферменти окисного гідрокилування, біосинтезу білка

5. Розчинні ферменти цитозолю

60. У генетичній інженерії використовують ферменти, що впізнають у ДНК короткі послідовності нуклеотидів (зазвичай чотири – вісім п.н., іноді більше) та каталізують гідроліз фосфодиефірних зв’язків у цілком певних місцях молекули – в ділянці впізнавання, або на певній, короткій віддалі від неї. Назвіть ці ферменти:

1. Ендонуклеази рестрикції (рестриктази) класу ІІ

2. ДНК лігази

3. Топоізомерази

4. ДНК полімерази

5. ДНК гелікази

61. Електрофорез в агарозному гелі – один з найефективніших і найпростіших методів виявлення, фракціонування та очищення нуклеїнових кислот. Які найважливіші чинниками визначають рух нуклеїнових кислот під час електрофорезу?

1. Усе перераховане

2. Розміри молекул ДНК (їхні молекулярні маси);

3. Їхня конформація;

4. Концентрація агарози, від якої залежить розмір пор гелю;

5. Напруженість електричного поля (В/см).

62. У генетичній інженерії для з’єднання лінійних фрагментів ДНК найчастіше використовують Т4 ДНК – лігазу. Яку реакцію каталізує цей фермент?

1. Формування фосфодиефірного зв’язку між розташованими поруч 5’-фосфатною та 3’-гідроксильною групами на кінцях дуплексної ДНК

2. Реакції дегідрування

3. Реакції міжмолекулярного переносу хімічних груп

4. Реакції розщеплення субстратів за участю молекули води

5. Реакції ізомеризації субстратів

63. У судово-медичній експертизі застосовують метод гібридизації нуклеїнових кислот, що дає змогу виявити ділянки гомології нуклеотидних послідовностей в ДНК- чи РНК-мішені. Який принцип лежить в основі цього методу?

1. Комплементарність азотистих основ нуклеїнових кислот.

2. Розщеплення вуглець-вуглецевих зв’язків

3. Міжмолекулярне перенесення хімічних груп

4. Розщеплення субстратів за участю молекули води

5. Ізомеризація субстратів

64. Назвіть метод розділення білків чи інших заряджених молекул, що ґрунтується на різниці в їхній електростатичній взаємодії з іоногенними групами нерозчинного сорбенту – іоніту:

1. Іонообмінна хроматографія

2. Тонкошарова хроматографія

3. Гібридизація нуклеїнових кислот

4. Електрофорез в агарозному гелі

5. Полімеразна ланцюгова реакція

65. Електрофорез в поліакриламідному гелі – часто вживаний аналітичний та препаративний метод біохімічних досліджень, який служить для фракціонування білків за:

1. Їхнім зарядом та величиною і формою молекул

2. Коефіцієнтом седиментації

3. Коефіцієнтом рухливості (Rf)

4. Різницею в електростатичній взаємодії з іоногенними групами нерозчинного сорбенту

5. Усе перераховане

66. У біохімічних дослідженнях проводять визначення концентрації білка спектрофотометричним методом. Метод базується на здатності білків поглинати світло з максимумом при 280 нм завдяки наявності залишків:

1. Триптофану і тирозину

2. Аланіну і валіну

3. Гліцину і серину

4. Аргініну і гістидину

5. Аспарагіну

Література

1. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ; Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – С. 18 – 40, 118 – 119.

2. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ-Вінниця: Нова книга, 2009. – С. 34 – 59, 153 – 154.

3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Біохімія людини. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2001.– С.15 – 44.

4. Біологічна хімія /Вороніна Л.М., Десенко В.Ф., Мадієвська Н.М. та ін. Харків: Основа, 2000.– С. 7 – 50.

5. Клінічна біохімія / За ред. Склярова О.Я. – Київ: Медицина, 2006. – С. 13 – 28.

6. Практикум з біологічної хімії / За ред. проф. О.Я. Склярова. – К.: Здоров’я, 2002. – 298 с.

7. Біохімія ензимів. Ензимодіагностика. Ензимопатологія. Ензимотерапія / Скляров О., Сольскі Я., Великий М., Фартушок Н., Бондарчук Т., Дума Д. – Львів: Кварт. – 2008. – С. 26 -27.

8. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 16 – 64, 103 – 104, 124 – 126.

9. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 19 – 71, 128, 158 – 159.

10. Биологическая химия с упражнениями и задачами: учебник/ под ред. чл.-корр. РАМН С.Е.Северина – М.: ГЕОТАР-Медиа, 2011. – С.25 – 65.

11. http://molbiol.ru/ukr/index.html

12. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/

Розділ 2.

Ензими: структура, властивості, кінетика

1. Усі ферменти поділяються на прості і складні. Складні ферменти складаються з апофермента і кофермента. Що називають коферментом?

А. Небілковий компонент ферментів

В. Неактивну форму ферментів

С. Активний центр ферментів

D. Білкову частину молекули ферментів

Е. Алостеричний центр ферментів

2. За хімічною природою ферменти є білками. Але для ферментів характерна особлива функція, якою не володіють білки. Назвіть цю функцію?

А. Прискоренням хімічних реакцій

В. Зміщенням рівноваги хімічних реакцій

С. Сповільненням хімічних реакцій

D. Пониженням температурного оптимуму хімічних реакцій

Е. Нейтралізацією продуктів хімічних реакцій

3. Для ферментів характерно наявність функціонально активних ділянок, серед яких важливу роль відіграє активний центр. Яка роль активного центру?

1. А. Зв’язування і перетворення субстратів

В. Прикріплення ферментів до мембран

С. Регуляція активності ферментів

2. D. Взаємодія ферментів між собою

Е. Зв’язування алостеричних ефекторів

4. Для ферментів характерно наявність функціонально активних ділянок, серед яких важливу роль відіграє активний центр. Активний центр ферменту представляє собою:

А. Частину молекули ферменту, яка зв'язується з субстратом і забезпечує

подальше його перетворення

В. Частину молекули, яка легко відщеплюється від апоферменту

С. Місце приєднання алостеричного ефектора

D. Небілковий компонент

Е. Будь-яку частину поліпептидної структури ферменту

5. Множинні молекулярні форми одного і того ж ферменту, що каталізують одну й ту саму реакцію, але різняться первинною структурою, фізико-хімічними властивостями називаються:

А. Ізоферменти

В. Апоферменти

С. Коферменти

D. Холоферменти

Е. Проферменти

6. Яке явище лежить в основі механізму дії ферментів?

А. Утворення фермент-субстратного комплексу

В. Зближення груп, що входять до активного центру ферментів

С. Зміна просторової конфігураці

D. Зниження електричного заряду ферменту

Е. Гідроліз ферменту

7. Константа Міхаеліса дорівнює концентрації субстрату, при якій швидкість реакції дорівнює:

А. Половині максимальної

В. Мінімальній

С. Максимальній

D. Половині мінімальної

Е. Третині максимальної

8. Пригнічення швидкості ферментативної реакції при надмірній концентрації субстрату пов’язане з:

А. Насиченням активного центру

В. Денатурацією ферменту

С. Насиченням алостеричних центрів

D. Блокуванням алостеричного центра

Е. Підвищенням температури середовища

9. Всі інгібітори пригнічують швидкість ферментативної реакції. Вони бувають конкурентні, неконкурентні та безконкурентні. Конкурентні інгібітори – це речовини, які:

А. Унаслідок структурної подібності конкурують зі субстратом за активний

центр

В. Прискорюють швидкість реакції

С. Не впливають на швидкість ферментативної реакції

D. Не мають структурної подібності зі субстратом ферментативної реакції

Е. Руйнують структуру молекули ферменту

10. Який механізм інгібування синтезу фолієвої кислоти сульфаніламідними препаратами?

А. Конкурентний

В. Незворотній

С. Денатурація ферментів

D. Неконкурентний

Е. Зв’язування з алостеричними центрами ферментів

11. Укажіть, який тип інгібування спостерігається при застосуванні інгібітора ацетилхолінестерази – прозерину:

А. Конкурентне

В. Незворотне

С. Неконкурентне

D. Безконкурентне

Е. Алостеричне

12. Конкурентні інгібітори – це речовини, які унаслідок структурної подібності конкурують зі субстратом за активний центр. Укажіть конкурентний інгібітор сукцинатдегідрогенази?

А. Малонат

В. Аланін

С. Сукцинат

D. Фумарат

Е. альфа-Кетоглутарат

13. Пептидази – це ферменти, які належать до класу гідролаз і каталізують розщеплення:

А. Поліпептидів

В. Нуклеїнових кислот

С. Полісахаридів

D. Ліпідів

Е. Олігосахаридів

14. Пептидази – це ферменти, які належать до класу гідролаз і каталізують розщеплення білків. До пептидаз належать наступні ферменти:

А. Трипсин

В. АТФаза

С. РНК-полімераза

D. Амілаза

Е. Уреаза

15. Трипсин – фермент підшлункової залози, який розщеплює білки. Він належить до класу ферментів:

А. Гідролаз

В. Ліаз

С. Трансфераз

D. Оксидоредуктаз

Е. Лігаз

16. Гідролази – це клас ферментів, які каталізують розщеплення субстратів за участю води. До класу гідролаз належить:

А. Пепсин

В. Рибонуклеаза

С. Амілаза

D. Ліпаза

Е. ДНК-полімераза

17. До складу НАД-залежних дегідрогеназ входить:

А. Вітамін РР

В. Вітамін В₆

С. Вітамін В₂

D. Вітамін С

Е. Вітамін В₁₂

18. До піридинзалежних дегідрогеназ належать ферменти, у яких під час каталізу відбувається відновлення:

А. НАД⁺

В. Вітаміну В₁

С. ФАД

D. ФМН

Е. Вітаміну С

19. Катал – одиниця активності ферменту, яка виражає:

А. Кількість ферменту, що каталізує перетворення субстрату зі швидкістю 1 моль/с

В. Кількість ферменту, що каталізує перетворення субстрату зі швидкістю 1 мкмоля/с

С. Число одиниць ферментативної активності, що припадає на 1 мг білка

D. Кількість молекул субстрату, що перетворюється однією молекулою ферменту за 1 хв

Е. Кількість ферменту, що каталізує перетворення субстрату зі швидкістю 1 мкмоля/хв

20. В організмі людини виявлено дефіцит заліза. Це спричиняє зниження активності ферменту:

А. Церулоплазміну

В. Карбоангідрази

С. Карбоксипептидази

D. Глутатіонпероксидази

Е. Каталази

21. За гіповітамінозу В₆ відбувається порушення процесів трансамінування амінокислот. Який клас ферментів каталізує ці реакції?

А. Трансферази

В. Оксидоредуктази

С. Лігази

D. Ізомерази

Е. Ліази

22. Ацетилхолінестераза – фермент, що здійснює розщеплення ацетилхоліну. Інсектициди, пестициди та отрути з нервово-паралітичною дією на основі фторфосфатів, незворотньо інгібують ацетилхолінестеразу. Укажіть механізм інгібування:

А. Інгібітори зв'язуються зі залишком серину в активному центрі ферменту

В. Інгібітори зв'язуються зі залишком гістидину в алостеричному центрі

С. Інгібітори є структурними аналогами субстрату

D. Інгібітори утворюють комплекс з ацетилхоліном

Е. Інгібітори спричинюють денатурацію ферменту

23. Ферменти у клітині розташовані у органелах таким чином, що вони забезпечують виконання функцій певних органел. Укажіть, які ферменти розташовані у лізосомах?

А. Гідролітичні ферменти

В. Ферменти синтезу білка

С. Ферменти синтезу сечовини

D. Ферменти синтезу жирних кислот

Е. Ферменти синтезу глікогену

24. Для лікування певних інфекційних захворювань використовують сульфаніламідні препарати, які гальмують ріст бактерій. Який механізм їх дії?

А. Є структурними аналогами параамінобензойної кислоти, необхідної для синтезу фолієвої кислоти

В. Алостерично інгібують ферменти бактерій

С. Беруть участь в окисно – відновних процесах

D. Інгібують всмоктування фолієвої кислоти

Е. Незворотньо інгібують синтез фолієвої кислоти, необхідної для нормального функціонування бактерій

25. Фармпрепарати, що містять ртуть, миш’як та інші важкі метали інгібують ферменти, які мають сульфгідрильні групи. Яку амінокислоту використовують для реактивації цих ферментів?

А. Цистеїн

В. Ізолейцин

С. Гістидин

D. Аспарагінову кислоту

Е. Гліцин

26. Хворому в курсі лікування туберкульозу призначили ізоніазид – структурний аналог нікотинаміду і піридоксину. Який тип інгібування за механізмом дії викликає ізоніазид?

А. Конкурентне

В. Незворотне

С. Безконкурентне

D. Алостеричне

Е. Неконкурентне

27. Під час операції у хворого після введення препарату, який викликає розслаблення м'язів спостерігається тривала зупинка дихання (більше 5 хв). Недостатність якого з вказаних ферментів спостерігалась?

А. Ацетилхолінестераза

В. Глюкозо-6-фосфатдегідрогеназа

С. Моноамінооксидаза

D. Ацетилтрансфераза

Е. Каталаза

28. Під час обстеження хворого виявлено підвищення в крові активності лактатдегідрогенази (ЛДГ). Це є характерним для хвороб серця, печінки, нирок. Яке додаткове біохімічне дослідження треба зробити для диференціальної діагностики?

А. Визначення ізоферментів ЛДГ

В. Визначення рівня ацетонових тіл

С. Визначення глюкози крові

D. Визначення рівня холестерину

Е. Визначення активності амілази крові

29. У хворого зі скаргами на біль у ділянці серця за визначенням активності ферментів сироватки крові діагностовано інфаркт міокарда. Укажіть, активність яких ферментів використовували?

А. ЛДГ, креатинкінази, трансамінази

В. Амілази, ліпази, фосфатази

3. С. Пептидази, аргінази, глюкокінази

D. Трипсину, лізоциму, цитратсинтази

Е. Альдолази, сукцинатдегідрогенази, гексокінази

30. У хворого з болем у животі виявили високу амілазну активність у крові та сечі. Який патологічний процес характеризується такими змінами?

А. Панкреатит

В. Гепатит

С. Перфоративна виразка шлунка

D. Гострий гастрит

Е. Жовчокам’яна хвороба

31. Хворого доставила в стаціонар машина «швидкої допомоги» з попереднім діагнозом гострий панкреатит. Активність якого ферменту в крові та сечі необхідно визначити для підтвердження цього діагнозу?

А. Альфа-амілази

В. АсАТ

С. АлАТ

D. Гама-амілази

E. Лактадегідрогенази

32. У сироватці крові хворого виявлено різке підвищення активності трипсину, альфа-амілази, ліпази. Для якого захворювання це є характерним?

A. Гострий панкреатит

B. Хронічний гепатит

C. Злоякісні новоутворення

D. Холестаз

E. Отруєння інсектицидами

33. У сироватці крові хворого виявлено різке підвищення активності креатинфосфокінази, лактатдегідрогенази. Яке захворювання можна припустити?

A. Інфаркт міокарда

B. Хронічний панкреатит

C. Гемолітична жовтяниця

D. Гострий гепатит

Е. Нефроз

34. У сироватці крові хворого виявлено високу активність ізоферменту ЛДГ_1. Патологічний процес в якому органі має місце?

A. Cерце

B. Печінка

C. Скелетні м'язи

D. Підшлункова залоза

E. Нирка

35. Хворому встановили попередній діагноз: інфаркт міокарда. Характерною ознакою для цього захворювання є істотне підвищення в першу добу в крові активності:

А. Креатинфосфокінази

В. Каталази

С. Г-6-ФДГ

D. альфа-Амілази

Е. Аргінази

36. Під час дослідження секреторної функції шлунка виявлено зменшення концентрації хлоридної кислоти в шлунковому соці. Активність якого ферменту при цьому буде знижуватись?

А. Пепсину

В. Ліпази

С. Гексокінази

D. Амілази

Е. Карбоксипептидази

37. У дієтології при непереносимості молока дітьми використовують молоко, в якому ферментативним шляхом зменшено вміст лактози. Який фермент використовують з цією метою?

А. Бета-галактозидазу

В. Альфа-амілазу

С. Бета-глюкозидазу

D. Бета-амілазу

Е. Альфа-глюкозидазу

38. При хронічному панкреатиті спостерігається зменшення синтезу і секреції трипсину. Травлення і всмоктування яких речовин порушене в цьому випадку?

А. Білків

В. Нуклеїнових кислот

С. Полісахаридів

D. Дисахаридів

Е. Ліпідів

39. Після додавання витяжки з підшлункової залози в пробірку з розчином крохмалю, відмічено зникнення синього забарвлення в пробі з розчином йоду, що свідчить про гідроліз крохмалю. Під впливом якого ферменту підшлункової залози це відбулося?

А. Альфа-амілази

В. Хімотрипсину

С. Ліпази

D. Альдолази

Е. Трипсину

40. Під час вивчення складу підшлункового соку було встановлено, що він містить велику кількість ферментів. Деякі з них виділяються в неактивній формі. Які це ферменти?

А. Трипсиноген, хемотрипсиноген

В. Нуклеаза, пепсин

С. Сахараза, амілаза

D. Амілаза, ліпаза

Е. Нуклеаза, пептидаза

41. При вживанні свіжого молока у дитини спостерігаються розлади травного тракту, тоді як вживання інших вуглеводовмісних продуктів не викликає подібних порушень. Генетично детерміновану відсутність якого ферменту можна передбачити в даному випадку?

А. Лактази

В. Глікогенсинтетази

С. Гексокинази

D. Фосфоглюкомутази

Е. Глюкозо-6-фосфатізомерази

42. У хворого порушено перетравлювання білків у шлунку та тонкій кишці. Дефіцитом яких ферментів зумовлений цей процес?

А. Пептидаз

В. Амілаз

С. Ліпаз

D. Оксидоредуктаз

Е. Трансфераз

43. Який фермент використовується як фармпрепарат для лікування гнійних ран?

А. Трипсин

В. Лужна фосфатаза

С. Каталаза

D. Кисла фосфатаза

Е. Аргіназа

44. (Ф) У дванадцятипалій кишці під впливом ферментів підшлункової залози відбувається травлення різноманітних компонентів їжі. Які з перерахованих нижче ферментів гідролізують О-глікозидні зв’язки вуглеводів?

А. Альфа-амілаза

В. Карбоксипептидаза

С. Ліпаза

D. Трипсин

Е. Уреаза

45. (С) Зниження співвідношення аденілових нуклеотидів АТФ/АДФ призводить до посилення гліколізу в тканинах пародонта в умовах гіпоксії. Яка реакція при цьому активується?

А. Фосфофруктокіназна

В. Тріозофосфатізомеразна

С. Лактатдегідрогеназна

D. Альдолазна

Е. Енолазна

46. (С) У хворого,який страждає на цингу, порушені процеси утворення сполучної тканини, що призводить до розхитування і випадання зубів. Порушення активності якого ферменту зумовлює ці симптоми?

А. Лізилгідроксилази

В. Глікозилтрансферази

С. Проколагеппептидази N-кінцевого пептиду

D. Проколагеппептидази С-кінцевого пептиду

Е. Еластази

47. У хворого 34 роки наявна знижена витривалість до фізичних навантажень, у той час як вміст глікогену у скелетних м’язах підвищений. Зниженням активності якого ферменту це зумовлено?

А. Глікогенфосфорилази

В. Фосфофруктокінази

С. Глюкозо-6-фосфатази

D. Глікогенсинтази

Е. Глюкозо-6-фосфатдегідрогенази

48. У хворого 50-ти років в результаті тривалого нераціонального харчування розвинувся гіповітаміноз С (цинга). Зниження активності якого ферменту лежить в основі ураження сполучної тканини при цій патології?

А. Пролінгідроксилази

В. Триптофангідроксилази

С. Глутамінази

D. Аланінамінотрансферази

Е. Піруваткарбоксилази

49. Відомо, що травлення білків, жирів та вуглеводів здійснюється за допомогою, відповідно, протеаз, ліпаз та амілаз. Який із травних соків містить всі три групи ферментів у достатній для травлення кількості?

А. Сік підшлункової залози

В. Шлунковий сік

С. Сік товстої кишки

D. Слина

Е. Жовч

50. Підшлункова залоза виділяє фермент, який здатний руйнувати альфа-1,4-глікозидні зв’язки в молекулі глікогену. Вкажіть цей фермент:

А. Альфа-амілаза

В. Хімотрипсин

С. Ентерокіназа

D. Лізоцим

Е. Фосфатаза

51. Йони важких металів дуже токсичні. Вони блокують SH-групи, що входять до активного центру ферментів. До якого типу належить механізм їх інгібування?

А. Незворотне

В. Субстратне

С. Безконкурентне

D. Конкурентне

Е. Неконкурентне

52. Взаємодія катехоламінів з бета-адренорецепторами підвищує рівень цАМФ у клітинах тканин. Назвіть фермент, який каталізує реакцію утворення цАМФ?

А. Аденілатциклаза

В. Креатинкіназа

С. Фосфодіестераза

D. Фосфатаза

Е. Гуанілатциклаза

53. В еритроцитах з СО₂ та Н₂О утворюється карбонатна кислота. Який фермент забезпечує синтез карбонатної кислоти в еритроцитах та її розщеплення в капілярах легень?

А. Карбоангідраза

В. Амілаза

С. Лужна фосфатаза

D. Ліпаза

Е. Еластаза

54. Дегідрогенази – це ферменти, які відщеплюють атоми Гідрогену від субстрату. До якого класу ферментів відноситься лактатдегідрогеназа?

А. Оксидоредуктази

В. Ізомерази

С. Трансферази

D. Гідролази

Е. Ліпази

55. У хворого спостерігається атонія м’язів. Назвіть фермент м’язової тканини, активність якого може бути знижена при такому стані?

А. Креатинфосфокіназа

В. Транскетолаза

С. Каталаза

D. Амілаза

Е. Гама-глутамінтрансфераза

56. Хворому з непереносимістю антибіотиків для лікування пневмонії призначений сульфален. Через декілька днів у хворого розвинувся гемоліз еритроцитів. Недостатність якого ферменту в організмі хворого сприяла розвитку цього побічного ефекту?

А. Глюкозо-6-фосфатдегідрогенази

В. Уридиндифосфатглюкуронової трансферази

С. Холінестерази

D. N-ацетилтрансферази

Е. Ацетальдегіддегідрогенази

57. При дослідженні крові у хворого виявлена виражена гіпоглюкоземія натще. При дослідженні біоптату печінки з’ясувалося, що в клітинах печінки не відбувається синтез глікогену. Недостатність якого ферменту є причиною захворювання?

А. Глікогенсинтетази

В. Глікогенфосфорилази

С. Альдолази

D. Фруктозодифосфатази

Е. Піруваткарбоксилази

58. (Ф) Перетравлення білків у травному каналі – комплексний процес їх гідролізу до пептидів і вільних амінокислот. Назвіть ферменти, що розщеплюють білки в дванадцятипалій кишці:

А. Трипсин, хімотрипсин

В. Пепсин, гастриксин

С. Ліпаза, фосфоліпаза

D. Амілаза, мальтоза

Е. Ентерокіназа, ліпаза

59. У крові хворого виявлено підвищення активності ЛДГ₁, ЛДГ₂, АсАТ, креатинфосфокінази-МВ. В якому органі відзначається порушення біохімічних процесів?

А. Серце

В. Нирки

С. Печінка

D. Скелетні м’язи

Е. Підшлункова залоза

2. 60. (С) Важливу роль в процесі мінералізації емалі відіграє лужна фосфатаза слини, яка викликає:

А. Збільшення концентрації неорганічного фосфату

В. Зменшення концентрації неорганічного фосфату

С. Зменшення концентрації Кальцію

D. Зменшення концентрації Кальцію та Фосфору

Е. Зниження резистентності емалі до карієсогенних чинників

61. Які з ферментних препаратів використовують для лізису гною та некротичних тканин?

А. Трипсин

В. Амілазу

С. Ліпазу

D. Нуклеазу

3. Е. Пепсин

4. 62. У дитини з вираженими явищами гіпоксії вміст Нb-ОН крові становить 35 % загальної кількості гемоглобіну. З дефіцитом якого ферменту найімовірніше пов’язаний такий стан?

А. Метгемоглобінредуктази

В. Каталази

С. Пероксидази

D. Супероксиддисмутази

Е. Фруктозо-1-6-дифосфатальдолази

63. (С) В слині міститься альфа-амілаза, яка здатна розщеплювати поживні речовини. На які субстрати діє цей фермент?

5. А. Вуглеводи

В. Ліпіди

С. Прості білки

D. Нуклеопротеїни

Е. Хромопротеїни

64. При механічній жовтяниці порушуються процеси перетравлення в кишці через відсутність жовчних кислот. Який панкреатичний фермент активується цими кислотами?

А. Ліпаза

В. Трипсиноген

С. Проеластаза

D. Прокарбоксипептидаза

Е. Хімотрипсиноген

65. У експериментальних тварин з раціону харчування вилучили ліпоєву кислоту, при цьому у них спостерігалося інгібування піруватдегідрогеназного комплексу. Чим слугує ліпоєва кислота для цього фермента?

А. Коферментом

В. Субстратом

С. Інгібітором

D. Алостеричним регулятором

Е. Продуктом

66. (С) Гідролітичний фермент лізоцим слини має сильно виражену антибактерицидну дію завдяки активуванню в мембрані мікроорганізмів процесу:

А. Розщеплення дисахаридів у складі мукополісахаридів

В. Розщеплення білків

С. Розщеплення нейтральних жирів

D. Розщеплення фосфоліпідів

Е. Розщеплення ліпопротеїнів

67. Який біохімічний механізм дії лізоцима слини?

А. Гідролізує N-глікозидні зв’язки пептидоглікану

В. Гідролізує глікозидні зв’язки глікогену

С. Розщеплює пептидні зв’язки білків

D. Розщеплює складно ефірні зв’язки ліпідів

E. Гідролізує N-глікозидні зв’язки нуклеїнових кислот

68. (С) З віком знижується активність привушних слинних залоз. Активність якого ферменту буде різко зменшуватись в слині?

А. Амілази

В. Лізоциму

С. Фосфатази

D. Гексокінази

Е. Мальтази

69. (С) Аналіз слини хворого на пародонтоз вказав на зниження активності каталази. Активація якого процесу відмічена у цього пацієнта?

А. Вільно-радикального окиснення

В. Мікросомального окиснення

С. Субстратного фосфорилування

D. Мітохондріального окиснення

Е. Анаеробного окиснення

70. (С) Відомо, що в немовлят у відповідь на смоктальні й ковтальні рухи при годуванні виробляється лінгвальна ліпаза слизовою оболонкою кореня язика та глотки. На які ліпіди найактивніше впливає цей фермент?

А. Тригліцериди, які містять жирні кислоти з короткою та середньою довжиною ланцюга

В. Тригліцериди, які містять ЖК з довгим ланцюгом

С. Фосфоліпіди

D. Гліколіпіди

Е. Сфінголіпіди

71. При лабораторному дослідженні дитини виявлено підвищений вміст у крові та сечі лейцину, валіну, ізолейцину та їх кетопохідних. Сеча мала характерний запах кленового сиропу. Недостатність якого ферменту зумовила це захворювання?

А. Дегідрогеназа розгалужених амінокислот

В. Фосфофрукомутаза

С. Амінотрансфераза

D. Фосфофруктокіназа

Е. Глюкозо – 6 – фосфатаза

72. У лікарню гопіталізований 9-ти річний хлопчик, з розумовими і фізичними вадами. При біохімічному аналізі крові виявлено підвищений вміст фенілаланіну. Блокування якого ферменту може призвести до такого стану?

А. Фенілаланін -4 – монооксигенази

В. Глутамінтрасамінази

С. Глутаматдекарбоксилази

D. Оксидази гомогентизинової кислоти

Е. Аспартатамінотрансферази

73. Калію ціанід, що є отрутою, потрапив до організму пацієнта і викликав смерть через кілька хвилин. Найвірогіднішою причиною його токсичної дії було порушення активності:

А. Цитохромоксидази

В. АТФ-синтази

С. Каталази

D. Синтезу гемоглобіну

Е. НАДФ-Н-дегідрогенази

74. У 22-річної жінки внаслідок тривалого вживання сульфаніламідних препаратів з’явилися ознаки гемолітичної анемії, що зумовлюється спадковим порушенням синтезу ферменту пентозофосфатного циклу – глюкозо-6-фосфатдегідрогенази, який забезпечує утворення в організмі:

А. НАДФ-Н₂

В. АТФ

С. ФАД

D. НАД

Е. ФМН

75. Хворий надійшов до хірургічного відділення з діагнозом: гострий панкреатит. Розпочато консервативне лікування. Призначення якого препарату є патогенетично обґрунтоване?

А. Контрикал

В. Хімотрипсин

С. Панкреатин

D. Трипсин

E. Фібринолізин

76. При лабораторному дослідженні у хворого виявили стеаторею. Вкажіть фермент, недостатність дії якого призвела до виникнення цього симптому:

A. Ліпаза

B. Хімотрипсин

C. Пепсин

D. Лактаза

E. Амілаза

77. Похідні птерину (аміноптерин і метотрексат) – є конкурентними інгібіторами дигідрофолатредуктази, внаслідок чого вони пригнічують регенерацію тетрагідрофолієвої кислоти з дигідрофолату. Ці лікарські засоби призводять до гальмування міжмолекулярного транспорту одновуглецевих груп. Біосинтез якого полімеру при цьому пригнічується?

1. ДНК

2. Білок

3. Гомополісахариди

4. Гангліозиди

5. Глікозаміноглікани

78. До лікаря звернулася мати з приводу поганого самопочуття дитини – відсутність апатиту, поганий сон, дратівливість. При біохімічному дослідженні в крові виявлено відсутність ферменту глюкоцереброзидази. Для якої патології це характерно?

1. Хвороба Гоше

2. Хвороба Тея-Сакса

3. Хвороба Гірке

4. Хвороба Німана-Піка

5. Хвороба Помпе

79. При загостренні ревматоїдного артриту хворому, в анамнезі якого супутній хронічний гастрит, призначений целекоксиб. Чим обумовлено зменшення побічної дії препарату на травний тракт?

1. Переважаюче пригнічення циклооксигенази-2

2. Пригнічення фосфоліпази А₂

3. Переважаюча стимуляція аденілатиклази

4. Пригнічення фосфодіестерази

5. Переважаюче пригнічення циклооксигенази-1

80. У крові хворого виявлено підвищення активності ЛДГ_4,5, АлАТ, карбамоїлорнітинтрансферази. В якому органі можна передбачити розвиток патологічного процесу?

1. Печінка (можливий гепатит)

2. Серцевий м’яз (можливий інфаркт міокарда)

3. Скелетні м’язи

4. Сполучна тканина

5. Нирки

81. Дитина 1-го року відстає в розумовому розвитку від своїх однолітків. Ранком відзначаються блювання, судоми, непритомність. У крові – гіпоглікемія натще. З дефектом якого ферменту це пов’язане?

1. Глікогенсинтетази

2. Сахарази

3. Аргінази

4. Фосфорилази

5. Лактаза

82. У хворого діагностовано алкаптонурію. Вкажіть фермент, дефект якого є причиною цієї патології:

1. Оксидаза гомогентинзинової кислоти

2. Фенілаланігідроксилаза

3. Піруватдегідрогеназа

4. ДОФА-декарбоксилаза

5. Глутаматдегідрогеназа

83. У хірургічне відділення лікарні надійшла хвора з явищами гострого панкреатиту: пронос, блювання, сильний оперізуючий біль, слабкість, гіпотензія, зневоднення організму. Який препарат з антиферментною активністю показаний хворому?

1. Контрикал

2. Атропіну сульфат

3. Натрію гідрокарбонат

4. Адреналін

5. Анальгін

84. Батьки хлопчика 3-х років звернули увагу на потемніння кольору його сечі при відстоюванні. Об’єктивно: температура у нормі, шкірні покрови чисті, рожеві, печінка не збільшена. Назвіть імовірну причину даного стану:

1. Алкаптонурія

2. Синдром Іценко-Кушінга

3. Подагра

4. Гемоліз

5. Фенілкетонурія

85. Для лікування деяких інфекційних захворювань, викликаних бактеріями, застосовують сульфаніламідні препарати, що блокують синтез фактора росту бактерій. Назвіть механізм їх дії:

1. Є антивітамінами пара-амінобензойної кислоти

2. Є алостеричними ферментами

3. Є алостеричними інгібіторами ферментів

4. Беруть участь в окисно-відновних реакціях

5. Інгібують всмоктування фолієвої кислоти

86. Для запобігання нападів гострого панкреатиту лікар призначив трасілол (контрикал, гордокс), який є інгібітором:

1. Трипсину

2. Гастриксину

3. Еластази

4. Хімотрипсину

5. Карбоксипептидази

87. Недостатність в організмі мікроелементу селену проявляється кардіоміопатією. Імовірною причиною такого стану є зниження активності такого селенвмісного ферменту:

1. Глутатіонпероксидаза

2. Каталаза

3. Лактатдегідрогеназа

4. Цитохромоксидаза

5. Сукцинатдегідрогеназа

88. Повне окиснення глюкози до кінцевих продуктів вуглекислого газу і води поза організмом проходить при температурі 200^о С. Аналогічний процес ферментативного окиснення глюкози в організмі відбувається при 37^о С. Вкажіть причину зміни температурного режиму процесу:

А. Пониження енергії активації реакції

В. Підвищення енергії активації реакції

С. Пониження вільної реакції

D. Порушення гідрофобних взаємодій

Е. Підвищення кінетичної енергії субстрату

89. Експериментально довели, що фермент уреаза підвищує швидкість гідролізу сечовини при рН 8 і 10^оС в 10 мільйон разів в порівнянні з неферментативним процесом. Вкажіть причину зміни швидкості реакції:

А. Зменшення енергії активації реакції гідролізу

В. Зменшення вільної енергії реакції

С. Підвищення кінетичної енергії субстрату

D. Підвищення енергії активації реакції гідролізу

Е. Порушення гідрофобних взаємодій

90. У 50-літнього чоловіка, який протягом тривалого часу зловживав алкоголем, значно підвищений рівень глутаматамінотрансферази крові. Які біохімічні реакції каталізує даний фермент?

А. Переамінування

В. Окиснювальне дезамінування

С. Синтез глутамату

D. Декарбоксилювання

Е. Гідроліз

91. Чоловік 50 років пережив миттєвий стрес. У крові різко збільшилась концентрація адреналіну і норадреналіну. Вони інактивуються в мікросомах. Які ферменти каталізують цей процес?

А. Моноамінооксидази

В. Глікозидази

С. Пептидази

D. Діамінооксидази

Е. Естерази

92. Оптимальна температура для дії внутрішньоклітинного ферменту глутаматдекарбоксилази 37^оС. При підвищенні температури до 50^оС швидкість ферментної реакції знизилась. Яка причина зниження швидкості реакції?

А. Денатурація молекули ферменту

В. Зміна ступеня йонізації функціональних груп ферменту

С. Прискорення прямої реакції

D. Прискорення зворотньої реакції

С. Зміна ступеня йонізації функціональних груп субстрату

93. У хворих деякими формами лейкозів клітини не здатні перетворювати аспарагінову кислоту в аспарагін. Введення аспарагінази в кров хворих лейкозом призводить до загибелі ракових клітин. Виберіть вид специфічності аспарагінази:

А. Абсолютна

В. Відносна

С. Стереохімічна

D. Групова

Е. Видова

94. При інкубації гексокінази протягом 12 хвилин при 80^оС фермент втратив активність. Яка основна причина інактивації ферменту?

А. Руйнування нековалентних зв’язків

В. Розрив пептидних зв’язків

С. Руйнування кисневих зв’язків

D. Руйнування четвертинної структури білка

Е. Руйнування первинної структури білка

95. При вивченні механізму ферментативної реакції були виявлені функціональні групи, що забезпечують зв’язок молекули ферменту з субстратом і приймають пряму участь в акті каталізу. Як називається ділянка ферменту, утворена цими групами?

А. Активний центр

В. Алостеричний центр

С. Кофермент

D. Кофактор

Е. Простетична група

96. При обстеженні робітників металургійного заводу виявлено зниження активності тіолових ферментів, які інгібуються іонами важких металів з утворенням меркаптидів: E-SH+Ag⁺→E-S-Ag+H⁺. Які речовини можна використати для реактивізації таких ферментів?

А. Глутатіон

В. Серин

С. Глутамат

D. Валін

Е. Глюкоза

97. При обстеженні робітників металургійного заводу виявлено зниження активності тіолових ферментів, які інгібуються йонами важких металів з утворенням меркаптидів: E-SH+Ag⁺→E-S-Ag+H⁺. Яка амінокислота може бути функціонально важливою для цих ферментів?

А. Цистеїн

В. Серин

С. Валін

D. Аланін

Е. Гліцин

98. .Авідин є сильним специфічним інгібітором біотинових ферментів. Яка з нижчеприведених реакцій буде блокуватися при додаванні авідіну до клітинного гомогенату?

1. Піруват → Оксалоацетат

2. Глюкоза → Піруват

3. Оксалоацетат → Глюкоза

4. Глюкоза → Рибозо-5-фосфат

5. Лактат → Піруват

99. Активність яких ферментів необхідно визначити з діагностичною і прогностичною метою, якщо в клініку поступив хворий з патологією серцевого м’язу?

1. Креатинкінази, АлАТ, АсАТ

2. Аргінази, пептидази, фосфатази

3. Лізоциму, цитратсинтази, альдолази

4. Нейрамінідази, гексокінази, піруваткінази

5. ПДГ, МДГ, ІДГ, _КГДГ

100. Хворому на подагру лікар призначив алопуринол, що привело до зниження концентрації сечової кислоти. Яка властивість алопуринолу забезпечує терапевтичний ефект у даному випадку?

1. Конкурентне інгібування ксантиноксидази

2. Збільшення швидкості виведення азотвмісних речовин

3. Прискорення катаболізму піримідинових нуклеотидів

4. Уповільнення реутилізації піримідинових нуклеотидів

5. Прискорення синтезу нуклеїнових кислот

101. Для лікування злоякісних пухлин призначають метотрексат — структурний аналог фолієвої кислоти, який є конкурентним інгібітором дігідрофолатредуктази і тому подавляє синтез:

1. Нуклеотидів ДНК

2. Моносахаридів

3. Жирних кислот

4. Гліцерофосфатидів

5. Глікогену

102. Тривале вживання великих доз аспірину викликає пригнічення синтезу простагландинів в результаті зниження активності фермента:

1. Циклооксигенази

2. Пероксидази

3. 5-ліпоксигенази

4. Фосфоліпази А2

5. Фосфодіестерази

103. Назвіть фермент, визначення якого в крові є найбільш інформативним в перші години після виникнення інфаркту міокарда:

1. Креатинфосфокіназа

2. Аспартатамінотрансфераза

3. Аланінамінотрансфераза

4. Лактатдегідрогеназа

5. Глутаматдегідрогеназа

104. У хворого К. в сечі підвищена амілазна активність і виявлено наявність трипсину, в крові підвищена амілазна активність. Про патологію якого органу це свідчить?

1. Підшлункової залози

2. Печінки

3. Шлунку

4. Нирок

5. Кишки

105. Хвороба Гірке – це захворювання, при якому спостерігається накопичення глікогену в печінці та нирках. Дефіцит якого ферменту є причиною цього захворювання?

1. Глюкозо-6-фосфатази

2. Глікогенфосфорилаза

3. Кінази фосфорилази

4. Фосфоглюкомутаза

5. Глюкокіназа

106. У пацієнта 40 років непереносимість вуглеводів молока. Недостатністю якого ферменту травлення можна пояснити це явище?

1. Лактази

2. Лактатдегідрогенази

3. Мальтази

4. Ліпази

5. Амілази

107. Чоловік 46 років звернувся до лікаря зі скаргами на болі в дрібних суглобах, які загострилися після вживання м’ясної їжі. У хворого діагностована сечо-кам’яна хвороба з накопиченням сечової кислоти. Цьому пацієнту призначено аллопуринол, який є конкурентним інгібітором ферменту:

1. Ксантиноксидази

2. Уреази

3. Аргінази

4. Дигідроурацилдегідрогенази

5. Карбамоїлсинтетази

108. Чоловік 52 років звернувся до лікаря зі скаргами на ураження суглобів. Був поставлений діагноз подагра. Порушення якого ферменту приводить до розвитку цієї патології?

1. Ксантиноксидази

2. Сукцинатдегідрогенази

3. Піруватдегідрогенази

4. Епімерази

5. Трансамінази

109. У регуляції активності ферментів важливе місце належить їхній постсинтетичній ковалентній модифікації. Яким із зазначених механізмів здійснюється регуляція активності глікогенфосфорилази і глікогенсинтетази?

1. Фосфорилювання-дефосфорилювання

2. Метилювання

3. Аденілювання

4. Обмежений протеоліз

5. АДФ-рибозилювання

110. При малярії призначають препарати – структурні аналоги вітаміну В₂ (рибофлавіну). Порушення синтезу яких ферментів у плазмодія викликають ці препарати?

1. ФАД-залежних дегідрогеназ

2. Цитохромоксидаз

3. Пептидаз

4. НАД- залежних дегідрогеназ

5. Амінотрансфераз

111. При алкаптонурії у сечі хворого знайдено велику кількість гомогентизинової кислоти (сеча темніє на повітрі). Вроджений дефект якого ферменту має місце.

1. Оксидази гомогентизинової кислоти

2. Аланінамінотрансферази

3. Тирозинази

4. Фенілаланін-4-монооксигенази

5. Тирозинамінотрансферази

112. При дослідженні крові хворого виявлено значне збільшення активності МВ-форм КФК (креатинфосфокінази ) та ЛДГ-1. Зробіть припущення можливої патології:

1. Інфаркт міокарду

2. Гепатит

3. Ревматизм

4. Панкреатит

5. Холецистит

113. У новонародженої дитини після годування молоком спостерігалися диспептичні розлади диспепсія, блювота). При годуванні розчином глюкози ці явища зникали. Вкажіть фермент, що бере участь в перетравленні вуглеводів, недостатня активність якого приводить до вказаних розладів:

1. Лактаза

2. Амілаза

3. Сахараза

4. Ізомальтаза

5. Мальтаза

114. У дитини грудного віку спостерігається потемніння склер, слизових оболонок, вушних раковин, виділена сеча темніє на повітрі. У крові та сечі виявлено гомогентизинову кислоту. Який найбільш імовірний симптом:

1. Алкаптонурія

2. Альбінізм

3. Цистинурія

4. Порфірія

5. Гемолітична анемія

115. У чоловіка 53 років діагностовано сечокам’яну хворобу з утворенням уратів. Цьому пацієнту призначено алопуринол, який є конкурентним інгібітором фермента:

1. Ксантиноксидази

2. Уреази

3. Уратоксидази

4. Дигідроурацилдегідрогенази

5. Уридилілтрансферази

116. Мати зауважила занадто темну сечу у її 5-річної дитини. Дитина скарг ніяких не висловлює. Жовчних пігментів у сечі не виявлено. Поставлено діагноз алкаптонурія. Дефіцит якого ферменту має місце?

1. Оксидази гомогентизинової кислоти

2. Фенілаланінгідроксилази

3. Тирозинази

4. Оксидази оксифенілпірувату

5. Декарбоксилази фенілпірувату

117. Встановлено, що до складу пестициду входить арсенат натрію, який блокує ліпоєву кислоту. Вкажіть, активність яких ферментів порушується:

1. ПВК – дегідрогеназного комплексу

2. Мікросомального окислення

3. Метгемоглобінредуктази

4. Глутатіонпероксидази

5. Глутатіонредуктази

118. У відділення інтенсивної терапії доставлено жінку 50 років з діагнозом інфаркт міокарду. Активність якого ферменту буде найбільш підвищена на протязі перших двох діб?

1. Аспартатамінотрансферази

2. Аланінамінотрансферази

3. Аланінамінопептидази

4. ЛДГ₄

5. ЛДГ₅

119. У хлопчика 2 років спостерігається збільшення в розмірах печінки та селезінки, катаракта. В крові підвищена концентрація цукру, однак тест толерантності до глюкози в нормі. Вкажіть, спадкове порушення обміну якої речовини є причиною цього стану?

1. Галактози

2. Фруктози

3. Глюкози

4. Мальтози

5. Сахарози

120. Із гомогенатів тканин печінки, серця, скелетних м’язів щура виділили ферменти, які каталізують реакцію дегідрування лактату. Виділені форми відрізнялися електрофоретичною рухливістю і молекулярними масами. Як називаються такі ферменти?

А.

Ізоферменти

В. Коферменти

С. Холоферменти

D. Кофактори

Е. Проферменти

121. При обстеженні хворого встановлено підвищення в крові активності ізоферментів креатинкінази ММ₁ і ММ_3. Вкажіть їх спільні властивості:

А. Каталізують одну і цю ж реакцію

В. Чутливість до різних інгібіторів

С. Електрофоретична рухливість

D. Молекулярна маса

Е. Термолабільність

122. При патологічних процесах, які супроводжуються гіпоксією, відбувається неповне відновлення молекули кисню в дихальному ланцюзі і накопичення пероксиду водню. Вкажіть фермент, який забезпечує його руйнування:

1. Каталаза

2. Цитохромоксидаза

3. Сукцинатдегідрогеназа

4. Кетоглутаратдегідрогеназа

5. Аконітаза

123. Структурною особливістю регуляторних ферментів є наявність алостеричного центру. Вкажіть його роль:

1. Зв’язує регуляторний ефектор

2. Зв’язує субстрат

3. Змінює структуру субстрата

4. Сприяє дисоціації кофермента

5. Зв’язує кофермент

124. Фермент здійснює перенос функціональної групи від одного субстрата до другого. Вкажіть клас цього ферменту:

1. Трансфераза

2. Ізомераза

3. Оксидоредуктаза

4. Лігаза

5. Гідролаза

125. Біогенні аміни утворюються за допомогою декарбоксилаз. До якого класу відносяться ці ферменти?

1. Ліази

2. Оксидоредуктази

3. Ізомерази

4. Гідролази

5. Трансферази

126. До якого класу ферментів належить глюкокіназа, яка каталізує реакцію перенесення фосфорної групи з АТФ на глюкозу?

1. Трансферази

2. Ліази

3. Ізомерази

4. Гідролази

5. Оксидоредуктази

127. Відомо, що в складі біологічних мембран клітин деякі ферменти здатні утворювати поліферментні комплекси, що каталізують послідовності спряжених біохімічних реакцій. До такого комплексу належить:

1. Піруватдегідрогеназа

2. Гексокіназа

3. Лактатдегідрогеназа

4. Фосфорилаза

5. Фосфофруктокіназа

128. (C) Який фермент має демінералізуючу дію – посилює розщеплення мінеральних компонентів тканин зуба?

1. Кисла фосфатаза.

2. Лужна фосфатаза

3. Глюкозо-6-фосфатаза

4. Глікогенфосфорилаза

5. Фосфотрансфераза

129. (Ф) Фермент оксидаза D-амінокислот каталізує дезамінування тільки D-амінокислот. Яка властивість ферментів виявляється при цьому?

1. Стереохімічна специфічність

2. Термолабільність

3. Відносна специфічність

4. Залежність від рН

5. Абсолютна специфічність

130. (C) Однією із важливих фізіологічних функцій слини є захисна функція. Назвіть ферментативні механізми захисту слини.

1. Мієлопероксидаза, пероксидазна система, лізоцим

2. Амілаза, мальтаза, сахараза

3. Гіалуронідаза, нейрамінідаза, нуклеаза

4. Фосфоліпаза А₂, тригліцеридліпаза

5. Лужна фосфатаза, калікреїн, калідин

131. (Ф,С) Залежно від часу знаходження їжі в роті, розщеплюється різна кількість зв’язків і утворюється суміш декстринів, мальтози та ізомальтози. Який фермент перетравлює вуглеводи у ротовій порожнині?

1. Амілаза

2. Ліпаза

3. Оліго-1,6-глікозидаза

4. Аміло-1,6-глікозидаза

5. Мальтаза

132. Недостатня секреція якого ферменту зумовлює неповне перетравлювання жирів в кишково-шлунковому тракті та появу великої кількості нейтральних жирів в калових масах?

1. Панкреатичної ліпази

2. Фосфоліпази

3. Ентерокінази

4. Амілази

5. Пепсину

133. У дитини 2 років спостерігається різке відставання в психомоторному розвитку, зниження слуху і зору, різке збільшення печінки і селезінки. Діагностовано спадкове захворювання Німана-Піка. Який генетичний дефект став причиною даного захворювання?

1. Дефіцит сфінгомієлінази

2. Дефицит глюкозо-6-фосфотази

3. Дефицит аміло-1,6-глікозидази

4. Дефицит кислої ліпази

5. Дефицит ксантиноксидази

134. В лікарню поступив хворий 56 років який страждає на подагру. Для лікування хвороби призначено алопуринол, який є конкурентним інгібітором ксантиноксидази, що приймає участь у розпаді:

1. Пуринових нуклеотидів

2. Піримідинових нуклеотидів

3. Глікопротеїнів

4. Фосфопротеїнів

5. Ліпопротеїнів

135. Під час дослідження секреторної функції шлунка виявлено гіпохлоргідрію. Активність якого ферменту при цьому буде зниженою?

1. Пепсину

2. Дипептидаз

3. Амілази

4. Гексокінази

5. Ліпази

136. У медичній практиці застосовують сульфаніламідні препарати, які є антиметаболітами параамінобензойної кислоти, яка синтезується мікроорганізмами. Протимікробна дія їх базується на блокуванні синтезу та функції коферменту вітаміну:

1. Фолієвої кислоти

2. Пантотенової кислоти

3. Оротової кислоти

4. Нікотинової кислоти

5. Аскорбінової кислоти

137. (С) У клінічній практиці застосовують для лікування туберкульозу препарат ізоніазид – антивітамін, який здатний проникати у туберкульозну палочку. Туберкулостатичний ефект обумовлений порушенням процесів реплікації, окисно-відновних реакцій завдяки утворенню несправжнього коферменту з:

1. НАД

2. ФАД

3. ФМН

4. ТДФ

5. КоQ

138. Хворий 49 років водій за професією скаржиться на нестерпні стискаючі болі за грудиною, що “віддають” у ділянку шиї, які виникли 2 години тому. Стан важкий, блідість, тони серця послаблені. Лабораторне обстеження показало високу активність креатинкінази та ЛДГ₁. Для якого захворювання характерні подібні зміни?

1. Гострий інфаркт міокарда

2. Гострий панкреатит

3. Стенокардія

4. Жовчо-кам'яна хвороба

5. Цукровий діабет

139. Фосфорорганічні сполуки (високотоксичні отрути нервово-паралітичної дії) гальмують ацетилхолінестеразу шляхом утворення ковалентних зв’язків з ОН-групами серину в активному центрі ферменту. Який тип гальмування є характерним для цього класу сполук?

1. Незворотне

2. Зворотне

3. Конкурентне

4. Неконкурентне

5. Ретроінгібування

140. Одним із шляхів регуляції активності ацетил-КоА карбоксилази (лімітуючого фермента в синтезі жирних кислот) є ретроінгібування кінцевим продуктом - пальмітоїл-КоА. Ретроінгібування є варіантом:

1. Алостеричного інгібування

2. Необоротного інгібування

3. Конкурентного гальмування

4. Ковалентної модифікації ферменту

5. Безконкурентного гальмування

141. (С) Перетворення проліну на гідроксипролін та лізину на гідроксилізин в молекулі колагену каталізують ферменти:

1. Гідроксилази

2. Гідролази

3. Оксидази

4. Дегідрогенази

5. Дегідратази

142. У плазмі крові пацієнта з'явилось підвищення активності ізоферментів ЛДГ₁ і ЛДГ₂. Про патологію якого органа це свідчить?

1. Міокарда

2. Печінці

3. Нирках

4. Мозку

5. Скелетних м'язів

143. (Ф) Протеолітичні ферменти ШКТ каталізують гідроліз білків. Вкажіть, який хімічний зв’язок вони розщеплюють:

1. Пептидний

2. Глікозидний

3. Водневий

4. Ефірний

5. Фосфодіефірний

144. (Ф) Амілолітичні ферменти каталізують гідроліз полісахаридів і олігосахаридів. На який хімічний зв’язок вони діють:

1. Глікозидний

2. Водневий

3. Пептидний

4. Амідний

5. Фосфодіефірний

145. (Ф) Ліполітичні ферменти ШКТ каталізують гідроліз ліпідів. Вкажіть хімічний зв’язок. який вони розщеплюють:

1. Складноефірний

2. Пептидний

3. Глікозидний

4. Водневий

5. Амідний

146. Для ранньої діагностики м'язових дистрофій найбільш інформативним є визначення у плазмі крові активності ферменту:

1. Креатинкінази

2. Лактатдегідрогенази

3. Аланінамінотрансферази

4. Аспартатамінотрансферази

5. Гексокінази

147. У хворого в сечі виявили підвищений вміст сечової кислоти. Лікар призначив алопуринол. Вкажіть біохімічний механізм дії цього препарату:

1. Іінгібування ксантиноксидази

2. Активація циклооксигенази

3. Інгібування дезамінази

4. Активація фосфорилази

5. Активація нуклеозидази

148. Хворий скаржиться на болі за грудиною з лівої сторони, потовиділення та посилене серцебиття. Які з перелічених ферментів слід визначити в крові для підтвердження діагнозу інфаркту міокарда?

1. АсАТ, КФК, ЛДГ-1

2. АлАТ, альдолаза, ЛДГ-4

3. Амілаза, лужна фосфатаза, АлАТ

4. Кисла фосфатаза, ЛДГ-5, ЛДГ-4

5. альфа-фетопротеїн, альдолаза, КФК

149. Сульфаніламіди широко використовуються як бактеріостатичні засоби. Механізм протимікробної дії сульфаніламідних препаратів грунтується на структурній подібності їх з:

1. Параамінобензойною кислотою

2. Глутаміновою кислотою

3. Фолієвою кислотою

4. Нуклеїновою кислотою

5. Антибіотиками

150. Травні ферменти підшлункової залози виробляються в неактивному стані. Який фермент в кишці запускає перетворення проферментів у ферменти?

1. Ентерокіназа

2. Лактаза

3. Амінопептидаза

4. Амілаза

5. Хімотрипсин

151. У хворого виявлено гострий панкреатит. Для уникнення аутолізу підшлункової залози необхідно застосувати:

1. Інгібітори протеолітичних ферментів

2. Інсулін

3. Трипсиноген

4. Антибіотики

5. Сульфаніламідні препарати

152. Речовини в травній системі зазнають певних змін. Ферменти якого класу головним чином здійснюють ентеральні перетворення?

1. Гідролази

2. Оксидоредуктази

3. Трансферази

4. Ліази

5. Лігази

153. При деяких захворюваннях шлунка призначають пепсин, який являє собою протеолітичний фермент. Вкажіть хімічні зв`язкі, на які він діє:

1. Пептидні

2. Глікозидні

3. Ефірні

4. Дисульфідні

5. Водневі

154. Лікарський препарат контрікал застосовується для попередження аутолізу підшлункової залози. Інгібітором яких ферментів є цей препарат?

1. Протеаз

2. Ліпаз

3. Глікозидаз

4. Нуклеаз

5. Синтетаз

155. Відомо, що визначення ізоферментів ЛДГ використовують в диференціальній діагностиці патологічних станів. За якою властивістю розділяють ізоформи лактатдегідрогенази?

1. За електрофоретичною рухомістю

2. За гідрофільністю

3. За гідрофобністю

4. За розчинністю

5. За небілковими компонентами

156. Для росту ряду ракових клітин необхідний певний ростовий фактор. При лікуванні лейкозів застосовують фермент, що руйнує цей незамінний фактор, а саме:

1. Аспарагіназа

2. Глутаміназа

3. Сукцинатдегідрогеназа

4. Цитратсинтетаза

5. Аспартатамінотрасфераза

157. Прозерин застосовувався для лікування міастеній та інших захворювань м’язової системи. Цей препарат є конкурентним інгібітором ферменту:

1. Ацетилхолінестерази

2. Сукцинатдегідрогенази

3. Лактатдегідрогенази

4. Цитратсинтази

5. Аргінази

158. Протипухлинний фармпрепарат метотрексат є структурним аналогом фолієвої кислоти. Механізм дії цього препарату полягає в інгібуванні ферменту:

1. Дигідрофолатредуктази

2. Ксантиноксидази

3. Гексокінази

4. Креатинкінази

5. Лактатдегідрогенази

Ситуаційні задачі

159. Який фермент впливає на сполучну тканину, розсмоктуючи рубці, гематоми, ексудати і транссудати у плевральній та черевній порожнинах. Укажіть механізм дії даного ферменту.

160. При гострих респіраторних захворюваннях у дихальних шляхах утворюється велика кількість липкого мокротиння, що утруднює дихання. Які ферменти використовуються для розрідження слизу?

161. Амінокапронову кислоту використовують як кровоспинний засіб при кровотечах, пов’язаних з підвищенням фібринолізу. Який механізм її дії?

162. У клінічній практиці для лікування гострого і хронічного панкреатитів та інших уражень підшлункової залози використовують фармпрепарат контрикал. Який механізм його дії?

163. За допопогою електрофорезу проведено розділення різних форм лактат дегідрогенази. Вкажіть яким повинен бути розподіл ізоферментів ЛДГ у різних органах. Екстракти були нанесені на лінію позначену "Старт".

164. Пояснити, який фермент міститься у розчині, якщо при додаванні до цього розчину Н₂О₂ відбувається виділення бульбашок О_2.

165. У дитини спостерігається виділення сечі з високим вмістом гомогентизинової кислоти, яка темніє на повітрі. З якою ферментопатологією пов’язані вказані прояви?

166. Поясніть, дефіцит якого ферменту викликає такі зміни: збільшення печінки, надлишок глікогену зміненої структури, виражена глюкозурія натще.

10. Відповіді на ситуаційні задачі

2. 159. Гіалуронідаза здійснює гідроліз бета-1,4-глікозидних зв’язків між дисахаридними одиницями в гіалуроновій кислоті, що є компонентом сполучної тканини. Гіалуронідаза викликає підвищення проникності тканин і полегшує рух рідин в міжтканинних просторах.

3. 160. Трипсин, хімотрипсин – протеолітичні ферменти, що здійснюють гідроліз білків, еластолітин – має протеолітичну та муколітичну активність та здатність розчиняти еластин. Ці ферменти зменшують в’язкість мокроти і полегшують її евакуацію.

4. 161. Амінокапронова кислота блокує активатори плазміногену і частково пригнічує дію плазміну.

5. 162. Контрикал є інгібітором протеаз, при його дії знижується активність трипсину, калікреїну, плазміну.

163. X1 – ЛДГ-1, X2 – ЛДГ-2, X3 – ЛДГ-3, X4 – ЛДГ-4, X5 – ЛДГ-5

164. Каталаза, яка розщеплює пероксид водню з утворенням кисню та води.

165. Алкаптонурія – вроджене захворювання, при якому із сечею виділяється велика кількість гомогентизинової кислоти. Сеча темніє внаслідок окиснення гомогентизинової кислоти киснем повітря. Причина захворювання – відсутність ферменту оксидази гомогентизинової кислоти.

166. Дефіцит 1,6-глюкозидази викликає збільшення печінки, надлишок глікогену зміненої структури, виражену глюкозурію натще. Ці ознаки є характерними проявами глікогенозу.

Література

1. Губський Ю.І. Біологічна хімія, – К.;Тернопіль: Укрмедкнига, 2009.– С.115-156

2. Губський Ю.І. Біологічна хімія: Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – С.86-114, 184, 261-262, 393-396.

3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Біохімія людини: Тернопіль: Укрмедкнига, 2001. – С.66-102, 295-296, 400-402, 426-428.

4. Біологічна хімія / Вороніна Л.М., Десенко В.Ф., Мадієвська Н.М. та ін. Харків: Основа, 2000. – С. 109-160, 322-325.

5. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия.– М.: Медицина, 1998.– С. 114-168.

6. Берёзов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия: М.: Медицина, 1990. – С. 92-132, 275, 359-360.

7. Биологическая химия с упражнениями и задачами: учебник/ под ред. чл.-корр. РАМН С.Е.Северина – М.: ГЕОТАР-Медиа, 2011. – С. 66 – 113.

Розділ 3

Загальні закономірності обміну. Біоенергетика

1. Найважливішими екзергонічними процесами у живих системах є окисні реакції, що каталізуються окисно-відновними ферментами мембран мітохондрій. Екзергонічні реакції – це реакції, що відбуваються з:

A.

Виділенням енергії

B. Поглинанням енергії

C. Поглинанням тепла

D. Поглинанням АТФ

E. Утворенням складних молекул

2. Шлях, метаболіти якого можуть включатись як в катаболічні, так і в анаболічні процеси, належать до:

A. Амфіболічних

B. Катаболічних

C. Анаболічних

D. Екзергічних

E. Ендергонічних

3. При підвищенні функції щитоподібної залози спостерігається втрата ваги та підвищення температури тіла. Які біохімічні процеси при цьому активуються?

A.

Катаболізм

B. Анаболізм

C. Глюконеогенез

D. Ліпогенез

E. Стероїдогенез

4. До ендергонічних процесів належать ферментативні реакції синтезу та відновлення. Ендергонічні реакції – це реакції, що відбуваються з:

1. A. Поглинанням енергії

1. B. Виділенням енергії

C. Виділенням тепла

D. Утворенням АТФ

E. Розщепленням складних молекул

5. Укажіть термін, що характеризує сукупність процесів синтезу складних речовин з більш простих із витратами вільної енергії живої системи:

A. Анаболізм

B. Амфіболізм

C. Катаболізм

D. Дуалізм

E. Метаболізм

6. Укажіть термін, що характеризує сукупність процесів розщеплення складних речовин до більш простих з утворенням вільної енергії:

A. Катаболізм

B. Анаболізм

C. Амфіболізм

D. Дуалізм

E. Метаболізм

7. У ферментативному розщепленні складних біоорганічних сполук в організмі виділяють три основних стадії, загальних для катаболізму різних біомолекул. На першій стадії катаболізму відбувається:

A. Гідролітичне розщеплення макромолекул до простих мономерів.

B. Розщеплення структурно-функціональних компонентів клітин

C. Утворення кінцевих продуктів катаболізму

D. Вивільнення великої кількості хімічної енергії

E. Відновлення коферментів нікотинамідаденіндинуклеотиду та флавінаденіндинуклеотиду

8. Більшість біохімічних процесів у організмі людини пов'язані із використанням енергії. Яка речовина є унікальним акумулятором, донором і трансформатором енергії в організмі?

A. Аденозинтрифосфат

B. Піруват

C. Малат

D. Лактат

E. Аденозинмонофосфат

9. Біомолекули, що мають високу стандартну вільну енергію переносу кінцевої фосфатної групи належать до макроергічних. В якої з перерахованих речовин величина стандартної вільної енергії є найвищою?

А.

фосфоенолпіруват

В. АТФ

C. Глюкозо-1-фосфат

D. Пірофосфат

Е. Креатинфосфат

10. Для нормального метаболізму клітинам необхідні макроергічні сполуки. Що належить до макроергів?

A. Креатинфосфат

B. Креатин

C. Креатинин

D. Глюкозо-6-фосфат

E. Аденозінмонофосфат

11. Головною макроергічною сполукою в живих організмах є молекула АТФ. У реакції АТФ + Н₂О → АМФ + ФФн зміна вільної енергії становить:

1. 37,4 кДж/моль

2. 74,5 кДж/моль

3. 34,5 кДж/моль

4. 320 кДж/моль

5. 21,5 кДж/моль

3. 12. Організм людини одержує енергію у вигляді АТФ при окисленні різних субстратів. При цьому відбувається поглинання неорганічного фосфату. Під час окислення якої сполуки в організмі максимально зросте утилізація неорганічного фосфату?

1. Пальмітоіл-КоА

2. Ацетил-КоА

3. Глюкози

4. Гліцерину

5. Сукцинату

5. 13. Мітохондрії – субклітинні органели, що містяться в цитоплазмі всіх клітин за винятком зрілих еритроцитів, бактерій, синьо-зелених водоростей. Який основний метод застосовують для їх виділення?

1. А. Диференційне центрифугування

В. Хроматографію

С. Електрофорез

D. Спектрофотометрію

Е. Гель-фільтрацію

14. Окремі метаболічні шляхи містяться у визначених внутрішньоклітинних ділянках – компартментах. Які з перерахованих процесів локалізуються в цитозолі клітини:

A. Реакції гліколізу, глюконеогенезу, синтезу жирних кислот

B. Реакції реплікації ДНК та транскрипції РНК

C. Реакції циклу три карбонових кислот, електронного транспорту та окиснювального фосфорилування

D. Реакції гідролітичного розщеплення біополімерів – білків нуклеїнових кислот

E. Реакції мікросомального окиснення

15. У певних органоїдах клітини відбуваються процеси біологічного окиснення, спряжені з фосфорилюванням, в результаті чого вивільняється енергія. У яких компартментах здійснюються ці процеси?

1. Мітохондріях

2. Рибосомах

3. Ядрі

4. Ендоплазматичному ретикулумі

5. Комплексі Гольджі

16. При електронно-мікроскопічному вивченні клітини виявлені кулясті пухирці, які обмежені мембраною і містять безліч різноманітних гідролітичних ферментів. Відомо, що ці органели забезпечують внутрішньоклітинне травлення, захисні реакції клітин. Ці елементи:

1. Лізосоми

2. Мітохондрії

3. Рибосоми

4. Центросоми

5. Ендоплазматична сітка

17. Метод диференційного центрифугування застосовують для вивчення біохімічних реакцій та метаболітів, які локалізовані в певних компартментах. Яку субклітинну фракцію можна одержати використовуючи фактор седиментації 600 g?

1. Ядерну

2. Мітохондріальну

3. Лізосомальну

4. Мікросомальну

5. Рибосомальну

18. У хворого порушено енергетичний обмін – сповільнені процеси окиснення та утворення АТФ, в крові знижений вміст метаболітів циклу Кребса. Який продукт обміну є конкурентним інгібітором сукцинатдегідрогенази?

1. Малонат

2. Цитрат

3. Аспартат

4. Малат

5. Глутамат

19. В експериментальних тварин досліджували вплив вітамінів на швидкість ЦТК. При відсутності якого з вітамінів швидкість реакцій не порушувалась:

A. Ціанкобаламін

B. Тіамін

C. Пантотенова кислота

D. Рибофлавін

E. Нікотинамід

20. Принцип визначення активності сукцинатдегідрогенази базується на відновленні метиленового синього відновленою формою коферменту. Який кофермент входить до складу сукцинатдегідрогенази:

А. ФАД

В. НАД

В. ФМН

D. ТПФ

Е. ПАЛФ

21. Перетворення сукцинату в фумарат каталізується сукцинатдегідрогеназою. Який конкурентний інгібітор гальмує активність ферменту?

1. Малонова кислота

2. Щавлевооцтова кислота

3. Яблучна кислота

4. Фумарова кислота

5. Піровиноградна кислота

22. У циклі трикарбонових кислот одна з реакцій належить до реакцій субстратного фосфорилування. Цю реакцію каталізує фермент:

A. Сукцинілтіокіназа

B. цитратсинтаза

C. Ізоцитратдегідрогеназа

D. Аконітаза

E. Малатдегідрогеназа

23. При окисленні вуглеводів, ліпідів утворюється велика кількість енергії, основна частина якої утворюється завдяки окисленню ацетил-КоА. Скільки молекул АТФ утворюється при повному окисленні однієї молекули ацетил-КоА?

1. 12

2. 36

3. 24

4. 8

5. 38

24. Яка кислота – проміжний продукт циклу трикарбонових кислот – бере участь у зв’язуванні іонів кальцію?

1. Лимонна

2. Оцтова

3. Яблучна

4. Янтарна

5. Альфа-кетоглутарова

25. Клітини мозку дуже чутливі до дефіциту енергії, причиною якого може бути високий вміст аміаку, який стимулює відтік альфа-кетоглутарату із:

1. Циклу лимонної кислоти

2. Орнітинового циклу

3. Гліколізу

4. Глікогенолізу

5. Пентозо-фосфатного шляху

26. В реакціях циклу Кребса відбувається відновлення коферментів чотирьох дегідрогеназ. Вкажіть субстрати ЦТК, причетні до появи атомів водню у складі відповідних коферментів:

1. А. Ізоцитрат

В. Цитрат.

С. Аконітат

D. Фумарат

Е. Оксалоацетат

27. До лікарні потрапили люди, що постраждали від землетрусу й упродовж 10 днів перебували без їжі. Дослідження ферментів ЦТК показали різке зниження швидкості цього процесу. Які наслідки це матиме для організму:

A. Зниження рівня АТФ

B. Зневоднення

C. Утворення великої кількості ендогенної води

D. Посилення біосинтезу білка

E. Посилення ліпогенезу

28. В експериментальних тварин на фоні довенного введення глюкози визначили зниження активності ферментів ЦТК. Які сполуки безпосередньо інгібують реакції ЦТК,

1. АТФ

2. ФАД

3. НАДФ⁺

4. НАД⁺

5. АМФ

29. Цикл трикарбонових кислот являє собою кінцевий загальний шлях окислення енергетично багатих молекул (вуглеводи, амінокислоти, жирні кислоти). Вкажіть, із якою сполукою вступає в реакцію ацетил-КоА в цьому процесі.

1. Оксалоацетатом

2. Малатом

3. Цитратом

4. Ізотцитратом

5. Фумаратом

30. Хворого госпіталізовано з діагнозом “цукровий діабет І типу”. Однією з метаболічних змін є зниження швидкості синтезу оксалоацетату. Який метаболічний процес порушується внаслідок цього?

1. Цикл лимонної кислоти

2. Гліколіз

3. Синтез холестерину

4. Мобілізація глікогену

5. Синтез сечовин

31. Сумарний баланс молекул АТФ, що утворюються при функціонуванні циклу Кребса становить:

1. 12 молекул АТФ

2. 6 молекул АТФ

3. 10 молекул АТФ

4. 20 молекул АТФ

5. 18 молекул АТФ

32. Цикл трикарбонових кислот є загальним шляхом окиснення вуглеводів, амінокислот, жирних кислот. Вкажіть, із якою кислотою вступає в першу реакцію у ЦТК ацетил КоА:

1. Щавлевооцтовою

2. Цитратною

3. Ізоцитратною

4. Фумаровою

5. Яблучною

33. В експериментальних тварин з раціону харчування виключили ліпоєву кислоту, при цьому спостерігалось інгібування альфа-кетоглутаратдегідрогеназного комплексу. Чим служить ліпоєва кислота для цього ензиму?

1. Коферментом

2. Субстратом

3. Інгібітором

4. Алостеричним регулятором

5. Продуктом

34. Студенти в лабораторній роботі in vitro досліджували вплив малонату на ферменти циклу трикарбонових кислот. Накопичення якого метаболіту вони виявили:

1. Сукцинату

2. малату

3. Ізоцитрату

4. фумарату

5. Сукциніл-КоА

35. Цикл трикарбонових кислот – це загальний кінцевий шлях окиснювального катаболізму клітини в аеробних умовах. За виконання яких біологічних функцій відповідає цей метаболічний шлях?

1. Утворення високоенергетичного водню у вигляді чотирьох відновлених кофакторів

2. Підтримання в клітині фізіологічної концентрації пірувату

3. Утворення субстратів для глюконеогенезу

4. Утворення ендогенної води

5. Синтез біологічно активних речовин

36. Вкажіть ензим циклу трикарбонових кислот, активність якого зменшується при накопиченні в матриксі мітохондрій ацилів вищих жирних кислот:

1. Цитратсинтаза

2. Сукцинатдегідрогеназа

3. Ізоцитратдегідрогеназа

4. Малатдегідрогеназа

5. Фумараза

37. Вкажіть ензим циклу трикарбонових кислот, активність якого зростає при накопиченні в матриксі мітохондрій АДФ:

1. Ізоцитратдегідрогеназа

2. Сукцинілтіокіназа

3. Сукцинатдегідрогеназа

4. Малатдегідрогеназа

5. Фумараза

38. Скільки моль ФАДН₂ утвориться при окисненні 0,25 моль ацетил-КоА в циклі трикарбонових кислот?

1. 0,25

2. 0,1

3. 0,5

4. 1,0

5. 1,5

39. Скільки моль НАДH+Н⁺ утвориться при окисненні 0,5 моль ацетил-КоА в циклі трикарбонових кислот?

1. 1,5

2. 0,5

3. 1,0

4. 2,0

5. 2,5

40. Тканинне дихання – термінальна стадія біологічного окиснення, у процесі якого проходить:

1. Перенесення електронів до кисню

2. Перенесення кисню в тканинах

3. Утворення кисню в тканинах

4. Запасання кисню в тканинах

5. Окиснення токсичних речовин

41. Важливу роль реакцій дегідрування в процесах біологічного окиснення вперше було відмічено у теорії:

1. О. Паладіним

2. Д. Кейлиним

3. О. Варбургом

4. В. Энгельгардтом

5. В. Белицером.

42. який тип ферментів каталізує реакції дегідрування, в яких як акцептор використовується кисень (SR₂ + О₂ → S + h₂О₂):

1. Аеробні дегідрогенази (оксидази)

2. Анаеробні дегідрогенази

3. Цитохроми

4. Монооксигенази

5. Диоксигенази

43. Піридин-залежні дегідрогенази виконують функції анаеробних дегідрогеназ, що відщеплюють електрони та протони бід багатьох субстратів. Коферментами цих дегідрогеназ є:

1. НАД

2. ФАД

3. Гем

4. ТПФ

5. ФМН

44. Флавінзалежні ферменти відіграють важливу роль, виконуючи функції як анаеробних так і аеробних дегідрогеназ. Простетичною групою цих ензимів є:

1. ФАД

2. НАД

3. Гем

4. ТПФ

5. ТГФК

45. Цитохроми – компоненти дихального ланцюга мітохондрій, що переносять електрони від убіхінону на молекулярний кисень. Яка частина молекули цитохрома бере участь в окиснювально-відновних реакціях?

1. Атом заліза

2. Вінільний радикал

3. Пірольне кільце

4. Білкова частина

5. Метиновий мостик

46. Цитохроми – залізовмісні білки мітохондрій. Який порядок розміщення цитохромів у дихальному ланцюгу?

1. в-с₁-с-а-а₃

2. в-с-с₁-а-а₃

3. в₁-с₁-с-а-а₃

4. в₁-с-с₁-а-а₃

5. в-с-с₁-а_3-а

47. Яке з наведених тверджень вірне? Послідовність розташування компонентів дихального ланцюга визначається:

1. Величиною редокс-потенціалу

2. Хімічною структурою переносника

3. Величиною протонного електрохімічного потенціалу

4. Є довільною

5. Величиною стандартної вільної енергії гідролізу

48. Ензими дихального ланцюга окиснюють біологічні субстрати та транспортують відновлювані еквіваленти на кисень з утворенням молекули води. Де вони локалізуються?

1. На внутрішній мембрані мітохондрій

2. В цитоплазмі

3. На зовнішній мембрані мітохондрій

4. В матриксі мітохондрій

5. На плазматичній мембрані

49. Мітохондрії – субклітинні органели, що містяться в цитоплазмі всіх клітин, за винятком зрілих еритроцитів, бактерій, синьо-зелених водоростей. Яка головна функція мітохондрій?

1. Окисне фосфорилування

2. Реплікація ДНК

3. Гідроліз речовин

4. Біосинтез білків

5. Секреція

50. У деяких органелах клітини відбуваються процеси біологічного окиснення, спряжені з фосфорилуванням, в результаті чого вивільняється енергія. У яких органелах здійснюються ці процеси?

1. Мітохондріях

2. Рибосомах

3. Ядрі

4. Ендоплазматичному ретикулумі

5. Комплексі Гольджі

51. Біологічне окислення є основним молекулярним механізмом, за рахунком якого забезпечуються енергетичні потреби живих організмів. Який клас ферментів каталізує цей процес?

1. Оксидоредуктази

2. Трансферази

3. Гідролази

4. Ліази

5. Лігази

52. Послідовність передавання електронів від одного компонента дихального ланцюга мітохондрій до іншого визначається їх стандартними редокс-потенціалами. У якого з компонентів дихального ланцюга мітохондрій величина редокс-потенціалу є максимальною?

1. Цитохрому а₃

2. НАДН+Н⁺

3. ФАДН₂

4. Цитохрому в

5. Цитохрому с₁

53. Послідовність передавання електронів від одного компонента дихального ланцюга мітохондрій до іншого визначається їх стандартними редокс-потенціалами. У якого з компонентів дихального ланцюга мітохондрій величина редокс-потенціалу є найменшою?

1. НАДН+Н⁺

2. ФАДН₂

3. Цитохрому в

4. Цитохрому с₁

5. Цитохрому а₃

54. При перенесенні електронів у дихальному ланцюгу мітохондрій вивільняється енергія. У якому процесі вона використовується?

1. Окисному фосфорилюванні

2. Субстратному фосфорилюванні

3. Пероксидному окисненні

4. Мікросомальному окисненні

5. Мобілізації жирів

55. Який останній компонент мультиензимного комплексу дихального ланцюга мітохондрій, що здатний транспортувати як електрони, так і протони?

1. Убіхінон

2. НАД

3. Залізо-сірчаний білок

4. Цитохром в

5. Цитохром а₃

56. У дихальному ланцюгу з однієї молекули НАДН+Н⁺ утворюється:

1. 3 молекули АТФ

2. 5 молекул АТФ

3. 4 молекули АТФ

4. 2 молекули АТФ

5. 1 молекула АТФ

57. У дихальному ланцюгу з однієї молекули ФАДН₂ утворюється:

1. 2 молекули АТФ

2. 5 молекул АТФ

3. 4 молекули АТФ

4. 3 молекули АТФ

5. 1 молекула АТФ

58. Для якого із зазначених субстратів тканинного дихання коефіціент фосфорилювання Р/О = 3?

1. Ізоцитрату

2. Цитрату

3. Сукцинату

4. Сукциніл-КоА

5. Ацил-КоА

59. Для якого із зазначених субстратів тканинного дихання коефіціент фосфорилювання Р/О = 2?

1. Ацил-КоА

2. Альфа-кетоглурату

3. Малату

4. Ізоцитрату

5. L-Глутамату

60. Який з компонентів входить до складу комплексу І дихального ланцюга (НАДН-коензим Q-редуктази):

1. ФМН

2. ФАД

3. Гем

4. Ліпоєва кислота

5. Сукцинат