Выводы: (записать полученный результат и дать ему клинико-диагностическую оценку)

Раздел II.

ЭНЗИМОЛОГИЯ И БИОЭНЕРГЕТИКА.

ЗАНЯТИЕ 2

ТЕМА: Ферменты 1. Строение и функции белков. Строение и свойства ферментов.

Цель занятия:закрепить знания по структуре белков, сформировать представления о строении и свойствах ферментов. Научиться выполнять качественные реакции на активность некоторых гидролитических ферментов.

Исходный уровень знаний и навыков:

Студент должен знать:

1. Характеристику уровней структурной организации белковой молекулы (первичная, вторичная, третичная, четвертичная структура)

2. Жизненно незаменимые микроэлементы.

3. Витамины B₁, B₂, B₃, B₆, PP.

4. Строение коферментов NAD⁺, NADP⁺.

5. Понятия - коагуляция, порог коагуляции, коллоидная защита.

Студент должен уметь:

1. Проводить качественные реакции на белки и пептиды.

Структура занятия:

1. Теоретическая часть:

   1. Понятие о ферментах. История энзимологии. Особенности ферментативного катализа. Строение ферментов. Доказательства белковой природы ферментов.

   2. Характеристика уровней структурной организации белковой молекулы (первичная, вторичная, третичная, четвертичная структура) и связей удерживающих ее. Высаливание, денатурация, причины, механизм и признаки.

   3. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Участие витаминов в построении коферментов.

   4. Структурно-функциональная организация ферментов: активный (субстратный) центр, каталитический, аллостерический участки.

2. Практическая часть - выполнение лабораторных работ:

   1. Цветные реакции на белки и аминокислоты.

   2. Осаждение белков.

   3. Разделение альбуминов и глобулинов методом высаливания (УИРС).

3. Решение задач и проведение контроля конечного уровня

Литература основная:

1. Материал лекций.

2. Березов Т. Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия, М., Медицина, 1990, стр. 92-102., М., Медицина, 1998, стр. 114-143.

3. Николаев А. Я. Биологическая химия, М., Высшая школа,1989, стр. 5-92.

дополнительная:

4. Р. Марри и др. Биохимия человека, М., Мир,. 1993, том 1, стр. 63-75.

5. Филиппович Ю. Б. Основы биохимии М., Высшая школа, 1993, стр. 93-99.

6. Ленинджер А.Л. Основы биохимии, М., Мир, 1985, том 1., стр. 226-302

7. Тюкавкина Н.А., Бауков Ю.И. Биоорганическая химия, М., Медицина, 1991. стр. 313-376.

8. Албертс Б. и др., Молекулярная биология клетки, М, Мир, 1994 г, том 1, стр. 113-171.

ЗАДАЧИ:

1. Напишите формулу пептида Глу-Тир-Про-Гис-Сер. Какие из перечисленных цветных реакций будут положительными с данным пептидом?

а) биуретовая

б) Фоля

в) ксантопротеиновая

г) Миллона

2. О чем свидетельствуют цветные реакции на белки?

а) о наличии белка в биологической жидкости

б) о первичной структуре белка

в) о конформации белка

г) о наличии некоторых аминокислот в структуре белка

д) о функции белка

е) о наличии числа уровней структурной организации

3. Причиной различий в кривых насыщения кислородом между Hb и миоглобином является:

а) количество кислорода, переносимое этими гемопротеидами

б) заметные различия структур

в) конформационные переходы субъединиц

г) различиями pH окружающей среды

д) различное значение pCO₂крови и ткани

4.Зимогены превращаются в ферменты путем реакций:

а) аденилирования	в) метилирования
б) фосфорилирования	г) ограниченного протеолиза

5. Примером ковалентных сшивок белков рубцовой ткани являются:

а) десмозин	в) солевые мостики	д) дисульфидные связи
б) лизил-альдольная связь	г) водородные связи

6. Активный центр фермента:

а) содержит каталитические и вспомогательные аминокислоты

б) создает благоприятное окружение для взаимодействия фермента и субстрата

в) является основным в формировании свойств третичной структуры фермента

г) может содержать дополнительные сайты небелкового строения, необходимых для каталитического действия

е) обязательно содержит SH группы

Практическая часть:

Лаборатоpная работа № 1. Цветные реакции на белки и аминокислоты.

Биуретовая реакция.

ПРИНЦИП МЕТОДА: основан на образовании в щелочной среде комплекса фиолетового цвета пептидных связей белка с ионами двухвалентной меди.

ВНИМАНИЕ: Соблюдать меры безопасности при работе с гидроксидом натрия

ХОД РАБОТЫ: В три пробирки наливают по 5 капель растворов: в 1- яичного белка, во 2 - желатина, в 3 - миозина. В каждую пробирку добавляют по 5 капель 10% раствора гидроксида натрия и по 1 капле 1% раствора медного купороса. Во всех пробирках наблюдают устойчивое сине-фиолетовое окрашивание.