- •Часть 1
- •Содержание
- •Введение
- •Основные понятия в области технологии продукции общественного питания
- •Этапы технологического цикла производства продукции общественного питания
- •Классификация и характеристика способов кулинарной обработки продуктов.
- •Механические способы обработки.
- •Гидромеханические способы обработки.
- •Классификация способов тепловой обработки.
- •Классификация кулинарной продукции
- •Ассортимент кулинарной продукции
- •Деструкция белков
- •Влияние изменения белков на качество кулинарной продукции
- •Изменение сахаров
- •Лекция 2. Изменения крахмала
- •Лекция 3. Изменение углеводных стенок, пектиновых веществ, клетчатки, полуклетчатки
- •Изменения липидов при варке продуктов
- •Изменения липидов при жарке продуктов
- •Изменения жиров при жарке продуктов во фритюре
- •Условия увеличения срока службы фритюрного жира
- •Впитывание и адсорбция продуктами жира и его потери при жарке
- •Влияние жарки на пищевую ценность жира
- •Технологические процессы механической кулинарной обработки овощей и плодов. Химический состав плодов и овощей
- •Изменения, происходящие при тепловой обработке овощей и грибов
- •Изменение цвета овощей и плодов
- •Изменение витаминов в плодах и овощах
- •Замачивание круп и бобовых
- •Деструкция клеточных стенок крупы и бобовых
- •Изменение содержания растворимых веществ
- •Химический состав мышечной ткани
- •Краткая характеристика мышечных белков
- •Соединительная ткань
- •Влияние температуры и способа нагрева на скорость и температуру денатурации белков
- •Изменение заряженных групп и pH белков в процессе тепловой обработки мяса
- •Изменение растворимости мышечных и дезагрегация соединительнотканных белков в процессе нагрева мяса
- •Коагуляция белков и ее влияние на качественные изменения и структуру мясопродуктов
- •Изменение жиров при нагреве мяса
- •Изменение экстрактивных веществ
- •Изменения витаминов
- •.20 % Рибофлавина, а при варке в воде — 10 % тиамина и 14 % рибофлавина.
- •Изменение водоудерживающей способности мяса и мясопродуктов при их тепловой обработке
- •Нерыбные морепродукты
- •Основные термины реологии
- •Структура пищевых систем
- •Механические модели идеализированных тел
- •Свойства жидкостей
- •Свойства твердых тел
- •Адгезия
- •Понятие об активности воды
- •Активность воды некоторых видов продукции общественного питания
- •Заключение
- •Список литературы
Соединительная ткань
Основу соединительной ткани составляют коллагеновые и эластиновые волокна. Коллагеновые волокна преимущественно имеют лентовидную форму, хотя известно пять их морфологических вариантов; эластиновые волокна нитевидной формы. Коллагеновые и эластиновые волокна вместе с перепонками образуют губчатую структуру соединительной ткани, в ячейках которой содержится тканевая жидкость. Клеточные элементы в соединительной ткани немногочисленны, хотя и разнообразны.
В зависимости от соотношения в составе соединительной ткани коллагеновых и эластиновых волокон и других морфологических элементов различают ее разновидности: плотную, рыхлую и эластическую. Плотная соединительная ткань содержит преимущественно коллагеновые волокна. Она образует сухожилия, связки, оболочки мускулов и внутренних органов, входит в состав кожи. Рыхлая соединительная ткань в отличие от плотной содержит больше клеточных элементов. Она главным образом связывает другие ткани и мускулы между собой, а также кожу с поверхностнрй фасцией. На основе этой ткани развивается жировая ткань. В эластической ткани преобладают эластиновые волокна. Эта ткань входит в выйную затылочно-шейную связку, желтую фасцию живота и стенки крупных кровеносных сосудов.
Коллагеновые волокна в большинстве случаев являются преобладающим структурным элементом соединительной ткани. Они собраны в пучки различной толщины, ветвящиеся на мелкие волоконца, которые, соединяясь между собой в крупные пучки, образуют единую сложную сетчатую структуру — «вязь». Коллагеновые волокна отличаются большой прочностью: их временное сопротивление разрыву достигает 200...640 МПа.
Основу структуры коллагеновых волокон составляют элементарные волоконца, образованные протофибриллами диаметром около 0,05 мкм, которые составляют фибриллы с поперечником 0,3...0,5 мкм. Из фибрилл образованы первичные волокна (поперечник около 10 мкм), а затем сложные волокна — пучки, покрытые тончайшей оболочкой. В пучках фибриллы связаны аморфным веществом, растворяющимся в щелочах и разрушающимся под действием протеолитических ферментов. Коллагеновые волокна содержат около 37 % сухого остатка, в составе которого до 35 % органических веществ, преимущественно коллагена.
В отличие от коллагеновых волокон эластиновые обладают микроскопически однородной структурой. Однако под действием эластазы они распадаются на фибриллы. Их толщина различна: некоторые едва видны под микроскопом, другие по размеру приближаются к коллагеновым волокнам средней величины. Прочность эластиновых волокон меньше прочности коллагеновых: их сопротивление на разрыв 100...200 МПа. В составе эластиновых волокон около 42 % сухого остатка, из которого 0,2 % приходятся на долю минеральных веществ. В составе органических веществ около 32 % эластина и немного коллагена.
Высокая прочность коллагеновых и упругость эластиновых волокон обусловливают прочностные свойства соединительной ткани в целом, которые значительно превосходят такие же свойства мышечной ткани. Если сопротивление резанию различных мускулов колеблется в пределах 0,013...0,086 МПа, то для соединительной ткани оно составляет 0,27...0,40 МПа.
Химический состав соединительной ткани различен и зависит главным образом от соотношения в ней количества коллагеновых и эластиновых волокон. В некоторых видах соединительной ткани (рыхлая соединительная ткань, сухожилия) преобладает коллаген, и в таких тканях несколько больше воды. Другие виды соединительной ткани содержат больше эластина и беднее водой. Так, в состав сухожилий входит до 32 % коллагена и лишь 0,7 % эластина, а в состав выйной связки — до 32 % эластина и лишь 1,6 % коллагена.
Свойства, пищевая ценность и промышленное значение соединительной ткани определяются свойствами коллагена и эластина и их количественным соотношением.
Коллаген неоднороден. Его элементарные частицы — коллагеновые протофибриллы — представляют собой систему колластроминовых нитей и проколлагеновой обкладки. В проколлагеновой обкладке упорядоченно расположен углеводный компонент коллагена — мукополисахарид (гиалуроновая кислота), обусловливающий поперечную исчерченность фибрилл. Даже в очищенном препарате коллагена обнаруживается до 0,65 % углеводов. Таким образом, в коллагеновых волокнах содержится, по меньшей мере, два белка и углеводный компонент, которые, будучи связанными между собой, определяют своеобразие свойств коллагеновых волокон: их прочность, эластичность, устойчивость к растворителям, нагреванию в воде и действию протеолитических ферментов. Эти свойства зависят от того, какая доля мукополисахарида прочно или лабильно связана с белковой частью. Чем больше углеводного компонента связано прочно, тем отчетливее выражены эти свойства.
Мукополисахариды входят также в состав межуточного вещества, цементирующего коллагеновые фибриллы в коллагеновые волокна. Мукополисахариды растворимы в щелочах. В дальнейшем под словом «коллаген» подразумевается комплекс, образованный колластромином и проколлагеном.
В зависимости от анатомического происхождения соединительной ткани различают коллаген волокнистый (сухожилия и кожа), гиалиновый (кость), хондриновый (хрящи). Аминокислотный состав коллагенов разного происхождения несколько различается, но во всех случаях в коллагене очень мало метионина и отсутствует триптофан.
Нативный коллаген нерастворим в воде, но набухает в ней. Он медленно переваривается пепсином и почти не переваривается трипсином и панкреатическим соком, но расщепляется коллагеназой на цепочки параллельно оси волокна. При нагреве коллагена до '60...70 °С и тщательной механической деструкции переваривающее действие пепсина усиливается. Таким образом, коллаген, хотя и сравнительно медленно, все же может усваиваться организмом, который выделят его больше, чем получает с пищей. В умеренных количествах коллаген сберегает в пище полноценные белки и выполняет роль пищевых волокон.
При нагревании препаратов коллагена с водой до 58...65 °С коллагеновые волокна резко (примерно на 1/3) сокращаются. При этом, по-видимому, разрушаются только связи, удерживающие полипептидные цепочки в направлении продольной оси структуры коллагена. Происходят неупорядоченное изгибание и скручивание полипептидных цепей, а также разрыв части преимущественно водородных связей в молекуле коллагена. Это явление называется свариванием коллагена. Сваренный коллаген более доступен действию пепсина. Его прочность резко снижается: например, сопротивление резанию соединительной ткани.
При дальнейшем осторожном нагреве коллагена полностью разрываются водородные и солевые связи, удерживающие полипептидные цепочки в структуре коллагена, без заметного нарушения связей внутри цепей. Этот процесс, протекающий с участием воды, известен под названием пептизации коллагена. Продукт пептизации, состоящий из нескольких связанных друг с другом полипептидных цепочек, называется глютином.
Практически одновременно с образованием глютина происходит гидролитический распад части полипептидных цепочек на более мелкие звенья, в совокупности образующие полидисперсный продукт гидролиза глютина — смесь желатоз (глютоз).
Тщательное механическое разрушение коллагена в воде приводит к нарушению структуры коллагена по плоскостям расположения водородных и солевых связей. Происходит разволокнение коллагена на полипептидные цепочки и образуется продукт, сходный с желатином.
Эластин не содержит триптофана, и в нем очень мало метионина и гистидина. Он почти не переваривается пепсином, медленно — трипсином и сравнительно легко — эластазой. Он очень устойчив к действию химических реагентов, не изменяется в растворах кислот и щелочей, выдерживает длительный нагрев при 125 °С. Следовательно, эластин практически не имеет какой- либо пищевой ценности.
Лекция 2. Влияние способов и режимов тепловой обработки мяса и мясопродуктов на изменение их физико-химических показателей и биологической ценности.
Изменение белков мяса в процессе нагрева
Белковая молекула при нагреве подвергается сложным физико-химическим изменениям, прежде всего денатурации и коагуляции, глубина которых зависит от температуры, продолжительности тепловой обработки и некоторых других факторов. При изучении всех классов белков необходимо установить уровни организации их макромолекулярной структуры. По терминологии Линдерштрема-Ланга и Бернала эти уровни принято именовать первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами белка. Под первичной структурой понимают вид, число и последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи белка, под вторичной — взаимосвязь и характер спирализации полипептидных цепей, под третичной — закономерное свертывание цепей, обладающих вторичной структурой в макромолекуле, под четвертичной — агрегацию макромолекул.
Любое изменение, рассматриваемое как взаимодействие белков друг с другом, предполагает предварительное разрушение этих связей, которыми они удерживаются в системе, и замену их другими. Образование новых случайных структур в сложных белковых системах представляется как следствие замены лабильных связей между белковыми частицами более стабильными связями. Если воздействие тех или иных факторов приводит к разрушению третичной или четвертичной стриктуры, то ослабляется защитное действие гидратационных слоев вблизи полярных группировок и образование новых более прочных структур становится неизбежным. Уменьшение гидрофильной и увеличение гидрофобной способности и, следовательно, снижение защитного (стабилизирующего) действия гидратационных слоев вблизи полярных группировок происходят в результате внутримолекулярной перестройки белковой молекулы при денатурации. В этих условиях происходит агрегирование белковых частиц за счет межмолекулярных сил и коагуляция белка.
В свете подобных представлений рассмотрим вопрос о сущности и механизме денатурации белков. Денатурация, по мнению Жоли, — это любая модификация вторичной, третичной или четвертичной структуры белковой молекулы, за исключением разрыва ковалентных связей.