13.Гидротация белков.

Белки связывают воду, то есть проявляют гидрофильные свойства, при этом они набухают, увеличивается их масса и объём. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения.

Благодаря наличию на поверхности белковых глобул, групп несущих положительный или отрицательный заряд, вокруг молекулы белка образуется гидратная оболочка, которая препятствует агрегации, а следовательно способствует устойчивости растворов белка и препятствует их осаждению. В ИЭТ белки обладают наименьшей способностью связывать

воду, происходит разрушение гидратной оболочки, поэтому преобразуются крупные агрегуты белковых молекул. Агрегация белка происходит и при обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей . При изменении рН среды макромолакулы белка становятся заряжены и его гидротационная способность меняется. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы называемые студнями. Они не обладают текучестью, упруги, пластичны, обладают определённой механической прочностью и способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидротироваться, растворяясь в воде, образуя растворы с невысокой концентрацией, например белки молока. Гидрофобные свойства белков, то есть их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать эмульсии, суспензии и пены, имеет большое значение в биологии и пищевой промышленности при хранении и переработке зерна , выпечке хлеба, производства макаронных изделий и т.д.различная гидрофильность белков – один из важнейших признаков зерна сильной и слабой пшеницы. Сильно гидротированным студнем является сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста. Она содержит до 65% воды. Различная гидрофильность клейковинных белков один из признаков, характеризующих качество зерна и полученной из него муки.

Денатурация белков- это сложный процесс при котором под влиянием внешних факторов происходит изменение двоичной, третичной и четвертичной структуры белковой макромолекулы, то есть её нативной пространственной структуры. Первичная структура, а значит и химический состав балка не меняются. Денатурация изменяет первоначальные свойства белковых веществ. При этом увеличивается реактивность некоторых химических групп, входящих в состав молекулы, пояпляются свободные группы(сульфгидрильные и др.), уменьшается растворимость, гидрофильность, ферментативная активность, изменяется форма или величина белковой молекулы, увеличивается её ассиметрия, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно он легче гидролизуется.в пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков. Нагревание вызывает разрыв водородных связей и нарушает взаимодействие гидрофобных групп. Тепловая денатурация белков наиболее часто наблюдается при сушке зерна, если она ведётся с нарушением установленных правил, а также в результате самосогревания.

При нагреве до всхожесть зерна не меняется. При температуреснижаются хлебопекарные свойства, особенно зерна пшеницы. Степень тепловой денатурации зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль в процессе тепловой денатурации играет при бланшировании растительного сырья, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Физические, химические и биологические способы денатурации широко используются в пищевой промышленности и биотехнологии.