biohimiyaverstka

Т а б л и ц а 5

Классификация аминокислот

21

22

Превращение диполярного иона в щелочной среде:

По кислотно-основным свойствам аминокислоты делят в зависимости от физико-химических свойств бокового радикала на три группы: кислые, основные и нейтральные.

К кислым относятся аминокислоты с карбоксильными группами в боковом радикале: аспарагиновая и глутаминовая. К основным относятся аминокислоты лизин, аргинин и гистидин, имеющие в боковом радикале группировку с основными свойствами: аминогруппу, гуанидиновую и имидазольную группы. Все остальные аминокислоты – нейтральные, так как их боковой радикал не проявляет ни кислых, ни основных свойств.

Следовательно, аминокислоты имеют суммарный нулевой, положительный или отрицательный заряд, зависящий от рН-среды. Значение рН-среды, при котором заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой. Изоэлектрическая точка отражает кислотно-ос- новные свойства разных групп в аминокислотах и является одной из важных констант, характеризующих аминокислоту.

По биологическому значению все аминокислоты подразделяют на заменимые и незаменимые, иногда выделяют еще полузаменимые.

Заменимые кислоты синтезируются в организме человека в достаточном количестве. К ним относятся глицин, аланин, серии, цистеин, тирозин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аспарагин, глутамин.

Полузаменимые кислоты образуются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому их недостаток должен восполняться белковой пищей. Для организма человека такими аминокислотами являются тирозин, аргинин, гистидин.

26

Незаменимые кислоты в организме не синтезируются, поэтому они должны поступать с пищей. Незаменимых аминокислот восемь: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенил аланин, триптофан. Гистидин – незаменимая кислота в том случае, если в организме нет метионина, из которого гистидин получается в результате обмена веществ.

1.3.1. Строение белков

Первичная структура белка – это последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Образование молекулы белка происходит за счет взаимодействия карбоксильной группы аминокислотного блока одной аминокислоты с аминогруппой другой аминокислоты. Аминокислотные остатки в молекуле белка соединены пептидными связями (ковалентная связь).

Рис. 5. Образование пептидной связи и полипептидной цепи

При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид (рис. 5), который способен присоединять еще аминокислоты по карбоксильной (–СООН) и амино (–NH2)- группам с образованием трипептида, тетрапептида, пен-

27

тапептида… Первичная структура белка уникальна и детерминиру-

ется генами.

В настоящее время расшифрована первичная структура более тысячи белков. Например, миоглобин человека – белок, состоящий из 153 аминокислотных остатков, а инсулин человека – белок, образованный двумя цепями: цепь А образована 21 аминокислотным остатком и цепь В – 30 аминокислотными остатками (рис. 6).

Первичная структура белка предопределяет следующие уровни организации белковой молекулы. Строго линейная полипептидная цепь присуща крайне ограниченному числу белков. Одним из таких белков является фиброин шелка – белок, выделяемый гусеницами шелкопряда.

Рис. 6. Первичная структура проинсулина

С-белок отщепляется от проинсулина в процессе превращения его в инсулин под воздействием специфического фермента, ускоряющего гидролиз пептидных связей по остаткам аргинина в позициях 31 и 63.

Вторичная структура белка. Под вторичной структурой белка понимают способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру, стабилизирующийся

28

водородными связями между карбоксильными и аминогруппами разных аминокислот (рис. 7).