29. Строение и классификация ферментов.

Ферменты - белки которые способны быть катализаторами биохимических реакций. Фермент (от лат ферментацио) брожение. Ферменты раскладывают реакции на этапы. Ферменты бывают простые (белковая часть) и сложные (белковая часть, кофермент легко диссоциирует с апоферментом и небелковая часть, протетическая группа прочно связана с апоферментами). Активный центр фермента имеет два участка: участок связывания или якорный участок (выбор субстрата) и каталитический участок (определяет выбор пути химических превращений данного субстрата, определяет тип реакции). Классификация: Оксиредуктазы (окисление); Трансферазы (перенос атомов или групп атомов; Гидролазы (гидролитическое расщепление химических связей ) ; Лиазы (негидролитическое расщепление двойных связей или их образование) ; Лигазы (синтазы) (из 2х молекул путём ковалентных связей с затратой энергии), изомеразы

30. Конкурентное и неконкурентное ингибирование ферментов.

Ферментативный ингибитор — вещество, замедляющее протекание ферментативной реакции. Типы ингибирования ферментов делятся на обратимое и необратимое ингибирование (торможение навсегда). Обратимое делится на конкурентное (вызвано веществами имеющими структуру похожую на структуру субстрата). В этом случае ингибитор связывается в активном центре фермента и конкурирует за него с субстратом. конкурентный ингибитор не связывается с фермент-субстратным комплексом. Конкурентный ингибитор обычно структурно схож с субстратом, однако фермент не способен катализировать реакцию в присутствии ингибитора из-за отсутствия у последнего необходимых функциональных групп) и неконкурентное (вызвано веществами не имеющими структурного сходства с субстратом ,связывающие не в активном центре. Неконкурентный ингибитор не мешает связыванию субстрата с ферментом. Он способен присоединяться как к свободному ферменту, так и к фермент-субстратному комплексу с одинаковой эффективностью. Ингибитор вызывает такие конформационные изменения, которые не позволяют ферменту превращать субстрат в продукт, но не влияют на сродство фермента к субстрату. Необратимое (ингибитор необратимо связывается с ферментом, изменяя его структуру).

31. Особенности биологического катализа.

Катализ - химическое явление, суть которого заключается в изменении скоростей химических реакций при действии некоторых веществ (их называют катализаторами).

Биокатализ - избирательное ускорение химич. реакций, протекающих в живом организме, под влиянием ферментов. Основан на снижении энергетич. барьера (т. н. энергии активации) за счёт образования промежуточных комплексов фермента с субстратом. Отличается от небиол. катализа высокой эффективностью, строгой избирательностью и направленностью действия (субстратной и реакционной специфичностью), а также доступностью к тонкой и точной регуляции (активность фермента может увеличиваться или уменьшаться в зависимости от условий, в к-рых протекает реакция). Эти особенности обусловлены строением и свойствами белковой молекулы ферментов. В ней содержатся уникальные по своей структуре активные центры и регуляторные участки. В активном центре происходит сближение реагирующих веществ (субстратов, кофакторов), их упорядоченная ориентация относительно друг друга и молекулы фермента, т. н. индуцированное соответствие.