Файловый архив студентов. Файловый архив студентов.
1329 вузов, 5502 предметов.
/ Регистрация
FAQ Обратная связь Вопросы и предложения
Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз:
Башкирский Государственный Аграрный Университет
Предмет:
[НЕСОРТИРОВАННОЕ]
Файл:

Перспективы использования метода гальваностатической кулонометрии для оценки интегральной антиоксидантной активности молока и кисломолочной продукции.

.pdf
Скачиваний:
0
Добавлен:
08.09.2026
Размер:
2 Мб
Скачать
☆
Таблица 4.4
Продукция
Средняя ИАА, мг/100мл
ОАО «Зеленодоль-
ский молочноперера-
батывающий
комбинат» (ЗМК)
ООО «Казанский
молочный комбинат»:
«Просто молоко»
ОАО «Компания
ЮНИМИЛК-
DANONE» (Ю-D)
Диапазон
ИАА,
мг/100 мл
Среднее,
мг/100 мл
Диапазон
ИАА,
мг/100 мл
Среднее,
мг/100 мл
Диапазон
ИАА,
мг/100 мл
Среднее,
мг/100 мл
Ряженка
102,91–
117,75
108,6
84,2–91,69
89,46
95,42– 111,54
103,29
Катык
93,28– 111,74
103,53
84,72–96,6
91,11
98,01–
99,74
98,77
Йогурт
83,23–
92,10
86,44
77,89–
96,31
87,15
88,00– 104,05
94,83
Простокваша
–
–
84,85– 103,39
91,45 – –
ИАА продуктов, полученных с использованием термофильных
молочнокислых бактерий
Таким образом, установлен несомненный лидер – ОАО «Зелено­дольский молочный комбинат», выпускающий качественную кисломо­лочную продукцию по показателю интегральной антиоксидантной ак­тивности, что свидетельствует о ее более высокой биохимической цен­ности и лечебно-профилактической значимости.
101
Таблица 4.5
Продукция
Средняя ИАА, мг/100мл
ОАО «Зеленодоль-
ский молочноперера-
батывающий комби-
нат» (ЗМК)
ООО «Казанский
молочный комби-
нат»: «Просто
молоко»
ОАО «Компания
ЮНИМИЛК-
DANONE» (Ю-D)
Диапазон
ИАА,
мг/100 мл
Среднее,
мг/100 мл
Диапазон
ИАА,
мг/100 мл
Среднее,
мг/100 мл
Диапазон
ИАА,
мг/100 мл
Среднее,
мг/100 мл
Бифидок
103,0– 119,04
109,04
92,15–
98,92
96,54
86,71–
98,1
92,51
Напиток ацидофильный
–
–
71,92–
85,64
80,3 – –
Актимель
– – –
–
97,25– 104,17
101,89
ИАА продуктов, изготовленных с использованием ацидофильных
палочек и бифидобактерий
Таким образом, проведенные исследования подтвердили возмож­ность и перспективность применения метода кулонометрии для оценки качества молока на основе показателя интегральной антиоксидантной активности, который можно рассматривать как новый дополнительный биохимический тест при аналитическом контроле молочной и кисломо­лочной продукции.
102
С П И С О К Л И Т Е Р А Т У Р Ы
1. Дэниэлс, С. Здоровое питание – поле для инноваций / С. Дэни-
элс // Переработка молока. – 2007. – № 11 (97). – С. 50.
2. Христиансен, С. Будущее – молочные продукты повышенной пищевой ценности / С. Христиансен; пер. с англ. А. В. Бережной // Мо­лочная промышленность. – 2008. – № 10. – С. 78–79.
3. Сидоренко, Ю. И. Мир продуктов здорового питания / Ю. И. Сидоренко // Переработка молока. – 2008. – № 4. – С. 42–43.
4. Тихомирова, Н. А. Технология продуктов функционального питания. / Н. А. Тихомирова. – 2-е изд., перераб. и доп. – М.: ООО «Франтера», 2007. – с. 53.
5. Тихомирова, Н. А. Современное состояние и перспективы раз­вития продуктов функционального питания / Н. А. Тихомирова // Мо­лочная промышленность. – 2009. – № 7. – С. 5–8.
6. Доронин, А. Ф. Функциональное питание / А. Ф. Доронин, Б. А. Шендеров. – М.: Гранть. – 2002. – 295 с.
7. Определение природных антиоксидантов в модифицирован­ных формах творожной сыворотки / Е. И. Мельникова [и др.] // Хране­ние и переработка сельхозсырья. – 2009. – № 6. – С. 22–23.
8. Дигидрокверцетин – природный антиоксидант ХХI века / Н. В. Бабий [и др.] // Хранение и переработка сельхозсырья. – 2009. – № 7. – С. 46–47.
9. Яшин, А. Я. Определение содержания природных антиокси­дантов в пищевых продуктах и БАДах / А. Я. Яшин., Н. И. Черно­усова // Пищевая промышленность. – 2007. – № 5. – С. 28–30.
10. Гальваностатическая кулонометрия для оценки антиокси­дантной активности молока и молочных продуктов: научно-методиче­ское пособие / Ю. В. Балакирева [и др.]. – М.: РАЕВ, 2009. – С. 60.
11. Абрамова, Ж. И. Человек и противоокислительные вещества / Ж. И. Абрамова, Г. И. Оксенгендер. – Л.: Наука, 1985. – 230 с.
12. Громов, Б. В. Экология бактерий: учеб. пособие / Б. В. Гро­мов, Г. В. Павленко. – Л.: Изд-во Ленинградского ун-та, 1989. – 248 с.
13. Зенков, Н. К. Окислительный стресс: Биохимический и пато­физиологический аспекты / Н. К. Зенков, В. З. Ланкин, Е. Б. Меньщи­кова. – М.: МАИК «Наука/Интерпериодика», 2001. – 343 с.
14. Попова, К. Г. Потенциометрическое определение антиокси­дантной активности экстрактов растительного сырья с использованием
103
гексацианоферрата калия: магистерская диссертация / К. Г. Попова. – Екатеринбург, 2017. – С. 61.
15. Владимиров, Ю. А. Перекисное окисление липидов биологи­ческих мембран / Ю. А. Владимиров, А. И. Арчаков. – М.: Наука,
1972. – 252 с.
16. Владимиров, Ю. А. Свободные радикалы в биологических си­стемах / Ю. А. Владимиров // Соровский образовательный журнал. –
2000. – Т. 6. – № 12. – С. 13–19.
17. Владимиров, Ю. А. Свободные радикалы и антиоксиданты / Ю. А. Владимиров // Вестн. Рос. акад. мед. наук. – 1998. – № 7. – С. 43–51.
18. Зайковский, Ю. Я. Респираторный дистресс-синдром у взрос­лых / Ю. Я. Зайковский, В. Н. Ивченко. – Киев: Здоровья, 1987. – 184 с.
19. Dimatteo, M. A. Superoxide, nitric oxide, peroxynitrite and cyto­kine combinations all cause functional impairment and morphological changes in rat islets of Langerhans and insulin secreting cell lines, but dictate cell death by different mechanisms/ M. A. Dimatteo, A. C. Loweth, S. Thomas // Apoptosis. – 1997. – Vol. 2. – P. 164–177.
20. Журавлев, А. И. Антиокислители / А. И. Журавлев // БМЭ. – Т. 2. – 3-е изд. – 1975а. – С. 33–35.
21. Воскресенский, О. Н. Ангио-протекторы / О. Н. Воскресен­ский, В. А. Туманов. – Киев: Здоровья, 1982. – 119 с.
22. Биоантиоксидант: тезисы докладов IX Междунар. конф. Москва, 29 сентября – 2 октября 2015 г. – М.: РУДН, 2015. – 218 с.
23. Moharram, H. A. Methods for Determining the Antioxidant activ­ity: A Review / H. A. Moharram, M. M. Youssef // Alex. J. Fd. Sci. & Technol. – 2014. – № 11. – Р. 31–42.
24. Шидловская, В. П. Антиоксиданты молока и их роль в оценке его качества / В. П. Шидловская, Е. А. Юрова // Молочная промышлен­ность. – 2010. – № 2. – С. 24–27.
25. Шидловская, В. П. Антиоксидантная активность ферментов / В. П. Шидловская, Е. А. Юрова // Молочная промышленность. – 2011. – № 12. – С. 48–49.
26. Kanofsky, J. R. Quenching of singlet oxygen by human plasma / J. R. Kanofsky // Photochem. And Photobiol. – 1990. – Vol. 51. – P. 299–303.
27. Wayner, D. D. M. The relative contributions of vitamin E, urate, ascorbate, and proteins to the total peroxyl radical-trapping antioxidant ac­tivity of human blood plasma / D. D. M. Wayner, G. W. Burton, K. U. In­gold // Biochim. Et biophys. Acta. – 1987. – Vol. 924. – P. 408–419.
104
28. Haenen, G. R. M. M. Scavenging of hypoclorous acid by both re­duced and oxidized lipoate / G. R. M. M. Haenen, A. Bast // Pharm. Weekbl. Sci. Ed. – 1992. – Vol. 14, Suppl. B. – P. 6.
29. Биленко, М. В. Ишемические и реперфузионные поврежде­ния органов / М. В. Биленко. – М.: Медицина, 1989. – 368 с.
30. Соколовский, В. В. Тиоловые антиоксиданты в молекуляр­ных механизмах неспецифической реакции организма на экстремаль­ное воздействие (Обзор) / В. В. Соколовский // Вопр. мед. химии. –
1988. – № 6. – С. 2–11.
31. Кулинский, В. И. Биологическая роль глутатиона / В. И. Ку­линский, Л. С. Колесниченко // Успехи соврем. биол. – 1990. – Т. 110, вып.1. – С. 20–33.
32. Dameron, C. T. Regulation of aortic CuZn-superoxide dismutase with copper. Caeruloplasmin and albumin reactivate and transfer copper to the enzyme in culture/ C. T. Dameron, E. D. Harris // Biochem. J. – 1987. – Vol. 248. – P. 669–675.
33. Михайлова, Н. П. Антиоксиданты в мезотерапии / Н. П. Тихо­мирова // Основы мезотерапии. – 2009. – № 7. – С. 14–21.
34. Антиоксиданты в интенсивной терапии / Е. Р. Немцова [и др.] // Российский медицинский журнал. – 2006. – № 4. – С. 18–22.
35. Крушева, А. В. Антиоксиданты и их применение в медицине / А. В. Крушева // Научное сообщество студентов XXI столетия. ЕСТЕ­СТВЕННЫЕ НАУКИ: сб. ст. по мат. XIX междунар. студ. науч.-практ. конф. – № 5(19).
36. Антиоксиданты: классификация, фармакотерапевтические свойства, использование в практической медицине / С. А. Шахмарда­нова [и др.] // Журнал фундаментальной медицины и биологии. –
2016. – С. 4–15.
37. Антитромбогенная активность антиоксидантных соедине­ний / А. А. Спасов [и др.] // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. – 2013. – 155 (6). – С. 740–742.
38. Свободнорадикальные процессы и антиоксидантная терапия при ишемии головного мозга / Э. Ю. Соловьева [и др.] // Журнал невро­логии и психиатрии. – 2008. – 108 (6). – С. 37–42.
39. Антинекротический и антиоксидантный эффекты суперок­сиддис-мутазы при ишемии кожи / В. П. Галенко-Ярошевский [и др.] // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. – 2006. – 142 (10). – 430 c.
105
40. Чимонина, И. В. Химический состав молока и его воздействие на организм человека / И. В. Чимонина, С. А. Кочарян // KANT. – 2014.
41. Канарейкина, С. Г. Новый комбинированный йогурт с расти­тельным компонентом и сухим кобыльим молоком / С. Г. Канарейкина А. М. Арсланова, В. И. Канарейкин // Коневодство и конный спорт. –
2016. – № 3. – С. 29–31.
42. Канарейкина, С. Г. Разработка линейки молочно-раститель­ных йогуртов / С. Г. Канарейкина, В. И. Канарейкин // Известия Орен­бургского государственного аграрного университета. – 2016. – № 1 (57). – С. 110–111.
43. Меркушева, И. Н. Пищевая и биологическая ценность козьего молока / И. Н. Меркушева, С. П. Петриченко, М. А. Кожухова // Изве­стия высших учебных заведений. – 2005. – № 5.
44. Горбатова, К. К. Химия и физика молока: учебник для вузов / К. К. Горбатова. – СПб.: ГИОРД, 2003. – 288 с.
45. Горбатова, К. К. Биохимия молока и молочных продуктов / К. К. Горбатова. – 2-е изд., перераб. и доп. – М.: Колос, 1997. – 288 с.
46. Кормош, Н. Г. Физиологическая роль активных форм кисло­рода (субклеточный уровень) – взгляд клинициста / Н. Г. Кормош // Российский биотерапевтический журнал. – 2011.– № 4, т. 10.
47. Protein oxidation in response to increased transcriptional enois / S. Dukan [et. al.] // Proc Natl Acad Sci USA. – 2000. – N 97. – P. 5746–5749.
48. Горбатова, К. К. Биохимия молока и молочных продуктов: учебник для вузов / К. К. Горбатова. – 3-е изд., перераб. и доп. – СПб.: ГИОРД, 2003. – 320 с.
49. Cervato, G. Antioxidant activity of caseines / G. Cervato, R. Cazzola, B. Cestaro // International journal of food. Sciences and nutri­tion. – 1999. –Vol. 50. – № 4. – P. 291.
50. Щербакова, Ю. В. Влияние тепловой обработки на компо­ненты антиоксидантной системы молока и его интегральную антиокси­дантную активность:автореферат / Ю. В. Щербакова. – М., 2011.
51.
52. Cervato, G. Antioxidant activity of caseines / G. Cervato, R. Caz­zola, B. Cestaro // International journal of food. Sciences and nutrition. –
1999.– Vol. 50. – № 4. – P. 291.
53. Cervato, G. Further studies on antioxidant role of pyrophosphate in model membranes / G. Cervato, R. Cazzola, B. Cestaro // Chem. Phys. Lipids. – № 66. – P. 87–92.
106
54. Stadtman, E. R. Free Radicals, Oxidative Stress, and Antioxidants / E. R. Stadtman; ed. Ozben. – N.Y.: Acad. Plenum Press, 1998. P. 51–64.
55. Горбатова, К. К. Химия и физика белков молока / К. К. Горба­това. – М.: Колос. 1993. – 192 с.
56. Лущак, В. И. Свободнорадикальное окисление белков и его связь с функциональным состоянием организма / В. И. Лущак // Биохи­мия. – 2007. – Т. 72. – № 8. – С. 995–1017.
57. Кормош, Н. Г. Физиологическая роль активных форм кисло­рода (субклеточный уровень) – взгляд клинициста / Н. Г. Кормош // Рос­сийский биотерапевтический журнал. – 2011. – № 4, т. 10. – С. 29–35.
58. Nomenclature of the proteins of cows' milk – sixth revision / H. M. Farrell [et al.] // J Dairy Sci. – 2004. – Р. 1641–1674.
59. Особенности состава козьего молока как компонента продук­тов питания / С. В. Симоненко [и др.] // Журнал Биохимия. – 2008. – С. 109.
60. Иммуноглобулины молока / Л. А. Остроумов [и др.] //Молоч­ная промышленность. – 2008. – № 3. – С. 82–83.
61. Sorensen, M. The proteins in whey / M. Sorensen, J. P. L. So­rensen // С. R. Trav. Lab. Carlsberg. – 1939. – Vol. 23, N 1. – P. 55–99.
62. Pierce, A. Molecular cloning and sequence analysis of bovine lac­totransferrin / A. Pierce, D. Colavizza, M. Bennassa // Eur. J. Biochem. –
1991. – Vol. 196. – P. 177–184.
63. Борзенкова, Н. В. Лактоферрин: физико-химические свой­ства, биологические функции, системы доставки, лекарственные пре­параты и биологически активные добавки (обзор) / Н. В. Борзенкова, Н. Г. Балабушевич, Н. И. Ларионова // Биофармацевтический журнал. –
2010. – Т. 2. –№ 3.– С. 3–19.
64. L. Sanchez, M. Calvo, J. H. Brock // Archiv. Disease Childh. –
1992. – Vol. 67. – P. 657–661.
65. O. A. A. La // Biotecnol. Aplicada. – 2000. – Vol. 17. – P. 177–182.
66. B. F. Anderson [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. – 1987. – Vol. 84. – P. 1769–1773.
67. J. M. Hadden [et al.] // Biochim. Biophys. Acta. – 1994. – Vol. 1205. – P. 59–67.
68. I. L. Van Snick, B. Masrkowetz, P. Masson // J. Exp. Med. –
1977. – Vol. 146. – P. 817–827.
69. I. L. Van Snick, P. Masson, J. Heremans // J. Exp. Med. – 1974. – Vol. 140. – N 4. – P. 1068–1084.
70. H. S. Bigene // Scand. J. Haemat. – 1984. – Vol. 33. – P. 225–230.
107
71. Th.W. Butler [et al.] // J. Immunol. Meth. – 1988. – Vol. 108. – N 1-2. – P. 159–170.
72. Spectroscopic studies of ceruloplasmin. Electronic structures of the copper sites / J. H. Dawson [et al.] // J. Am. Chem. Soc. – 1979. – Vol. 101. – P. 5046–5053.
73. А. А. Николаев, Н. И. Аншакова // Вопр. мед. химии. – 1985. – № 3. – С. 128–131.
74. Е. Р. Немцова, Р. И Якубовкая, М. М. Уткин // Вопр. мед. хи­мии. – 1988. – № 3. – С. 127–131.
75. B. Johansson // Acta Chem. Scand. – 1960. – Vol. 14. – P. 510–512.
76. J. Malmoquist, N. E. Hansen., S. H. Karle // Scand J. Haemat. –
1978. – Vol. 21. – N 1. – P. 5–8.
77. Sorensen, M. The proteins in whey / M. Sorensen, J. P. L. Soren­sen // C. R. Trav. Lab. Carlsberg. – 1939. – Vol. 23. – N 1. – P. 55–99.
78. B. E. Britigan [et al.] // J. Biol.Chem. – 1986. – Vol. 261. – P. 17026–17032.
79. M. T. Satue´-Gracia [et al.] // J. Agric. Food Chem. – 2000. – Vol. 48. – P. 4984–4990.
80. Y. Z. Wang [et al.] // An. Feed Sci. Technol. – 2008. – Vol. 140. – P. 326–336.
81. M. T. Massucci [et al.] // BioMetals. – 2004. – Vol. 17. – P. 249–255.
82.
83. T. G. Kanyshkova [et al.] // Eur. J. Biochem. – 2003. – Vol. 270. – P. 3353–3361.
84. Изменение антиокислительных свойств лактоферрина из женского молока в процессе дезамидирования // Биохимия. – 2001. – Т. 66. – Вып. 5. – С. 712–717.
85. D. Naot [et al.] // Clin. Med. Res. – 2005. – Vol. 3. – P. 93–101.
86. P. L. La lactoferrin. Proteine des secretions externes et des leuko­cyte neutrophiles. – Bruxelles, 1970. – P. 232.
87. I. M. C. Gutteidge [et al.] // Biochem. J. – 1981. – Vol. 199. – P. 259–261.
88. J. D. Oram, B. Reiter // Biochim. Biophys. Acta. – 1968. – Vol. 170. – P. 351–365.
89. S. A. Gonzalez-Chavez, S. Arevalo-Gallegos, Q. Rascon-Cruz // Int. J. Antimicrob. Agents. – 2009. – Vol. 33. – P. 301.e1–301.e8.
90. R. T. Ellison 3rd, T. J. Giehl, F. M. La Force // Infect. Immun. –
1988. – Vol. 56. – P. 2774–2781.
108
91. Синергетическое антимикробное действие катионных белков при фагоцитозе / В. Р. Кокряков [и др.] // Моделирование и клиническая характеристика фагоцитарных реакций: сб. науч. трудов. – Горький,
1989. – С. 98–103.
92. Шидловская, В.П. Ферменты молока / В. П. Шидловская. – М.: Агропромиздат, 1985. – 152 с.
93. Тепел, А. Химия и физика молока / А. Тепел. – М.: Пищевая промышленность, 1979. – 624 с.
94. Anderson, V. Reviews of the progress of dairy science. The milk fat globule membrane / V. Anderson, T. E. Cawston // J. Dairy Res. – 1975. – Vol. 42. – № 4. – Р. 459–466.
95. Определение суммарной концентрации и активности антиок­сидантов в пищевых продуктах / Ю. В. Гелетий [и др.] // Биоорганиче­ская химия. – 2002. – Т. 28. – № 6. – С. 551–566.
96. Антиоксидантная активность козьего молока и влияние на нее промышленных режимов термообработки / Ю. В. Балакирева [и др.] // Хранение и переработка сельхозсырья. – 2010. – № 5. – С. 13–15.
97. Percy, M. E. Catalase: an old enzyme with a new role? A review / M. E. Percy // Can. J. Biochem. And. Cell.Biol. – 1984. – Vol. 62. – P. 1006–
1014.
98. Погорельцев, В. И. Применение метода гальваностатической кулонометрии в клинической диагностике антиоксидантного статуса организма человека / В. И. Погорельцев, Г. К. Зиятдинова, Г. К. Будни­ков. – Казань: КГМУ, 2004. – 47 с.
99. Оздемир, Х. Влияние смещивающихся с водой органических растворителей на лактопероксидазу, выделенную из молока буйволиц / Х. Оздемир, Х. И. Хасибейоглы, О. И. Куфревиоглы // Биохимия. –
2001. – Т. 68. – № 3. – С. 397–402.
100. Age-related changes in antioxidant enzyme activities are region and organ, as sex, selective in the rat / M. C. Carrillo [et al.] // Mechanisms Ageing and Development. – 1992. – Vol. 65. – P. 187–198.
101. Simultaneous measurement of reduced and oxidized glutathione in human aqueous humor and cataract by electrochemical detection / B. Chakrapani [et al.] // Ophthalmic res. – 1995. – Vol. 27. – Suppl. 1. – P. 69–77.
102. Reinhardt, T. A. Bovine milk fat globule membrane proteome / T. A. Reinhardt, J. D. Lippolis // J. of Dairy Research. – 2006. – № 73. – P. 406–416.
109
103. Molecular characterization of human and bovine ceruloplasmin using maldi-tof mass spectrometry / S. Boivin [et al.] // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 2001. – № 4. – Р. 1006–1010.
104. Database search post-processing by neural network: Advanced facilities for identification of components in protein mixtures using mass spectrometric peptide mapping / P. G. Lokhov[et al.] // Proteomics. – 2004. – Vol. 4 (3). P. 633–642.
105. Identification of the prooxidant site of human ceruloplasmin: A model for oxidative damage by copper bound to protein surfaces /, C. K. Mukhopadhyay [et al.] // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1997. – Vol. 94. – Р. 11546–11551.
106. Скурихин, И. М. Руководство по методам анализа качества и безопасности пищевых продуктов / И. М. Скурихин, В. А. Тутельян. – М.: Брандес, Медицина, 1998. – 342 с.
107. Ващенко, В. И. Церулоплазмин – от метаболита до лекар- ственного средства / В. И. Ващенко, Т. Н. Ващенко // Психофармаколо­гия и биологическая наркология. – 2006. – Т. 6. – № 3. – С. 1254–1269.
108. Васильев, В. Б. Дисмутирование супероксидных радикалов церулоплазмином — детали механизма / В. Б. Васильев, A. M. Качурин, Н. В. Сорока // Биохимия. – 1988. – Т. 53. – № 12. – С. 2051–2058.
109. Bannister, J. V. Does caeruloplasmin dismutase superoxide? No / J. V. Bannister, W. H. Bannister, H. A. O. Hill // FEBS Lett. – 1980. – Vol. 118. – N 1. – P. 127–129.
110. Shimizu, M. Clinical results on the use of human ceruloplasmin in aplastic anemia / M. Shimizu // Transfusion. – 1979. – № 19. – Р. 742–748.
111. Modulatory effects of ceruloplasmin on lymphocytes, neutrophils and monocytes of patients with altered immune status / E. L. Saenko [et al.] // Immunol. Invest. – 1994. – № 23. – Р. 99–114.
112. Исследование физиологических функций человеческого це- рулоплазмина. Эффект церулоплазмина на иммуноциты в норме и при патологии / О.Ф. Сенюк [и др.] // Биохимия. – 1994. – № 59. – С. 1113–
1118.
113. Роль церулоплазмина в устойчивости организма к рентге- новскому облучению / Н. А. Бердинский [и др.] // Радиобиология. –
1994. – № 24. – С. 199–203.
114. The mechanism of interaction of ceruloplasmin with superoxide radicals / A. Sergeev [et al.] // Int. J. Biochem. – 1993. – Vol. 25. –N 11. – P. 1549–1554.
110
Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]
Помощь Обратная связь Вопросы и предложения Пользовательское соглашение Политика конфиденциальности