Добавил:
ivanov666
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз:
Предмет:
Файл:Основы цитологии. Учебное пособие
.pdf
41
образовании простого контакта "узнают" клетки одного типа. Наличие этих
белков-рецепторов (кадгерины, интегрины и др.) характерно для определенных тканей. Они реагируют только с соответствующими им клетками. Например, Е – кадгерины участвуют в образовании контактов только между
эпителиальными клетками, обеспечивая их соединение практически по всей
поверхности контактирующих клеток.
Сложные межклеточные соединения представляют собой небольшие парные специализированные участки плазматических мембран двух соседних клеток. Они подразделяются на запирающие (изолирующие), сцепляющие (заякоривающие) и коммуникационные (объединяющие) контакты.
К запирающим (изолирующим) относится плотный контакт. В это
соединении принимают участие специальные интегральные белки, расположенные на поверхности соседних клеток, образующие подобие ячеистой сети. Эта ячеистая сеть окружает в виде пояска весь периметр клетки, соединяясь с такой же сетью на поверхности соседних клеток. Эта область непроницаема для макромолекул и ионов и, следовательно, она запирает, отграничивает межклеточные щели от внешней среды. Этот тип соединений характерен для клеток однослойных эпителиев и эндотелия.
К сцепляющим, или заякоривающим, соединениям относятся адгезив-
ный (сцепляющий) поясок и десмосомы. Общим для этой группы соединений
является то, что к участкам плазматических мембран со стороны цитоплазмы
подходят фибриллярные элементы цитоскелета, которые как бы заякориваются на их поверхности.
Адгезивный (сцепляющий) поясок – парное образование в виде ленты,
опоясывающей апикальную часть клетки однослойных эпителиев. Здесь
клетки связаны друг с другом интегральными гликопротеидами, к которым
со стороны примембранных белков, включающих характерный белок винкулин. К этому слою подходит и связывается с ним пучок актиновых микро-
филаментов. Кооперативное сокращение актиновых микрофиламентов во
многих соседствующих клетках может привести к изменению рельефа всего
эпителиального пласта.
К сцепляющим соединениям может быть отнесен фокальный кон-
такт, характерный для фибробластов. В этом случае клетка соединяется не
с соседней клеткой, а с элементами внеклеточного субстрата. В образовании
фокального контакта также принимают участие актиновые микрофиламенты.
К заякоривающим межклеточным соединениям относятся и десмосомы. Это
тоже парные структуры, представляющие собой небольшую площадку или
пятно диаметром около 0,5 мкм. Со стороны цитоплазмы к плазматической
мембране прилежит слой белков, в состав которого входят десмоплакины.
В этом слое заякореваются пучки цитоплазматических промежуточных
филаментов. С внешней стороны плазмалеммы соседних клеток в области
десмосом соединяются с помощью трансмембранных доменов белков – дес-
42
моглеинов. Каждая клетка эпидермиса кожи может иметь до нескольких сотен десмосом.
Функциональная роль десмосом заключается в механической связи
между клетками. Десмосомы связывают друг с другом клетки в различных
эпителиях, в сердечных и гладких мышцах. Полудесмосомы связывают эпителиальные клетки с базальной мембраной.
Коммуникационные соединения в клетках животных представлены ще-
левыми контактами и синапсами.
Шелевое соединение (нексус), представляет собой область протяжен-
ностью 0,5 – 3 мкм, где плазмалеммы разделены промежутком 2 – 3 нм. Со
стороны цитоплазмы никаких специальных примембранных структур в данной области не обнаруживается, но в структуре плазмалемм соседних клеток
друг против друга располагаются специальные белковые комплексы (коннексоны), которые образуют как бы каналы из одной клетки в другую. Этот тип
соединения встречается во всех группах тканей.
Функциональная роль щелевого соединения заключается в переносе
ионов и мелких молекул от клетки к клетке. Так, в сердечной мышце возбуждение, в основе которого лежит процесс изменения ионной проницаемости,
передается от клетки к клетке через нексус.
Синаптические соединения (синапсы). Этот тип соединений характерен для нервной ткани и встречается в специализированных участках контакта как между 2 нейронами, так и между нейроном и каким-либо иным
элементом, входящим в состав рецептора или эффектора (например, нервномышечные, нервно-эпителиальные).
Синапсы – участки контактов двух клеток, специализированных для
односторонней передачи возбуждения или торможения от одного элемента к
другому.
Эндоплазматическая сеть
Эндоплазматическая сеть или эндоплазматический ретикулум (ЭПС,
ЭПР) была открыта К.Р. Портером в 1945 г. Этот компонент цитоплазмы
представляет собой совокупность вакуолей, плоских мембранных мешков
или трубчатых образований, создающих как бы мембранную сеть внутри цитоплазмы. Различают два типа – зернистую (гранулярную) и незернистую
(агранулярную, гладкую) ЭПС.
Гранулярная ЭПС на ультратонких срезах представлена замкнутыми
мембранами, которые образуют на сечениях уплощенные мешки, цистерны,
трубочки. Ширина полостей цистерн значительно варьирует в зависимости
от функциональной активности клетки. Наименьшая ширина их – около 20
нм, но они могут достигать диаметра в несколько микрометров. Отличительной чертой этих мембран является то, что они со стороны гиалоплазмы покрыты рибосомами.
43
Гранулярная ЭПС бывает представлена редкими разрозненными цистернами или их локальными скоплениями. Первый тип гранулярной ЭПС
характерен для малоспециализированных клеток или для клеток с низкой метаболической активностью. Скопления гранулярной ЭПС являются принадлежностью клеток, активно синтезирующих секреторные белки. Так, в клетках печени и некоторых нервных клетках гранулярной ЭПС собрана в отдельные зоны. В клетках поджелудочной железы гранулярная ЭПС в виде
плотно упакованных друг около друга мембранных цистерн занимает базальную и околоядерную зоны клетки. Рибосомы, связанные с мембранами ЭПС,
участвуют в синтезе белков, выводимых из данной клетки (“экспортируемые” белки). Кроме того, гранулярная ЭПС принимает участие в синтезе
белков – ферментов, необходимых для организации внутриклеточного метаболизма, а также используемых для внутриклеточного пищеварения.
Белки, накапливающиеся в полостях ЭРС, могут, минуя гиалоплазму,
транспортироваться в вакуоли комплекса Гольджи, где они модифицируются
и входят в состав либо лизосом, либо секреторных гранул, содержимое которых остается изолированным от гиалоплазмы мембраной. Внутри канальцев
или вакуолей гранулярной ЭПС происходит модификация белков, например
связывание их с сахарами (первичное глюкозилирование), и конденсация
синтезированных белков с образованием крупных агрегатов - секреторных
гранул.
В гранулярной ЭПС на ее рибосомах происходит синтез мембранных
интегральных белков, которые встраиваются в толщу мембраны. Здесь же со
стороны гиалоплазмы идет синтез липидов и их встраивание в мембрану. В
результате этих двух процессов наращиваются сами мембраны ЭПС и другие
компоненты вакуолярной системы.
Таким образом, роль гранулярной ЭПС заключается в синтезе на ее рибосомах экспортируемых белков, в их изоляции от содержимого гиалоплазмы внутри мембранных полостей, в транспорте этих белков в другие участки
клетки, в химической модификации таких белков и в их локальной конденсации, а также в синтезе компонентов клеточных мембран.
Агранулярная (гладкая) ЭПС также представлена мембранами, образующими мелкие вакуоли, трубки, канальцы, которые могут ветвиться, сливаться друг с другом. В отличие от гранулярной ЭПС на мембранах гладкой
ЭПС нет рибосом. Диаметр вакуолей и канальцев гладкой ЭПС обычно около 50 – 100 нм.
Гладкая ЭПС возникает и развивается на основе гранулярной ЭПС. В
отдельных участках гладкой ЭПС образуются новые липопротеидные мембранные участки, лишенные рибосом. Эти участки могут разрастаться, отщепляться от гранулярных мембран и функционировать как самостоятельная
вакуолярная система.
Деятельность гладкой ЭПС связана с метаболизмом липидов и некоторых внутриклеточных полисахаридов. Гладкая ЭПС участвует в заключительных этапах синтеза липидов. Она сильно развита в клетках, секрети-
44
рующих такие категории липидов, как стероиды, например, в клетках коркового вещества надпочечников, в сустентоцитах семенников.
Считается, что гладкая ЭПС участвует в метаболизме углеводов, из-за
тесного контакта с отложениями гликогена.
В поперечнополосатых мышечных волокнах гладкая ЭПС способна
депонировать ионы СаІ, необходимые для функции мышечной ткани.
Очень важна роль гладкой ЭПС в дезактивации различных вредных
для организма веществ за счет их окисления с помощью ряда специальных
ферментов. Особенно четко она проявляется в клетках печени. Так, при некоторых отравлениях в клетках печени появляются ацидофильные зоны (не
содержащие РНК), сплошь заполненные гладкой ЭПС.
Аппарат Гольджи
Аппарат Гольджи был открыт в 1898 г. К. Гольджи (см. рисунок 4 и 5
в приложении). Автор, используя свойства связывания тяжелых металлов
(осмия или серебра) с клеточными структурами, выявил в нервных клетках
сетчатые образования, которые он назвал внутренним сетчатым аппаратом. В
дальнейшем его стали называть аппаратом, или комплексом Гольджи. Подобные структуры затем были описаны во всех клетках эукариот.
При рассмотрении в электронном микроскопе аппарат Гольджи представлен мембранными структурами, собранными вместе в небольших зонах.
Отдельная зона скопления этих мембран называется диктиосомой. Таких
зон в клетке может быть несколько. В диктиосоме плотно друг к другу (на
расстоянии 20 -–25 нм) расположены 5 – 10 плоских цистерн, между которыми находятся тонкие прослойки гиалоплазмы. Каждая цистерна имеет переменную толщину: в центре ее мембраны могут быть сближены (до 25 нм),
а на периферии иметь расширения – ампулы, ширина которых непостоянна.
Кроме плотно расположенных цистерн, в зоне аппарата Гольджи наблюдается множество мелких пузырьков (везикул), которые встречаются в основном
в его периферических отделах. Иногда они отшнуровываются от ампулярных
расширений на краях плоских цистерн. Принято различать в зоне диктиосомы проксимальный и дистальный участки. В секретирующих клетках обычно аппарат Гольджи поляризован: его проксимальная часть обращена к ядру,
а дистальная – к поверхности клетки.
В клетках отдельные диктиосомы могут быть связаны друг с другом
системой везикул и цистерн, примыкающих к дистальному концу скопления
плоских мешков, так что образуется рыхлая трехмерная сеть, выявляемая в
световом и электронном микроскопах (“транс – сеть” аппарата Гольджи).
Таким образом, комплекс Гольджи включает 3 основных компонента:
1. Система плоских цистерн, ограниченных гладкими мембранами.
Цистерны расположены пачками, по 5-8, причем они плотно прилегают друг
к другу. Количество цистерн, их величина и расстояние между ними варьи-
45
руют в разных клетках. Толщина мембран, ограничивающих цистерны, составляет 70 – 80 ангстрем (А).
2. Система трубочек, которые отходят от цистерн. Трубочки анастомо-
зируют друг с другом и образуют довольно сложную сеть, окружающую
цистерны. Диаметр трубочек 200 – 400 ангстрем.
3. Крупные и мелкие пузырьки, замыкающие концевые отделы трубо-
чек. Диаметр их от 300 – 600 ангстрем до 0,2 – 0,3 мк.
Все три компонента аппарата Гольджи взаимосвязаны и могут возникать друг из друга.
Функции - Аппарат Гольджи участвует в сегрегации и накоплении
продуктов, синтезированных в цитоплазматической сети, в их химических
перестройках, созревании; в его цистернах происходит синтез полисахаридов, их комплексирование с белками, что приводит к образованию сложных
комплексов пептидогликанов, и, главное, с помощью элементов аппарата
Гольджи осуществляется процесс выведения готовых секретов за пределы
секреторной клетки. Кроме того, аппарат Гольджи обеспечивает формирование клеточных лизосом. Мембраны комплекса образуются путем отщепления
мелких вакуолей от гранулярного ЭПР. Эти вакуоли поступают в проксимальный отдел аппарата Гольджи, где и сливаются с его мембранами. Следовательно, в аппарат Гольджи поступают новые порции мембран и продуктов, синтезированных в гранулярный ЭПР. В мембранных цистернах Гольджи происходят вторичные изменения в структуре белков, синтезированных
в гранулярный ЭПР. Эти изменения, модификации, связаны с перестройкой
олигосахаридных цепочек синтезированных гликопротеидов. Внутри полостей аппарата Гольджи с помощью различных ферментов (трансглюкозидаз)
по-разному модифицируются лизосомные белки и белки секретов: происходят последовательная замена и наращивание олигосахаридных цепочек. Это
отмечается в разных “этажах” аппарата Гольджи. Модифицирующиеся белки
переходят из цистерны проксимальной цис-части в цистерны дистальной
части путем эстафетного переноса мелких вакуолей, содержащих транспортируемый белок. В дистальной части происходит сортировка белков: на
внутренних поверхностях мембран цистерн располагаются белковые рецепторы, узнающие или секреторные белки или белки, входящие в состав лизосом (гидролазы). В результате от дистальных транс-участок диктиосом отщепляются два мелких типа вакуолей: вакуоли, содержащие гидролазы –
первичные лизосомы, и вакуоли, содержащие белки, предназначенные для
выноса из клетки, - секреторные белки.
Секреторная функция аппарата Гольджи заключается в том, что синтезированный на рибосомах экспортируемый белок, отделяющийся и накапливающийся внутри цистерн ЭПС, транспортируется в вакуоли пластинчатого аппарата. Затем накопленный белок может конденсироваться, образуя
секреторные белковые гранулы (в поджелудочной, молочной и др. железах),
или оставаться в растворенном виде (как иммуноглобулины в плазматических клетках). От ампулярных расширений цистерн аппарата Гольджи отще-
46
пляются пузырьки, содержащие эти белки. Такие везикулы также могут сливаться друг с другом и эндосомами и увеличиваться в размерах, образуя сек-
реторные гранулы. После этого секреторные гранулы начинают двигаться к
поверхности клетки, соприкасаются с плазмалеммой, с которой сливаются
их собственные мембраны, и т.о. содержимое гранул называется экструзией
(выбрасывание, экзотицоз) и напоминает пиноцитоз только с обратной последовательностью стадий.
В вакуолях аппарата Гольджи иногда происходят накопление ресинтезированных молекул липидов и образование сложных белков – липопротеидов, которые могут транспортироваться вакуолями за пределы клетки. Вакуоли пластинчатого комплекса дают начало лизосомам.
Лизосомы
Лизосомы – это разнообразный класс вакуолей размером 0,2 – 0,4 мкм,
ограниченных одиночной мембраной. Характерным признаком лизосом является наличие в них гидролитических ферментов – гидролаз (протеиназы,
нуклеазы, глюкозидазы, фосфатазы, липазы), расщепляющих различные биополимеры при кислом рН. Лизосомы были открыты в 1949 г. де Дювом.
Среди лизосом можно выделить 3 типа: первичные лизосомы, вторичные лизосомы (фаголизосомы и аутофагосомы) и остаточные тельца. Разнообразие морфологии лизосом объясняется тем, что эти частицы участвуют в
процессах внутриклеточного переваривания, образуя сложные пищеварительные вакуоли как экзогенного (внеклеточного), так и эндогенного (внутриклеточного) происхождения.
Первичные лизосомы представляют собой мелкие мембранные пу-
зырьки размером около 0,2 – 0,5 мкм, заполненные бесструктурным веществом, содержащим гидролазы, в том числе активную кислую фосфатазу, которая является маркерным для лизосом ферментом. Эти мелкие пузырьки
практически трудно отличить от мелких везикул на периферии зоны аппарата Гольджи, которые также содержат кислую фосфатазу. Местом ее синтеза
является гран. ЭПС, затем этот фермент появляется в проксимальных участках диктиосом, а затем в мелких везикулах по периферии диктиосом и, наконец, в первичных лизосомах. Т.о., весь путь образования первичных лизосом
очень сходен с образованием секреторных (зимогенных) гранул в клетках
поджелудочной железы, за исключением последнего этапа.
Вторичные лизосомы, или внутриклеточные пищеварительные вакуоли, формируются при слиянии первичных лизосом с фагоцитарными или пиноцитозными вакуолями, образуя фаголизосомы, или гетеролизосомы, а
также с измененными органеллами самой клетки, подвергающимися перевариванию (аутофагосомы). При этом ферменты первичной лизосомы получают доступ к субстратам, которые они и начинают расщеплять. Вещества,
попавшие в состав вторичной лизосомы, расщепляются гидролазами до мо-
47
номеров, которые транспортируются через мембрану лизосомы в гиалоплазму, где они реутилизируются, т.е. включаются в различные обменные процессы.
Однако расщепление, переваривание биогенных макромолекул внутри
лизосом может идти в ряде клеток не до конца. В этом случае в полостях лизосом накапливаются непереваренные продукты. Такая лизосома носит название телолизосома, или остаточное тельце. Остаточные тельца содержат
меньше гидролитических ферментов, в них происходит уплотнение содержимого, его перестройка. Часто в остаточных тельцах наблюдается вторичная структуризация неперевариваемых липидов, которые образуют слоистые
структуры. Там же откладываются пигментные вещества. Например, у человека при старении организма в клетках мозга, печени и в мышечных волокнах в телолизосомах происходит отложение пигмента старения – ли-
пофусцина.
При участии лизосом в переваривании внутриклеточных элементов
(аутолизосом) они могут обеспечивать модификацию продуктов, приготавливаемых самой клеткой. Так, с помощью гидролаз лизосом в клетках щитовидной железы гидролизуется тироглобулин, что приводит к образованию
гормона тироксина, который затем выводится в кровеносное русло.
В аутофагосомах обнаруживаются фрагменты или целые цитоплазматические структуры, например митохондрии, элементы цитоплазматической
сети, рибосомы, гранулы гликогена и др., что является доказательством их
определяющей роли в процессах деградации.
Функциональное значение аутофагоцитоза еще неясно. Есть предположение, что этот процесс связан с отбором и уничтожением измененных,
поврежденных клеточных компонентов. В этом случае лизосомы выполняют
роль внутриклеточных “чистильщиков”, убирающих дефектные структуры. В
нормальных условиях число аутофагосом увеличивается при метаболических
стрессах, например при гормональной индукции активности клеток печени.
Значительно возрастает число аутофагосом при различных повреждениях
клеток.
Увеличение числа аутолизосом в клетках при патологических процессах – обычное явление.
Разновидностью патологического процесса, связанного с активностью
лизосом, являются так называемые болезни накопления. При этом во многих
клетках происходят необычные отложения различных веществ, например
гликогена, муцинов и др. Такие формы клеточной патологии связаны с дефективностью активности лизосомных ферментов или с нарушениями сортировки белков в цистернах аппарата Гольджи. Эти нарушения являются
результатом генных мутаций, а заболевания часто носят наследственный характер.
Митохондрии
48
Структуры
митохондрий
Состав
Функции
Наружная мембрана
Около 20 % всего белка
митохондрий Ферменты
липидного обмена
Транспорт Превращение
липидов в промежуточные метаболиты
Межмембранное
пространство
Ферменты, использующие
АТФ для фосфорилирования других нуклеотидов
Внутренняя мембрана
Ферменты дыхательной
цепи, цитохромы, сукцинат-дегидрогеназа Трансбелки
Создание электрохимического протонного градиента Перенос метаболитов
в матрикс и из него
Матрикс
Ферменты (кроме сукцинат – дегидрогеназы)
ДНК, РНК, рибосомы,
ферменты, участвующие в
экспрессии генома митохондрий
Цикл лимонной кислоты,
превращение пирувата,
аминокислот и жирных
кислот в ацетил-коэнзим
Репликация, транскрипция, трансляция
Митохондрии – энергетическая система клетки, органеллы синтеза
АТФ. Их основная функция связана с окислением органических соединений
и использованием освобождающейся при распаде этих соединений для синтеза молекул АТФ. Исходя из этого, митохондрии часто называют энергетическими станциями клетки, или органеллами клеточного дыхания (см. рисунок 6 и 7 в приложении).
Термин “митохондрия” был введен Бенда в 1897 г. для обозначения
зернистых и нитчатых структур в цитоплазме разных клеток. Митохондрии
можно наблюдать в живых клетках, т.к. они обладают достаточно высокой
плотностью. В живых клетках митохондрии могут перемещаться, сливаться
друг с другом, делиться.
Форма и размеры митохондрий животных клеток разнообразны, но в
среднем их около 0,5 мкм, а длина – от 1 до 10 мкм. Подсчеты показывают,
что количество их в клетках сильно варьирует – от единичных элементов до
сотен. Так, в клетках печени они составляют более 20 % общего объема цитоплазмы и содержат около 30 – 35 % общего количества белка в клетке.
Площадь поверхности всех митохондрий печеночной клетки в 4 – 5 раз
больше поверхности ее плазматической мембраны.
Таблица 4
Морфо - функциональная организация митохондрий
Во многих случаях отдельные митохондрии могут иметь гигантские
размеры и представлять собой разветвленную сеть – митохондриальный ретикулум. Так, например, в скелетных мышцах митохондриальный ретикулум
49
представлен множеством разветвленных и гигантских митохондриальных
тяжей. Гигантские разветвленные митохондрии встречаются в клетках проксимальных отделов нефронов.
Обычно митохондрии скапливаются вблизи тех участков цитоплазмы,
где возникает потребность в АТФ. Так, в сердечной мышце митохондрии находятся вблизи миофибрилл. В сперматозоидах митохондрии образуют спиральный футляр вокруг оси жгутика и т.д.
Увеличение числа митохондрий в клетках происходит путем деления,
или почкования, исходных митохондрий.
Митохондрии ограничены двумя мембранами толщиной около 7 нм.
Наружная митохондриальная мембрана отделяет их от гиалоплазмы.
Обычно она имеет ровные контуры и замкнута, так что представляет собой
мембранный мешок. Внешнюю мембрану от внутренней отделяет межмембранное пространство шириной около 10 – 20 нм. Внутренняя митохондри-
альная мембрана ограничивает собственно внутреннее содержимое митохондрии, ее матрикс. Характерной чертой внутренних мембран митохондрий является их способность образовывать многочисленные выпячивания
внутрь митохондрий. Такие выпячивания чаще всего имеют вид плоских
гребней или крист (см. таблицу 4).
Матрикс митохондрий имеет тонкозернистое строение, в нем иногда
выявляются тонкие нити (толщиной около 2 – 3 нм) и гранулы размером
около 15 – 20 нм. Нити матрикса митохондрий представляют собой молекулы ДНК, а мелкие гранулы – митохондриальные рибосомы.
Химическая организация. По химическому составу - митохондрии до-
вольно сложные образования, включающие белки, липиды и нуклеиновые
кислоты. Белки составляют 65 – 70 % сухого веса митохондрии, липиды
(фосфолипиды) – 25 – 30 %. РНК содержится в незначительных количествах,
а ДНК в больших. Содержится большое количество ферментов, принимающих участие в энергетическом обмене клетки. К ним относятся сукцинатдегидрогеназа и цитохромоксидаза, которые полностью сосредоточены в митохондриях. Кроме них, есть ферменты цикла трикарбоновых кислот – фумаратдегодрогеназа, малатдегодрогеназа.
Основной функцией митохондрий является синтез АТФ, происходящий
в результате процессов окисления органических субстратов и фосфорилирования АДФ. Начальные этапы этих сложных процессов совершаются в гиалоплазме. Здесь происходит первичное окисление субстратов (например, сахаров) до пировиноградной кислоты (пирувата) с одновременным синтезом
небольшого количества АТФ. Эти процессы совершаются в отсутствие кислорода (анаэробное окисление, гликолиз). Все последующие этапы выработки энергии – аэробное окисление и синтез основной массы АТФ – осуществляются с потреблением кислорода и локализуются внутри митохондрий.
При этом происходит дальнейшее окисление пирувата и других субстратов
энергетического обмена с выделением СО2 и переносом протонов на их ак-
50
цепторы. Эти реакции осуществляются с помощью ряда ферментов так называемого цикла трикарбоновых кислот, которые локализованы в матриксе митохондрии.
В мембранах крист митохондрии располагаются системы дальнейшего
переноса электронов и сопряженного с ним фосфорилирования АДФ (окислительное фосфорилирование). При этом происходит перенос электронов от
одного белка – акцептора электронов к другому и, наконец, связывание их с
кислородом, вследствие чего образуется вода. Одновременно с этим часть
энергии, выделяемой при таком окислении в цепи переноса электронов, запасается в виде макроэргической связи при фосфорилировании АДФ, что
приводит к образованию большого числа молекул АТФ – основного внутриклеточного энергетического эквивалента. Именно на мембранах крист митохондрии происходит процесс окислительного фосфорилирования с помощью
расположенных здесь белков цепи окисления и фермента фосфорилирования
АДФ, АТФ-синтетазы.
Выявлено, что в матриксе митохондрии локализуется автономная
система митохондриального белкового синтеза. Она представлена молекулами ДНК, свободными от гистонов, что сближает их с ДНК бактериальных
клеток. На этих ДНК происходит синтез молекул РНК разных типов: информационных, трансферных (транспортных) и рибосом. В матриксе митохондрий наблюдается образование рибосом, отличных от рибосом цитоплазмы.
Эти рибосомы участвуют в синтезе ряда митохондриальных белков, не кодируемых ядром. Однако такая система белкового синтеза не обеспечивает всех
функций митохондрии, поэтому автономию митохондрий можно считать ограниченной, относительной. Малые размеры молекул митохондриальных
ДНК не могут определить синтез всех белков митохондрий. Показано, что
подавляющее большинство белков митохондрий находится под генетическим контролем клеточного ядра и синтезируется в цитоплазме. Митохондриальная ДНК кодирует 13 митохондриальных белков, которые локализованы в мембранах и представляют собой структурные белки, ответственные за
правильную интеграцию в митохондриальных мембранах отдельных функциональных белковых комплексов.
Митохондрии в клетках могут увеличиваться в размерах и числе. В последнем случае происходит деление перетяжкой или фрагментация исходных
крупных митохондрий на более мелкие, которые в свою очередь могут расти
и снова делиться. Митохондрии очень чувствительны к изменениям проницаемости мембран, что может приводить к их обратимому набуханию.
Немембранные органеллы
Рибосомы
Рибосомы – элементарные аппараты синтеза белковых, полипептид-
ных молекул – обнаруживаются во всех клетках. Это небольшие сферические
тельца, имеющие размеры от 15 до 35 нм. Рибосомы – это сложные рибо-
Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]