Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:

Биохимия пищевых продуктов и их метаболизм. Учебно-методическое пособие

.pdf
Скачиваний:
0
Добавлен:
07.09.2026
Размер:
2 Мб
Скачать
животные белки превосходят растительные. Если животные белки усваиваются на - 90%, то растительные - только на 60­80%. Пониженная усвояемость растительных белков связана с тем, что оболочки растительных клеток, построенные из клет­чатки и близких к ней полисахаридов, не разрушаются пищева­рительными ферментами и тем самым препятствуют полному использованию питательных веществ.
1.5.1.1. Биологическая роль и метаболизм аминокислот в организме
Основное количество аминокислот, поступивших в кровя­ное русло из пищеварительного тракта, расходуется как пла­стический материал при синтезе белков в тканях нашего орга­низма. Однако некоторые аминокислоты выполняют особые функции в организме человека.
Обмен аминокислот в организме человека может быть представлен следующей схемой:
Белки пищи
Переваривание
Аминокислоты
Дыхание
СО2; Н2О; мочевина
Биосинтез белков
и пептидов
Биосинтез
заменимых
аминокислот
Особые функции амино­кислот (нейромедиаторы, радиопротекторы и др.)
Биосинтез нуклеоти­дов, биогенных ами-
нов, пигментов, фе-
нольных соединений
и др.
Познакомимся с другими наиболее интересными функ­циями аминокислот в организме человека.
Аминокислоты – медиаторы
Медиаторы (от латинского mediator - посредник) - это ве­щества, с помощью которых в нервной системе осуществляется
81
передача нервных сигналов от одной клетки к другой. Они обеспечивают функционирование нервной системы. Роль ме­диаторов выполняет группа соединений, различающихся по своей химической природе. К ним принадлежат и аминокисло­ты: глутаминовая, аспарагиновая, глицин и непротеиногенная гаммааминомасляная кислота (ГАМК). Аминокислоты­медиаторы участвуют в терморегуляции, деятельности сердеч­но-сосудистой системы, регуляции сна и бодрствования. Роль медиаторов выполняют и некоторые производные гистидина (гистамин) и триптофана (серотонин).
Образование пигментов меланинов
Меланины (от греческого melas - черный) - темноокра­шенные пигменты, образующиеся из тирозина при его окисле­нии ферментом тирозиназой (монофенол-монооксигеназа). Они придают окраску покровам животных. Определяют пигмента­цию кожи, волос, роговицы глаз. Образование меланинов уси­ливается под действием ультрафиолетовых лучей (загар). Клет­ки, продуцирующие меланины, могут давать начало злокачест­венным опухолям - меланомам. При врожденном отсутствии тирозиназы наблюдается альбинизм - отсутствие пигментации кожи, волос, светобоязнь.
Цистеин как радиопротектор
Радиопротекторы (от латинского radius - луч и protector ­защитник) - вещества, повышающие устойчивость тканей орга­низма к ионизирующим излучениям.
Поиск эффективных радиопротекторов начался после атомных бомбардировок Хиросимы и Нагасаки. К наиболее эффективным радиопротекторам относятся сульфгидрильные соединения, например, цистеин.
Сульфгидрильные соединения защищают от радиационного повреждения важнейшие компоненты клетки - белки и нуклеино­вые кислоты, снижают интенсивность окислительных процессов в липидных структурах клетки - клеточных мембранах.
Врожденные нарушения аминокислотного обмена у человека. Особенно серьезным и довольно широко распро-
страненным нарушением такого типа является фенилкетонурия (ФКУ).
82
В основе этого нарушения лежит мутация гена, кодирую­щего фермент, который участвует в превращениях фенилала­нина. Фермент фенилаланин - монооксигеназа катализирует ре­акцию
В результате этой реакции один из 2-х атомов молекулы кислорода включается в фенилаланин, чтобы образовать гидро­ксильную группу тирозина, второй - восстанавливается до Н2О за счет НАДН2.
При наследственном дефекте, затрагивающем этот фер­мент, превращение фенилаланина идет по другому пути:
В этом случае фенилаланин претерпевает трансаминиро­вание, что приводит к образованию фенилпирувата, который не
83
подвергается в дальнейшем каким-либо превращениям, накап­ливается в крови, тканях, а затем выводится с мочой.
Избыток фенилпирувата в крови у новорожденных нару­шает нормальное развитие мозга и служит причиной умствен­ной отсталости.
Фенилкетонурия - одно из врожденных нарушений обмена веществ, впервые открытых у человека, кроме того, эта болезнь достаточно широко распространена (примерно 1 на 10 тысяч новорожденных детей). В то же время при достаточно раннем выявлении этой болезни при помощи соответствующей диеты (исключение продуктов с высоким содержанием фенилаланина в белках) можно создать условия для нормального развития ре­бенка.
1.5.1.2. Пептиды
Из биологических тканей разного происхождения выделе­ны многие десятки пептидов - полимеров аминокислот, усту­пающих по молекулярной массе белкам. Структура многих пептидов расшифрована, а их свойства и функции в организме весьма разнообразны (см. схему).
Кратко познакомимся с некоторыми функциями пептидов.
Нейропептиды
Нейропептиды впервые выделены из мозга животных. К настоящему времени описана структура нескольких десятков пептидов, образующихся в клетках головного мозга. Многие из них формируют поведение человека и животных. Отсюда их название – регуляторы поведения. Их содержание так мало, что при выделении первых нейропептидов (1969-1970) были ис­пользованы тонны мозговой ткани из сотен тысяч животных.
84
Несмотря на чрезвычайно низкую концентрацию, эти со­единения регулируют важнейшие функции высшей нервной системы. К ним относятся пищевое насыщение, жажда, сон, обучаемость, удовольствие, двигательная активность и др. Об­наружены пептиды, снижающие болевое ощущение (морфино­подобные или опиоидные).
Показано, что в ряде случаев несколько нейропептидов образуются из одного общего предшественника (одной поли­пептидной цепочки) путем последовательного отщепления фрагментов по механизму ограниченного протеолиза. Напри­мер, образование группы нейропептидов, называемых эндор­финами, осуществляется по следующей схеме:
Исходный пептид (200 аминокислот)
β – липотропин (91 а.к.)
β – эндорфин (31 а.к.)
мет – энкефалин (5 а.к.)
Последний нейропептид представляет собой N - концевой фрагмент полипептидной цепочки β-эндорфина следующего строения:
Тир – Гли – Гли – Фен – Мет
Эндорфинами называют группу опиоидных пептидов, способных подавлять болевые ощущения и вызывать ощуще­ния эйфории, удовольствия. Эти же пептиды отрицательно дей­ствуют на память и обучаемость.
Интересно отметить, что среди продуктов неполного гид­ролиза белков молока и хлеба обнаружены пептиды опиоидно­го действия. Высказывается предложение, что при нарушении пищеварения в тонком кишечнике подобные пептиды могут всасываться в кровь и оказывать воздействие на психику чело­века. Отмечено также, что пептиды, стимулирующие чувство удовольствия (группа опиоидных пептидов), снижают обучае­мость и память.
Многие нейропептиды имеют достаточно простое строение и легко могут быть получены методами органического синтеза.
85
С открытием нейропептидов появилась возможность изби­рательно стимулировать или подавлять элементы психической деятельности у людей, например осуществлять коррекцию сна.
Пептидные токсины
Белково-пептидную природу имеют самые мощные токсины микробного происхождения. Сюда относится ботулинистический токсин, продуцируемый анаэробом, Clostridium botulinum, вызы­вающий тяжелые (часто смертельные) пищевые отравления. Чаще всего причиной отравления этим токсином являются консервиро­ванные продукты домашнего приготовления.
Пептидную природу имеют токсины змей, скорпионов, пчел. Высокая концентрация пептидных токсинов очень силь­ного действия характерна для бледной поганки. Это цикличе­ские пептиды фаллоидин и α - аманитин. Содержание токсина в бледной поганке достигает 0,4 мг на 1 г массы, при летальной (смертельной) дозе для человека - 5-7 мг.
Другими словами, для смертельного отравления бледной поганкой достаточно одного гриба.
Вкусовые пептиды
Большое внимание пищевиков привлекают пептиды с ярко выраженными вкусовыми качествами. Широко известен пептид­ный подсластитель аспартам, который в 200 раз слаще сахарозы и нетоксичен. Аспартам представляет собой метиловый эфир ди­пептида аспартил-фенилаланина следующей структуры:
Асп - Фен – Оме
При протеолизе казеина молока образуется гептапептид горького вкуса Арг - Гли - Про - Про - Фен - Иле - Вал.
Образование этого пептида придает горький вкус молоч­ным продуктам.
В настоящее время ведется интенсивный поиск пептидов, обладающих приятными вкусовыми характеристиками.
Регуляторные пептиды
К регуляторным пептидам относится один из наиболее интересных пептидов, обладающий полифункциональными функциями, глутатион (γ-глутамилцистеинилглицин). Трипеп­тид глутатион содержится в каждой живой клетке. В наиболь­ших количествах он обнаружен в дрожжах и зародышах пше­ницы.
86
Глутатион регулирует окислительно-восстановительные
реакции по схеме:
.
Защищает –SH группы белков от окисления; активирует
тиоловые (цистеиновые) ферменты по схеме:
.
Как известно, отличительной особенностью этих протеи­наз является обязательное наличие в активном центре фермента сульфгидрильной группы. Если эта группа окислена, фермент не проявляет каталитической активности. При восстановлении сульфгидрильной группы каталитическая функция восстанав­ливается.
Глутатион защищает от окисления аскорбиновую кислоту (витамин С) и другие биологически активные соединения; вы­полняет функции радиопротектора, участвует в транспорте аминокислот через биологическую мембрану клетки.
Глутатион является важнейшим детоксицирующим аген­том. Он обезвреживает соединение ртути, фосфоорганические соединения, ароматические углеводороды, токсичные перекис­ные соединения.
Нарушения обмена глутатиона в организме человека при­водят к заболеванию костного мозга, развитию катаракты, дру­гим нарушениям функций организма.
Одна из важнейших особенностей глутатиона состоит в том, что он оказывает сильное воздействие на структуру и рео­логические свойства белков перерабатываемого пищевого сы­рья, нарушая в них систему дисульфидных связей. Тем самым глутатион может существенно влиять на ход технологического процесса. В пищевой технологии источником значительного количества глутатиона являются дрожжи. Следовательно, его
87
действие может активно проявляться во всех технологиях, ис­пользующих процессы брожения.
Рассмотрим этот вопрос применительно к хлебопекарному производству. Разнообразные продукты жизнедеятельности дрожжей (углекислый газ, этиловый спирт, высшие спирты, ор­ганические кислоты, сульфгидрильные соединения) оказывают воздействие на белковый комплекс и ферменты муки.
Из всего многообразия факторов, действующих на белко­вый комплекс теста и связанных с жизнедеятельностью дрож­жей, остановимся на роли глутатиона (восстановленного), вы­деляемого пекарскими дрожжами при брожении.
В технологии хлебопечения следует учитывать не общее содержание глутатиона в дрожжах, достигающее 1%, а только то его количество, которое может быть выделено дрожжами в окружающую среду.
Проведенная оценка 24 образцов пекарских дрожжей Мо­сковского дрожжевого завода показала, что отдельные партии сильно различаются по интенсивности выделения глутатиона в процессе брожения. Способность дрожжей выделять глутатион колеблется от 80 до 300 мкг/г за 4 часа брожения. Если учесть, что выделение глутатиона в пределах 100 - 150 мкг/г достаточ­но для заметного расслабления теста, то окажется, что около 80% обследованных партий дрожжей должно быть отнесено к числу тех, которые оказывают чрезмерно сильное воздействие на белковый комплекс муки в ходе технологического процесса.
Опыты, проведенные на кафедре биохимии МГУПП с разными сахарами, показали, что количество выделившихся сульфгидрильных соединений пропорционально интенсивно­сти брожения и не зависит от природы сахара.
Влияние выделяемого дрожжами глутатиона на белки и ферменты теста значительно, причем расслабление клейковины и теста пропорционально количеству глутатиона, выделенного дрожжами в процессе брожения.
В связи с изложенным желательно оценивать качества пе­карских дрожжей по их способности выделять в процессе бро­жения определенное количество глутатиона.
88
1.5.1.3. Новые формы белковой пищи
Различают аналоги белка, которые имитируют готовые к употреблению пищевые продукты и текстураты белка или бел­ковые разбавители, имитирующие по структуре, физико­химическим свойствам традиционные продукты питания.
Основными задачами технологии производства пищевого белка являются:
- извлечение его из сырья с максимальным выходом при минимальных затратах и потерях других ценных компонентов сырья;
- минимальные изменения функциональных свойств белка или направленное изменение в желаемую сторону;
- сохранение биологической, пищевой ценности белка;
- необходимая степень удаления и дезактивация нежелае-
мых примесей.
Пищевые белки производят в виде трех основных типов продуктов, которые различаются по содержанию белка и его фракционному составу.
Первый тип - содержит 50% белка (обезжиренная мука бобов и других культур, дезинтеграт биомассы дрожжей и т.п.).
Второй тип - концентраты с содержанием белка 70-75%.
Третий тип - наиболее дорогой и стандартный тип белко­вых продуктов - изоляты, содержащие 90% белка и более.
Концентраты и изоляты белка практически полностью ис­пользуются для пищевых целей.
Все три основных типа пищевых белков (или белковых продуктов) производятся в виде широкого набора модифика­ций, различающихся по функциональным свойствам. Необхо­димо подчеркнуть, что широкое применение в пищевой про­мышленности получили белковые продукты из соевых бобов (обезжиренная мука, концентраты соевого молока и т.п.), изо­ляты (соевый творог), обладающие высокими функциональны­ми свойствами.
1.5.2. Генная инженерия
Генная инженерия является новой методической ветвью молекулярной биологии, разрабатывающей методы направлен­ного изменения наследственности в результате изъятия отдель-
89
ных генов и переноса их из одной клетки в другую. Иначе го­воря, генная инженерия позволяет манипулировать генами, что дает возможность передавать генетическую информацию от одного организма другому, не родственному ему по генетиче­ским свойствам.
Согласно современной стратегии генетической инженерии можно выделить 5 основных условий проведения генноинже­нерных исследований:
а) в молекулу ДНК, способную реплицироваться в клетке автономно от хромосом (плазмида или вирусная ДНК), in vitro ферментативно встраиваются фрагменты ДНК из любого ис­точника;
б) получаемые при этом молекулы, которые будем назы­вать гибридными ДНК, вводят в чувствительные клетки;
в) в клетках гибридные молекулы ДНК реплицируются, размножая в своем составе клонируемый фрагмент ДНК;
г) определенными методами селектируют клоны клеток и вирусов, содержащих индивидуальные молекулы гибридных ДНК;
д) выявленные гибридные молекулы ДНК подвергают разностороннему структурно-функциональному изучению. Особую роль при этом играют высокоэффективные методы анализа последовательности нуклеотидов фрагментов ДНК.
Технология комбинированных ДНК дает возможность встраивать ДНК и добиваться синтеза ДНК в промышленных ко­личествах.
Генетическая инженерия открыла небывалые ранее возмож­ности по созданию принципиально новых микробиологических продуцентов биологически активных веществ. Так, с помощью методов генной инженерии синтезирован ген, кодирующий лим­фотоксин - белок, убивающий опухолевые клетки. Промышлен­ное производство интерферона и иммуноглобулина, обладающих противовирусным действием, стало возможным благодаря успе­хам генной инженерии.
В бактерию кишечной палочки была внесена молекула ДНК, кодирующая белок вируса ящура - болезни, поражающей крупный рогатый скот и приносящей огромные убытки живот­новодам. Сегменты ДНК, введенные в бактерию, стали проду-
90