Добавил:
ivanov666
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз:
Предмет:
Файл:Биохимия пищевых продуктов и их метаболизм. Учебно-методическое пособие
.pdf
проявлять функцию фермента аденозинтрифосфатазы. Это
свойство было открыто В. А. Энгельгардтом и М. Н. Любимовой (1939-1941).
Реакция расщепления АТФ сопровождается освобождением значительных количеств энергии, используемой в акте мышечного сокращения. Миозин обладает также свойством дезаминазы принадлежать специальному белку - глобулину, связанному с миозином в комплексе.
Тропомиозин. К числу водорастворимых миофибриллярных белков относится тропомиозин, выделенный из мышц в
1946 г. Он получен в кристаллическом виде, обладает способностью переходить при отсутствии солей в очень вязкий гель, в
котором обнаруживаются нити длиной до 3000 А и шириной до
250 А. Изоточка тропомиозина - при рН 5,1. Различают тропомиозин А и тропомиозин В. Тропомиозин содержит до 18 аминокислот. В числе их преобладают глутаминовая кислота, лизин и аланин. Особенно много тропомизина в мышцах гладкой
мускулатуры. Молекулярный вес 55 000.
Актин - белок, растворимый в воде, извлечен из мышц
Штраубом в 1942 г.
Растворы актина очень вязки и легко переходят в студни.
В мышцах актин существует в двух формах: глобулярной и
фибриллярной. Поэтому различают актин Г и актин Ф.
Актин Г легко переходит в актин Ф под воздействием различных солей, например КС1. Фибриллярная форма актина называется еще активной формой, так как она легко вступает в
связь с миозином с образованием белкового комплекса - актомиозина.
Актомиозин. Основной сократительный блок мышечного
волокна с молярной массой порядка 2×107. Он образуется из
актина Ф и тяжелого миромиозина. Может быть получен и искусственно при смешивании этих белков в отношении 5:2. Актомиозин сохраняет свойства миозина, двойное лучепреломление и функцию фермента аденозинтрифосфатазы. Вместе с тем
добавление АТФ к раствору актомиозина вызывает уменьшение вязкости и исчезновение двойного лучепреломления - это
объясняется образованием сложного биокомплекса актинмиозин-АТФ с соотношением компонентов 1:1:1. Актомиозин
181
нерастворим в воде, но способен к набуханию и образует студни. Под действием АТФ в присутствии ионов магния и фермента изомеразы актомиозин подвергается диссоциации на актин и
миозин.
В мышце найдены также другие белки типа альбуминов. К
ним относятся, по-видимому, многие белки, обладающие ферментативными функциями при гликолизе, тканевом дыхании,
гидролизе, переносе фосфатных групп и т. д.
Не растворимые в воде и в солях белки стромы – миостромины - были описаны А. Я. Данилевским и, по-видимому,
представляют собой посмертно измененные белки мышечной
плазмы.
Склеропротеины, а также коллаген и эластин входят в состав сарколеммы и рыхлой соединительной ткани, объединяющей мышечные волокна в пучки. В межклеточном пространстве мышечной ткани встречаются муцины и мукоиды, выполняющие защитные функции и облегчающие скольжение мышечных пучков.
Особенностью белков этой группы является удлиненная
форма молекулы, обусловленная параллельно расположенными
полипептидными цепями. При нагревании с водой коллаген, на
долю которого приходится около 30% белков животного организма, образует клей, или желатин. Он имеет фибриллярное
строение и состоит главным образом из нитевидных частиц
(протофибрил).
Он не растворяется в холодной воде, растворах солей,
слабых кислот и щелочей, в органических растворителях.
Молекула коллагена построена из трех полипептидных
цепочек, скрученных вместе вокруг общей оси. Они образуют
третичную структуру коллагена с молекулярной массой около
360 тыс., длиной 280 нм и диаметром 1,4 нм.
Эластин входит в состав эластических волокон. Он не растворяется в холодной и горячей воде, в растворах солей, разведенных кислотах и щелочах. В противоположность коллагену
из эластина не образуется желатин. Молекула эластина состоит
из двух компонентов: α-протеина (молярная масса 60 - 84 тыс.)
и 3-протеина (молярная масса 5,5 тыс.). По аминокислотному
составу эластин относится к неполноценным белкам. В нем от-
182
сутствуют триптофан, метионин, очень мало лизина, зато содержатся специфические аминокислоты - десмозин и изодесмозин, каждая из которых образуется из 4 молекул лизина.
Ретикулин по химическому и аминокислотному составу
значительно отличается от коллагена; в нем меньше азота,
больше серы (до 2%). Этот сложный белок (простетическая
группа - полисахарид) не набухает в воде, довольно устойчив к
действию кислот и щелочей. В молекуле ретикулина кроме
аминокислот содержится 4,5% углеводов, 10,12 - липидов и
0,16% гексозамина. Характерным признаком является его способность к восстановлению серебра.
Углеводы мышц. Важнейшим представителем углеводов
мышц является гликоген. Содержание его в мышцах разных
животных колеблется от 0,5 до 2% и выше.
При распаде гликогена образуется глюкоза и молочная
кислота СН3·СНОН·СООН. Количество последней не превышает 0,02%. В мышце, кроме глюкозы, обнаружено некоторое
количество мальтозы.
Жиры, липиды мышц. В мышцах всегда обнаруживаются нейтральные жиры, фосфатиды, гликолипиды, стерины и
стериды. Нейтральные жиры содержатся в межмышечной соединительной ткани.
Количество фосфатидов в мышцах в норме составляет 0,3
- 1,0% и нарастает при тренировке. Фосфатиды образуют нестойкие комплексы с белками.
Количество стеридов и стеринов в мышце в среднем колеблется в пределах 0,02 - 0,3%. Главный представитель их холестерин -находится как в свободном, так и в связанном состоянии в виде холестеролбелковых комплексов - активных
участников обмена веществ.
Азотистые экстрактивные вещества мышц разнообразны. К ним относятся аденозинфосфаты (АТФ, АДФ, АМФ), коэнзим, или дифосфокреатин, креатин, ацетилхолин, гистамин,
глутатион, аденин, гуанин, таурин, метилгуанидин, карнозин,
карнитин, ансерин, тиамин, спермин, аминокислоты и другие
вещества.
Креатин и фосфокреатин. Креатин был найден в мышцах в 1835 году Шеврелем. Мышцы теплокровных животных
183
содержат больше креатина, чем мышцы холоднокровных.
Встречается креатин и в составе других тканей позвоночных, и
в некоторых физиологических жидкостях (плазма крови).
Креатин представляет кристаллическое вещество, трудно
растворимое в воде и нерастворимое в органических растворителях. Креатин является метальным производным гуанидинацетата:
.
В образовании креатина принимают участие три аминокислоты: аргинин, глицин и метионин. Сначала в почках появляется гуанидинуксусная кислота. Затем в печени происходит
метилирование этой кислоты за счет метионина и образования
креатина.
Недавно было обнаружено, что в почках большинства животных имеет место реакция, при которой аргинин передает
свою амидиновую группу (NН2 - С = NН) глицину при участии
глицинамидинотрансферазы (КФ 2.1 .4.1.).
Вторая стадия синтеза креатина протекает в печени при
участии гуанидинацетатметилтрансферазы (КФ 2.1.1.2):
184
Креатин превращается в креатинфосфорную кислоту:
В виде этого соединения креатин находится в мышцах и
участвует в акте мышечного сокращения, передавая фосфатную
группу на АДФ вместе с энергией макроэргической связи.
Креатин переходит в креатинин:
185
Этот процесс совершается в тканях не в результате
дегидрирования (отнятия Н2О), а в результате отнятия
фосфорной кислоты от фосфагена:
Количество креатина в мышцах около 0,1 - 0,5% от веса
сырой мышцы: у крупного рогатого скота - 0,45%; у свиньи 0,40%; у лошади -0,35%.
Креатин содержится в крови и всегда присутствует в моче.
Карнозин найден в мышечном экстракте В. С. Гулевичем
и представляет собой дипептид р-аланингистидин:
.
Карнозин хорошо растворим в воде и нерастворим в алкоголе, обладает щелочной реакцией и сильным стимулирующим
действием на секрецию пищеварительных желез. Карнозин
186
стимулирует реакцию сопряженного фосфорилирования и способствует связыванию фосфата и образованию АТФ и фосфагена в мышцах (С.Е. Северин). В мышечной ткани количество
карнозина колеблется от 0,1 до 0,4%.
Карнитин также выделен из мышечного экстракта В. С.
Гулевичем и является метальным производным γ-амино-βоксимасляной кислоты.
В мышцах млекопитающих карнитина почти в 10 раз
меньше, чем карнозина. Карнитин обладает выраженным стимулирующим действием на секрецию пищеварительных желез.
Отнесен к витаминам группы В, необходимым для насекомых
(Вт).
Ансерин является метальным производным карнозина.
Спермин - полиамин Н2N(СН2)зNН(СН2)4NН(СН2)3NH2
содержится в виде фосфата в мышечном экстракте в очень
малом количестве (от 1 до 30 мг%). Обнаружен в семенной
жидкости, в простате и даже в гное.
Другие азотистые вещества
Из других азотистых экстрактивных (небелковых) веществ следует упомянуть о фосфолипидах, аминокислотах, пуриновых основаниях.
187
Фосфолипиды. Фосфолипидам, как уже указывалось,
приписывается важная роль в процессах тканевого дыхания,
поскольку эти соединения более легко, чем нейтральные жиры,
вовлекаются в окислительные реакции. Особенно важную
энергетическую роль фосфолипиды играют в деятельности
сердечной мышцы. Установлено, что содержание фосфатидов в
мышцах повышается при тренировке.
Аминокислоты. Аминокислоты всегда встречаются в небольшом количестве в свободном состоянии в мышечной ткани, поскольку они постоянно образуются в процессе распада и
обновления мышечных белков.
Другие азотистые вещества, встречающиеся в небольшом
количестве в мышечной ткани, в большинстве случаев являются либо промежуточными, либо конечными продуктами азотистого обмена (мочевина, мочевая кислота, таурин, инозитовая
кислота и др.).
Пуриновые вещества. В мышечной ткани содержатся
АМФ, АДФ, АТФ, НАД, НАДФ, ГТФ, УТФ, ЦТФ и др.
Важнейшие безазотистые вещества мышц
Как уже указывалось, в состав мышечных волокон, помимо белков и азотистых экстрактивных веществ, входит ряд других, не содержащих азота соединений. К числу последних относятся: гликоген, продукты его распада (в частности, гексозофосфорные эфиры), молочная кислота, жиры, холестерин и ряд
минеральных солей. Большинство из этих соединений вовлекаются в обменные процессы, протекающие в мышцах как при
покое, так и особенно во время активной деятельности.
Гликоген. Этот полисахарид является важнейшим субстратом мышечного гликолиза и дыхания. Содержание гликогена в поперечнополосатых мышцах может доходить до 2%.
При мышечной работе, особенно в условиях кислородной
задолженности, гликоген быстро потребляется. При напряженной мышечной деятельности использование гликогена происходит в значительной мере анаэробным путем с образованием
молочной кислоты. Последняя поступает в ток крови и вместе с
кровью доставляется в печень, где из нее вновь синтезируются
углеводы (гликоген).
188
Жиры и холестерин. Жиры и холестерин всегда содержатся в мышцах в меняющихся количествах. Нейтральные жиры входят главным образом в состав соединительнотканных
прослоек; количество жира зависит от степени упитанности
животного. Оно резко снижается при голодании. Содержание
холестерина, биологическое значение которого остается еще не
вполне ясным, может доходить в мышечной ткани до 0,23%.
Минеральные вещества мышечной ткани. После сжигания мышечной ткани образуется зола (1 - 1,5% общей массы).
Мышечная ткань богата ионами К+, Nа+. Ионы Са2+ и Мg2+ в
основном сконцентрированы внутри мышечных волокон. Ионы
Fе3+ входят в состав миоглобина. Мышечная ткань содержит
ионы Со2+, В3+, Нg2+, Сl-, свободный и связанный фосфор.
Мышцы содержат различные витамины: А, В1, В2, РР, В3,
С. Больше всего в нем витамина А: в говядине - 60 ИЕ, в
телятине - 20, в баранине -200, в печени лошади - 5750, свиньи
- 8240, коровы - 9720, овцы – 18 640 ИЕ на 100 г. В мясе кур
много витаминов В1, В6, РР, В3, Н, фолиевой кислоты, В12 и др.
Гладкие мышцы содержат около 75% воды. Основой сухого остатка являются белки. В них много актомиозина, креатина, АТФ, есть следы ансерина и карнозина, беднее фосфатидами, богаче холестерином, тропомиозином, миоальбумином и
белками стромы.
Во время прохождения нервного импульса из структур
саркоплазматической сети мышечного волокна в гиалоплазму
выделяются ионы Са2+, которые и активируют АТФ-азную
функцию миозина. Молекула миозина до возбуждения связывает некоторое количество АТФ. При возбуждении происходит
реакция:
Миозин - АТФ → Миозин + АТФ.
В дальнейшем миозин фосфорилируется с участием АТФазной части его молекулы. В булавовидных расширениях миозиновых протофибрилл возникает макроэргическая связь:
АТФ + Миозин → АДФ + Миозин - Фосфат.
Фосфорилированный миозин связывается с актином:
Миозин - Фосфат + Актин → Фосфат +Актин - Миозин
(актомиозин).
189
Энергия макроэргической связи используется мышцей для
работы, а комплекс актин — миозин расщепляется до исходных
веществ:
Актин — Миозин + Н2О→ Актин + Миозин.
Тонкие актиновые нити обеих половин саркомера проникают между толстыми миозиновыми нитями, что приводит к
укорачиванию саркомера, миофибрилл, мышечного волокна,
пучков мышечных волокон и мышцы в целом. Скольжение
тонких актиновых нитей вдоль толстых миозиновых обеспечивается перемещением поперечных мостиков частицы миозина
по углублениям тонких нитей, как движение цепи с помощью
зубчатого колеса.
Мышечная ткань имеет небольшие запасы АТФ, которые
быстро расходуются. Реакции гликолиза (гликогенолиза) и клеточного дыхания приводят к восстановлению запаса АТФ в
мышечной ткани. Так, при гликолизе из одной молекулы глюкозы получаются две молекулы АТФ:
С6Н12О6 + 2АДФ + 2Н3Р04 → 2АТФ + 2Н2О + 2С3Н6О3.
Если источником глюкозы является гликоген, то при гликогенолизе из одной молекулы глюкозы образуются три молекулы АТФ. 80 - 85% молочной кислоты идет на ресинтез гликогена, остальная часть является источником энергии в цикле
трикарбоновых кислот. Из суммарного уравнения клеточного
дыхания видно:
2С 3Н6О 3 + 6О2 + 36АДФ + 36Н3РО4 = 36АТФ + 6СО2 + 6Н2О.
Постоянное содержание АТФ в мышечной ткани связано с
образованием и расщеплением креатинфосфорной кислоты
(КрФ). Так, при избытке в ткани АТФ она под влиянием креатинкиназы взаимодействует с креатином (Кр):
Кр + АТФ → КрФ + АДФ.
При недостатке АТФ, например в работающей мышечной
ткани, осуществляется регенерация АТФ:
КрФ + АДФ →Кр + АТФ.
Часть АТФ синтезируется из 1,3-дифосфоглицериновой и
фосфопировиноградной кислот.
Ниже приводится схема связи между отдельными обменными процессами и ресинтезом АТФ. При очень напряженной
работе мышц развивается состояние кислородного голодания и
190
Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]