Добавил:
ivanov666
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз:
Предмет:
Файл:Биохимия пищевых продуктов и их метаболизм. Учебно-методическое пособие
.pdf
33% жиров, богатых лецитином и холестерином и содержащих
незаменимые жирные кислоты. В связи с низкой температурой
плавления и эмульгированностью жиры легко перевариваются.
В желтках сосредоточены витамины А, D, Е, каротины и витамины группы В. Особенно много в желтке холина. В составе
белка яйца 88% воды и 11% белков, небольшое количество витаминов группы В. Яйца, особенно желток, - важный источник
фосфора и других хорошо усвояемых минеральных веществ.
Белки желтка яиц относятся к полноценным, имеющим
оптимальную сбалансированность, аминокислотам.
Яйца усваиваются на 97-98%, не оставляя шлаков в кишечнике. Легче усваиваются яйца, сваренные всмятку. Усвояемость яиц улучшается при их взбивании или растирании с сахаром. При запорах и ожирении предпочтительны сваренные
вкрутую яйца. Сырые яйца могут быть источником болезнетворных микробов, а их систематическое употребление ведет к
гиповитаминозу биотина. В сырых белках содержится особое
вещество - авидин, которое соединяется в кишечнике с биотином и делает этот витамин недоступным для усвоения.
2.6.1. Питательная ценность яиц
По своему химическому составу яйца птиц являются полноценным продуктом питания и обеспечивают развитие эмбрионов вне материнского организма. В них в идеальном соотношении содержатся белки, липиды, витамины, минеральные
вещества и углеводы. Пищевая ценность яиц определяется высоким содержанием в них полноценных и легкоусвояемых белков. Яйца содержат все незаменимые аминокислоты, причем
соотношение последних в яйце примерно такое же, как и в самом организме (табл. 19).
Таблица 19
Содержание аминокислот в яйце
Аминокислота Содержание, % Аминокислота Содержание, %
Валин
Лейцин
Изолейцин
Фенилаланин
7,3
9,2
8,0
6,3
Триптофан
Треонин
Метионин
Лизин
201
1,5
4,9
4,1
7,2
Таким образом, белки яиц, как и белки молока, полностью
отвечают требованиям, предъявляемым к полноценным белкам.
Однако для покрытия потребностей организма в белках
только за счет яиц необходимо потребление последних в таких
количествах, при которых может нарушиться нормальный обмен веществ в организме. Так, при употреблении большого количества белка сырых яиц содержащийся в нем белок авидин
связывается с биотином (витамином Н), образуя биологически
неактивный комплекс биотин – авидин. Образование такого
комплекса у человека и животных приводит к авитаминозу.
Вместе с этим при избыточном количестве ценные составные
части яйца не будут усваиваться организмом. При условии, если в диете количество белка цельного яйца не превышает 0,65 г
на кг массы тела, их усвояемость приближается к усвояемости
белков молока.
Пищевая ценность яйца обусловлена также высоким содержанием в его составе биологически полноценных и хорошо
усвояемых жиров и липоидов.
В составе яйца содержатся почти все известные витамины.
202
ГЛАВА 3. БИОХИМИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ, ПРОИСХОДЯЩИЕ ПРИ ХРАНЕНИИ И ОБРАБОТКЕ ПРОДУКТОВ
ЖИВОТНОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ
3.1. Физико-химические изменения, происходящие
при хранении и охлаждении молока
В процессе охлаждения (и длительного хранения) молока
на фермах и заводах при температуре 3…5ºС происходит изменение почти всех основных составных частей молока и его
свойств. Более значительному изменению подвергаются белки
и жир, менее значительному – витамины, соли. Нарушение
структуры белковых и липидных компонентов сопровождается
ухудшением органолептических, физико-химических и технологических свойств молока. Вследствие перехода жира из жидкого состояния в твердое повышается вязкость и плотность молока, титруемая кислотность увеличивается на 0,5…2ºТ.
Белки. В процессе охлаждения и длительного хранения
молока при низких температурах происходит изменение структуры казеиновых мицелл с выходом из их состава части казеина, в первую очередь β-казеина. β-казеин переходит в плазму
молока в виде мономеров, которые чувствительны к действию
нативных и бактериальных протеаз. В результате протеолиза βказеин распадается на γ-казеины и фосфопептиды.
Процесс протеолиза казеина в молоке катализируют протеазы (щелочные, кислые (нативные) и бактериальные).
Изменение структуры казеиновых мицелл в процессе охлаждения и хранения молока при низких температурах сопровождается изменением технологических свойств. В первую
очередь увеличивается продолжительность сычужного свертывания молока и снижается качество образовавшихся сгустков –
плотность, эластичность, интенсивность синерезиса, снижается
термоустойчивость.
Протеолитические ферменты бактерий родов Pseudomonas,
Achromobacter, Alcaligens и др. гидролизуют фракции казеина с
образованием горьких пептидов, придающих молоку посторонний
привкус.
Следует избегать длительного хранения молока или применять пастеризацию при 60-65ºС от 2 до 20 с.
203
Липиды. В процессе охлаждения и хранения охлажденного молока меняется агрегатное состояние триацилглицеринов
молочного жира, в результате которого нарушается структура
оболочек жировых шариков. Оболочка приобретает хрупкость
и проницаемость для жидкого жира, то есть наступает его дестабилизация с образованием свободного жира. Перемешивание
молока увеличивает степень дестабилизации. Затем наступает
гидролиз свободного жира под действием липолитических
ферментов – липолиз. Распад молочного жира с освобождением
жирных кислот сопровождается появлением пороков вкуса молока – прогорклого, салистого и других привкусов. Гидролиз
жира может быть вызван в основном нативными липазами и
липазами психротрофных микроорганизмов.
Прогоркание молока наступает при определенном содержании СЖК. Так, прогорклый вкус и посторонние запахи (кормовой, мыльный, рыбный) молоко приобретает при концентрации СЖК более 25,6 – 34 мг% (по данным В.П. Шидловской).
Считают, что прогорклый вкус молока обусловливают преимущественно масляная кислота, каприновая и лауриновая
(Горбатова К.К.).
Молочные продукты, и особенно масло, выработанное из
молока, в котором протекают липолитические процессы, имеют
пороки вкуса и запаха.
В процессе охлаждения и хранения молока происходит
частичный переход фосфолипидов из оболочек жировых шариков в плазму. Скорость перехода зависит от температуры охлаждения, продолжительности хранения и степени механического воздействия на молоко.
Соли, витамины и ферменты. При охлаждении, хранении и транспортировании молока наблюдается перераспределение форм минеральных веществ, некоторое снижение количества водорастворимых витаминов и повышение активности
некоторых ферментов. Так, часть мицеллярного фосфата кальция приобретает растворимость и переходит в плазму (сыворотку). Снижения содержания витаминов при охлаждении и
хранении молока почти не наблюдается. Исключение составляет аскорбиновая кислота и в меньшей степени - тиамин и рибофлавин. При хранении охлажденного молока в течение 2 сут.
204
аскорбиновая кислота разрушается на 18%, а в течение 3 сут. на З0...70% (в зависимости от температуры хранения). Охлаждение и хранение молока может вызвать повышение активности плазмина, липазы и ксантиноксидазы.
Изменение состава и свойств молока при замораживании
(-18ºС - 25ºС) зависит от условий и сроков хранения. Во время
хранения замороженного молока происходит агрегация белков.
Молочный жир при замораживании и хранении молока
при отрицательных температурах менее подвержен изменениям, но при температурах (-5 - 12ºС) дестабилизируется жировая
дисперсия (нарушается целостность оболочек жировых шариков и выделением свободного жира).
Температура хранения замороженного молока, обеспечивающая стабильность жира, должна быть не выше -18°С.
Соли, витамины и ферменты. При медленном замораживании молока происходит переход части растворимых солей
кальция в нерастворимое состояние, более быстрое разрушение
водорастворимых витаминов (особенно аскорбиновой кислоты)
и повышение активности ферментов (липазы, ксантиноксидазы
и др.) по сравнению с быстрым замораживанием.
3.2. Изменение составных компонентов молока при тепловой
обработке
Способность белковой системы молока выдерживать высокие температуры является уникальным свойством и позволяет осуществлять такие операции, как пастеризация, ультравысокотемпературная обработка (УВТ-обработка) и стерилизация.
Как известно, растворы казеина способны выдерживать нагревание без признаков коагуляции в течение 20...60 мин. при
120...140°С.
Вместе с тем высокие температуры могут вызвать нежелательные физико-химические изменения белковой системы молока, углеводов, некоторых витаминов, приводящие к нарушению его коллоидной стабильности, снижению биологической
ценности, ухудшению вкуса и запаха.
Сывороточные белки. Сывороточные белки являются
наиболее термолабильной частью белков молока - в процессе
пастеризации и стерилизации они подвергаются сравнительно
205
глубоким изменениям. Сначала происходит их денатурация, то
есть конформационные изменения белковых молекул с нарушением третичной и вторичной структур, в результате которых
компактно свернутая молекула превращается в беспорядочный
клубок; далее наступает агрегация денатурированных частиц за
счет взаимодействия SН-групп.
Денатурация большинства сывороточных белков молока
начинается при сравнительно низких температурах нагревания
- в интервале 62...78°С. Степень денатурации (и агрегации)
белков зависит от температуры, продолжительности ее воздействия на молоко и рН раствора. Для различных режимов пастеризации, УВТ-обработки и стерилизации потеря растворимости
сывороточных белков составляет (в %):
Пастеризация:
630С, выдержка 30 мин ………………………………………… 7
72-740С, выдержка 15-20 с …………………………………….. 9
850С ………………………………………………………… 22-30
Стерилизация в бутылках ……………………………….. 78-100
УВТ-стерилизация ……………………………………..…. 40-80.
Из сывороточных белков наиболее термолабильны иммуно-глобулины и сывороточный альбумин. β-лактоглобулин и αлактальбумин относятся к более термостабильным белкам. Так,
денатурация β-лактоглобулина происходит при нагревании молока до 78°С, а α-лактальбумина - при 62°С и выше, на оба белка характеризуются способностью к ренатурации.
Денатурация β-лактоглобулина. Тепловая денатурация βлактоглобулина (β-лг) протекает по общепринятой схеме: развертывание белковых молекул - агрегация денатурированного
белка.
При температуре выше 135°С происходит дестабилизация
ос- таточной структуры β-лг, то есть наблюдается полное необратимое развертывание полипептидных цепей белка.
Денатурация и ренатурация α-лактальбумина
α-лактальбумин (α-ла) считается наиболее термостабильным белком молочной сыворотки, его полная коагуляция наблюдается лишь при температуре выше 100°С, однако температура денатурации белка составляет всего 62°С. Отмеченное
противоречие объясняется высокой способностью денатуриро-
206
ванного α-ла к ренатурации. α-ла является единственным сывороточным белком, который может быстро после теплового развертывания повторно свертываться. Обратимость денатурации
α-ла (при рН 6...7) составляет около 90%.
Казеин в отличие от обычных глобулярных белков обладает очень высокой термостабильностью. Столь высокая тепловая стабильность казеина объясняется специфической структурой белка (большое содержание пролина, отсутствие свободных сульфгидрильных групп).
Во время тепловой обработки, особенно при высоких температурах стерилизации, казеинаткальцийфосфатный комплекс
претерпевает ряд физико-химических изменений, которые могут отрицательно влиять на технологические свойства и пищевую ценность молока. Так, могут происходить гидролиз пептидных связей, дефосфорилирование, дегидратация казеина,
его комплексообразование с денатурированными сывороточными белками, лактозой и т.д. В результате этих процессов могут наступать дезинтеграция казеиновых мицелл или, наоборот,
увеличение их размера, приводящие к ухудшению сычужной
свертываемости молока, коагуляции белков, во время хранения
молочных продуктов при 110…140°С в результате гидролиза
пептидных связей в к-казеине наблюдается освобождение гликомакропептидов. При этом снижается степень гидратации казеиновых мицелл, а гидролиз около 20% всего к-казеина может
вызвать тепловую коагуляцию белков молока.
Тепловое дефосфорилирование казеина, то есть гидролиз
фосфорноэфирных связей с удалением из α- и β-казеинов части
органического фосфора, может снизить суммарный отрицательный заряд казеиновых мицелл и вызвать электростатическое напряжение в системе.
Дефосфорилирование казеина наступает при температурах выше 100°С. После дефосфорилирования ухудшается способность казеина связывать кальций, часть его уходит из казеинатов кальция, наступает дестабилизация мицелл, а также
их полимеризация, то есть в итоге снижается термоустойчивость белков молока (Свириденко Ю.Я. и др.).
Вызванное тепловой обработкой изменение структуры и
размера мицелл казеина влияет на технологические свойства
207
молока, например на скорость получения сычужного сгустка.
После пастеризации при температуре выше 80°С и УВТобработки при 135...150°С продолжительность сычужного
свертывания молока увеличивается в несколько раз по сравнению с продолжительностью сычужного свертывания сырого
молока (стерилизованное молоко практически теряет способность к сычужному свертыванию). Считают, что главную роль
в агрегировании казеиновых мицелл играет кальций, то есть
при нагревании происходит кальций-индуцированное осаждение казеина. По-видимому, в процессе нагревания кальций
осаждается на поверхности мицелл и вызывает их агрегацию.
Лактоза. В процессе высокотемпературной пастеризации
молока и особенно при стерилизации происходит изомеризация
лактозы (образование лактулозы) и ее взаимодействие с аминогруппами белков (реакция меланоидинообразования).
Изомеризация лактозы происходит путем перемещения в
глюкозном остатке водорода от второго углеродного атома к
первому (так называемая перегруппировка Амадори). В результате лактоза переходит в лактулозу, представляющую собой 4-
L и D-галактопиранозидо-D-фруктофуранозу:
.
лактоза лактулоза
В молоке лактулоза находится в двух формах - свободной
и ковалентно связанной с аминогруппами белков молока, как
лактулозолизин (в сыром молоке она не обнаружена). Образование лактулозы зависит от температуры, продолжительности
тепловой обработки и рН молока. Ее содержание в пастеризованном молоке незначительно, но повышается при УВТобработке (7...75 мг/100 см3) и стерилизации молока в упаковке
(75...135 мг/100 см3).
208
Взаимодействие лактозы с аминогруппами белков (главным образом с к-казеином) происходит в процессе длительной
высокотемпературной обработки молока. Конечным продуктом
взаимодействия являются коричневые пигменты - меланоидины.
Рис. 13. Образование меланоидинов
Реакция меланоидинообразования (сахароаминная реакция, неферментативное потемнение, реакция Майара, или
Мейлларда) является одним из наиболее распространенных
процессов, происходящих при тепловой обработке пищевых
продуктов (молока, хлеба, мяса, фруктов и пр.). Образование
темноокрашенных меланоидинов происходит в результате целого ряда окислительно-восстановительных реакций между соединениями, содержащими свободные карбонильные и аминные группы. В качестве карбонильных соединений в пищевых
продуктах могут быть углеводы и продукты окисления жиров.
Наиболее активны пентозы (ксилоза и арабиноза), затем гексозы (глюкоза, галактоза, фруктоза) и, наконец, дисахарид лактоза. Источником аминогрупп служат аминокислоты (лизин, аргинин, гистидин, глицин и др.), белки, пептиды и др.
Из рис. 13 видно, что процесс меланоидинообразования в
молоке идет в три стадии. На первой и второй стадиях проис-
209
ходит взаимодействие сахаров и аминокомпонентов с образованием реакционноспособных карбонильных соединений. При
этом аминокислоты выполняют роль катализатора. На третьей
стадии промежуточные карбонильные соединения взаимодействуют с аминокомпонентами, в результате чего образуются
циклические азотсодержащие окрашенные продукты - меланоидины. Вначале дисахарид лактоза (альдегидная группа ее
глюкозного компонента) взаимодействует со свободными аминогруппами, преимущественно с α-NН2-группой лизина. В результате реакции образуется N-гликозид - лактозолизин (Шиффово основание). Затем происходит образование лактулозолизина, который распадается на фруктозолизин и галактозу (или
ее изомер тагатозу):
Лактозил-аминокомпонент лактулозо-аминокомпо(например, лактолизин) нент (например, лактулозолизин)
Фруктозолизин был идентифицирован в молоке и молочных консервах после проведения высокотемпературной тепловой обработки. Часть образовавшегося фруктозолизина на второй стадии вовлекается в дальнейшие реакции. Из его сахарного компонента образуются разнообразные карбонильные, дикарбонильные и другие соединения.
К промежуточным продуктам реакции Майара относятся
альдегиды и кетоны (ацетальдегид, глицеральдегид, бензальдегид, фурфурол, гидроксиметилфурфурол, ацетон, ацетоин, диацетил, мальтол и др.), кислоты (пировиноградная, левулиновая, уксусная, муравьиная, молочная), лактоны и др. Большинство из них обнаружено в пастеризованном и стерилизованном
молоке (а также в сгущенном и сухом молоке), некоторые об-
210
Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]