- •Обмен белков и ак
- •Особенности обмена белков и аминокислот. Азотистое равновесие. Коэффициент изнашивания организма. Белковый минимум. Критерии пищевой ценности белков. Белковая диета детей раннего возраста. Квашиоркор.
- •Критерии пищевой ценности белков
- •Белковая диета детей раннего возраста.
- •Протеазы жкт
- •Эндо- и экзопептидазы
- •Всасывание аминокислот
- •Возрастная характеристика процессов переваривания и всасывания белков.
- •Гниение белков в толстом кишечнике. Продукты гниения и механизмы их обезвреживания в печени. Особенности протекания гнилостных процессов в толстом кишечнике грудных детей.
- •Продукты гниения
- •Обезвреживание продуктов гниения
- •Биологическое значение гниения.
- •Особенности гнилостных процессов в толстом кишечнике грудных детей
- •Катепсины.
- •Аутолиз тканей и роль повреждения лизосом
- •Источники и основные пути расходования аминокислот.
- •Окислительное дезаминирование аминокислот.
- •Аминокислотоксидазы, глютаматдегидрогеназа.
- •Другие виды дезаминирования аминокислот.
- •Аминотрансферазы и их коферменты
- •Роль α-кетоглутарата
- •Клиническое значение определения активности трансаминаз в сыворотке крови
- •Декарбоксилирование аминокислот и их производных. Важнейшие биогенные амины и их биологическая роль. Распад биогенных аминов в тканях.
- •Важнейшие биогенные амины и их роль.
- •Распад биогенных аминов в тканях (инактивация)
- •Основные источники аммиака в организме:
- •Обезвреживание аммиака
- •Орнитиновый цикл
- •Связь орнитинового цикла с циклом Кребса
- •Нарушения синтеза мочевины
- •Возрастная характеристика выведения азота у детей до 1 года
- •Особенности обмена фенилаланина и тирозина
- •Синтез катехоламинов
- •Синтез тироксина (тиреоидных гормонов)
- •Синтез меланинов
- •Распад тирозина до фумаровой и ацетоуксусной кислот
- •Наследственные нарушения обмена фенилаланина и тирозина
- •Фенилкетонурия
- •Алкаптонурия
- •Альбинизм
- •Особенности обмена серина, глицина, цистеина и метионина.
- •Значение тетрагидрофолиевой кислоты (тгфк) и витамина в₁₂ в метаболизме одноуглеродных радикалов
- •Тетрагидрофолиевая кислота (тгфк) – активная форма фолиевой кислоты (витамин в₉)
- •Витамин в₁₂ (кобаламин)
- •Недостаточность фолиевой кислоты и витамина в₁₂. Анемия в12
- •Механизм бактериостатического действия сульфаниламидных препаратов
- •Взаимосвязь обмена аминокислот с обменом углеводов и жиров. Гликогенные и кетогенные аминокислоты. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Биосинтез аминокислот из углеводов.
- •Взаимосвязь обмена аминокислот с обменом углеводов и жиров
- •Гликогенные и кетогенные аминокислоты
- •Кетогенные аминокислоты
- •Смешанные аминокислоты
- •Заменимые и незаменимые аминокислоты
- •Биосинтез аминокислот из углеводов
Распад биогенных аминов в тканях (инактивация)
Основные пути инактивации:
Окислительное дезаминирование – основной путь
Фермент: моноаминоксидаза (МАО) (флавопротеид, кофермент ФАД). Локализована на наружной мембране митохондрий (нейроны, печень, кишечник, тромбоциты).
Реакция: амин + O₂ + H₂O → альдегид + NH₃ + H₂O₂.
Далее альдегид окисляется альдегиддегидрогеназой до карбоновой кислоты.
Специфичность МАО:
МАО-А (предпочтительно инактивирует серотонин, норадреналин, адреналин).
МАО-Б (предпочтительно инактивирует фенилэтиламин, бензиламин, частично дофамин).
Оба типа метаболизируют дофамин и тирамин.
Клиническое значение: ингибиторы МАО (антидепрессанты) повышают уровень моноаминов в синапсах (например, ниаламид, селегилин – селективный ингибитор МАО-Б при болезни Паркинсона). Диета при приёме ингибиторов МАО – исключение тирамина (сыры, вино) – риск гипертонического криза.
Метилирование (катехоламины)
Фермент: катехол-О-метилтрансфераза (КОМТ) – цитозольный фермент, донор метильной группы – S-аденозилметионин (SAM).
Реакция: метилирование гидроксильных групп катехолов (дофамин → 3-метокситирамин; норадреналин → норметанефрин; адреналин → метанефрин).
Значение: инактивация циркулирующих катехоламинов (особенно в печени, почках). Ингибиторы КОМТ (энтакапон) применяют при болезни Паркинсона для удлинения действия леводопы.
Другие пути инактивации (менее универсальные)
Ацетилирование (например, гистамин → N-метилгистамин, затем окисление диаминоксидазой).
Конъюгация с глюкуроновой кислотой (для адреналина, норадреналина – неосновной путь).
Диаминоксидаза (DAO) – для гистамина и путресцина (особенно в кишечнике, предотвращает всасывание экзогенных аминов).
Дефекты инактивации и клинические синдромы
Дефицит МАО-А → накопление серотонина, норадреналина → импульсивное агрессивное поведение (синдром Бруннера).
Дефицит диаминоксидазы → непереносимость гистамина (головная боль, крапивница после употребления продуктов, богатых гистамином: сыр, вино, квашеная капуста).
Приём ингибиторов МАО или КОМТ – лечебный эффект, но может вызывать побочные явления (гипертензия при избытке тирамина).
Конечные продукты азотистого обмена: соли аммония и мочевина. Основные источники аммиака в организме. Обезвреживание аммиака. Биосинтез мочевины (орнитиновый цикл). Связь орнитинового цикла с циклом Кребса. Происхождение атомов азота мочевины. Суточная экскреция мочевины. Нарушения синтеза и выведения мочевины. Гипераммониемия. Возрастная характеристика выведения азота конечных продуктов из организма ребенка в возрасте до 1 года.
Конечные продукты азотистого обмена – мочевина (примерно 90%) и соли аммония (примерно 10%).
Основные источники аммиака в организме:
Дезаминирование аминокислот
Непрямое дезаминирование
Дезаминирование биогенных аминов, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов
Гниение белков в толстом кишечнике
Гидролиз глутамина
Обезвреживание аммиака
Временные пути (протекают в тканях):
Восстановительное аминирование α-кетокислот
Образование глутамина
Амидирование белков (присоединение аммиака к карбоксильным группам определённых аминокислот в составе белковой молекулы)
Образование конечных продуктов азотистого обмена:
Образование солей аммония (в почках)
Образование мочевины (печень, орнитиновый цикл)