4. Биологическое значение гниения.

В норме:

• Образуются небольшие количества газов (метеоризм умеренный), индикан, фенолы – печень успешно обезвреживает.

• Короткоцепочечные жирные кислоты (масляная, пропионовая) используются эпителием толстой кишки как источник энергии.

• Часть NH₃ может использоваться бактериями для синтеза собственных аминокислот.

При патологии:

• Гнилостная диспепсия – избыток белка в рационе, ахлоргидрия, панкреатическая недостаточность → усиление гниения → интоксикация (головная боль, слабость, диарея, метеоризм со зловонными газами).

• Индиканурия – диагностический признак усиления гниения (норма в суточной моче < 50 мг).

• Печёночная недостаточность – снижение детоксикации → поступление фенолов, индола, аммиака в системный кровоток → печёночная энцефалопатия (аммиак особенно токсичен для мозга).

5. Особенности гнилостных процессов в толстом кишечнике грудных детей

У новорожденных детей гнилостные процессы отсутствуют. Причинами тому является то, что:

• Грудное молоко почти полностью переваривается и всасывается в тонком кишечнике => в толстый почти не попадает белковый субстрат;

• Микробиота кишечника у грудных детей в основном состоит из бифидофлоры и лактобацилл, которые не обладают мощными протеолитическими ферментами. К тому же бифидус-фактор грудного молока (олигосахариды) стимулируют рост бифидобактерий и подавляют гнилостную флору.

Гниение у детей появляется с введением прикорма, когда начинают давать мясо, яйца, творог, что ведет к появлению собсвенной микрофлоры толстого кишечника ребенка.

Динамическое состояние белков в организме. Катепсины. Аутолиз тканей и роль в этом процессе повреждения лизосом. Источники и основные пути расходования аминокислот. Окислительное дезаминирование аминокислот. Аминокислотоксидазы, глютаматдегидрогеназа. Другие виды дезаминирования аминокислот.

1. Белки тканей организма постоянно обновляются, то есть подвергается распаду (катаболизм), и постоянно замещаются вновь синтезированными белками (анаболизм). У здорового человека эти процессы ннаходятся в равновесии, а у детей синтез преобладает (положительный азотистый баланс).

Скорость обновления различна для разных белков:

• быстро обновляемые – белки плазмы крови, слизистая кишечника, печень. Примерно10 дней.

• медленно обновляемые – кажа, мышцы (коллаген, эластин, миелин). Недели-месяцы.

2. Катепсины.

Распад тканевых белков (катаболизм) осуществляют особые тканевые протеолитические ферменты катепсины. Выделяют несколько их видов, которые обозначают буквами (А В, Д, Н,N) или римскими цифрами. 

Катепсины локализованы как в лизосомах, так и в цитозоле.

Лизосомальные катепсины называются кислыми катепсинами, так как оптимум рН для них равен 4,5-5,5. Катепсины могут относиться как к эндопептидазам, так и к экзопептидазам. В активном центре катепсинов могут присутствовать цистеин, аспарагиновая кислота, серин. Например, катепсин «Д» по своему действию аналогичен пепсину желудочного сока, катепсин «Н» активен в печени, катепсин «N» обладает коллагенолитической активностью.

• Биологическая роль катепсинов:

  • обновление внутриклеточных белков (аутофагия);

  • разрушение дефектных белков (поступают в лизосомы через аутофагосомы);

  • реконструктивная функция – перевод неактивных форм белков в активные (ограниченный протеолиз, например, активация некоторых зимогенов);

  • при голодании, кровопотере, инфекциях – мобилизация аминокислот из белков депо (мышцы, печень).

Катепсины синтезируются в виде неактивных предшественников (проферментов), активируются путём частичного протеолиза при низком pH в лизосомах.