Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
4. Ферменты слюны _ ТЕСТ.pptx
Скачиваний:
0
Добавлен:
17.05.2026
Размер:
1.9 Mб
Скачать

ЛФ в тканях и биологических жидкостях организма человека.

Обнаружен в легких, бронхах, тонкой кишке, селезенке, в секреторных гранулах лейкоцитов.

Присутствует в молоке коров, свиней, мышей, но

полностью отсутствует в молоке собак и крыс.

Местом синтеза ЛФ молока, слез и других экскретов считаются железистые клетки соответствующих эпителиальных тканей, а ЛФ сыворотки – нейтрофилы.

Содержание ЛФ

• молозиво (0,67 г%) - много! 6700 мкг/л

грудное молоко (0,26 г%), 2600 мкг/л

слюна (13 мкг/мл)

кровь мкг/мл (м) - (0,62±0,10)

(ж) — (0,44±0,10)

присутствует в слезе, семенной жидкости, секретах респираторного, желудочно- кишечного и генитального трактов.

Происхождение в слюне

ЛФ обнаруживается

в цитоплазме клеток железистого эпителия, сосредоточен в апикальной части ацинусов и протоков, эпителии слюнных трубок и отдельных ацинусов подчелюстной,

околоушной слюнных желез.

В миоэпителиальных клетках ЛФ не содержится.

Биохимические функции лактоферрина

1. Железозависимые функции ЛФ.

1.1. Участвует в регуляции всасывания и транспорте ионов железа, цинка и меди.

Сродство ЛФ в 300 раз больше по сравнению с белком крови трансферрином. Усиливается в кислой среде, которая при воспалении создается за счет выделения молочной кислоты из тканей.

Воспаление – ацидоз!

1.2 .Антимикробные свойства апо-ЛФ

обусловлены его способностью связывать железо из окружающей среды и тем самым лишать бактериальную микрофлору этого необходимого для ее роста и жизнедеятельности элемента.

ЛФ посредством связывания ионов железа и других металлов из среды поверхностных структур оболочек микроорганизмов лишает последних жизненноважных микроэлементов, входящих в состав цитохромов дыхательной цепи, каталаз, пероксидаз и супероксиддисмутаз. Снижает их резистентность к токсическому действию активных форм кислорода.

Удержание железа ЛФ и ТФ во внутренней среде организма является одним из ведущих механизмов защиты от инфекций и опухолевого роста.

2.Антимикробные свойства апо-ЛФ

2.1. Бактерицидное действие ЛФ было показано в отношении большого числа грамположительных и грамотрицательных бактерий.

Многие микробы экспрессируют на своей поверхности рецепторы для ЛФ,

связывание фермента с такими рецепторами приводит к гибели микроорганизма.

Лактоферрин связывается с липополисахаридами бактериальных стенок, ион железа инициирует перекисное окисление. Это приводит к изменению мембранной проницаемости и последующему лизису бактериальных клеток.

2.2. Эффективно воздействует на нуклеиновые кислоты

Связывание ЛФ с ДНК имеет специфический характер, ЛФ проявляет повышенное сродство

к определенным последовательностям ДНК.

Стехиометрия связывания:

низкие концентрации белка

2 моль ДНК : 1

моль ЛФ

высокие концентрации белка

4 моль ДНК : 1

моль ДНК

Образованию комплекса ЛФ-ДНК принадлежит основная роль во взаимодействиях фермента с клетками, где ДНК рассматривается в качестве основного кандидата на роль универсального рецептора ЛФ.

Особенно это касается бактериальных клеток.