- •1.Понятие о специфическом и неспецифическом иммунитете.
- •2.Иммуноглобулины. Общие принципы строения, значение, виды.
- •3.Виды иммуноглобулинов. Их содержание в норме и диагностическое значение.
- •4.Система комплимента. Пути активации комплимента, его участие в иммунной защите.
- •5.Роль системы комплимента в иммунной защите. Сравните эффективность классического и альтернативного путей активации комплимента.
- •6.Интерфероны. Виды интерферонов, их биологические эффекты.
- •7.Биологические эффекты интерферонов. Их виды.(тоже самое что 6!!!!!!)
- •1.Особенности химического состава и метаболизма корковой и мозговой части почек. Гормональная и метаболическая функция почек.
- •2. Функции почек в организме. Гормональная функция почек. Участие почек в эритропоэзе и регуляции артериального давления.
- •3. Мочеобразование. Процесс фильтрации. Первичная моча. Ее состав. Сравнительная характеристика первичной и конечной мочи.
- •4. Мочеобразование. Процесс реабсорбции. Особенности реабсорбции натрия, калия, глюкозы, мочевины. Гормональная регуляция процесса реабсорбции воды.
- •5. Мочеобразование. Процесс секреции. Выведение мочевины почками. Ретенционная гиперазотемия.
- •6. Участие почек в регуляции кислотно-основного состояния и водно-солевого обмена организма.
- •7. Гормональная регуляция процесса реабсорбции воды. Понятие о несахарном диабете, проявления, изменения лобораторных показателей. Сравните показатели мочи при сахарном и несахарном диабетах.
- •8. Роль почек в регуляции артериального давления. Ренин-ангиотензин-альдостероновая система. Ее значение в организме.
- •9. Химический состав и физико-химические свойства мочи в норме. Определение рН мочи, зависимость рН мочи от питания.
- •10. (9)Химический состав и химико-физические свойства мочи. Хар-ка диуреза и причины возможных изменений.
- •11. Химический состав и физико-химические свойства мочи в норме.
- •12. Глюкозурия как диагностический критерий. Изменения свойств мочи при глюкозурии.
- •13. Участие почек в регуляции кислотно-основного состояния. Охарактеризуйте процесс ацидогенеза.
- •14. Участие почек в регуляции кислотно-основного состояния. Охарактеризуйте процесс аммониегенеза.
- •15. Участие почек в регуляции кислотно-основного состояния. Охарактеризуйте процесс реабсорбции бикарбонатов.
- •16. Ренин-ангиотензивная система, биохимические механизмы возникновения почечной гипертензии.
- •17. Протеинурия как диагностический критерий. Виды протеинурий.
- •18. Характеристика диуреза и причины возможных изменений.
- •19. Патологические вещества мочи: диагностическое значение определение белка и крови.
- •20. Патологические вещества мочи: диагностическое значение определение желчных кислот и билирубина.(19).
- •21. Патологические вещества мочи: диагностическое значение определения глюкозы и ацетона.(кетоновые тела)
- •22. Обмен воды в организме. Биохимическое значение воды. Гипер- и гипогидротация.
- •23. Понятие о водных бассейнах организма. Онкотическое давление. Механизм образование протеиногенных отеков.
- •24. Регуляция водно-солевого обмена. Структура и мех-м действия вазопрессина и альдостерона.
- •25. Онкотическое давление. Механизм и причины возникновения протеиногенных отеков.
- •26. Трансмембранный градиент натрия и калия. Работа натрий-калиевой-атф-азы. Ее биологическое значение.
- •27. Роль и обмен железа в организме. Понятие о гемосидерозах и железодефицитных анемиях.
- •28. Роль и обмен меди в организме. Болезнь Вильсона –Коновалова.
- •29. Минеральные вещества. Роль кальция и фосфора в организме. Регуляция их обмена. Диагностическое определение кальция в сыворотке крови, его нормальное содержание.
- •30. Регуляция водно-солевого обмена. Структура и механизм действия вазопрессина и альдостерона.Гиперальдостеронизм. Синдром Кона.
- •31. Роль ренин-ангиотензин-альдостероновой системы в регуляции водно-минерального обмена.
- •32. Микроэлементы, распространение и роль.
- •1. Роль печени в обмене белков и аминокислот.
- •2. Роль печени в обмене липидов и жирных кислот.
- •3. Роль печени в обмене липидов; липотропные факторы, их роль.
- •4. Роль печени в обмене углеводов. Содержание глюкозы в крови и значение ее определения.
- •5. Роль печени в поддержании уровня глюкозы крови.
- •6. Желчеобразующая функция печени.
- •7. Химический состав и роль желчи; мех-м регуляции образования и выделения.
- •8. Детоксиксикационная функция печени. Разновидности механизмов. Роль цитохрома р-450
- •9. Роль печени в пигментном обмене. Понятие о желтухах.
- •10. Желтухи. Гемолитическая желтуха
- •11. Желтухи. Паренхиматозная желтуха.
- •12. Желтухи. Обтурационная желтуха.
- •13. Азотистый обмен в печени.
2.Иммуноглобулины. Общие принципы строения, значение, виды.
Первый шаг к пониманию строения иммуноглобулинов был сделан английским исследователем Р. Портером в 1959 г. Он продемонстрировал, что обработка кроличьих антител IgG-класса ферментом папаином расщепляет молекулу на два основных фрагмента с молекулярной массой 45 и 50 кДа. Один из этих фрагментов сохранял способность связывать антиген и в силу этого получил название Fab-фрагмента (от англ. — antigen binding). Второй фрагмент не взаимодействовал с антигеном. Его удалось легко кристаллизовать, что и послужило основанием для его обозначения как Fc-фрагмент (от англ. — crystallizable). В молярных величинах Fab-фрагментов содержалось в два раза больше, чем Fc-фрагментов. Естественно было предположить, что молекула IgG имеет два участка, которые взаимодействуют с антигеном, и один участок — антигенноинертный. Выяснено, что папаин разрушает иммуноглобулин в шарнирной области, выше межцепьевых, дисульфидных связей, что и приводит к образованию двух идентичных и одного отличающегося участков.
Часть молекулы IgG, соответствующая Fc-фрагменту, полностью разрушается. Получение двухвалентного фрагмента иммуноглобулина обеспечено действием пепсина на дистальный конец шарнирной области. В результате N-концевая половина молекулы остается нетронутой. Такой двухвалентный фрагмент обозначают как F(ab)2. И наконец, исследования Дж. Эдельмана, выполненные с использованием меркаптоэтанола и некоторых других соединений, которые разрушают межцепьевые связи —S-S—, показали наличие в молекуле иммуноглобулина двух тяжелых (Н) цепей с молекулярной массой каждой из них около 50 кДа и двух легких (L) с молекулярной массой 25 кДа.
Для получения информации о строении и молекулярных основах специфичности антител необходимо было иметь значительное количество полностью идентичных иммуноглобулинов.Исследования с сывороточными антителами от нормальных доноров не давали такой возможности, поскольку подобные антитела, являясь производными нескольких клеточных клонов, могли варьировать по тонкой специфичности антигенсвязующего центра и относиться к различным классам иммуноглобулинов.Необходима была экспериментальная модель, позволяющая работать с иммуноглобулинами, продуцируемыми одним клоном клеток и в силу этого представляющими собой полностью идентичные молекулы. Такой моделью являются злокачественно трансформированные плазматические клетки больных миеломой. Больные данной формой рака имеют около 95 % иммуноглобулинов сыворотки крови, относящихся к одному клону — потомству одной исходной клетки. К клональным белкам относятся и белки Бенс-Джонса, названные по имени первооткрывателя. Эти белки представляют собой димеры легких цепей иммуноглобулинов L (L-цепи). Они обнаруживаются в большом количестве в моче больных миеломой и также являются удобным объектом для секвени-рования. У мышей можно индуцировать миелому минеральными маслами. Существует большой набор клонированных плазмоци-тов, продуцирующих соответствующие миеломные белки — иммуноглобулины. Эти линии клеток получили название MOPC's (от англ. — mineral oil induction plasmacytome cells).
Изучение полной аминокислотной последовательности различных миеломных белков выявило принципиальные особенности в строении иммуноглобулинов. Иммуноглобулины разных классов характеризуются общим планом строения.Иммуноглобулин содержит две тяжелые (Н) цепи и две легкие (L) цепи, которые объединены в четырехцепочечную молекулу посредством ковалентных, межце-пьевых, дисульфидных связей (—S-S—). Каждая цепь включает вариабельную область (VL и VH для L- и Н-цепей соответственно), от которой зависит специфичность иммуноглобулинов как антител, и константную (С), подразделяющуюся на гомологичные участки: Сн1, Сн2, Сн3. L-цепь имеет один константный участок (Cl).Между СН1 и Сн2 расположена так называемая шарнирная область, обогащенная пролиновыми остатками. Повышенное содержание пролина в данной области обеспечивает конформацион-ную гибкость молекулы, что необходимо для более успешного взаимодействия с антигенными детерминантами, представленными на поверхности чужеродных клеток, включая бактериальные частицы.Домен состоит из двух слоев с р-складчатой структурой, один из которых построен из четырех антипараллельных сегментов, а второй — из трех сегментов. Слои ковалентно связаны дисульфидным мостиком примерно в середине домена. Общая пространственная организация IgG человека представлена на рис. 2.7. Видно, что тяжелые и легкие цепи, взаимодействуя друг с другом, образуют плотно упакованную структуру с тремя частями: два Fab-фрагмента и один Fc-фрагмент.