II. Ферменты и витамины.

8. Роль ферментов в метаболизме. Многообразие ферментов. Понятие о классификации ферментов, их номенклатура. Изоферменты. Проферменты.

Ферменты представляют собой сложные белковые молекулы и являются «биологическими катализаторами»,они являются продуктом или производным какого-либо живого организма и обладает способностью увеличивать скорость химической реакции, при этом само вещество в результате реакции не изменяется. Следовательно, после завершения реакции фермент способен сразу же вступать в новую.

Ферменты взаимодействуют только с одним веществом, и катализируют одно из возможных превращений, которым может подвергаться это вещество. Иными словами, фермент является своеобразным «ключом», способным открыть определенный «замок». В качестве «замка» выступают крупные органические молекулы, содержащиеся в сточных водах, которые расщепляются до веществ, необходимых микроорганизмам.Все ферменты делят на 6 классов.

1. Оксидоредуктазы — ускоряют реакции окисления — восстановления. Окисление протекает как процесс отнятия атомов Н (электронов) от субстрата, а восстановление — как присоединение атомов Н (электронов) к акцептору. Пример: каталаза.

2. Трансферазы — ускоряют реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков. В зависимости от характера переносимых группировок различают фосфотрансферазы, аминотрансферазы, гликозилтрансферазы, ацилтрансферазы, трансферазы, переносящие одноуглеродные остатки (метилтрансферазы, формил-трансферазы), и др. Например, амидазы ускоряют гидролиз амидов кислот. Из них важную роль в биохимических процессах в организме играют уреаза, аспарагиназа и глутаминаза. Уреаза ускоряет гидролиз мочевины до NН3 и СO2.

3. Гидролазы — ускоряют реакции гидролитического распада. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза.

4. Лиазы — ускоряют негидролитическое отщепление от субстратов определенных групп атомов с образованием двойной связи (или присоединяют группы атомов по двойной связи).

5. Изомеразы — ускоряют пространственные или структурные перестройки в пределах одной молекулы.

6. Лигазы — ускоряют реакции синтеза, сопряженные с распадом богатых энергией связей. Пример: ДНК-полимераза

Изоферменты— это различные по аминокислотной последовательности изоформы или изотипы одного и того же фермента, существующие в одном организме, но, как правило, в разных его клетках, тканях или органах. примером фермента, имеющего изоферменты, является амилаза — панкреатическая амилаза отличается по аминокислотной последовательности и свойствам от амилазы слюнных желёз, кишечника и других органов. Это послужило основой для разработки и применения более надёжного метода диагностики острого панкреатита путём определения не общей амилазы плазмы крови, а именно панкреатической изоамилазы. Проферменты— функционально неактивные предшественники ферментов, подвергающиеся тем или иным преобразованиям (обычно расщеплению специфическими эндо- или экзопептидазами или гидролизу), в результате чего образуется каталитически активный продукт — фермент.Примерами проферментов являются пепсиноген, трипсиноген и др.

9. Химическая природа ферментов. Свойства ферментов как биологических катализаторов: эффективность, специфичность действия, зависимость активности ферментов от температуры и рН среды.

Изучение ферментов показало, что они обладают св-ми белков. св-ва характерны ферментов

1) они являются амфотерными

2)осаждаются сульфатом аммония т.е. высаливаются

3) инактивируются при нагревании под действием концентрированных кислот и щелочей

4) неспособны проходить через полупроницаемые мембраны.

Абсолютным доказательством белковой природы ферментов - это синтез их из отдельных аминокислот. По хим. составу ферменты как и белки могут быть двух видов - простые и сложные (протеины и протеиды). Несколько слов о протеинах. Они могут состоять из одной полипептидной цепи (рибонуклеаза содержащая 124 ам. ксл. отатка, пепсин, трипсин) В то же время ряд ферментов состоят из нескольких полипептидных цепей т.е. являются олигомернымн белками. Например альдолаза - фермент гликолиза, РНК-полимераза и др. К первой группе относятся обычно класс гидролиз, практически все гадролитические ферменты состоят только из аминокислот т.е. являются простыми белками. Кроме того, некоторые лиазы, а вот все остальные классы ферментов в основном явл. сложными белками т.е. для каталитической активности многих ферментов кроме белковой части необходим второй компонент получивший название кофактор. Есть каталитически активный фермент вместе с кофактором получил название холофермент. Это каталитически активный фермент состоящий из белковой и небелковой части кофактора. Белковая часть сложного фермента получила название апофермент. Характерной особенностью или сложных ферментов протеидов является, то, что ни белковая часть апофермента, ни кофактор в отдельности не обладают заметной каталитической активностью.

Различают два главных вида специфичности ферментов: Субстратную специфичность и специфичность действия.

Субстратную специфичность - это способность фермента катализировать превращения только одного определенного субстрата или же группы сходных по строению субстратов. Определяется структурой адсорбционного участка активного центра фермента.

Различают 3 типа субстратной специфичности:

1) АБСОЛЮТНАЯ субстратная специфичность - это способность фермента катализировать превращение только одного, строго определенного субстрата.

2) ОТНОСИТЕЛЬНАЯ субстратная специфичность - способность фермента катализировать превращения нескольких, сходных по строению, субстратов.

3) СТЕРЕОСПЕЦИФИЧНОСТЬ - способность фермента катализировать превращения определенных стереоизомеров.

Специфичность действия - это способность фермента катализировать только определенный тип химической реакции.

В соответствии со специфичностью действия все ферменты делятся на 6 классов. Классы ферментов обозначаются латинскими цифрами. Название каждого класса ферментов соответствует этой цифре.