VI. Обмен простых белков и аминокислот

47. Роль белков в питании. Пищевая ценность белков. Переваривание белков в пищеварительном тракте. Роль соляной кислоты и протеолитических ферментов в переваривании белков в желудке. Гниение белков в толстом кишечнике.

Белки в организме человека выполняют множество функций. Среди них:

Структурная; Каталитическая; Транспортная; Регуляторная; защитная и т.д..

На белки приходится около 45% сухой массы тела. В таких органах как мышцы, легкие, селезенка белки составляют 80-85% их сухой массы, даже в костях на долю белков приходится около 20% сухой массы.

Белки органов и тканей постоянно обновляются, т.е. находятся в состоянии динамического равновесия между процессами их синтеза и распада. Установлено, что в организме человека массой около 70 кг ежесуточно обновляется около 400 г белков. Период полуобновления белков для организма человека составляет около 80 суток.

Для обеспечения синтеза белков организм человека нуждается в наличии 20 аминокислот. В то же время, человек и другие млекопитающие способны синтезировать лишь часть необходимых им аминокислот; другая их часть должна поступать с пищей.

Для человека абсолютно незаменимыми являются 8 аминокислот: Валин, Лейцин, Изолейцин, Лизин, Фенилаланин, Три, Треонин, Метионин. К условно незаменимым относят Гистидин и Аргинин, синтез которых недостаточен для покрытия потребности организма.

Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте представляет собой расщепление пищевых видоспецифичных белков, на составляющие их аминокислоты, лишенные данной видовой специфичности.

Расщепление белков в желудочно-кишечном тракте идет при участии ферментов-протеиназ, катализирующих гидролитическое расщепление пептидных связей. Протеиназы делят на две группы:

а) эндопротеиназы, катализирующие разрыв пептидных связей внутри белковых молекул с образованием пептидов. К их числу относятся пепсин, гастриксин, трипсин, химотрипсин, коллагеназа, эластаза;

б) экзопротеиназы, катализирующие отщепление концевых аминокислот с N- или С-конца полипептида. К ним относятся карбоксипептидазы А и Б, лейцинаминопептидаза и аланинаминопептидаза.

Протеиназы желудочно-кишечного тракта обладают определенной специфичностью — с наибольшей эффективностью они катализируют разрыв пептидных связей между вполне определенными аминокислотами. Например:

а) пепсин — катализ разрыва пептидных связей, образованных аминогруппами Фенилаланин и Тирозин;

b) трипсин — катализ разрыва пептидных связей, образованных карбоксильными группами Лиз и Арг;

с) химотрипсин — катализ разрыва пептидных связей, обр. карб. группами Фенилаланин, Тирозин и Три;

d) Карбоксипептидаза А — катализ разрыва пептидных связей, обр. С‑концевыми Фенилаланин, Тир и Три;

e) Карбоксипептидаза B — катализ разрыва пептидных связей, образованных C‑концевыми Лиз и Арг;

f) Aланинаминопептидаза — катализ разрыва пептидных связей, образованных N‑концевым Аланином.

В целом протеиназы желудочно-кишечного тракта в отношении своей специфичности обладают дополнительностью действия, т.е. за счет совокупности их каталитического эффекта с большой скоростью идет гидролиз всех пептидных связей в белковых молекулах

Переваривание белков в желудке

Переваривание белков начинается в желудке. В желудочном соке присутствует несколько протеиназ: пепсин, гастриксин, пепсин В. У детей присутствует еще одна эндопротеиназа — реннин.

Главные клетки слизистой желудка вырабатывают профермент пепсиногена. Под действием НСI желудочного сока пепсиноген в результате ограниченного избирательного протеолиза превращается в пепсин. Оптимальной средой является среда с рН порядка 1,0-2,5. Пепсин обеспечивает до 95% всей переваривающей способности желудочного сока. Так, действие гастриксина крайне ограничено.

Важным компонентом желудочного сока является НСI, которая денатурирует белки, делая их структуру более рыхлой, а значит и более доступной для действия протеиназ; угнетает микрофлору, попадающую в желудок вместе с пищей.

Переваривание белков в кишечнике

Смесь полипептидов поступает из желудка в двенадцатиперстную кишку, где под действием протеиназ поджелудочной железы и стенки кишечника продолжается расщепление белков и полипептидов. рН кишечного сока составляет от 7,5 до 8,2, это слабощелочное значение рН поддерживается в основном за счет бикарбонатов, поступающих в кишечник с соком поджелудочной железы. В поджелудочной железе синтезируются трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы А и В, проколлагеназа и проэластаза. С соком поджелудочной железы эти проферменты поступают в просвет кишечника и в результате избирательного ограниченного протеолиза превращаются в активные ферменты.

Важнейшую роль в превращение проферментов в ферменты принадлежит двум протеиназам: энтерокиназе кишечной стенки и трипсину. Энтерокиназа отщепляет от неактивного трипсиногена гексапептид, превращая профермент в активный трипсин. В дальнейшем превращение трипсиногена в трипсин может идти путем аутокатализа.

Образовавшийся трипсин превращает все другие проферменты в активные ферменты. Так, например, химотрипсиноген А или В под действием трипсина превращается в одну из форм активного химотрипсина (пи-химотрипсин, сигма-химотрипсин и др.), или проэластаза превращается в эластазу.

Действие протеиназ поджелудочной железы дополняется действием ферментов, продуцируемых стенками кишечника: аминопептидаз и дипептидаз.

Под действием этого комплекса ферментов белки и пептиды расщепляются до отдельных аминокислот и в таком виде всасываются в стенку кишечника.

48. Аминокислотный пул организма: пути его пополнения и основные пути использования аминокислот. Трансаминирование аминокислот, биологическая роль этого процесса.

Аминокислотный пул организма.

В жидкой среде организма, т.е. в плазме крови, в межклеточной жидкости и во внутриклеточной жидкости постоянно имеется определенное количество свободных аминокислот. Они образуют аминокислотный пул организма. Для человека массой 70 кг величина этого пула составляет около 30 г. Пул постоянно пополняется за счет трех процессов: распада тканевых белков; поступления аминокислот из кишечника;синтеза заменимых аминокислот.

Ежесуточно в аминокислотный пул поступает до 400 г аминокислот в результате расщепления тканевых белков и около 100 г аминокислот поступает из кишечника. В то же время из аминокислотного пула ежесуточно изымается не менее 400 г аминокислот для ресинтеза тканевых белков и около 100 г. аминокислот расщепляется до конечных продуктов.

Так, в сутки в результате глюконеогенеза при безуглеводном рационе может быть синтезировано до 100-120 г глюкозы и основным поставщиком пластического материала для этого синтеза являются аминокислоты. Ежесуточно в организме из сукцинил-КоА и аминокислоты глицина синтезируется до 300 мг гема. В целом, за сутки через аминокислотный пул проходит не менее 450-500 г аминокислот, т.е. пул обменивается за сутки не менее 15 раз, а его постоянство есть отражение динамического равновесия между процессами, обеспечивающими поступление и использование аминокислотного пула.

При трансаминировании происходит перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту без образования свободного аммиака. Одна из участвующих во взаимодействии кислот должна быть дикарбоновой.

Реакции катализируются ферментами аминотрансферазами (трансаминазами). Простетической группой любой из аминотрансфераз является фосфопиридоксаль — фосфорилированное производное витамина В6. Фосфопиридоксаль выступает в реакции в качестве промежуточного акцептора аминогруппы, именно поэтому в ходе реакции и не происходит образования свободного аммиака:

Реакции трансаминирования легко обратимы. В клетках органов и тканей имеется большое количество различных аминотрансфераз, поскольку каждый фермент катализирует перенос аминогруппы только между определенной парой кислот. В реакцию трансаминирования из аминокислот, входящих в состав белков, не вступают лишь треонин и лизин.

Трансаминирование является одним из этапов синтеза заменимых аминокислот из безазотистых соединений в клетках. Так, в организме синтезируется ряд кетокислот, которые в результате трансаминирования могут превращаться в заменимые аминокислоты.

Кроме того, трансаминирование играет важную роль в оптимизации смеси аминокислот, поступающих из кишечника во внутреннюю среду организма. Поскольку чужеродные белки рациона, при расщеплении образуют смесь аминокислот, в которой соотношение отдельных аминокислот может быть весьма далеким от соотношения аминокислот в белках человеческого организма.

Трансаминирование в качестве одного из этапов входит в более сложные процессы — трансдезаминирование и трансреаминирование.