Факторы, влияющие на качество продукции.

Кулинарная тепловая обработка вызывает в продуктах глубокие физико-химические изменения. Эти процессы могут приводить к потерям питательных веществ, существенно влиять на усвояемость и пищевую ценность продуктов, изменять их цвет, приводить к образованию новых вкусовых и ароматических веществ. Без знания сущности этих процессов нельзя сознательно подходить к выбору режимов технологической обработки, обеспечивать высокое качест­во готовых блюд, уменьшать потери питательных веществ.

2.1. Диффузия

При промывании, замачивании, варке и припускании продукты соприкасаются с водой и из них могут извлекаться растворимые вещества. Процесс этот называется диффузией и подчиняется зако­ну Фика. Согласно этому закону скорость диффузии зависит от площади поверхности продукта. Чем больше поверхность продукта, тем быстрее происходит диффузия.

Скорость диффузии зависит от концентрации растворимых веществ в продукте и в окружающей среде. Когда концентрация растворимого вещества в продукте и в окружающей среде сравнивается, диффузия прекращается. Такое равновесие наступает тем быстрее, чем меньше объем окружающей жидкости. Этим обуслов­лено тем, что при припускании и варке продуктов паром потери растворимых веществ меньше, чем при варке основным способом. Поэтому для уменьшения потерь питательных веществ при варке овощей и других продуктов жидкости берут столько, чтобы она покрывала продукт. И наоборот, если надо извлечь как можно больше растворимых веществ, то воды для варки берут больше (варка почек).

Если отвар не сливают, то переход в него растворимых веществ существенного значения не имеет (варка супов, соусов). Если отвар сливают, то его можно использовать, так как он содержит извлеченные из продуктов растворимые вещества (отвар круп, ма­карон, жидкость от припускания рыбы, мяса, птицы). Потери пита­тельных веществ можно уменьшить с помощью влагопереноса. Так, при погружении овощей в горячую воду возникает поток жидкости вглубь, растворимые вещества из поверхностных слоев перемеща­ются к центру клубня или корнеплода и переход их в варочную среду уменьшается.

2.2. Изменение белков

Химическая природа белков. Белки являются основным пласти­ческим материалом, из которого строятся ткани тела. Это очень сложные вещества; их молекулы состоят из остатков аминокислот, соединенных в длинные цепи (полипептидные цепи). В каждую молекулу белка входят тысячи и десятки тысяч остатков аминокислот. В состав белков входит их около 30 видов. В пищеварительном тракте белки распадаются на отдельные аминокислоты, которые всасываются в организме и из них строятся белки нашего тела.

Отдельные аминокислоты могут в организме переходить в дру­гие, но восемь из них не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей. Их называют незаменимыми. Для полного усвоения белков в пище должны содержаться все незаме­нимые аминокислоты в тех соотношениях, в каких они входят в белки нашего организма. Такими полноценными белками являются многие белки мяса, яиц, рыбы, молока. В большинстве белков растительного происхождения не хватает отдельных незаменимых аминокислот.

Например, в гречневой крупе недостает лейцина, в рисовой крупе и пшене — лизина и т.д. Один продукт может дополнять другой по содержанию незаменимых аминокислот. Однако такое взаимное обо­гащение происходит только в том случае, если эти продукты поступа­ют в организм с разрывом во времени не более чем в 2 ч.

Поэтому можно повысить пищевую ценность белков, комбинируя блюда в меню или продукты в рецептуре блюда.

Строение молекулы белков. По форме молекулы все белки можно разделить на глобулярные и фибриллярные. Молекула глобулярных белков по форме близка к шару (глобуле), а фибриллярных — имеет форму волокна. В молекуле любых белков аминокисло­ты соединяются в определенной последовательности, которую называют первичной структурой белка. В глобулярных белках длин­ные (полипептидные) цепи аминокислот свертываются, образуя по­добие клубка. Это вторичная структура. Внутри глобулы цепи, амино­кислот расположены в определенном порядке и удерживаются непрочными (водородными) связями.

От того, как расположены цепи аминокислот, к каком порядке расположены в них аминокислоты и какие группы атомов находятся на поверхности глобулы, во многом зависят свойства белков. К таким свойствам относятся:

гидратация, т. е. способность связывать воду;

растворимость (существуют белки, растворимые в воде и соляных растворах, глобулины растворяются только в соляных растворах и т.д.);

индивидуальные свойства (окраска, ферментная активность и др.);

устойчивость против действия пищеварительных ферментов и др.

В водных растворах глобулы белков, находясь в тепловом дви­жении и сталкиваясь друг с другом, не могут слипаться, укрупняться и выпадать в осадок, так как этому препятствует ряд факторов.

Во-первых, каждая частица (молекула) имеет заряд (ионные стабилизаторы). Все частицы одного белка имеют одинаковый за­ряд, отталкиваются друг от друга, и это препятствует их укрупне­нию.

Гидратация и дегидратация белков. Способность белков прочно связывать значительное количество влаги называется гидратацией. Она обусловлена тем, что молекулы белка удерживают воду за счет образования гидратной оболочки и за счет адсорбции (связывание молекул воды за счет водородных связей). В растворах с малой концентрацией белка (молоко, жидкое тесто и др.) белки полностью гидратированы и больше связывать воду не могут. В тех случаях когда в продукте влаги мало, белки гидратированы не полностью и могут еще связывать некоторое количество ее (яйцо, мука и др.). Способность к дополнительной гидратации имеет в технологии пищи большое значение.

Например, от способности к дополнительной гидратации зависит водопоглотительная способность муки, т. е. способность образовы­вать тесто.

Дополнительная гидратация происходит при добавлении воды к рубленому мясу (рубленые бифштексы, фрикадельки, фарш для пельменей). От степени гидратации зависят сочность готовых изде­лий, способность полуфабрикатов из мяса и рыбы удерживать вла­гу и т. д.

Дегидратацией называется потеря белками связанной воды при сушке, замораживании и размораживании мяса и рыбы, при тепло­вой обработке полуфабрикатов и т. д. От степени дегидратации за­висят такие важные показатели, как влажность готовых изделий и их выход (масса).

Денатурация и свертывание белков. Белки природных продуктов называют нативными (натуральными). Под воздействием различных факторов происходит изменение белков (денатурация). При кули­нарной обработке денатурацию белков вызывает чаще всего нагре­вание. Процесс этот в глобулярных и фибриллярных белках проис­ходит по-разному. В глобулярных белках при нагревании усилива­ется тепловое движение полипептидных цепей внутри глобулы, водородные связи, которые удерживали их в определенном положе­нии, разрываются и полипептидная цепь развертывается, а затем сворачивается по-новому (рис. 26). Такое изменение структуры в корне меняет и свойства белков: уменьшается число полярных групп на поверхности, уменьшается или пропадает заряд частицы, резко уменьшается способность к гидратации. В результате денату­рации белки теряют устойчивость (молекулы их слипаются, уплот­няются, белок свертывается), окраску, ферментативную устойчи­вость, способность растворяться.

Свертывание белков в результате денатурации бывает двух видов. Если концентрация белка была низкая (до 1%), то свернув­шийся белок образует хлопья (пена на поверхности бульонов). Если концентрация белка была высокой, то образуется студень и влага не отделяется (белки яйца).

При большой концентрации некоторые глобулярные белки обра­зуют гель (студни) и в нативном состоянии, т.е. до денатурации. При денатурации такие студни уплотняются и часть жидкости, зак­люченной в них, отделяется. Это имеет место при тепловой обработ­ке мяса, рыбы.

Денатурацию может вызвать не только нагревание, но и ряд других причин: действие солей тяжелых металлов, дубильных ве­ществ; взбивание и др.

При взбивании образуется пена с очень тонкими прослойками жидкости между пузырьками воздуха. Поверхность жидкости при этом сильно увеличивается. На поверхности всякой жидкости дейст­вуют силы поверхностного натяжения. Они способны механически развернуть полипептидные цепи в молекуле, изменить их конфигу­рацию и вызвать этим денатурацию.

Например, при взбивании яичных белков в поверхностном слое денатурирует белок овомукоид, тормозящий действие трепсина, и усвояемость белков повышается.

Иначе проходит денатура­ция фибриллярных белков. У них при денатурации сокра­щается длина волокон, и они распадаются на отдельные по­липептидные цепи.