
- •Охарактеризуйте наиболее важные биологические функции воды. Как эти функции связаны со строением молекулы воды?
- •Что такое рН растворов? Раскройте значение этого показателя для живых организмов.
- •Механизм действия буферных растворов.
- •Элементы-органогены. Влияние органогенов на свойства биогенных соединений.
- •4.Основные виды атомных группировок в составе биогенных соединений.
- •Биохимические функции минеральных субстратов. Макро- и микроэлементы.
- •Биологические функции и особенности строения аминокислот.
- •Биологические функции и роль пептидов.
- •Уровни организации белковых молекул. Механизм денатурации и ренатурации.
- •Изоэлектрическая точка и изоэлектрическое состояние аминокислот и белков. Физико-химические свойства аминокислот и белков.
- •Денатурация и факторы ее вызывающие.
- •Общие и отличительные свойства неорганического катализатора и фермента.
- •Чем обусловлена специфичность ферментов? Виды специфичности.
- •Методы определения и способы выражения активности ферментов.
- •Клиническое значение определения активности ферментов в биологических жидкостях.
- •Механизм ферментного катализа.
- •Биологические функции активного и аллостерического центров фермента.
- •Активаторы и ингибиторы ферментов, их биологическая роль.
- •Способы регулирования активности ферментов.
- •Мультиферментные комплексы, проферменты, изоферменты и их биохимическое значение.
- •Классификация и номенклатура ферментов.
- •Витамины – как предшественники коферментов.
- •Витамины группы в и их биохимические функции.
- •Строение и биохимические функции витамина а.
- •Строение и биохимические функции витамина д.
- •Строение и биохимические функции витамина е.
- •Строение и биохимические функции витамина к.
- •29. Роль гормонов в регуляции метаболизма. Классификация гормонов по химическому строению и биологическим функциям.
- •30. Строение, механизм синтеза и биологическая роль эйкозаноидов.
- •31. Биохимическая роль вторичных мессенджеров при передаче гормонального сигнала.
- •32. Механизм действия и передачи сигнала гормонов стероидной природы.
- •33. Механизм действия и передачи сигнала гормонов аминокислотной и белковой природы
-
Денатурация и факторы ее вызывающие.
ДЕНАТУРАЦИЯ - это лишение белка его природных, нативных свойств, сопровождающееся разрушением четвертичной (если она была), третичной, а иногда и вторичной структуры белковой молекулы, которое возникает при разрушении дисульфидных и слабых типов связей, участвующих в образовании этих структур. Первичная структура при этом сохраняется, потому что она сформирована прочными ковалентными связями. Разрушение первичной структуры может произойти только в результате гидролиза белковой молекулы длительным кипячением в растворе кислоты или щелочи.
Факторы, вызывающие денатурацию белков
Факторы, которые вызывают денатурацию белков, можно разделить на физические и химические.
Физические факторы
1. Высокие температуры. Для разных белков характерна различная чувствительность к тепловому воздействию. Часть белков подвергается денатурации уже при 40-500С. Такие белки называют термолабильными. Другие белки денатурируют при гораздо более высоких температурах, они являются термостабильными. Увеличение теплового движение атомов в молекуле и приводящая к разрыву слабых связей;
2. Ультрафиолетовое облучение
3. Рентгеновское и радиоактивное облучение
4. Ультразвук
5. Механическое воздействие (например, вибрация).
Химические факторы
1. Концентрированные кислоты и щелочи. Например, трихлоруксусная кислота (органическая), азотная кислота (неорганическая). Изменяют диссоциацию групп, уменьшают число ионных связей.
2. Соли тяжелых металлов (например, CuSO4). Образуют комплексные соединения с группами белка, что сопровождается разрывом слабого взаимодействия.
3. Органические растворители (этиловый спирт, ацетон). Способны взаимодействовать с функциональными группами белков, что приводит к их конформационным изменениям.
4. Растительные алкалоиды.
5. Мочевина в высоких концентрациях. Формируют новые водородные связи и разрывают старые.
-
Общие и отличительные свойства неорганического катализатора и фермента.
Отличия:
1. Скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых неорганическими катализаторами. 2. Ферменты обладают высокой специфичностью к субстрату.
3. Ферменты по своей химической природе белки, катализаторы - неорганика.
4. Ферменты подвержены регуляции (есть активаторы и ингибиторы ферментов), неорганические катализаторы работают нерегулируемо.
5. Ферменты обладают конформационной лабильностью - способностью к небольшим изменениям своей структуры за счет разрыва и образования новых слабых связей.
6. Ферментативные реакции протекают только в физиологических условиях, т. к. работают внутри клеток, тканей и организма (это определенные значения температуры, давления и рН).
Общие свойства ферментов:
1. Не расходуются в процессе катализа;
2. Имеют высокую активность по сравнению с катализаторами др. природы;
3. Обладают высокой специфичностью;
4. Лабильность (неустойчивость);
5. Ускоряют только те реакции, которые не противоречат законам термодинамики.
6. Увеличивают скорость химической реакции за счёт снижения энергии активации;
7.Не изменяют направления реакции;
8. Не расходуются в процессе реакции.
Общие свойства неорганических катализаторов:
1. Химическая природа – низкомолекулярные вещества;
2. В ходе реакции структура катализатора изменяется незначительно, или не изменяется вовсе;
3. Оптимум pH – сильнокислая или щелочная;
4. Увеличение скорости реакции намного меньше, чем при действии ферментов.