- •Охарактеризуйте наиболее важные биологические функции воды. Как эти функции связаны со строением молекулы воды?
- •Что такое рН растворов? Раскройте значение этого показателя для живых организмов.
- •Механизм действия буферных растворов.
- •Элементы-органогены. Влияние органогенов на свойства биогенных соединений.
- •4.Основные виды атомных группировок в составе биогенных соединений.
- •Биохимические функции минеральных субстратов. Макро- и микроэлементы.
- •Биологические функции и особенности строения аминокислот.
- •Биологические функции и роль пептидов.
- •Уровни организации белковых молекул. Механизм денатурации и ренатурации.
- •Изоэлектрическая точка и изоэлектрическое состояние аминокислот и белков. Физико-химические свойства аминокислот и белков.
- •Денатурация и факторы ее вызывающие.
- •Общие и отличительные свойства неорганического катализатора и фермента.
- •Чем обусловлена специфичность ферментов? Виды специфичности.
- •Методы определения и способы выражения активности ферментов.
- •Клиническое значение определения активности ферментов в биологических жидкостях.
- •Механизм ферментного катализа.
- •Биологические функции активного и аллостерического центров фермента.
- •Активаторы и ингибиторы ферментов, их биологическая роль.
- •Способы регулирования активности ферментов.
- •Мультиферментные комплексы, проферменты, изоферменты и их биохимическое значение.
- •Классификация и номенклатура ферментов.
- •Витамины – как предшественники коферментов.
- •Витамины группы в и их биохимические функции.
- •Строение и биохимические функции витамина а.
- •Строение и биохимические функции витамина д.
- •Строение и биохимические функции витамина е.
- •Строение и биохимические функции витамина к.
- •29. Роль гормонов в регуляции метаболизма. Классификация гормонов по химическому строению и биологическим функциям.
- •30. Строение, механизм синтеза и биологическая роль эйкозаноидов.
- •31. Биохимическая роль вторичных мессенджеров при передаче гормонального сигнала.
- •32. Механизм действия и передачи сигнала гормонов стероидной природы.
- •33. Механизм действия и передачи сигнала гормонов аминокислотной и белковой природы
-
Уровни организации белковых молекул. Механизм денатурации и ренатурации.
В современной литературе принято рассматривать 4 уровня организации структуры молекулы белка.
Последовательность аминокислотных остатков, соединенных между собой пептидной связью называют первичным уровнем организации белковой молекулы. Она кодируется структурным геном каждого белка. Связи: пептидная и дисульфидные мостики между относительно близко расположенными остатками цистеинов. Это ковалентные взаимодействия, которые разрушаются только под действием протеолитических ферментов (пепсин, трипсин и т.д.).
Вторичной структурой называют пространственное расположение атомов главной цепи молекулы белка. Существует три типа вторичной структуры: альфа-спираль, бета-складчатость и бета-изгиб. Образуется и удерживается в пространстве за счет образования водородных связей между боковыми группировками АК основной цепи. Водородные связи образуются между электроотрицательными атомами кислорода карбонильных групп и атомами водорода двух аминокислот.
Третичная структура – это свойственный данному белку способ укладки полипептидой цепи в пространстве. Это основа функциональности белка. Она обеспечивает стабильность обширных участков белка, состоящих из множества аминокислотных остатков и боковых групп. Такие упорядоченные в пространстве участки белка формируют активные центры ферментов или зоны связывания. Повреждение третичной структуры приводит к утрате функциональной активности белка.
Размещение в пространстве взаимодействующих между собой субъединиц, образованных отдельными полипептидными цепями, называется четвертичной структурой. Т.е. в формировании четвертичной структуры участвуют не пептидные цепи сами по себе, а глобулы, образованные каждой из этих цепей в отдельности. Четвертичная структура – это высший уровень организации белковой молекулы и он присущ далеко не всем белкам. Связи, формирующие эту структуру нековалентные: водородные, электростатические.
Внешние факторы (изменение температуры, солевого состава среды, рН, радиация) могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Причем первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Вместе с тем, денатурация не сопровождается разрушением полипептидной цепи. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций.
Денатурация может быть:
Обратимой, если возможно восстановление свойственной белку структуры. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны.
Необратимой, если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно. Обычно это происходит при разрыве большого количества связей, например, при варке яиц.
Если белок подвергся обратимой денатурации, то при восстановлении нормальных условий среды он способен полностью восстановить свою структуру и, соответственно, свои свойства и функции. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Ренатурация убедительно показывает, что третичная структура белка полностью определяется его первичной структурой и что сборка биологических объектов может осуществляться на основе немногих общих принципов. В частности, ренатурация ДНК (после денатурации нагреванием) может происходить при медленном охлаждении, что используется для получения гибридных гетеродуплексов.