74. Аминокислоты. Строение. Биполярность аминокислот. Амфотерные свойства аминокислот. Строение и свойства глутамина и аспарагина. Электрофорез.

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомовводорода заменены на аминные группы.

Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом.

Все аминокислоты амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы  —COOH, так иосновные свойства, обусловленные аминогруппой  —NH₂. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

NH₂ —CH₂ —COOH + HCl → HCl • NH₂ —CH₂ —COOH (хлороводородная соль глицина)

NH₂ —CH₂ —COOH + NaOH → H₂O + NH₂ —CH₂ —COONa (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, т.е. находятся в состоянии внутренних солей.

NH₂ —CH₂COOH   N⁺H₃ —CH₂COO^-

Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

NH₂ —CH₂ —COOH + CH₃OH → H₂O + NH₂ —CH₂ —COOCH₃ (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Реакция образования пептидов:

HOOC —CH₂ —NH —H + HOOC —CH₂ —NH₂ → HOOC —CH₂ —NH —CO —CH₂ —NH₂ + H₂O

Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

CH₃COOH + Cl₂ + (катализатор) → CH₂ClCOOH + HCl; CH₂ClCOOH + 2NH₃ → NH₂ —CH₂COOH + NH₄Cl

Биполярность аминокислот обеспечивает ряд очень важных их свойств, таких, как высокая растворимость в воде, а также высокие дипольные моменты их молекул. Относительно высокие температуры плавления обусловлены тем, что их кристаллы обладают ионной решеткой. В водных растворах аминокислоты ведут себя либо как кислоты, либо как основания, проявляя тем самым амфотерные свойства. 

 В водных растворах при определеннойкислотности (щёлочности, pH) раствора каждая аминокислота может существовать в виде биполярного иона. Такое электрически нейтральное заряженное состояниеаминокислоты называют цвиттерионом. Цвиттерионы являются амфотерными соединениями, т. е. могут проявлять как свойства и кислот, так и свойстваоснований.

Глутамин (2-аминопентанамид-5-овая кислота) — одна из 20 стандартных аминокислот, входящих в состав белка. Глутамин полярен, не заряжен и является амидом моноаминодикарбоновой глутаминовой кислоты, образуясь из неё в результате прямого аминирования под воздействием глутаминсинтетазы.

В растворе глутамин медленно гидролизуется до глутаминовой кислоты^[1].

Глутамин весьма распространен в природе, для человека является условно незаменимой аминокислотой. В теле циркулирует в крови и накапливается в мышцах.

Аспараги́н (принятые сокращения: Асн, Asn, N) — амид аспарагиновой кислоты (2-амино-бутанамид-4-овая кислота, Asx или B). Одна из 20-ти наиболее распространённых аминокислот природного происхождения. Их кодоны AAU и AAC. Аспарагин не является незаменимой аминокислотой, что означает способность синтезировать его основными метаболитическимипутями в человеке, и не требуется в диете. Он находится в значительных количествах в:

животных источниках: молоко, сыворотка, мясо, домашняя птица, яйца, рыба, морепродукты

растительных источниках: спаржа, помидор, бобовые, орехи, семена, соя, цельные зёрна.

В живых клетках присутствует в свободном виде и в составе белков. Путем образования аспарагина из аспарагиновой кислоты в организме связывается токсический аммиак.

Электрофорез (от электро- и греч. φορέω — переносить) — это электрокинетическое явление перемещения частиц дисперсной фазы (коллоидных или белковых растворов) в жидкой или газообразной среде под действием внешнего электрического поля. 

С помощью электрофореза удаётся покрывать мелкими частицами поверхность, обеспечивая глубокое проникновение в углубления и поры. Различают две разновидности электрофореза: катафорез — когда обрабатываемая поверхность имеет отрицательный электрический заряд (то есть подключена к отрицательному контакту источника тока) ианафорез — когда заряд поверхности положительный.

Электрофорез применяют в физиотерапии, для окраски автомобилей, в химической промышленности, для осаждения дымов и туманов, для изучения состава растворов и др. Электрофорез является одним из наиболее важных методов для разделения и анализа компонентов веществ в химии, биохимии и молекулярной биологии.

Лечебное вещество наносится на прокладки электродов и под действием электрического поля проникает в организм через кожные покровы (в терапии, неврологии, травматологии и др.) или слизистые оболочки (в стоматологии, ЛОР, гинекологии и др.) и влияет на физиологические и патологические процессы непосредственно в месте введения. Электрический ток также оказывает нервно-рефлекторное и гуморальное действие.

В биохимии и молекулярной биологии электрофорез используется для разделения макромолекул — белков и нуклеиновых кислот (а также их фрагментов). Различают множество разновидностей этого метода (см. статью Электрофорез белков). Этот метод находит широчайшее применение для разделения смесей биомолекул на фракции или индивидуальные вещества и используется в биохимии, молекулярной биологии, клинической диагностике, популяционной биологии (для изучения генетической изменчивости) и др.